Biosensorik an der Technische Hochschule Wildau | Karteikarten & Zusammenfassungen

Lernmaterialien für Biosensorik an der Technische Hochschule Wildau

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TESTE DEIN WISSEN

Glukose-Oxidase

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TESTE DEIN WISSEN

- Homo Dimer:  aus zwei identischen Grundeinheiten (Monomere) aufgebautes Molekül

- Glycoprotein (Protein mit kovalent gebundenen Oligosacchariden)

- Flavinenzym mit Flarinadenindinukleotid als prostetischer Gruppe

- Oxidation von Glucose zu Glucondacton

   -> aus anfallendem Wasser und molekularem Sauerstoff wird Wasserstoffperoxid

GOD (FADH2) + O2 GOD (FAD) +H2O2 

- Michaelis konstante k = 33 - 110mM

- pH Optimum: 5,5 -> Bereich 4-7

- Substrat: 

   - ß-D-Glukose (sehr langsame Umsetzung von 2 Desoxy Glucose)

   - α-D-Glukose und anderen Monosachariden

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katalytischer Zyklus der Horseradishen Peroxidase 


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POD + H2O2  --> C(I) + H2O 

Fe = O(IV) + Truptophanradical

C(I)+ AH2 --> C(II) + AH * 

Fe = O(IV)

C(II) + AH2 --> POD + H2O + AH * ==> radikalische Situation

Fe (III) 

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Cellbiose Dehydrogenase (CDA)

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- Flavocytochromedas direkten und indirekten Elektronentransferer möglicht (an verschiedenen Elektroden)

- besitzt Favin Zentrum mit einem FAD als katalytische Einheit und Häme-Zentrum mit einem Cytochrome B (typ. häme), die durch 15 Aminosäure Linker miteinander verbunden sind

- keine gute Spezifität -> reagiert hauptsächlich mit Monosacchariden

- dynamisches System: Konformation ändert sich ständig

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Welche katalytischen Erkennungselemente gibt es?

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- Enzyme

- Redoxproteine (Pseudoaktivitäten)

- Ribozyme (katalytischwirksame Ribonukleinsäure /Ribonukleoproteine)

- Rekombinante Enzyme

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In welchen Dimensionen bewegen wir uns?

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0,1nm (1Ä) -Atoms

1nm - kleine Moleküle

           Proteine

10nm

           Viren, Ribosome -> komplexere Strukturen

100 um

1µm - Bakterien

10μm 

           tierische Zellen, pflanzliche Zellen

100μm

1 mm

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Laccase Reaktion

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Trinnkleares Cluster (3 Kupfer-Ionen): 

  • O2-Bindungsstelle gewöhnliches Reaktionszentrum 
  • von außen nicht gut zugänglich

Redoxreaktion; Ionentrasport 

  • anderes Redoxpotential, da alle Cu nicht gleichwertig sind 
  • Reaktion erfolgt erst wenn alle 4 Elektronen abgegeben haben!

Substrat: Dimethoxyphenol, Azinobis, syringaldazine, Dopamine

pHBereich: 3-5,5

Dihydroxyaromat + O2 --> Chinon  + H2O

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Problem bei Biosensoren der 3. Generation

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Immobilisierung auf der Oberfläche:

-> Lösung: Rekombinante Proteine

Mutanten: 

  • höhere Aktivität als natürliches Protein (>Sensitivität) 
  • bessere Substratspezifität (>Interferenz) 
  • Stabilität (auch Temp.) (>Einsatzgrenze) 
  • neue Oberflächenfunktionalitäten zur besseren Ankopplung

Glykolisierung -> rekombinante Proteinherstellung: 

  • Stabilität des Enzyms 
  • verschlechtert Konnektivität mit Elektrode 
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Laccase

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  • blaue Multikupfer Oxidase -> 4 Kupfer-Zentren
  • Oxidoreductasen 
    • den Elektronentransfer katalysierende Enzyme 
    • nimmt vom reduzierten Substrat ein Hydrid Jon auf und gibt oxidiertes Substrat ab 
  • Spaltet bevorzugt aromatische Ring
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Horseradishe Peroxidase (HRP) - Meerrettichperoxidase

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  • Monomer
  • Glycoprotein mit Ferritprotoporphyrin / Metalloenzym 
  • pH Optimum: 8,8

Zwei Typen von Metallzentren die beide entscheidend für die Struktur und die Funktionalität sind:

  • Häme Gruppe 
  • Calcium Ionen über Wasserstoffbrücken-bindungen, die mit der Häme Region verbunden sind
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Funktionalität von Cellbiose Dehydrogenase (CDA)

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- Substrat oxidiert an FAD

   -> FADH2 wird gebildet

- Elektronenübertragung vom FAD

zum Häme b

- es werden mehr Elektronen übertragen als aufgenommen werden können

- Häme teilt sich auf und verbindet sich mit neuem Reaktionspartner -> gibt Elektron ab

- Häme verbindet sich erneut mit dem Komplex

- nimmt Elektron auf und teilt sich wieder -> Abgabe Elektron

- verbindet sich erneut mit Komplex => Urzustand

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Katalytische Antikörper

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monoklonale Antikörper mit enzymatischer Aktivität die chem. Reaktionen katalysieren

Prinzip der Katalyse:

  • Herabsetzung der Aktivierungsenergie des Übergangszustands der Reaktion 
  • ->Stabilisierung des Übergangszustands durch Wechsel zwischen den funktionellen Gruppen 

Probleme mit Übergangszustand 

  • kurzlebig
  • energetisch hochliegend (Ea ungleich 0) 
  • Struktur nicht einfach zu ermitteln 
  • Kts - Dissoziationkonstante des Übergangszustands vom Enzym


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Produktion katalytischer Antikörper

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  • Übergangsanalogon -> stabilisiertes Molekül das in Zielorganismus exprimiert wird 
  • Kopplung des Heptens an ein Protein Immunisierung
  • AK- Produktion (monoklonal)
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  • 3381 Karteikarten
  • 256 Studierende
  • 30 Lernmaterialien

Beispielhafte Karteikarten für deinen Biosensorik Kurs an der Technische Hochschule Wildau - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Glukose-Oxidase

A:

- Homo Dimer:  aus zwei identischen Grundeinheiten (Monomere) aufgebautes Molekül

- Glycoprotein (Protein mit kovalent gebundenen Oligosacchariden)

- Flavinenzym mit Flarinadenindinukleotid als prostetischer Gruppe

- Oxidation von Glucose zu Glucondacton

   -> aus anfallendem Wasser und molekularem Sauerstoff wird Wasserstoffperoxid

GOD (FADH2) + O2 GOD (FAD) +H2O2 

- Michaelis konstante k = 33 - 110mM

- pH Optimum: 5,5 -> Bereich 4-7

- Substrat: 

   - ß-D-Glukose (sehr langsame Umsetzung von 2 Desoxy Glucose)

   - α-D-Glukose und anderen Monosachariden

Q:

katalytischer Zyklus der Horseradishen Peroxidase 


A:

POD + H2O2  --> C(I) + H2O 

Fe = O(IV) + Truptophanradical

C(I)+ AH2 --> C(II) + AH * 

Fe = O(IV)

C(II) + AH2 --> POD + H2O + AH * ==> radikalische Situation

Fe (III) 

Q:

Cellbiose Dehydrogenase (CDA)

A:

- Flavocytochromedas direkten und indirekten Elektronentransferer möglicht (an verschiedenen Elektroden)

- besitzt Favin Zentrum mit einem FAD als katalytische Einheit und Häme-Zentrum mit einem Cytochrome B (typ. häme), die durch 15 Aminosäure Linker miteinander verbunden sind

- keine gute Spezifität -> reagiert hauptsächlich mit Monosacchariden

- dynamisches System: Konformation ändert sich ständig

Q:

Welche katalytischen Erkennungselemente gibt es?

A:

- Enzyme

- Redoxproteine (Pseudoaktivitäten)

- Ribozyme (katalytischwirksame Ribonukleinsäure /Ribonukleoproteine)

- Rekombinante Enzyme

Q:

In welchen Dimensionen bewegen wir uns?

A:

0,1nm (1Ä) -Atoms

1nm - kleine Moleküle

           Proteine

10nm

           Viren, Ribosome -> komplexere Strukturen

100 um

1µm - Bakterien

10μm 

           tierische Zellen, pflanzliche Zellen

100μm

1 mm

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Q:

Laccase Reaktion

A:

Trinnkleares Cluster (3 Kupfer-Ionen): 

  • O2-Bindungsstelle gewöhnliches Reaktionszentrum 
  • von außen nicht gut zugänglich

Redoxreaktion; Ionentrasport 

  • anderes Redoxpotential, da alle Cu nicht gleichwertig sind 
  • Reaktion erfolgt erst wenn alle 4 Elektronen abgegeben haben!

Substrat: Dimethoxyphenol, Azinobis, syringaldazine, Dopamine

pHBereich: 3-5,5

Dihydroxyaromat + O2 --> Chinon  + H2O

Q:

Problem bei Biosensoren der 3. Generation

A:

Immobilisierung auf der Oberfläche:

-> Lösung: Rekombinante Proteine

Mutanten: 

  • höhere Aktivität als natürliches Protein (>Sensitivität) 
  • bessere Substratspezifität (>Interferenz) 
  • Stabilität (auch Temp.) (>Einsatzgrenze) 
  • neue Oberflächenfunktionalitäten zur besseren Ankopplung

Glykolisierung -> rekombinante Proteinherstellung: 

  • Stabilität des Enzyms 
  • verschlechtert Konnektivität mit Elektrode 
Q:

Laccase

A:
  • blaue Multikupfer Oxidase -> 4 Kupfer-Zentren
  • Oxidoreductasen 
    • den Elektronentransfer katalysierende Enzyme 
    • nimmt vom reduzierten Substrat ein Hydrid Jon auf und gibt oxidiertes Substrat ab 
  • Spaltet bevorzugt aromatische Ring
Q:

Horseradishe Peroxidase (HRP) - Meerrettichperoxidase

A:
  • Monomer
  • Glycoprotein mit Ferritprotoporphyrin / Metalloenzym 
  • pH Optimum: 8,8

Zwei Typen von Metallzentren die beide entscheidend für die Struktur und die Funktionalität sind:

  • Häme Gruppe 
  • Calcium Ionen über Wasserstoffbrücken-bindungen, die mit der Häme Region verbunden sind
Q:

Funktionalität von Cellbiose Dehydrogenase (CDA)

A:

- Substrat oxidiert an FAD

   -> FADH2 wird gebildet

- Elektronenübertragung vom FAD

zum Häme b

- es werden mehr Elektronen übertragen als aufgenommen werden können

- Häme teilt sich auf und verbindet sich mit neuem Reaktionspartner -> gibt Elektron ab

- Häme verbindet sich erneut mit dem Komplex

- nimmt Elektron auf und teilt sich wieder -> Abgabe Elektron

- verbindet sich erneut mit Komplex => Urzustand

Q:

Katalytische Antikörper

A:

monoklonale Antikörper mit enzymatischer Aktivität die chem. Reaktionen katalysieren

Prinzip der Katalyse:

  • Herabsetzung der Aktivierungsenergie des Übergangszustands der Reaktion 
  • ->Stabilisierung des Übergangszustands durch Wechsel zwischen den funktionellen Gruppen 

Probleme mit Übergangszustand 

  • kurzlebig
  • energetisch hochliegend (Ea ungleich 0) 
  • Struktur nicht einfach zu ermitteln 
  • Kts - Dissoziationkonstante des Übergangszustands vom Enzym


Q:

Produktion katalytischer Antikörper

A:
  • Übergangsanalogon -> stabilisiertes Molekül das in Zielorganismus exprimiert wird 
  • Kopplung des Heptens an ein Protein Immunisierung
  • AK- Produktion (monoklonal)
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