Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine an der Karlsruher Institut für Technologie

Karteikarten und Zusammenfassungen für Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine im Lebensmittelchemie Studiengang an der Karlsruher Institut für Technologie in Heidelberg

CitySTADT: Heidelberg

CountryLAND: Deutschland

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Proteinfraktionen nach Löslichkeit? Vorkommen?

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Gelbildung: was sind aggregierte Dispersionen?

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Fleischfarbe?
Geschwindigkeit der Oxidation?

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Was ist Milch?

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Struktur des Myoglobins?
Funktion?

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Einsatz der α-Amylase in der Lebensmittelindustrie?

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Redoxregulation der Proteinfaltung?

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α-Helix? Strukturelemente aus α-Helices?

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Entstehung von heterocyklischen aromatischen Aminen?

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Bedarf der einzelnen essentiellen AS pro Tag? 

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Wichtige AS bei der Aromabildung?

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Strukturebenen von AS?

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Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Proteinfraktionen nach Löslichkeit? Vorkommen?

Albumine
– löslich in Wasser, auch am IE Punkt
– hauptsächlich in tierischen LM
– oft gemeinsam mit Globulinen

Globuline
– löslich in 10% NaCl /verd. wässr. Lauge
– in tierischen und pfl. LM
– häufigste Proteinfraktion

Gluteline
– löslich in wässr. Lauge
– hauptsächlich in Getreide
– hoher Anteil an Glu

Prolamine
– löslich in 70% EtOH
– hauptsächlich in Getreide
– lagern sich zu fibrillären Aggregaten zusammen

Histone
– löslich in wässr. Säure
– in Zellkernen/ Chromatin-assoziiert
– enthalten viel Lys, Arg

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Gelbildung: was sind aggregierte Dispersionen?

– gebildet durch globuläre Proteine nach Erhitzung und Denaturierung
– intermolekulare, hydrophobe Bindungen durch AS, die bei Denaturierung freigelegt werden
– zusätzlich Neue Disulfidbrücken und intermolekulare Ionenbindung möglich
thermoirreversibel
– Salzzusatz erhöht Gelbildung ​(​​Erhöhung der WW zwischen geladenen Proteinen durch Ladungsabschirmung)

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Fleischfarbe?
Geschwindigkeit der Oxidation?

– Farbe von frischem Fleisch wird durch Myoglobin bestimmt
–  unterschiedliche Färbung und Reaktivität je nach Oxidationszustand und Ligand (O2, NO, CO) des Häm-Eisens
– nur Fe2+ kann O2 binden (rote Färbung)
– in Gegenwart von O2: bis einige mm Tiefe wird aus Myoglobin Oxymyoglobin (leuchtend rot)
– unter niedrigem Sauerstoffpartialdruck verliert Fleisch innerhalb von 1-3 Tagen seine leuchtend rote Farbe (Oxidation von Myoglobin zu Metmyoglobin, kann in frischem Fleisch zu gewissem Grad wieder reduziert werden) -> bräunliche, fahle Farbe
->  Geschwindigkeit hängt von  Art des Fleisches und  Temperatur ab ( Rindfleisch behält seine Farbe bei T wenig über 0 für etwa 10 Tage)
-> Denaturierung des Proteinanteils (Hitze/niedriger pH) begünstigt Oxidation
->  Einsatz von CO: Bildung roter, relativ stabiler CO-Derivate
-> Luftundurchlässige ​​​​ Verpackung zum Erhalt der roten Farbe
->  häufig wird Farbe durch Zugabe von Nitriten/Nitraten​ (-> Nitrosomyoglobin)​​​ erreicht

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Was ist Milch?

– weiße bis gelbliche Flüssigkeit, undurchsichtig durch Lichtstreuung und -absorption an Fetttröpfchen und Proteinen
– Fett In Form von Tröpfchen emulgiert, Aufrahmen kann durch Homogenisieren entgegengewirkt werden
– Proteinteilchen variierender Größe im Milchserum dispergiert, hauptsächlich Ca 2+-salze des Caseins
– Lipoproteinpartikel​ (Reste von​​​ Zellmembranen,Leukozyten)
– weitere Proteine,  Kohlenhydrate, Mineralstoffe

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Struktur des Myoglobins?
Funktion?

– erste Struktur, die mittels Röntgenstrukturanalyse aufgeklärt wurde
– besteht aus 8 helikalen Bereichen und einer Hämgruppe
– zentrale Funktion: intrazelluläre Sauerstoffbindung, Erleichterung des Sauerstofftransports in der Muskulatur

Hämgruppe:
– Porphyrinderivat mit vier Pyrrolringen
– nur Fe(II) kann Sauerstoff binden
– kooperative Bindung von Sauerstoff -> Änderung der Quartärstruktur nach Sauerstoffbindung

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Einsatz der α-Amylase in der Lebensmittelindustrie?

Backwarenindustrie (aufbessern des Enzymgehalts von Mehl)
Stärkeverarbeitende Industrie (Herstellung von teilabgebauten Stärken (Maltodextrine) und Stärkesirupen)
Brauerei
Brennerei (Abbau von Stärke bei Einsatz von Getreide und Kartoffeln in der Brennerei)

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Redoxregulation der Proteinfaltung?

Über Disulfidbrücken der Cysteine
– inter- und intra-chain Disulfidbrücken

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

α-Helix? Strukturelemente aus α-Helices?

– CO-Grp jeder AS bildet H-Brücke zu NH-Grp 4 AS entfernt
– zwei oder mehr α-Helices können sich zu sehr stabilen Strukturen verdrillen -> superspiralisierte α-Helices ​(In Muskeln, Fibrin von Blutgerinnseln, Keratin von Haaren, ​​Zytoskelett der Zelle)

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Entstehung von heterocyklischen aromatischen Aminen?

Entstehen beim: Braten, Kochen, Grillen von Eiweißhaltigen LM (zb Fleisch, Fisch)
– Entstehung bei Maillard-Reaktion (red. Zucker, AS, Kreatin(in))
– Pyrolyse von AS wie Tryptophan

Vorkommen:
– in Spuren (μg/kg) Fleisch, Fisch, Eiern, auch pfl. Proteinen, aber auch Kaffee, Bier, Teer von Zigaretten nachgewiesen

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Bedarf der einzelnen essentiellen AS pro Tag? 

Bedarf an den einzelnen essentiellen AS in mg/kg Kg/d
Isoleucin: 10
Leucin: 14
Lysin: 12
Methionin (+Cystein): 13
Phenylalanin(+Tyrosin): 14
Threonin: 7
Tryptophan: 3,5
Valin: 10

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Wichtige AS bei der Aromabildung?

Cyss, Cys – Fleisch, Geflügel
Met – Kartoffeln (Pommes frites)
Leu – Kakao- und Schokoladenaroma, Erdnüsse
Val – Kakao- und Schokoladenaroma, Erdnüsse
Phe, Glu – Kakao- und Schokoladenaroma, Erdnüsse, Fleisch, Geflügel
Pro – Sahne, Butter, Brot, Backwaren
Arg – Brot, Backwaren
His – Brot, Backwaren
Phe – Kakao- und Schokoladenaroma, Honig

Spezielle Lebensmittelchemie: Proteine

Strukturebenen von AS?

Primärstruktur
= As-Sequenz,
-N-terminales Ende ist Beginn einer Polypeptidkette
– Anordnung der Seitengruppen R ist entscheidend für Eigenschaften des Proteins
– kovalente Bindungen

Sekundärstruktur
Orientierung von in der AS-Sequenz nicht benachbarten, aber nah gelegenen AS zueinander -> überwiegend regelmäßige Strukturelemente, zB α-Helix , β-Faltblatt 
– H-Brücken, (VdW-Kräfte)

Tertiärstruktur
Orientierung der Sekundärstrukturelemente zueinander/ von AS, die in Sequenz weit voneinander entfernt liegen
– Disulfidbrücken, Ionenbindung (geladene Seitenketten!), VdW-Kräfte, Hydrophobe WW (-> WW mit LM!)

Quartärstruktur
Räumliche Anordnung von Untereinheiten, die aus mehr als einer Polypeptidkette bestehen (Tertiärstrukturelemente)

Gradient

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