Biochemie SMPP Püschel an der Medizinische Hochschule Hannover | Karteikarten & Zusammenfassungen

Lernmaterialien für Biochemie SMPP Püschel an der Medizinische Hochschule Hannover

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TESTE DEIN WISSEN

Beschreibe das Löslichkeitsverhalten globulärer Proteine.

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-Tertiär/Quartärstrukutr annähernd kugelförmig

-hydrophobe AS-Reste ins Innere gerichtet und Hydrophile AS-Reste an der Oberfläche -> polare Seitenketten bilden außen mit H2O-Molekülen eine Hydrathülle

---> gute Löslichkeit

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Wie beeinflussen die AS-Bausteine die chem. Eigenschaften eines Proteins? (Reaktivität)

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- aliphatische AS (unpolar, hydrophob) keinerlei reaktive Strukturen -> im Protein keine chem. Reakionen mehr

- hydroxylierte AS -> reversible Phosphorylierung als Mittel der Proteinregulation

- schwefelhaltige AS -> Bindung von Metallionen

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Welche chemischen Reaktionen können an den Seitenketten der AS stattfinden?

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- hydroxylierte AS (Serin, Threonin, Tyrosin): reversible Phosphorylierung als Mittel der Proteinregulation

- schwefelhaltige AS (Cystein, Methionin): Bindung von Metallionen

- Asparagin (Amidgruppe), Threonin & Serin (Hydroxylgruppe): Verbindung zu KH-Seitenketten (Kondensationsreaktion)

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Wie beeinflussen die AS-Bausteine die chem. Eigenschaften eines Proteins? (Ladung)

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(die meisten proteinogenen AS sind ungeladen)

- basische AS enthalten extra Stickstoffatome (freies e-Paar, bindet leicht ein Proton) -> positive Ladung, 

basischer Charakter

- saure AS enthalten extra Carboxylgruppe (Proton dissoziiert leicht ab) -> negative Ladung, saurer Charakter

- meist mehr negativ geladene AS im Protein

- Pufferwirkung von Histidin rührt vom Imidazolring, der bei physiologischem pH H+ aufnehmen und abgeben kann

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Erläutere, welche Reaktionen an den funktionellen Gruppen des Grundgerüstes jeder AS stattfinden können.

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Kondensationsreaktion zur Verknüpfung zweier AS (zw. Aminogruppe & Carboxylgruppe des Grundgerüstes -> Peptidbindung)

Transaminierung = reversible Übertragung einer a-Aminogruppe auf eine Ketosäure mithilfe einer Transaminase, a-Ketogruppe entsteht

Decarboxylierung einer AS mithilfe einer Decarboxylase zur Bildung von biogenen Aminen (z.B. Histamin)

Desaminierung = AS spaltet Aminogruppe mit Hilfe einer Dehydrogenase ab, Ketosäure + freies Ammoniak entsteht 

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Welche Funktionen erfüllen AS im Körper? (9)

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- Biokatalyse

- Kommunikation: proteinogene Signalstoffe wie z.B. Insulin, Wachstumshormon Somatotropin, Hormon Erythropoetin

- Transport: durch räumliche Anordnung der hydrophoben Seitenketten im Inneren & der hydrophilen zum Äußeren z.B. O2-Transport durch Hämoglobin

- Stützfunktion

- aktive Bewegung: Aktin & Myosin als Muskelproteine

- Immunsystem: Produktion von Antikörpern

- Blutgerinnung: alle zur Blutgerinnung beitragende Faktoren sind Proteine

- Transport als Strukturelement: Bildung sämtlicher spezifischer Poren & Translokatoren der Membran

- Signalübertragung: als Rezeptoren, aber auch als Transkriptionsfaktoren im ZK

- Neurotransmitter (z.B. Glutamat, Glycin)

- in Abbauwegen (Katabolismus) zur Energiegewinnung: Unterscheidung von:

     ->glucogenen AS: Aufbau von Glucose

     ->ketogene AS: Abbau im Citratzyklus, Biosynthese von Fettsäuren oder

Ketonkörpern → wichtige Funktion bei der Deckung des Energiebedarfs bei

langanhaltender Muskeltätigkeit

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Warum führen Störungen im AS-Stoffwechsel häufig zu komplexen Krankheitssymptomen?

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- vielfältige Verknüpfung mit anderen Stoffwechselwegen (speziell dem KH- & Lipidstoffwechsel)

- Anhäufung unphysiologischer Zwischenprodukte führt zu schweren, überwiegend neuronalen Schädigungen


- Gendefekt führt zu Unterbrechung der Genwirkkette (voneinander abhängige Stoffwechselreaktionen)

-> z.B. Alkaptonurie (Homogentisinsäure kann nicht abgebaut werden, reichert sich an; dunkle Pigmente lagern sich ab)

-> z.B. Phenylketonurie (Defekt der Phenylalaninhydroxylase)

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Was sind biogene Amine?

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=primäre Amine, die im Stoffwechsel durch Decarboxylierung aus einer Aminosäure entstehen (Aminosäurederivate)

- Katalyse durch Enyme mit Cofaktor Pyridoxalphosphat (PALP) enthalten

- Abspaltung von CO2

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An welchen Wechselwirkungen sind die funktionellen Gruppen der (proteinogenen) AS beteiligt?

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• Wasserstoffbrücken zwischen Sauerstoff- & Wasserstoffatom der Peptidbindungen

→ Verbindung gegenüberliegender Peptidbindungen

• Wasserstoffbrücken zwischen H einer Amidgruppe & O einer Carbonylgruppe

(Prolin ist nie an der Bildung von

Wasserstoffbrücken beteiligt)

• Disulfidbrücken zwischen Thiol-Gruppen → SH-Gruppe bildet S-S-Brücken zw. 2 Cysteinen aus; wichtige Funktion bei der Stabilisierung von Proteinen

• Ionenbindungen zwischen geladenen Aminosäuren (Amino- & Carboxylgruppe)

• Hydrathülle zwischen hydrophilen Aminosäuren und Wasser

• hydrophobe Wechselwirkung durch Bestreben hydrophober Seitenketten

• van-der-Waals-Kräfte zwischen eng gelagerten hydrophoben Seitenketten

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Welche Auswirkungen hat die Temperatur auf die Struktur und Funktion von Proteinen?

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- erhöhte Temp. -> Molekularbewegung steigt

-> alle nicht kovalenten Bdg. gelöst oder neu ausgebildet (Ionenbindung, H-Brücken, VdW-Kräfte, hydrophobe WW) 

-> Abnahme der Löslichkeit, Verlust d. Fkt.

-> Ausflockung/Gerinnung meist irreversibel

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Welche Auswirkungen hat die Zugabe von Harnstoff auf die Struktur und Funktion von Proteinen?

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- gut wasserlöslich

-> konkurriert um WBB, bildet H-Brücken zum Protein

->Verlust der Tertiärstruktur

-> löslicher, instabiler

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Beschreibe das Löslichkeitsverhalten von fibrillären Proteinen.

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-Faserartige, lange Proteine, z.B. Proteine des Zytoskeletts oder Kollagen

-hydrophobe Molekülstruktur mit hoher Zugfestigkeit/Elastizität durch starke Vernetzung der alpha-Helices -> starker innerer Zusammenhalt

---> schlechte Löslichkeit

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Beispielhafte Karteikarten für deinen Biochemie SMPP Püschel Kurs an der Medizinische Hochschule Hannover - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Beschreibe das Löslichkeitsverhalten globulärer Proteine.

A:

-Tertiär/Quartärstrukutr annähernd kugelförmig

-hydrophobe AS-Reste ins Innere gerichtet und Hydrophile AS-Reste an der Oberfläche -> polare Seitenketten bilden außen mit H2O-Molekülen eine Hydrathülle

---> gute Löslichkeit

Q:

Wie beeinflussen die AS-Bausteine die chem. Eigenschaften eines Proteins? (Reaktivität)

A:

- aliphatische AS (unpolar, hydrophob) keinerlei reaktive Strukturen -> im Protein keine chem. Reakionen mehr

- hydroxylierte AS -> reversible Phosphorylierung als Mittel der Proteinregulation

- schwefelhaltige AS -> Bindung von Metallionen

Q:

Welche chemischen Reaktionen können an den Seitenketten der AS stattfinden?

A:

- hydroxylierte AS (Serin, Threonin, Tyrosin): reversible Phosphorylierung als Mittel der Proteinregulation

- schwefelhaltige AS (Cystein, Methionin): Bindung von Metallionen

- Asparagin (Amidgruppe), Threonin & Serin (Hydroxylgruppe): Verbindung zu KH-Seitenketten (Kondensationsreaktion)

Q:

Wie beeinflussen die AS-Bausteine die chem. Eigenschaften eines Proteins? (Ladung)

A:

(die meisten proteinogenen AS sind ungeladen)

- basische AS enthalten extra Stickstoffatome (freies e-Paar, bindet leicht ein Proton) -> positive Ladung, 

basischer Charakter

- saure AS enthalten extra Carboxylgruppe (Proton dissoziiert leicht ab) -> negative Ladung, saurer Charakter

- meist mehr negativ geladene AS im Protein

- Pufferwirkung von Histidin rührt vom Imidazolring, der bei physiologischem pH H+ aufnehmen und abgeben kann

Q:

Erläutere, welche Reaktionen an den funktionellen Gruppen des Grundgerüstes jeder AS stattfinden können.

A:

Kondensationsreaktion zur Verknüpfung zweier AS (zw. Aminogruppe & Carboxylgruppe des Grundgerüstes -> Peptidbindung)

Transaminierung = reversible Übertragung einer a-Aminogruppe auf eine Ketosäure mithilfe einer Transaminase, a-Ketogruppe entsteht

Decarboxylierung einer AS mithilfe einer Decarboxylase zur Bildung von biogenen Aminen (z.B. Histamin)

Desaminierung = AS spaltet Aminogruppe mit Hilfe einer Dehydrogenase ab, Ketosäure + freies Ammoniak entsteht 

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Q:

Welche Funktionen erfüllen AS im Körper? (9)

A:

- Biokatalyse

- Kommunikation: proteinogene Signalstoffe wie z.B. Insulin, Wachstumshormon Somatotropin, Hormon Erythropoetin

- Transport: durch räumliche Anordnung der hydrophoben Seitenketten im Inneren & der hydrophilen zum Äußeren z.B. O2-Transport durch Hämoglobin

- Stützfunktion

- aktive Bewegung: Aktin & Myosin als Muskelproteine

- Immunsystem: Produktion von Antikörpern

- Blutgerinnung: alle zur Blutgerinnung beitragende Faktoren sind Proteine

- Transport als Strukturelement: Bildung sämtlicher spezifischer Poren & Translokatoren der Membran

- Signalübertragung: als Rezeptoren, aber auch als Transkriptionsfaktoren im ZK

- Neurotransmitter (z.B. Glutamat, Glycin)

- in Abbauwegen (Katabolismus) zur Energiegewinnung: Unterscheidung von:

     ->glucogenen AS: Aufbau von Glucose

     ->ketogene AS: Abbau im Citratzyklus, Biosynthese von Fettsäuren oder

Ketonkörpern → wichtige Funktion bei der Deckung des Energiebedarfs bei

langanhaltender Muskeltätigkeit

Q:

Warum führen Störungen im AS-Stoffwechsel häufig zu komplexen Krankheitssymptomen?

A:

- vielfältige Verknüpfung mit anderen Stoffwechselwegen (speziell dem KH- & Lipidstoffwechsel)

- Anhäufung unphysiologischer Zwischenprodukte führt zu schweren, überwiegend neuronalen Schädigungen


- Gendefekt führt zu Unterbrechung der Genwirkkette (voneinander abhängige Stoffwechselreaktionen)

-> z.B. Alkaptonurie (Homogentisinsäure kann nicht abgebaut werden, reichert sich an; dunkle Pigmente lagern sich ab)

-> z.B. Phenylketonurie (Defekt der Phenylalaninhydroxylase)

Q:

Was sind biogene Amine?

A:

=primäre Amine, die im Stoffwechsel durch Decarboxylierung aus einer Aminosäure entstehen (Aminosäurederivate)

- Katalyse durch Enyme mit Cofaktor Pyridoxalphosphat (PALP) enthalten

- Abspaltung von CO2

Q:

An welchen Wechselwirkungen sind die funktionellen Gruppen der (proteinogenen) AS beteiligt?

A:

• Wasserstoffbrücken zwischen Sauerstoff- & Wasserstoffatom der Peptidbindungen

→ Verbindung gegenüberliegender Peptidbindungen

• Wasserstoffbrücken zwischen H einer Amidgruppe & O einer Carbonylgruppe

(Prolin ist nie an der Bildung von

Wasserstoffbrücken beteiligt)

• Disulfidbrücken zwischen Thiol-Gruppen → SH-Gruppe bildet S-S-Brücken zw. 2 Cysteinen aus; wichtige Funktion bei der Stabilisierung von Proteinen

• Ionenbindungen zwischen geladenen Aminosäuren (Amino- & Carboxylgruppe)

• Hydrathülle zwischen hydrophilen Aminosäuren und Wasser

• hydrophobe Wechselwirkung durch Bestreben hydrophober Seitenketten

• van-der-Waals-Kräfte zwischen eng gelagerten hydrophoben Seitenketten

Q:

Welche Auswirkungen hat die Temperatur auf die Struktur und Funktion von Proteinen?

A:

- erhöhte Temp. -> Molekularbewegung steigt

-> alle nicht kovalenten Bdg. gelöst oder neu ausgebildet (Ionenbindung, H-Brücken, VdW-Kräfte, hydrophobe WW) 

-> Abnahme der Löslichkeit, Verlust d. Fkt.

-> Ausflockung/Gerinnung meist irreversibel

Q:

Welche Auswirkungen hat die Zugabe von Harnstoff auf die Struktur und Funktion von Proteinen?

A:

- gut wasserlöslich

-> konkurriert um WBB, bildet H-Brücken zum Protein

->Verlust der Tertiärstruktur

-> löslicher, instabiler

Q:

Beschreibe das Löslichkeitsverhalten von fibrillären Proteinen.

A:

-Faserartige, lange Proteine, z.B. Proteine des Zytoskeletts oder Kollagen

-hydrophobe Molekülstruktur mit hoher Zugfestigkeit/Elastizität durch starke Vernetzung der alpha-Helices -> starker innerer Zusammenhalt

---> schlechte Löslichkeit

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