Proteine an der Hochschule Fulda | Karteikarten & Zusammenfassungen

Lernmaterialien für Proteine an der Hochschule Fulda

Greife auf kostenlose Karteikarten, Zusammenfassungen, Übungsaufgaben und Altklausuren für deinen Proteine Kurs an der Hochschule Fulda zu.

TESTE DEIN WISSEN

1. Erläutern Sie die Begriffe Oligopeptide, Polypeptide und Proteine!

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Oligopeptide bis zu 10 Aminosäuren

Polypeptide bis zu 100 Aminosäuren

Proteine > 100 Aminosäuren
 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Was passiert bei der Denaturierung?
 

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Denaturierung bezeichnet eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen, wie zum Beispiel bei Proteinen (Eiweiße) oder der Desoxyribonukleinsäure (DNS), die in den meisten Fällen mit einem Verlust der biologischen Funktion dieser Moleküle verbunden ist. Eine Denaturierung kann entweder auf physikalische oder auf chemische Einflüsse zurückzuführen sein. 


—> Bei der Denaturierung bleibt die ursprüngliche Primärstruktur unverändert.

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

6. In welche Substanzgruppe lässt sich Histamin einordnen?
 

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

biogenen Aminen

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Vorkommen von Histamin in LM?
 

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

–Bier, Wein
–Sauerkraut
–Käse
–Fisch und Fischerzeugnisse
–Fleisch und Fleischerzeugnisse
 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Welche biologische Wirkung hat Histamin im Körper?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Histamin ist ein Naturstoff, der im menschlichen oder tierischen Organismus als Gewebshormon und Neurotransmitter wirkt und auch im Pflanzenreich und in Bakterien weit verbreitet ist.

Beim Menschen und anderen Säugetieren spielt Histamin eine zentrale Rolle bei allergischen Reaktionen und ist am Immunsystem, d. h. an der Abwehr körperfremder Stoffe beteiligt. 

Auch im Magen-Darm-Trakt, bei der Regulation der Magensäureproduktion und der Motilität sowie im Zentralnervensystem bei der Steuerung des Schlaf-Wach-Rhythmus und der Appetitkontrolle wirkt Histamin als wichtiger Regulator.

Biochemisch ist es ein biogenes Amin, das aus der Aminosäure Histidin gebildet wird und insbesondere in Mastzellen, basophilen Granulozyten und Nervenzellen gespeichert wird.
 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

7. Erläutern Sie die Begriffe Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur!

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Primärstruktur – die Aminosäuresequenz der Peptidkette

Sekundärstruktur – die räumliche Struktur eines lokalen Bereiches im Protein (z.B. α-Helix, β-Faltblatt)

Tertiärstruktur – die räumliche Struktur des einzelnen Proteins bzw. einer Untereinheit

Quartärstruktur – die räumliche Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten.

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Erläutern Sie die Begriffe Skleroproteine und Sphäroproteine und geben Sie jeweils ein Beispiel.
 

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Sphäroproteine
 Globuläre Eiweisse
 kugelförmige Tertiärstruktur,
 z.B. Serumalbumin- und – globulin

Skleroproteine
 Besitzen Faserstruktur
 Aufbau von Gerüstsubstanz
 Wasserunlöslich
 z.B. Kreatin, Kollagen
 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Was ist unter Albuminen zu verstehen?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Albumine: kommen vorwiegend in tierischen Lebensmitteln (Milch, Ei) vor, und sind immer vergesellschaftet mit Globulinen.

Sie gehören außerdem zu den wichtigsten Bluteiweißen im menschlichen Körper und werden in der Leber gebildet.


Sie besitzen als einzige Eiweisse die Eigenschaft, dass sie am Isoelektrischem Punkt löslich sind. (Isoelektrischem Punkt= ein exakter pH-Wert wo sich positive und negative Ladung ausgleicht)

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

8. Wann besitzen Proteine eine hohe biologische Wertigkeit?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Als Referenzwert für die Beurteilung von Proteinen dient das Hühnerei, dessen biologische Wertigkeit willkürlich auf 100 gesetzt wurde. Wird ein zugeführtes Protein besser verwertet als ein Hühnerei hat es eine biologische Wertigkeit von über 100, wird es schlechter verwertet, ist die Wertigkeit unter 100.

- je ähnlicher die Nahrungsproteine den Körpereigenen in ihrer AS Zusammensetzung sind desto geringer ist der Aufwand des Körpers für die Umsetzung 

Mit der biologischen Wertigkeit beurteilt man demnach die „Aufbauqualität" von Proteinen. Die Biologische Wertigkeit berücksichtigt nicht die tatsächliche „Proteinverdaulichkeit“. Das heißt, dass nicht alle Aminosäuren auch tatsächlich vom Körper aufgenommen werden.
Die Stickstoffmenge, die im menschlichen Körper verbleibt, geteilt durch die Stickstoffmenge, die man mit dem Nahrungsmittelverzehr aufgenommen hat. Anschließend wird das Ergebnis mit der Zahl 100 multipliziert.

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Wie kann man eine niedrige biologische Wertigkeit einzelner Lebensmittel ausgleichen?
 

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Durch eine Kombination verschiedener Lebensmittel lässt sich die biologische Wertigkeit erhöhen. Dieser Ergänzungseffekt ergibt sich dadurch, dass sich die Aminosäuremuster verschiedener Lebensmittel ergänzen.

34% Vollei + 66% Kartoffeln = 136

70% Molkenprotein + Kartoffeln = 134

75% Milch + 25%  Weizenmehl = 125

60% Vollei + 40% Soja = 123

75% Vollei + 25% Milch = 121

68% Vollei + 32% Weizen = 120

 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

10.Wie sind Enzyme aufgebaut?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

●Enzyme sind globuläre Proteine

●Größere Enzyme bestehen häufig aus 2 oder mehr Peptidketten

Räumliche Gestalt des Enzyms ist für Spezifität verantwortlich

Viele Enzyme sind Komplexe (Protein + Nichtproteinkomponente)

●E. sind häufig um einige Zehnerpotenzen größer als die Substrate Glucoseoxidase (MG = 150.000) und Glucose (MG = 180)
 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Was versteht man hierbei unter Spezifität?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Bindungsspezifität
erstreckt sich auf eine bestimmte Bindungsart in verschiedenen Substanzen (z. B. Esterasen)

 •Gruppenspezifität
erstreckt sich auf eine spezielle Bindung und auf den Aufbau eines Moleküls

Substratspezifität
erstreckt sich nicht nur auf eine Bindung, sondern auf das ganze Molekül
 
Artspezifität
bezieht sich nur auf Substrate bestimmter Herkunft, z. B. aus bestimmten Tierarten

Lösung ausblenden
  • 24590 Karteikarten
  • 790 Studierende
  • 7 Lernmaterialien

Beispielhafte Karteikarten für deinen Proteine Kurs an der Hochschule Fulda - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

1. Erläutern Sie die Begriffe Oligopeptide, Polypeptide und Proteine!

A:

Oligopeptide bis zu 10 Aminosäuren

Polypeptide bis zu 100 Aminosäuren

Proteine > 100 Aminosäuren
 

Q:

Was passiert bei der Denaturierung?
 

A:

Denaturierung bezeichnet eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen, wie zum Beispiel bei Proteinen (Eiweiße) oder der Desoxyribonukleinsäure (DNS), die in den meisten Fällen mit einem Verlust der biologischen Funktion dieser Moleküle verbunden ist. Eine Denaturierung kann entweder auf physikalische oder auf chemische Einflüsse zurückzuführen sein. 


—> Bei der Denaturierung bleibt die ursprüngliche Primärstruktur unverändert.

Q:

6. In welche Substanzgruppe lässt sich Histamin einordnen?
 

A:

biogenen Aminen

Q:

Vorkommen von Histamin in LM?
 

A:

–Bier, Wein
–Sauerkraut
–Käse
–Fisch und Fischerzeugnisse
–Fleisch und Fleischerzeugnisse
 

Q:

Welche biologische Wirkung hat Histamin im Körper?

A:

Histamin ist ein Naturstoff, der im menschlichen oder tierischen Organismus als Gewebshormon und Neurotransmitter wirkt und auch im Pflanzenreich und in Bakterien weit verbreitet ist.

Beim Menschen und anderen Säugetieren spielt Histamin eine zentrale Rolle bei allergischen Reaktionen und ist am Immunsystem, d. h. an der Abwehr körperfremder Stoffe beteiligt. 

Auch im Magen-Darm-Trakt, bei der Regulation der Magensäureproduktion und der Motilität sowie im Zentralnervensystem bei der Steuerung des Schlaf-Wach-Rhythmus und der Appetitkontrolle wirkt Histamin als wichtiger Regulator.

Biochemisch ist es ein biogenes Amin, das aus der Aminosäure Histidin gebildet wird und insbesondere in Mastzellen, basophilen Granulozyten und Nervenzellen gespeichert wird.
 

Mehr Karteikarten anzeigen
Q:

7. Erläutern Sie die Begriffe Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur!

A:

Primärstruktur – die Aminosäuresequenz der Peptidkette

Sekundärstruktur – die räumliche Struktur eines lokalen Bereiches im Protein (z.B. α-Helix, β-Faltblatt)

Tertiärstruktur – die räumliche Struktur des einzelnen Proteins bzw. einer Untereinheit

Quartärstruktur – die räumliche Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten.

Q:

Erläutern Sie die Begriffe Skleroproteine und Sphäroproteine und geben Sie jeweils ein Beispiel.
 

A:

Sphäroproteine
 Globuläre Eiweisse
 kugelförmige Tertiärstruktur,
 z.B. Serumalbumin- und – globulin

Skleroproteine
 Besitzen Faserstruktur
 Aufbau von Gerüstsubstanz
 Wasserunlöslich
 z.B. Kreatin, Kollagen
 

Q:

Was ist unter Albuminen zu verstehen?

A:

Albumine: kommen vorwiegend in tierischen Lebensmitteln (Milch, Ei) vor, und sind immer vergesellschaftet mit Globulinen.

Sie gehören außerdem zu den wichtigsten Bluteiweißen im menschlichen Körper und werden in der Leber gebildet.


Sie besitzen als einzige Eiweisse die Eigenschaft, dass sie am Isoelektrischem Punkt löslich sind. (Isoelektrischem Punkt= ein exakter pH-Wert wo sich positive und negative Ladung ausgleicht)

Q:

8. Wann besitzen Proteine eine hohe biologische Wertigkeit?

A:

Als Referenzwert für die Beurteilung von Proteinen dient das Hühnerei, dessen biologische Wertigkeit willkürlich auf 100 gesetzt wurde. Wird ein zugeführtes Protein besser verwertet als ein Hühnerei hat es eine biologische Wertigkeit von über 100, wird es schlechter verwertet, ist die Wertigkeit unter 100.

- je ähnlicher die Nahrungsproteine den Körpereigenen in ihrer AS Zusammensetzung sind desto geringer ist der Aufwand des Körpers für die Umsetzung 

Mit der biologischen Wertigkeit beurteilt man demnach die „Aufbauqualität" von Proteinen. Die Biologische Wertigkeit berücksichtigt nicht die tatsächliche „Proteinverdaulichkeit“. Das heißt, dass nicht alle Aminosäuren auch tatsächlich vom Körper aufgenommen werden.
Die Stickstoffmenge, die im menschlichen Körper verbleibt, geteilt durch die Stickstoffmenge, die man mit dem Nahrungsmittelverzehr aufgenommen hat. Anschließend wird das Ergebnis mit der Zahl 100 multipliziert.

Q:

Wie kann man eine niedrige biologische Wertigkeit einzelner Lebensmittel ausgleichen?
 

A:

Durch eine Kombination verschiedener Lebensmittel lässt sich die biologische Wertigkeit erhöhen. Dieser Ergänzungseffekt ergibt sich dadurch, dass sich die Aminosäuremuster verschiedener Lebensmittel ergänzen.

34% Vollei + 66% Kartoffeln = 136

70% Molkenprotein + Kartoffeln = 134

75% Milch + 25%  Weizenmehl = 125

60% Vollei + 40% Soja = 123

75% Vollei + 25% Milch = 121

68% Vollei + 32% Weizen = 120

 

Q:

10.Wie sind Enzyme aufgebaut?

A:

●Enzyme sind globuläre Proteine

●Größere Enzyme bestehen häufig aus 2 oder mehr Peptidketten

Räumliche Gestalt des Enzyms ist für Spezifität verantwortlich

Viele Enzyme sind Komplexe (Protein + Nichtproteinkomponente)

●E. sind häufig um einige Zehnerpotenzen größer als die Substrate Glucoseoxidase (MG = 150.000) und Glucose (MG = 180)
 

Q:

Was versteht man hierbei unter Spezifität?

A:

Bindungsspezifität
erstreckt sich auf eine bestimmte Bindungsart in verschiedenen Substanzen (z. B. Esterasen)

 •Gruppenspezifität
erstreckt sich auf eine spezielle Bindung und auf den Aufbau eines Moleküls

Substratspezifität
erstreckt sich nicht nur auf eine Bindung, sondern auf das ganze Molekül
 
Artspezifität
bezieht sich nur auf Substrate bestimmter Herkunft, z. B. aus bestimmten Tierarten

Proteine

Erstelle und finde Lernmaterialien auf StudySmarter.

Greife kostenlos auf tausende geteilte Karteikarten, Zusammenfassungen, Altklausuren und mehr zu.

Jetzt loslegen

Das sind die beliebtesten StudySmarter Kurse für deinen Studiengang Proteine an der Hochschule Fulda

Für deinen Studiengang Proteine an der Hochschule Fulda gibt es bereits viele Kurse, die von deinen Kommilitonen auf StudySmarter erstellt wurden. Karteikarten, Zusammenfassungen, Altklausuren, Übungsaufgaben und mehr warten auf dich!

Das sind die beliebtesten Proteine Kurse im gesamten StudySmarter Universum

BBP/Proteine

Freie Universität Berlin

Zum Kurs
Proteine/ Enzyme

TU München

Zum Kurs
Proteine TE

Hochschule Osnabrück

Zum Kurs
2 Proteine

Universität Stuttgart

Zum Kurs

Die all-in-one Lernapp für Studierende

Greife auf Millionen geteilter Lernmaterialien der StudySmarter Community zu
Kostenlos anmelden Proteine
Erstelle Karteikarten und Zusammenfassungen mit den StudySmarter Tools
Kostenlos loslegen Proteine