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Lernmaterialien für Lebensmittel und Biochemie an der Hochschule Weihenstephan-Triesdorf

Greife auf kostenlose Karteikarten, Zusammenfassungen, Übungsaufgaben und Altklausuren für deinen Lebensmittel und Biochemie Kurs an der Hochschule Weihenstephan-Triesdorf zu.

TESTE DEIN WISSEN

Welche Eigenschaften hat die Peptidbindung?

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TESTE DEIN WISSEN

Partielle Doppelbindung--> keine freie Drehbarkeit--> Auswirkungen auf die 3D Struktur des Proteins; kovalente Carbonsäure-Amidbindung

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TESTE DEIN WISSEN

Nennen und erklären Sie 3 verfahrenstechnische Möglichkeiten zur Verhinderung des
Ölverderbs aus a).

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TESTE DEIN WISSEN

- Ausschluss von O2: keine Lipidperoxidation: Vakuum Schutzgas
- Geringe Temperaturen: geringe Enzymaktivität, Verlangsamung aller Reaktionen
- Zugabe von Antioxidantien: Abfangen reaktiver Zwischenprodukte, Reaktion O2 oder
Radikalfänger
- pH-Wert Änderung: Enzyminaktivierung, keine enzymatische Lipidperoxidation, Erhitzung

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TESTE DEIN WISSEN

Welche Funktion kann Mehl (Weizen und Mais) in Sauce haben?

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TESTE DEIN WISSEN

Saucen binden, andicken --> Gluten(Allergen)

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TESTE DEIN WISSEN

Lassen sich AS gut als Puffer einsetzen?

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TESTE DEIN WISSEN

-Höchste Pufferkapazität wenn pH = PKs
-Geringste Pufferkapazität wenn pH = pI

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TESTE DEIN WISSEN

Warum ist die Struktur einer Peptidbindung vorgegeben?

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TESTE DEIN WISSEN
  • Partieller Doppelbindungscharakter
  • keine freie Drehbarkeit
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TESTE DEIN WISSEN

Wie lassen sich WBB in Pektinen schwächen?

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TESTE DEIN WISSEN

Wasserzugabe --> Tritt in Konkurrenz

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Welche Aminosäurenart kommt hauptsächlich im Körper vor?

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TESTE DEIN WISSEN

L-Aminosäuren

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TESTE DEIN WISSEN

Wie können sie welche Wechselwirkung schwächen?

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TESTE DEIN WISSEN
  • Kovalent: Hitze, Reduktionsmittel
  • el.statisch: Ionenzugabe -->Konkurrenz
  • WBB: Wasser (konkurrenz)
  • hydrophob: Emulgatoren
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TESTE DEIN WISSEN

Nennen Sie 2 Möglichkeiten zur Abkürzung der Namen der Aminocarbonsäuren 

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TESTE DEIN WISSEN

Drei Buchstaben oder ein Buchstaben

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TESTE DEIN WISSEN

Wieso unterscheiden sich die pKs Werte der einzelnen AS so stark?

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TESTE DEIN WISSEN

Je stabiler das entstehende Molekül ist, desto "lieber" gibt die AS ihr Proton ab (Mesomerie) N ist stark elektronegativ und "zieht" die Ladung zu sich--> Ladung ist weniger stark ausgeprägt--> Molekül stabiler ALSO je stärker der -I Effekt in der AS ist desto geringer ist der pKsWert-->Wie weit ist der Stickstoff von der Carbonsäure entfernt

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TESTE DEIN WISSEN

Bewerten sie die Sensorik von Aminosäuren

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TESTE DEIN WISSEN

-D-Aminosäuren sind oft süß, L-Aminosäuren oft neutral bis bitter

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TESTE DEIN WISSEN

Welche Milchproteingruppen gibt es?

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TESTE DEIN WISSEN

Caseine, Molkenproteine


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Beispielhafte Karteikarten für deinen Lebensmittel und Biochemie Kurs an der Hochschule Weihenstephan-Triesdorf - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Welche Eigenschaften hat die Peptidbindung?

A:

Partielle Doppelbindung--> keine freie Drehbarkeit--> Auswirkungen auf die 3D Struktur des Proteins; kovalente Carbonsäure-Amidbindung

Q:

Nennen und erklären Sie 3 verfahrenstechnische Möglichkeiten zur Verhinderung des
Ölverderbs aus a).

A:

- Ausschluss von O2: keine Lipidperoxidation: Vakuum Schutzgas
- Geringe Temperaturen: geringe Enzymaktivität, Verlangsamung aller Reaktionen
- Zugabe von Antioxidantien: Abfangen reaktiver Zwischenprodukte, Reaktion O2 oder
Radikalfänger
- pH-Wert Änderung: Enzyminaktivierung, keine enzymatische Lipidperoxidation, Erhitzung

Q:

Welche Funktion kann Mehl (Weizen und Mais) in Sauce haben?

A:

Saucen binden, andicken --> Gluten(Allergen)

Q:

Lassen sich AS gut als Puffer einsetzen?

A:

-Höchste Pufferkapazität wenn pH = PKs
-Geringste Pufferkapazität wenn pH = pI

Q:

Warum ist die Struktur einer Peptidbindung vorgegeben?

A:
  • Partieller Doppelbindungscharakter
  • keine freie Drehbarkeit
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Q:

Wie lassen sich WBB in Pektinen schwächen?

A:

Wasserzugabe --> Tritt in Konkurrenz

Q:

Welche Aminosäurenart kommt hauptsächlich im Körper vor?

A:

L-Aminosäuren

Q:

Wie können sie welche Wechselwirkung schwächen?

A:
  • Kovalent: Hitze, Reduktionsmittel
  • el.statisch: Ionenzugabe -->Konkurrenz
  • WBB: Wasser (konkurrenz)
  • hydrophob: Emulgatoren
Q:

Nennen Sie 2 Möglichkeiten zur Abkürzung der Namen der Aminocarbonsäuren 

A:

Drei Buchstaben oder ein Buchstaben

Q:

Wieso unterscheiden sich die pKs Werte der einzelnen AS so stark?

A:

Je stabiler das entstehende Molekül ist, desto "lieber" gibt die AS ihr Proton ab (Mesomerie) N ist stark elektronegativ und "zieht" die Ladung zu sich--> Ladung ist weniger stark ausgeprägt--> Molekül stabiler ALSO je stärker der -I Effekt in der AS ist desto geringer ist der pKsWert-->Wie weit ist der Stickstoff von der Carbonsäure entfernt

Q:

Bewerten sie die Sensorik von Aminosäuren

A:

-D-Aminosäuren sind oft süß, L-Aminosäuren oft neutral bis bitter

Q:

Welche Milchproteingruppen gibt es?

A:

Caseine, Molkenproteine


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