Biochemie - Enzyme II an der LMU München

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biochemie - Enzyme II im Tiermedizin Studiengang an der LMU München in Augsburg

CitySTADT: Augsburg

CountryLAND: Deutschland

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Nicht kompetetive Hemmung 

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Penicillin 

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Aldolase mit kovalentem Addukt 

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ACTase

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Pyruvat-Dehydrogenase Komplex

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Wechselzahl (kkat) 

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Posttranslationale Modifikationen

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Aspirin

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NMP-Kinase

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Phosphofructinase

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Glycerin-aldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase

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Proteinkinase

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Biochemie - Enzyme II

Nicht kompetetive Hemmung 

  • Inhibitor und Substrat können gleichzeitig  an verschiedene Bindungsstellen binden 
  • Hemmung lässt sich nicht durch Substratkonzentrationserhöhung aufheben 
  • Km bleibt gleich 
  • Vmax steigt 

Biochemie - Enzyme II

Penicillin 

  • Irreversible Hemmung
  • Greift in die Biosynthese der Zellwände von Bakterien ein 
  • Penicillin bindet an das aktive Zentrum der Glucopeptid-Transpeptidase
  • Penicilloylenzym reagiert nicht weiter 

Biochemie - Enzyme II

Aldolase mit kovalentem Addukt 

  • Kovalente Katalyse
  • Letzter Schritt der ersten Stufe der Glycolyse 
  • Fructose-1,6-bisphosohat in Glycerinaldehyd-3-phosphat und Dihydroxyacetonohosphat
  • 3 Isoformen 
  • Bildung einer Schiff Base 

Biochemie - Enzyme II

ACTase

  • Allosterische heterotrophe Hemmung und Aktivierung
  • Pyrimidinbiosynthese
  • Rückkopplungshemmung 
  • Große katalytische und kleine regulatorische Einheiten 
  • Hemmung durch CTP (Enzym geht in T Form über) 
  • Aktivierung durch ATP 
  • ATP und CTP konkurrieren um die Bindungsstelle 

Biochemie - Enzyme II

Pyruvat-Dehydrogenase Komplex

  • Allosterische Hemmung und Aktivierung
  • Pyruvat wird zu Acetyl-CoA umgesetzt 
  • E1 wird durch die PDH-Kinase 1 deaktiviert und die PDH-Phosphatase aktiviert 
  • Kinase wird gehemmt durch ADP und Pyruvat 
  • E2 wird durch Acetyl-CoA gehemmt
  • E3 wird durch NADH gehemmt 

Biochemie - Enzyme II

Wechselzahl (kkat) 

  • Anzahl an Substrat Molekülen, die bei vollständiger Sättigung in Produkt umgewandelt werden 
  • Kkat = k2 
  • Maximalgescheindigkeit / Enzymgesamtkonzentration 
  • Maß für die katalytische Aktivität 
  • Untersuchung von Präferenzen für ein bestimmtes Substrat

Biochemie - Enzyme II

Posttranslationale Modifikationen

  • Modifikation eines Proteins nach der Translation durch Kovalente Addition eines Moleküls
  • Meist reversibel 
  • Durch Enzyme katalysiert 
  • Wichtig für die biologische Aktivität der Proteine 
  • z. B. Phosphorylierung

Biochemie - Enzyme II

Aspirin

  • Irreversible Hemmung
  • Acetylsalicylsäure 
  • Blockiert den Kanal für den Transport von Arachnidonsäure zum aktiven Zentrum 
  • Arachnidonsäure kann nicht mehr in Prostaglandin H2 umgewandelt werden 

Biochemie - Enzyme II

NMP-Kinase

  • Katalyse mit Annäherung und mit Metallionen
  • Mn2+ oder Mg2+
  • Übertragung von Phosphorylgruppen 
  • Konservierte ATP-Bindungsstelle
  • P-Schleife 
  • Konkurrenzreaktion: ATP-Hydrolyse

Biochemie - Enzyme II

Phosphofructinase

  • Allosterische Hemmung und Aktivierung
  • Schritt in der Glycolyse 
  • Fructose-6-Phosphat in Fructose-1,6-bisphosphat 
  • Hemmung durch ATP und niedrigen pH
  • Aktivierung durch AMP + ADP

Biochemie - Enzyme II

Glycerin-aldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase

  • Redox gekoppelte Umsetzung
  • Glycerinaldehyd-3-phosphat in 1,3-bisphosphoglycerat
  • Begünstigte Oxidation 
  • Ungünstige Phosphorylierung 
  • Kopplung durch Thioesterzwischenprodukt

Biochemie - Enzyme II

Proteinkinase

  • Katalysiert Phosohorylierungsreaktionen
  • Unter ATP Verbrauch wird ein Orthophosphatrest an ein Protein mit OH-Gruppe angehängt 
  • Gerichtet: phosphoryliert nur ein Protein oder nur sehr verwandte 
  • Multifunktionell: breites Wirkungsspektrum
  • Antagonist: Proteinphosphatase 
  • z. B. Proteinkinase A
Gradient

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