Biosensorik an der Technische Hochschule Wildau

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biosensorik an der Technische Hochschule Wildau

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Glukose-Oxidase

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Welche katalytischen Erkennungselemente gibt es?

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bispezifische Antikörper

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Unterschied zwischen selbstorganisierender Monoschicht und Chemisorption

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katalytischer Zyklus der Horseradishen Peroxidase 


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Cellbiose Dehydrogenase (CDA)

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In welchen Dimensionen bewegen wir uns?

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Laccase Reaktion

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Problem bei Biosensoren der 3. Generation

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Laccase

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Biosensoren der 3. Generation

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Biosensoren der 2. Generation 

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Biosensorik

Glukose-Oxidase

- Homo Dimer:  aus zwei identischen Grundeinheiten (Monomere) aufgebautes Molekül

- Glycoprotein (Protein mit kovalent gebundenen Oligosacchariden)

- Flavinenzym mit Flarinadenindinukleotid als prostetischer Gruppe

- Oxidation von Glucose zu Glucondacton

   -> aus anfallendem Wasser und molekularem Sauerstoff wird Wasserstoffperoxid

GOD (FADH2) + O2 GOD (FAD) +H2O2 

- Michaelis konstante k = 33 - 110mM

- pH Optimum: 5,5 -> Bereich 4-7

- Substrat: 

   - ß-D-Glukose (sehr langsame Umsetzung von 2 Desoxy Glucose)

   - α-D-Glukose und anderen Monosachariden

Biosensorik

Welche katalytischen Erkennungselemente gibt es?

- Enzyme

- Redoxproteine (Pseudoaktivitäten)

- Ribozyme (katalytischwirksame Ribonukleinsäure /Ribonukleoproteine)

- Rekombinante Enzyme

Biosensorik

bispezifische Antikörper

  • besteht aus je  einer schweren und einer leichten Kette mit zweier unterschiedlicher monoklonarer AK 
  • Arme des Antikörpers sind gegen jeweils andere Antigen gerichtet

Biosensorik

Unterschied zwischen selbstorganisierender Monoschicht und Chemisorption

funktionelle Gruppe, die mit der Oberfläche eine Chemisorptionsbindung eingehen kann

Biosensorik

katalytischer Zyklus der Horseradishen Peroxidase 


POD + H2O2  --> C(I) + H2O 

Fe = O(IV) + Truptophanradical

C(I)+ AH2 --> C(II) + AH * 

Fe = O(IV)

C(II) + AH2 --> POD + H2O + AH * ==> radikalische Situation

Fe (III) 

Biosensorik

Cellbiose Dehydrogenase (CDA)

- Flavocytochromedas direkten und indirekten Elektronentransferer möglicht (an verschiedenen Elektroden)

- besitzt Favin Zentrum mit einem FAD als katalytische Einheit und Häme-Zentrum mit einem Cytochrome B (typ. häme), die durch 15 Aminosäure Linker miteinander verbunden sind

- keine gute Spezifität -> reagiert hauptsächlich mit Monosacchariden

- dynamisches System: Konformation ändert sich ständig

Biosensorik

In welchen Dimensionen bewegen wir uns?

0,1nm (1Ä) -Atoms

1nm - kleine Moleküle

           Proteine

10nm

           Viren, Ribosome -> komplexere Strukturen

100 um

1µm - Bakterien

10μm 

           tierische Zellen, pflanzliche Zellen

100μm

1 mm

Biosensorik

Laccase Reaktion

Trinnkleares Cluster (3 Kupfer-Ionen): 

  • O2-Bindungsstelle gewöhnliches Reaktionszentrum 
  • von außen nicht gut zugänglich

Redoxreaktion; Ionentrasport 

  • anderes Redoxpotential, da alle Cu nicht gleichwertig sind 
  • Reaktion erfolgt erst wenn alle 4 Elektronen abgegeben haben!

Substrat: Dimethoxyphenol, Azinobis, syringaldazine, Dopamine

pHBereich: 3-5,5

Dihydroxyaromat + O2 --> Chinon  + H2O

Biosensorik

Problem bei Biosensoren der 3. Generation

Immobilisierung auf der Oberfläche:

-> Lösung: Rekombinante Proteine

Mutanten: 

  • höhere Aktivität als natürliches Protein (>Sensitivität) 
  • bessere Substratspezifität (>Interferenz) 
  • Stabilität (auch Temp.) (>Einsatzgrenze) 
  • neue Oberflächenfunktionalitäten zur besseren Ankopplung

Glykolisierung -> rekombinante Proteinherstellung: 

  • Stabilität des Enzyms 
  • verschlechtert Konnektivität mit Elektrode 

Biosensorik

Laccase

  • blaue Multikupfer Oxidase -> 4 Kupfer-Zentren
  • Oxidoreductasen 
    • den Elektronentransfer katalysierende Enzyme 
    • nimmt vom reduzierten Substrat ein Hydrid Jon auf und gibt oxidiertes Substrat ab 
  • Spaltet bevorzugt aromatische Ring

Biosensorik

Biosensoren der 3. Generation

direkte Proteinchemie (e- direkt von Biomolekül an Elektrode übertragen)

Oberfläche muss modifiziert werden (redoxaktives Zentrum nahe der Elektrode immobilisieren) Überprüfung, ob POD richtig positioniert: 

-> Zugabe eines Mediators 

-> Mediator reduziert C(I) 

-> oxidierter Mediator wandert zur Elektrode 

-> Reduktionsstrom 

-> C(II) durch Media reduziert 

-> oxidierter Mediator an Oberfläche reduziert 

==> Vergleich der Messung mit & ohne Mediator

Biosensorik

Biosensoren der 2. Generation 

  • Elektronen - Transport über Mediator 
  • diffundiert zur Elektrode -> Umsatz (Oxidation oder Reduktion) 
  • Reduktionsstrom ist direkt abhängig von H2O2 
  • Oxidierter Mediator wird an der Elektrodenoberfläche reduziert Mediator Shuttlemolekül das an C(I) oxidiert wird

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