Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine an der Karlsruher Institut für Technologie

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Bedarf an Proteinen und Aminosäuren? Wozu braucht der Körper sie?

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Biochemische Bedeutung von Proteinen?

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Lebensmittelchemische Bedeutung von Proteinen?
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Caseine?

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Strukturebenen von AS?

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α-Helix? Strukturelemente aus α-Helices?

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Redoxregulation der Proteinfaltung?
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Welche Kräfte sind für die Proteinfaltung entscheidend?

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Sphäroproteine? Beispiele? Struktur? Löslichkeit? pI?

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Skleroproteine?

Kreatin der Haare?

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Proteinfehlfaltung als Ursache Degenerativer Erkrankungen?
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Schwefelhaltige AS?

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Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Bedarf an Proteinen und Aminosäuren? Wozu braucht der Körper sie?
- Quellen für Stickstoff und Schwefel
- Energiequelle
- Bildung von Proteinen im Körper ist ausschließlich von As-/Proteinzufuhr abhängig
-ca 10-15% der Energiezufuhr stammt aus Proteinen
- geschätzter Proteinbedarf: 0,75 g/kg KG bei Erwachsenen, Kinder mehr
- aber:  biologische Wertigkeit​ ist wichtig​​​

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Biochemische Bedeutung von Proteinen?
Jede Zelle benötigt Proteine, Anteil > 50%, unterliegen kontinuierlichem Aufbau und Ersatz

Biochemische Funktionen
- Enzymatische Katalyse
- Transport und Speicherung
- koordinierte Bewegung
- mechanische Stützfunktion
- Immunabwehr
- Erzeugung und Übertragung von Nervenimpulsen
- Kontrolle von Wachstum und Differenzierung

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Lebensmittelchemische Bedeutung von Proteinen?
- Emulgatoren
- Schaumbildung + Stabilisierung
- Gelbildner/Geliermittel
- Quellung
- Enzymatische Reaktionen (zB Käseherstellung)

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Caseine?
α-Caseine:
- saure Proteine mit unterschiedlicher Anzahl phosphorylierter Serinreste
- hoher Prolin-Anteil verhindert Ausbildung regelmäßiger Strukturen

β-Caseine:
- im N-terminalen Bereich: Phosphoserinreste und alle ionisierbaren Seitenketten
- im C-terminalen Bereich: hauptsächlich unpolare Seitenketten
->  polarer Kopf, apolarer Schwanz
-> Beide Varianten durch Ca2+ fällbar

κ-Caseine:
- liegen normalerweise als Trimere/höhere Oligomere vor, wahrscheinlich über Disulfidbrücken verbunden
- kommt vor als kohlenhydratfreie Hauptkomponente und mindestens sechs Nebenkomponenten, die wechselnde Mengen an Kohlenhydraten enthalten
- N-terminaler Teil ist hydrophob, C-terminaler Teil hydrophil wegen Glycosidresten
- κ-Casein ist als einzige Hauptkomponente auch in Gegenwart von Ca2+ löslich, schützt durch Komplexbildung auch die anderen Caseinfraktionen vor dem Ausfällen
-> für Bildung  stabiler Caseinkomplexe und Caseinmizellen von Bedeutung

γ-Caseine 
- Abbauprodukte der β-Caseine

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Strukturebenen von AS?
Primärstruktur
= As-Sequenz,
-N-terminales Ende ist Beginn einer Polypeptidkette
- Anordnung der Seitengruppen R ist entscheidend für Eigenschaften des Proteins
- kovalente Bindungen

Sekundärstruktur
Orientierung von in der AS-Sequenz nicht benachbarten, aber nah gelegenen AS zueinander -> überwiegend regelmäßige Strukturelemente, zB α-Helix , β-Faltblatt 
- H-Brücken, (VdW-Kräfte)

Tertiärstruktur
Orientierung der Sekundärstrukturelemente zueinander/ von AS, die in Sequenz weit voneinander entfernt liegen
- Disulfidbrücken, Ionenbindung (geladene Seitenketten!), VdW-Kräfte, Hydrophobe WW (-> WW mit LM!)

Quartärstruktur
Räumliche Anordnung von Untereinheiten, die aus mehr als einer Polypeptidkette bestehen (Tertiärstrukturelemente)

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

α-Helix? Strukturelemente aus α-Helices?
- CO-Grp jeder AS bildet H-Brücke zu NH-Grp 4 AS entfernt
- zwei oder mehr α-Helices können sich zu sehr stabilen Strukturen verdrillen -> superspiralisierte α-Helices ​(In Muskeln, Fibrin von Blutgerinnseln, Keratin von Haaren, ​​Zytoskelett der Zelle)

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Redoxregulation der Proteinfaltung?
Über Disulfidbrücken der Cysteine
- inter- und intra-chain Disulfidbrücken

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Welche Kräfte sind für die Proteinfaltung entscheidend?
Ionenbindungen, VdW-Kräfte, H-Brücken, Hydrophobe Wechselwirkungen (-> WW mit Lösungsmittel!)

(Disulfidbrücken)

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Sphäroproteine? Beispiele? Struktur? Löslichkeit? pI?
- globuläre Eiweiße
- zB Serumalbumin, Serumglobulin, Cytochrom c

Struktur:
- mehr oder weniger kugelförmige Tertiärstruktur
- reguläre Abschnitte wechseln mit irregulären (random coiled) Abschnitten
- Tendenz zur Ausbildung regelmäßiger Strukturen ist abhängig von AS-Sequenz:
- Met, Glu, Leu, Ala sind starke Helixbildner
- Gly, Pro sind Helixbrecher (Knickpunkte)
- Val, Ile, Leu begünstigen β-Faltblatt

Löslichkeit:
- unterschiedliche Löslichkeiten (Verhältnis polarer zu unpolaren Strukturelementen)
Löslichkeit ist am größten, wenn Salze ausgebildet werden können -> am isoelektrischen Punkt geringste Löslichkeit -> Ausfällung am effektivsten

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Skleroproteine?

Kreatin der Haare?
- Gerüsteiweiße/Faserproteine
- gesamte Peptidkette einzige reguläre Struktur
- Unlöslich in Wasser (starke zwischenmolekulare Bindungen)
-resistent gegenüber Eiweiß-spaltenden Enzymen -> Kein Nährwert
- z.B. Keratin der Haare und der Hornhaut: hoher Cysteingehalt, viele Disulfidbrücken
- Fibrillen der Haare:
drei verdrillte α-Helices (Tripelhelix) (altes Modell)
oder zwei verdrillte α-Helices, von denen sich zwei zu antiparalleler Struktur zusammenlagern -> je zwei Tetramere lagern sich zusammen, bilden mit weiteren seilartige Keratinfilamente (neues Modell)

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Proteinfehlfaltung als Ursache Degenerativer Erkrankungen?
Werden als Ursache für Alzheimer diskutiert

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Schwefelhaltige AS?
- Methionin (Thioether-Bindung)
- Cystein (Sulfhydryl-(Thiol-)Gruppe, hochreaktiv, bildet Disulfidbrücken aus)

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