BC 2 Übung an der TU Dortmund | Karteikarten & Zusammenfassungen

Lernmaterialien für BC 2 Übung an der TU Dortmund

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TESTE DEIN WISSEN

(a) Welche Kräfte stabilisieren die Faltung von Proteinen? (b) Welche Seitenketten
sind gewöhnlich im inneren des Proteins zu finden, welche an der Oberfläche?
Warum? (b) Erläutern sie warum Enzyme pH- und Temperatur-Optima besitzen.

Lösung anzeigen
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a) Welche Kräfte stabilisieren die Faltung von Proteinen? (b) Welche Seitenketten
sind gewöhnlich im inneren des Proteins zu finden, welche an der Oberfläche?
Warum? (b) Erläutern sie warum Enzyme pH- und Temperatur-Optima besitzen.

• Van- der-Waals-Kräfte
• Wasserstoff-Brückenbindungen
• Dipol-Dipol-Wechselwirkungen
• Coulomb-Wechselwirkungen
• Disulfidbrücken
• Im Inneren des Proteins:
– Unpolare Seitenketten
• An der Oberfläche und nach außen gerichtet:
– Polare Seitenketten
→ Grund ist der hydrophobe Effekt
• Jedes Enzym besitzt verschiedene Aminosäuren mit verschiedenen pH- &
Temperaturoptima → werden bei diesen individuell gefaltet
• pH-Wert beeinflusst die Ladung , Temperatur beeinflusst die Faltung
→ Optima werden gebildet
• Proteine denaturieren bei unpassendem pH-Wert & Temperatur
• Daraus folgen zwangsweise Optima, wenn Pessima existieren

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Erklären Sie die Begriffe „Allosterie“ und „Kooperativität.

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• Allosterie: Enzymaktivität wird durch einen Effektor an andere Bindungsstelle
beeinflusst
• Häufig bei Feedback-Inhibierung am Schlüsselschritt einer Reaktionskaskade
• Kooperativität: ein gebundenes Substrat verstärkt die Bindung von weiteren
Substraten
• Enzyme sind in der Regel Multimere

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Worauf beruht die energetische Triebkraft zur Einlagerung von Proteinen in biologische Membranen? 


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Die Protein-Lipid-Interaktion beruht auf der hydrophoben Wechselwirkung.
Membranproteine sind im Transmembranbreich gehäuft aus weniger polaren Aminosäuren
aufgebaut und können somit in die Membran integriert werden können.

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Benennen Sie die Kenngrößen, die für (b) typischerweise zu beobachten sind und erklären
Sie deren Bedeutung in Analogie zu einer enzymkatalysierten Reaktion.

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-Typischerweise zu beobachten sind:
Vmax, ½ vmax, und KM
Vmax wird erreicht, wenn ein Carrierprotein gesättigt ist, also wenn alle Solut-Bindestellen mit
einem Solut besetzt sind à Analog zu vmax bei enzymkatalysierten Reaktionen, wenn alle
verfügbaren aktiven Zentren besetzt sind.
KM ist die Bindungskonstante des Carriers zum Solut bei der halben maximalen
Geschwindigkeit à Analog zu KM in der Enzymkinetik, wo mit KM die Affinität eines Enzyms
zu einem spezifischen Substrat beschrieben werden kann. KM ist hier ebenfalls bei ½ vmax

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Was versteht man unter einem „Salvage Pathway“?

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Ein Salvage-Pathway ist eine Form eines biochemischen Rückgewinnungsprozesses aus
seinen Abbauprodukten, eine Form des Recyclings. Im Besonderen ist mit Salvage-Pathway
derjenige für Purinnukleotide gemeint.

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Kennen Sie ein Beispiel für einen „Channeling“-Mechanismus bei Enzymen der Pyrimidinbiosynthese?
Was für Vorteile hat er?

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Carbamoylphosphat-Synthetase II, kurz CPSII, ist ein Enzym aus der Gruppe der Ligasen, das
im Rahmen der De-novo-Pyrimidinnukleotidsynthese Carbamoylphosphat unter ATP-
Verbrauch Carbamoylphosphat bildet
Es besitzt 3 aktive Zentren:
Glutamin-Hydrolyse / Hydrogencarbonatphosphorylierung /
Carbaminsäurephosphorylierung
Die 3 aktive Zentren sind durch ein ca. 80 Å langen Kanal verbunden (Channeling).
Vorteile des komplexen Aufbaus:
Schutz der Intermediate und bessere Kinetik/Ausbeute durch Verhindern der Wegdiffusion!

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Was sind wesentliche Unterschiede zwischen dem Katabolismus von Purinen und Pyrimidinen?

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Bei dem Katabolismus der Purine wird unter Produktion von Peroxid Harnsäure hergestellt.
Je nach Spezies wird diese oder weiter abgebaute Derivate ausgeschieden.
Beim Pyrimidinkatabolismus hingegen wird nichts ausgeschieden. Dort wird der
Pyrimidinring gespalten und zu Malonyl-CoA bzw. Methylmalonyl-CoA umgeformt. Diese
Stoffe werden dann in der Fettsäurebiosynthese benutzt bzw. über das SuccinylCoA in den
Citratzyklus eingeführt.

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Aufgrund welcher Eigenschaften kann man Aminosäuren klassifizieren (mehr
als zwei!!)? Welche Klassen sind dies?

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Es gibt proteinogene und nicht-proteinogene Aminosäuren.
Proteinogene As = Aminosäuren die bei der Proteinsynthese am Ribosom ins Protein
eingebaut werden können
Nicht-proteinogene As = Aminosäuren, die zwar in Proteinen vorkommen könne, allerdings
nur durch posttranslationalen Modifikationen
Es gibt auch essentielle (semi-essentielle), und nicht-essentielle Aminosäuren.
Essentielle As = 9 proteinogene AS, die der Mensch nicht selber herstellen kann.
Semi-essentielle As = 2 proteinogene AS, die der Mensch in bestimmten Situationen, z.B.
in der Kindheit, nicht selber herstellen kann
Nicht-essentielle As = proteinogene AS, die der Mensch selber herstellen kann
Außerdem kann man Aminosäuren aufgrund der Eigenschaften ihrer Seitenketten
unterscheiden. Hier unterscheidet man zwischen
- Polaren und nicht polaren Seitenketten
- Geladenen und nicht geladenen Seitenketten (bei physiologischem pH)
- Aromatischen und aliphatischen Seitenketten
- Speziellen Seitenketten, wie z.B. Prolin (Iminosäure)

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Benennen Sie (Text, keine Strukturformel) die Reaktion zur Synthese der
Aminosäuren A und D. Welche Klasse von Enzymen katalysiert diese Reaktion?

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Synthese von D-Asp (Asparaginsäure)
-Transaminierung aus Glutamin
1. Reduktive Transaminierung: alpha-Ketoglutarat+NH4+ +NAD(P)H→ Glutamat
+NAD(P)+H2O

2. Pyridoxalabhängige Transaminasen: Oxalacetat+Glutamat→ Asparaginsäure +
alpha-Ketoglutarat
Synthese von A-Ala (Alanin)
-Transaminierung aus Glutamin
1. Reduktive Transaminierung: alpha-Ketoglutarat+NH4+ + NAD(P)H→Glutamat
+NAD(P)+H2O
2. Pyridoxalabhängige Transaminase: Pyruvat+Glutamat → Alanin + alpha-Ketoglutarat
-Pyridoxalabhängige Transaminasen

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Nennen sie vier Beispiele für den Einsatz von Aminosäuren in der Synthese weiterer
Biomoleküle.

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Hämbiosynthese und Hämabbau
Das Signalmolekül NO entsteht aus Arginin
Glutathion ist ein Sulfhydrylpuffer und Antioxidans
Purine und Pyrimidine aus AS

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Wie werden bei Eukaryoten die meisten der zellulären Proteine zu einzelnen Aminosäuren
abgebaut? Durch welche Signale werden die abzubauenden Proteine ausgewählt?

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• Proteine sind durch bestimmte Signale für einen schnellen Abbau markiert und werden dann durch
Proteasen stufenweise abgebaut
• Bsp. Die N-end-Rule, PEST-Sequenz oder durch komplexe Signale
• Proteasen sind relativ unspezifisch
• Bei Eukaryoten werden abzubauende Proteine mit Ubiquitin markiert
• Abbau von Proteinen erfolgt in mehreren Schritten, da Proteasen die Proteine in Oligopeptide zerlegen,
endgültige Zerlegung erfolgt durch eine Hydrolyse der freien Aminosäuren durch Aminopeptidasen
• Kann in einem 1-Schrittigen oder 2-Schrittigen Mechanismus erfolgen

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In welcher Form wird Stickstoff bei den meisten Landwirbeltieren letztlich ausgeschieden? Wo
findet die Umwandlung in das Ausscheidungsprodukt statt und wie wird der Stickstoff dorthin transportiert?


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• Stickstoff wird bei den meisten Landwirbeltieren als Harnstoff ausgeschieden
• Ureotolisch, im Harnstoffzyklus
• Der Stickstoff wird über die Mitochondriale Matrix ins Cytosol geschleust, wo es zum Ausscheidungsprodukt
umgewandelt wird.
• Wird mit CO2 zu Carbamoylphosphat umgewandelt
• Abbau findet in der Leber statt
• Stickstoff kann auch über den Alaninzyklus als Alanin in die Leber transportiert werden. Die Enzyme, die für
die Umwandlung in Harnstoff zuständig sind, gibt es nur in der Leber.

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Beispielhafte Karteikarten für deinen BC 2 Übung Kurs an der TU Dortmund - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

(a) Welche Kräfte stabilisieren die Faltung von Proteinen? (b) Welche Seitenketten
sind gewöhnlich im inneren des Proteins zu finden, welche an der Oberfläche?
Warum? (b) Erläutern sie warum Enzyme pH- und Temperatur-Optima besitzen.

A:

a) Welche Kräfte stabilisieren die Faltung von Proteinen? (b) Welche Seitenketten
sind gewöhnlich im inneren des Proteins zu finden, welche an der Oberfläche?
Warum? (b) Erläutern sie warum Enzyme pH- und Temperatur-Optima besitzen.

• Van- der-Waals-Kräfte
• Wasserstoff-Brückenbindungen
• Dipol-Dipol-Wechselwirkungen
• Coulomb-Wechselwirkungen
• Disulfidbrücken
• Im Inneren des Proteins:
– Unpolare Seitenketten
• An der Oberfläche und nach außen gerichtet:
– Polare Seitenketten
→ Grund ist der hydrophobe Effekt
• Jedes Enzym besitzt verschiedene Aminosäuren mit verschiedenen pH- &
Temperaturoptima → werden bei diesen individuell gefaltet
• pH-Wert beeinflusst die Ladung , Temperatur beeinflusst die Faltung
→ Optima werden gebildet
• Proteine denaturieren bei unpassendem pH-Wert & Temperatur
• Daraus folgen zwangsweise Optima, wenn Pessima existieren

Q:

Erklären Sie die Begriffe „Allosterie“ und „Kooperativität.

A:

• Allosterie: Enzymaktivität wird durch einen Effektor an andere Bindungsstelle
beeinflusst
• Häufig bei Feedback-Inhibierung am Schlüsselschritt einer Reaktionskaskade
• Kooperativität: ein gebundenes Substrat verstärkt die Bindung von weiteren
Substraten
• Enzyme sind in der Regel Multimere

Q:

Worauf beruht die energetische Triebkraft zur Einlagerung von Proteinen in biologische Membranen? 


A:

Die Protein-Lipid-Interaktion beruht auf der hydrophoben Wechselwirkung.
Membranproteine sind im Transmembranbreich gehäuft aus weniger polaren Aminosäuren
aufgebaut und können somit in die Membran integriert werden können.

Q:

Benennen Sie die Kenngrößen, die für (b) typischerweise zu beobachten sind und erklären
Sie deren Bedeutung in Analogie zu einer enzymkatalysierten Reaktion.

A:

-Typischerweise zu beobachten sind:
Vmax, ½ vmax, und KM
Vmax wird erreicht, wenn ein Carrierprotein gesättigt ist, also wenn alle Solut-Bindestellen mit
einem Solut besetzt sind à Analog zu vmax bei enzymkatalysierten Reaktionen, wenn alle
verfügbaren aktiven Zentren besetzt sind.
KM ist die Bindungskonstante des Carriers zum Solut bei der halben maximalen
Geschwindigkeit à Analog zu KM in der Enzymkinetik, wo mit KM die Affinität eines Enzyms
zu einem spezifischen Substrat beschrieben werden kann. KM ist hier ebenfalls bei ½ vmax

Q:

Was versteht man unter einem „Salvage Pathway“?

A:

Ein Salvage-Pathway ist eine Form eines biochemischen Rückgewinnungsprozesses aus
seinen Abbauprodukten, eine Form des Recyclings. Im Besonderen ist mit Salvage-Pathway
derjenige für Purinnukleotide gemeint.

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Q:

Kennen Sie ein Beispiel für einen „Channeling“-Mechanismus bei Enzymen der Pyrimidinbiosynthese?
Was für Vorteile hat er?

A:

Carbamoylphosphat-Synthetase II, kurz CPSII, ist ein Enzym aus der Gruppe der Ligasen, das
im Rahmen der De-novo-Pyrimidinnukleotidsynthese Carbamoylphosphat unter ATP-
Verbrauch Carbamoylphosphat bildet
Es besitzt 3 aktive Zentren:
Glutamin-Hydrolyse / Hydrogencarbonatphosphorylierung /
Carbaminsäurephosphorylierung
Die 3 aktive Zentren sind durch ein ca. 80 Å langen Kanal verbunden (Channeling).
Vorteile des komplexen Aufbaus:
Schutz der Intermediate und bessere Kinetik/Ausbeute durch Verhindern der Wegdiffusion!

Q:

Was sind wesentliche Unterschiede zwischen dem Katabolismus von Purinen und Pyrimidinen?

A:

Bei dem Katabolismus der Purine wird unter Produktion von Peroxid Harnsäure hergestellt.
Je nach Spezies wird diese oder weiter abgebaute Derivate ausgeschieden.
Beim Pyrimidinkatabolismus hingegen wird nichts ausgeschieden. Dort wird der
Pyrimidinring gespalten und zu Malonyl-CoA bzw. Methylmalonyl-CoA umgeformt. Diese
Stoffe werden dann in der Fettsäurebiosynthese benutzt bzw. über das SuccinylCoA in den
Citratzyklus eingeführt.

Q:

Aufgrund welcher Eigenschaften kann man Aminosäuren klassifizieren (mehr
als zwei!!)? Welche Klassen sind dies?

A:

Es gibt proteinogene und nicht-proteinogene Aminosäuren.
Proteinogene As = Aminosäuren die bei der Proteinsynthese am Ribosom ins Protein
eingebaut werden können
Nicht-proteinogene As = Aminosäuren, die zwar in Proteinen vorkommen könne, allerdings
nur durch posttranslationalen Modifikationen
Es gibt auch essentielle (semi-essentielle), und nicht-essentielle Aminosäuren.
Essentielle As = 9 proteinogene AS, die der Mensch nicht selber herstellen kann.
Semi-essentielle As = 2 proteinogene AS, die der Mensch in bestimmten Situationen, z.B.
in der Kindheit, nicht selber herstellen kann
Nicht-essentielle As = proteinogene AS, die der Mensch selber herstellen kann
Außerdem kann man Aminosäuren aufgrund der Eigenschaften ihrer Seitenketten
unterscheiden. Hier unterscheidet man zwischen
- Polaren und nicht polaren Seitenketten
- Geladenen und nicht geladenen Seitenketten (bei physiologischem pH)
- Aromatischen und aliphatischen Seitenketten
- Speziellen Seitenketten, wie z.B. Prolin (Iminosäure)

Q:

Benennen Sie (Text, keine Strukturformel) die Reaktion zur Synthese der
Aminosäuren A und D. Welche Klasse von Enzymen katalysiert diese Reaktion?

A:

Synthese von D-Asp (Asparaginsäure)
-Transaminierung aus Glutamin
1. Reduktive Transaminierung: alpha-Ketoglutarat+NH4+ +NAD(P)H→ Glutamat
+NAD(P)+H2O

2. Pyridoxalabhängige Transaminasen: Oxalacetat+Glutamat→ Asparaginsäure +
alpha-Ketoglutarat
Synthese von A-Ala (Alanin)
-Transaminierung aus Glutamin
1. Reduktive Transaminierung: alpha-Ketoglutarat+NH4+ + NAD(P)H→Glutamat
+NAD(P)+H2O
2. Pyridoxalabhängige Transaminase: Pyruvat+Glutamat → Alanin + alpha-Ketoglutarat
-Pyridoxalabhängige Transaminasen

Q:

Nennen sie vier Beispiele für den Einsatz von Aminosäuren in der Synthese weiterer
Biomoleküle.

A:

Hämbiosynthese und Hämabbau
Das Signalmolekül NO entsteht aus Arginin
Glutathion ist ein Sulfhydrylpuffer und Antioxidans
Purine und Pyrimidine aus AS

Q:

Wie werden bei Eukaryoten die meisten der zellulären Proteine zu einzelnen Aminosäuren
abgebaut? Durch welche Signale werden die abzubauenden Proteine ausgewählt?

A:

• Proteine sind durch bestimmte Signale für einen schnellen Abbau markiert und werden dann durch
Proteasen stufenweise abgebaut
• Bsp. Die N-end-Rule, PEST-Sequenz oder durch komplexe Signale
• Proteasen sind relativ unspezifisch
• Bei Eukaryoten werden abzubauende Proteine mit Ubiquitin markiert
• Abbau von Proteinen erfolgt in mehreren Schritten, da Proteasen die Proteine in Oligopeptide zerlegen,
endgültige Zerlegung erfolgt durch eine Hydrolyse der freien Aminosäuren durch Aminopeptidasen
• Kann in einem 1-Schrittigen oder 2-Schrittigen Mechanismus erfolgen

Q:

In welcher Form wird Stickstoff bei den meisten Landwirbeltieren letztlich ausgeschieden? Wo
findet die Umwandlung in das Ausscheidungsprodukt statt und wie wird der Stickstoff dorthin transportiert?


A:

• Stickstoff wird bei den meisten Landwirbeltieren als Harnstoff ausgeschieden
• Ureotolisch, im Harnstoffzyklus
• Der Stickstoff wird über die Mitochondriale Matrix ins Cytosol geschleust, wo es zum Ausscheidungsprodukt
umgewandelt wird.
• Wird mit CO2 zu Carbamoylphosphat umgewandelt
• Abbau findet in der Leber statt
• Stickstoff kann auch über den Alaninzyklus als Alanin in die Leber transportiert werden. Die Enzyme, die für
die Umwandlung in Harnstoff zuständig sind, gibt es nur in der Leber.

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