Biochemie an der LMU München | Karteikarten & Zusammenfassungen

Biochemie an der LMU München

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biochemie an der LMU München

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Beispielhafte Karteikarten für Biochemie an der LMU München auf StudySmarter:

Beurteilen sie folgende Aussagen:

a) Enzyme bestehen immer aus Aminosäuren

b) Enzyme verringern die Gleichgewichtskonstante einer Reaktion nicht

c) Enzyme erniedrigen die Aktivierungsenergie einer Reaktion

d) Die Michaelis-Menten Konstante ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zum Substrat 

e) Enzyme können bei Substratbindung ihre Konformation ändern

f) Die Bindung eines kompetitiven Inhibitors ist irreversibel


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Nennen Sie Gründe, warum ATP ein hohes Phosphatgruppenübertragungspotential aufweist?

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Welche drei Komplexe der Atmungskette transportieren Protonen über die innere Mitochondrienmembran?

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Aus welchen Bestandteilen setzt sich Stärke zusammen?

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Welche drei Hauptfunktionen erfüllt der oxidative Pentosephosphatweg?

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Wodurch unterscheidet sich strukturell ein Phospholipid von einem Triacylglycerid

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Warum bestehen Fettsäuren im Regelfall aus einer geraden Anzahl an Kohlenstoffatomen?

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Welche vier Enzyme kontrollieren im Wesentlichen den Stofffluss durch den Citratzyklus?

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Die Pyruvat-DH und die alpha-Ketoglutarat-DH ähneln sich strukturell und in ihrer Aktivität.

a) welche grundsätzliche Reaktion katalysieren die beiden DHs?

b) Welche Enzymgebundenen Co-Faktoren findet man in beiden Enzymen?

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Was versteht man unter Molarität (M) ?

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Was versteht man bei chemischen Lösungen unter Volumenprozent/Gewichtsprozent?

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Tragen Sie die Oxidationsstufen des Stickstoffs in den folgenden chemischen Verbindungen in die Tabelle ein: 

Nitrat

Ammoniak

Nitrit

molekularer Stickstoff

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Beispielhafte Karteikarten für Biochemie an der LMU München auf StudySmarter:

Biochemie

Beurteilen sie folgende Aussagen:

a) Enzyme bestehen immer aus Aminosäuren

b) Enzyme verringern die Gleichgewichtskonstante einer Reaktion nicht

c) Enzyme erniedrigen die Aktivierungsenergie einer Reaktion

d) Die Michaelis-Menten Konstante ist ein Maß für die Affinität eines Enzyms zum Substrat 

e) Enzyme können bei Substratbindung ihre Konformation ändern

f) Die Bindung eines kompetitiven Inhibitors ist irreversibel


Richtige Antworten:

b) 

c)

d)

e)


Falsche Antworten;

a)

f)

Biochemie

Nennen Sie Gründe, warum ATP ein hohes Phosphatgruppenübertragungspotential aufweist?

1. Resonanzstabilisierung von Phosphor

2. Elektrostatische Abstoßung innerhalb des Moleküls

3. Stabilisierung durch Hydratation

Biochemie

Welche drei Komplexe der Atmungskette transportieren Protonen über die innere Mitochondrienmembran?

1. Komplex I (NADH-Dehydrogenase)

2. Komplex III (Cytochrom c-Reduktase)

3. Komplex IV (Cytochrom c-Oxidase)

Biochemie

Aus welchen Bestandteilen setzt sich Stärke zusammen?

Amylopektin und Amylose

Biochemie

Welche drei Hauptfunktionen erfüllt der oxidative Pentosephosphatweg?

1. Umwandlung von Glucose-6-phosphat in Pentose Ribulose-5-phosphat in drei Reaktionsschritten

2. Entstehung von NADPH → Nutzung für reduktive Biosynthesen und zur Reduktion von oxidiertem Glutathion 

3. Ribulose-5-phosphat: Isomerisierung zu Ribose-5-phosphat → Nutzung zur DNA/RNA-Synthese und nucleotidhaltigen Cofaktoren

Biochemie

Wodurch unterscheidet sich strukturell ein Phospholipid von einem Triacylglycerid

Phospholipid: zwei Fettsäuren + Glycerol-3-phosphat-Grundgerüst

Triacylglycerid: drei Fettsäuren + Glycerinmolekül

Biochemie

Warum bestehen Fettsäuren im Regelfall aus einer geraden Anzahl an Kohlenstoffatomen?

Baustein der Fettsäuren ist Acetyl-CoA, bei der Fettsäuresynthese wird die Kette darum immer um zwei C-Atome verlängert.

Biochemie

Welche vier Enzyme kontrollieren im Wesentlichen den Stofffluss durch den Citratzyklus?

1. Pyruvat-DH

2. Citrat-Synthase

3. Isocitrat-DH

4. alpha-Ketoglutarat-DH

Biochemie

Die Pyruvat-DH und die alpha-Ketoglutarat-DH ähneln sich strukturell und in ihrer Aktivität.

a) welche grundsätzliche Reaktion katalysieren die beiden DHs?

b) Welche Enzymgebundenen Co-Faktoren findet man in beiden Enzymen?

a) Oxidative Decarboxylierung 

b) gebunden: TPP, FAD, Liponamid

Biochemie

Was versteht man unter Molarität (M) ?

= Stoffmengenkonzentration 

Wie viel mol des Stoffes wird im Lösungsmittel gelöst?

c=n/V in mol/l

Biochemie

Was versteht man bei chemischen Lösungen unter Volumenprozent/Gewichtsprozent?

(v/v) = ml gelöste Substanz pro 100 ml Lösung

(w/w) = g gelöster Substanz pro 100g
(w/v) = g gelöster Substanz pro 100 ml 

Biochemie

Tragen Sie die Oxidationsstufen des Stickstoffs in den folgenden chemischen Verbindungen in die Tabelle ein: 

Nitrat

Ammoniak

Nitrit

molekularer Stickstoff

+5

-3

+3

0

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