Biochemie der Ernährung II an der Karlsruher Institut für Technologie

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Schwefel-Assimilation in Pflanzen und Bakterien?

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Mögliche Gründe für sekundäre Hyperlipoproteinämien?

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Beispiele für Kontroll-Peptidasen?

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Welche Proteolytischen Enzyme werden unterschieden?

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Ausscheidungsformen für Amino-Stickstoff?

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Stoffwechsel der Proteine und Aminosäuren?

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Bei welchen biologischen Prozessen spielen Proteine eine Rolle?

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ATP-Ausbeute des Citratcyklus?

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Schritt 4 des Citratcyklus?

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Warum ist die einfache Oxidation einer Acetylgruppe so kompliziert?

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Einteilung der Peptidasen nach internationaler Nomenklatur?

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In welchen Formen kommen Proteine in Membranen vor? Wie Einbettung in Membran?

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Biochemie der Ernährung II

Schwefel-Assimilation in Pflanzen und Bakterien?
– Tiere und Menschen sind auf schwefelhaltige Aminosäuren in der Nahrung angewiesen
– Pflanzen und Bakterien können oxidierte anorganische Verbindungen wie Sulfat, Thiosulfat oder Sulfit als S-Quellen nutzen
– Sulfat ist wichtigste Quelle, muss zur Thiol-Ebene reduziert werden
– Reduktionsäquivalente stammen bei Pflanzen aus Protolyse des Wassers, bei MO aus Oxidation organischer Substrate oder von H2
– H2S bzw ein proteingebundenes Thiol wird dann über Cystein auf andere Verbindungen übertragen

Biochemie der Ernährung II

Mögliche Gründe für sekundäre Hyperlipoproteinämien?
– hepatisch (zb bei Cholestase, Leberzirrhose)
– renal (z.B. vei nephrotischem Syndrom, chronischer Niereninsuffizienz)
– Hormonal (zB bei Hypothyreose, Diabetes Mellitus)
– Alimentär (z.b. Bei zu fettreicher Ernährung, chronischem Alkoholismus)
– medikamentös (z.B. Diuretika, β-Adrenozeptorenblocker)
– Schwangerschaft
Aber:
– primäre und sekundäre Faktoren lassen sich nicht vollständig voneinander abgrenzen
– Zahl der LDL-rezeptoren auf den Hepatozyten stark von Umweltfaktoren beeinflusst (zb cholesterolreiche Ernährung führt zur Reduktion, cholesterolarme Kost mit günstiger Zusammensetzung erhöht)
– 

Biochemie der Ernährung II

Beispiele für Kontroll-Peptidasen?
– deubiquitinierende Peptidasen
– membrangebundene Signalpeptidasen, die von den zu transportierenden Proteinen eine lipidlösliche Signalsequenz abspalten
– Peptidasen, die Vorstufen aktivieren:
+ Hormonproduktion (Proinsulin -> Insulin)
+ Makromolekülaufbau (Fibrinogen -> Fibrin)
+ Verdauung (Zymogen -> aktive Protease)

Biochemie der Ernährung II

Welche Proteolytischen Enzyme werden unterschieden?
Verdauungsenzyme im Magen-Darm-Trakt (nicht spezifisch auf bestimmte Substrate, sondern auf Strukturmerkmale eingestellt)
– Peptidasen, die sich extrazellulär in Blut und Flüssigkeiten befinden (regulatorische Funktionen, z.B. Bei Blutgerinnung, Fibrinolyse, Aktivierung des Immunsystems)
intrazelluläre Peptidasen, vorwiegend in Zellkompartimenten wie ER, Golgiapparat, Lysosomen (z.B. Peptidasen, die Vorstufen von Peptidhormonen in Hormone verwandeln)

Biochemie der Ernährung II

Ausscheidungsformen für Amino-Stickstoff?
NH4+ (Ammoniak als Ammoniumion):
Ammonotelische Tiere: die meisten Wasserwirbeltiere, insbesondere Knochenfische und Amphibienlarven
Harnstoff:
Ureotelische Tiere: viele Landwirbeltiere; auch Haie
Harnsäure:
Uricotelische Tiere: Vögel, Reptilien

Biochemie der Ernährung II

Stoffwechsel der Proteine und Aminosäuren?
Hydrolyse des Proteinmoleküls im Verdauungstrakt -> Polypeptide -> AS -> Resorption durch Darmepithelzellen, Transport in Leber
– die meisten Proteine höherer Organismen werden laufend ab- und aufgebaut:
+ biologische Halbwertszeit von Plasmaalbumin: 20-25 Tage
+ intrazelluläre Proteine: ständiger ab- und Neuaufbau, sehr unterschiedliche Halbwertszeiten (wenige h bis viele Tage) -> wichtiger Regulationsmechanismus
– durch Abbau entstehende AS werden teils zum Aufbau körpereigener Proteine verwendet, teils weiter abgebaut
– erwachsener Mensch benötigt pro Tag und kg KG ca 1g AS (kann etwa Hälfte der L-AS nicht selbst aufbauen)

Biochemie der Ernährung II

Bei welchen biologischen Prozessen spielen Proteine eine Rolle?
Proteine spielen in praktisch allen biologischen Prozessen eine Rolle. Funktionen:
– Enzymatische Katalyse
– mechanische Stützfunktion
– Transport und Speicherung
– koordinierte Bewegung
– Immunabwehr
– Erzeugung und Übertragung von Nervenimpulsen
– Kontrolle von Wachstum und Differenzierung

Biochemie der Ernährung II

ATP-Ausbeute des Citratcyklus?
– je 3 ATP aus Schritt 3, 4 und 8 : 9 ATP
– aus Schritt 6 (Flavin-Oxidation): 2 ATP
– aus Schritt 5 (Übertragung der energiereichen Bindung): 1 ATP
Gesamt: 12 ATP pro Cyklus

Biochemie der Ernährung II

Schritt 4 des Citratcyklus?
– Oxidative Decarboxylierung von α-Ketoglutarat zu Succinyl-CoA und CO2
– + HS-CoA, +NAD+ als Elektronenakzeptor -> NADH
– Katalyse durch α-Ketoglutarat-Dehydrogenase-Komplex 

Biochemie der Ernährung II

Warum ist die einfache Oxidation einer Acetylgruppe so kompliziert?
– Nutzung der Zwischenprodukte als Biosynthese-Vorstufen
– Essigsäure ist stabile Verbindung -> schwer angreifbar durch Enzyme, die Wasserstoff übertragen
-> Umweg über Citratcyklus führt zu Tricarbonsäuren -> Angriffspunkte für Dehydrogenasen

Biochemie der Ernährung II

Einteilung der Peptidasen nach internationaler Nomenklatur?
1. Serin-Peptidasen (häufigste Peptidasen-Klasse): Serin und Histidin im aktiven Zentrum 
Trypsin, Chymotrypsin, …
2. Cystein-Peptidasen: Cystein im aktiven Zentrum, werden durch HS-Reagenzien vergiftet, Wirkung wie Serin-Peptidasen
Papain, …
3. Aspartat-Peptidasen: Carboxygruppen von Asparaginsäure-Resten an Katalyse beteiligt, spalten nur im sauren Bereich (pH < 5)
Pepsin, …
4. Metall-Peptidasen mit Metallion (oft Zn2+, Ca2+, Mn2+), werden gehemmt durch Komplexbildner wie EDTA, Sulfid, Cyanid
5. Enzyme mit ungenau untersuchten Reaktionsmechanismen

Biochemie der Ernährung II

In welchen Formen kommen Proteine in Membranen vor? Wie Einbettung in Membran?
– periphere vs. Integrale Proteine
– Einbettung in die Membran anhand der AS-Sequenz möglich
(zB Polypeptidkette von Bakteriorhodopsin)

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