Bioanalytik an der Hochschule Reutlingen

Karteikarten und Zusammenfassungen für Bioanalytik an der Hochschule Reutlingen

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Was sind die Schwerpunkte der Analytischen Methoden?

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In welche Teile ist der analytische Prozess aufgeteilt?

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Wie kann die Aminosäurenbestimmung eingeteilt werden und welche Stoffe werden hierbei verwendet?

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Erläutern sie welche Faktoren Einfluss auf die Probennahme und den Präanalytischen Teil haben können?


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Welche Kräfte beeinflussen die elektrophoretische Mobilität? Und wie?

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PAGE: Was sind T und C? Was passiert, wenn T oder C höher wird? Eignen sich zur Messung von großen Proteinen ein höheres oder niedrigeres T/C?

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Was ist die SDS-PAGE?

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Was sind Vor- und Nachteile der SDS-PAGE?

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Bei der PAGE gibt es verschiedene Färbemethoden. Was muss beim Färben beachtet werden und welche Methode kann sehr sensitiv Proteinbanden detektieren?

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Wofür werden die Gelelektrophorese und die SDS-Elektrophorese angewendet? Und warum?

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Wie werden die Proteinbanden bei der Gelelektrophorese nach sichtbarmachen identifiziert?

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Woher weiß man, wann die Elektrophorese beendet ist? (da man ja vor Anfärbung nichts sieht)

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Bioanalytik

Was sind die Schwerpunkte der Analytischen Methoden?

  • Sensitivität (niedrigste Konzentration?)
  • Selektivität (falsch positive Ergebnisse?)
  • Robustheit (Reproduzierbarkeit? Schwankungen?)
  • Durchsatzfähigkeit (Wie viele Proben?)
  • Trennkapazität (Anzahl Analytmolekül pro Experiment?)
  • Komplexität der Probe (Aufwand und Fehlerbelastung der Probenvorbereitung)

Bioanalytik

In welche Teile ist der analytische Prozess aufgeteilt?

Präanalytischer Teil:

Probenahme 

Transport 

Lagerung 

Probenvorbereitung (z.B. homogenisieren) 

Probenaufbereitung (z.B. extrahieren)


Analytischer Teil:

Messung 

Auswertung

Bioanalytik

Wie kann die Aminosäurenbestimmung eingeteilt werden und welche Stoffe werden hierbei verwendet?

-  Nachsäulenderivatisierung 

Ninhydrin 

Fluorescamin 

ortho-Pthaldialdehyd (OPA)


- Vorsäulenderivatisierung 

ortho-Pthaldialdehyd (OPA) 

Fluorenylmethoxycarbonyl (FMOC)-chlorid 

Phenylisothiocyanat (PITC) -

Dabsylyclorid, Dansylchlorid

Bioanalytik


Erläutern sie welche Faktoren Einfluss auf die Probennahme und den Präanalytischen Teil haben können?


Allgemeine Faktoren bei der Probenahme:

  • Transport 
  • Lagerung 
  • Probenvorbereitung (z.B. homogenisieren) 
  • Probenaufbereitung (z.B. extrahieren)

Umweltproben 

  • Ort 
  • Zeit  
  • Temperatur 
  • Probe repräsentativ 
  • Probe uniform 
  • Probe stabil 
  • Luftfeuchtigkeit 
  • Kontamination

Biologische Proben

  • Zeit 
  • Temperatur 
  • Luftfeuchtigkeit 
  • Probe repräsentativ 
  • Probe uniform

(z.B. Tumor/ Normalgewebe)

  • Probe stabil 
  • Kontamination


Bioanalytik

Welche Kräfte beeinflussen die elektrophoretische Mobilität? Und wie?

  • Beschleunigende Kraft: wirkt auf die Ladung q des Analyten → F=q*E (d.h. höhere Ladung= höhere beschleunigende Kraft)
  • Reibungskraft: wirkt der Bewegung entgegen. Reibung ist abhängig von Vikosität und Porengröße des Mediums sowie von der Molekülgröße
  • Retardationskraft (Kraft des elektrischen Feldes auf Ionenwolke)
  • Relaxatationskraft (Abbremsen der Ionenwolke)

Bioanalytik

PAGE: Was sind T und C? Was passiert, wenn T oder C höher wird? Eignen sich zur Messung von großen Proteinen ein höheres oder niedrigeres T/C?

T= Totalacrylamid-Konzentration (Totale Konzentration von Acrylamid und Bisacrylamid in %)


C= Vernetzungsgrad (Anteil an Bisacrylamid am Gesamtmonomeranteil in %)


Mit steigendem T nimmt die Porengröße ab. Mit steigendem C nimmt die Porengröße zu            ??


Zur Auftrennung von kleinen Molekülen ist eine geringe Porengröße besser, zur Auftrennung großer Moleküle eine große Porengröße. Deswegen sollte man ein hohes C haben und ein niedriges T.

Bioanalytik

Was ist die SDS-PAGE?

  • Trennung von Proteinen nach Größe (nicht nach Ladung!) unter denaturierenden Bedingungen
  • Das anionische Tensid SDS (Detergens) überdeckt bei diesem Trennvorgang die Eigenladungen von Proteinen
  • SDS wird im Überschuss zu den Proteinen gegeben und erhitzt → Denaturierung → Streckung der Moleküle und dadurch Brechen der intramolekularen WW (H-Brücken, Sulfidbrücken…)
  • SDS bildet Mizellen mit negativer Ladung und schließt die Proteine im Inneren der Mizelle ein
  • Dies führt zu schnellen Trennungen, da viele Ladungen (von Mizellen) vorhanden sind

Bioanalytik

Was sind Vor- und Nachteile der SDS-PAGE?

 

Vorteile: 

  • Schnelle Trennung 
  • Proteinaggregate werden verhindert, da Oberfläche negativ ist
  • Proteine bewegen sich im Gel annähernd proportional zu ihrer Größe
  • Methode ist sensitiv

 

Nachteile: 

  • Protein verliert enzymatische Wirkung aufgrund der Denaturierung
  • Kann nicht zur Aufreinigung großer Proteinmengen eingesetzt werden

Bioanalytik

Bei der PAGE gibt es verschiedene Färbemethoden. Was muss beim Färben beachtet werden und welche Methode kann sehr sensitiv Proteinbanden detektieren?

  • man muss die Färbemethode an die Sensitivität der Methode anpassen
  • hohe Sensitivität (Empfindlichkeit) haben Coomassieblau und die Silberfärbung (Silberfärbung hat höchste Sensitivität)
  • Fluoreszenzfärbung hingegen hat den Vorteil, dass man durch die Farbintensität die Menge des Proteins abschätzen kann
  •  

Bioanalytik

Wofür werden die Gelelektrophorese und die SDS-Elektrophorese angewendet? Und warum?

DNA-Analytik in der Kriminalisik,HIV-Test; Untersuchung von Antikörpern:Antikörper sind Glykoproteine und werden nicht so stark mit SDS beladen (wandern deshalb langsamer als ein nicht glykolisiertes Protein gleicher Größe)

Bioanalytik

Wie werden die Proteinbanden bei der Gelelektrophorese nach sichtbarmachen identifiziert?

  • Man benötigt entweder einen Proteinstandard, welcher sich gleich verhält
  • Oder man verwendet weitere Analysen wie Massenspektrometrie, Aminosäureanalyse, Western-Blotting: Übertragung von Proteinen auf eine Trägermembran, die anschließend über unterschiedliche Reaktionen nachgewiesen werden können)

Bioanalytik

Woher weiß man, wann die Elektrophorese beendet ist? (da man ja vor Anfärbung nichts sieht)

Man lässt eine vorgefärbte Standardlösung mitlaufen (Referenz)

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