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Lernmaterialien für Biochemie 2 an der Hochschule Esslingen

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Was ist der Unterschied zwischen einem sequentiellen und einem Ping-Pong-Mechanismus? 
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Sequentieller Mechanismus 
  • Beim sequentiellem Mechanismus bindet Enzym E beide Substrate nacheinander (A und B) und setzt beide Produkte nacheinander frei (C und D). 

Ping-Pong-Mechanismus
  • Beim Ping-Pong-Mechanismus bindet Enzym E zuerst Substrat A, welches im aktiven Zentrum gespalten wird und zum Spaltprodukt P1 freigesetzt wird. Danach wird Substrat B gebunden und der Rest von Substrat A auf B übertragen, wobei das Produkt P2 gebildet und frei wird. 


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Nennen Sie Mechanismen der Stoffwechsel-Regulation? 
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  • Phosphorylierung bzw. Dephosphorylierung durch Protein-Kinase, sowie Protein-Phosphatase (Adenosin-und Glykogen Stoffwechsel ) 

  • Adenylierung bzw. Desadenylierung (kovalente Enzym-Modifizierung) 
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Was wissen Sie über die kompetitive und nicht-kompetitive Enzymhemmung? Geben Sie je ein Beispiel. 
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Kompetitive Hemmung 
  • Inhibitor bindet an die gleiche Stelle am Enzym wie das Substrat und blockiert damit die Bindestelle, da es nicht umgesetzt werden kann. 
  • Bsp. Protein-Kinasen: Drug target für Arzneistoffe, ATP-kompetitiv 

Nicht-kompetitive Hemmung
  • Inhibitor hat keine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat und bindet an einer anderen Stelle (= allosterisches Zentrum) des Enzyms als das Substrat. Das führt zu einer Konfirmationsänderung des Enzyms und einer Minderung der Enzymaktivität. 
  • Bsp. Feedback-Hemmung: Signaltransduktion hemmt das Endprodukt des Enzyms der Kette 
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Was ist eine Feedback-Hemmung? 

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Ein von einem Enzym gebildetes Produkt wirkt sich rückwirkend hemmend auf die Aktivität dieses oder eines vorhergegangenen Enzyms (in einer Kette) aus und unterbindet damit seine eigene Herstellung und damit eine Überproduktion. 
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Was wissen Sie über die allosterische Regulation? 
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  • Form der Regulation der Enzymaktivität, die bei bestimmten Enzymen vorkommt
  • Fast immer aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzten Enzyme (allosterische Enzyme) 
  • Enzyme die in mehr als einer stabilen Konformation der Gesamtstruktur vorliegen können.
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Wie lautet die Bilanzgleichung der Glykolyse? 
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Glucose + 2 NAD+ +2 ADP + 2 Pi  - - - > 
2 Pyruvat +2 NADH + 2 H+ + 2 ATP 
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Wie heißen die Substrate, die in Reaktion 1,2,3,4 und 5 der Glykolyse entstehen? Wie heißen die entsprechenden Enzyme? 
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1. Glucose-6-Phoshat ; Hexokinase
2. Fructose-6-Phoshat ; Glucose-6-Isomerase
3. Fructose-1, 6-Bisphoshat ; Phosphofructokinase
4. Glycerinaldehyd-3-Phosphat ; Aldolase
5. Dihydroxyacetonphosphat ; Triosephosphatisomerase
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Wie wird Reaktion 10 der Glykolyse in der Gluconeogenese umgangen? 
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  • Pyruvat wird in den Mitochondrien mit Hilfe der Pyruvat-Carboxylase, zu Oxalacetetat umgewandelt 
  • Oxalacetetat wird anschließend im Cytoplasma mit Hilfe von Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase zu Phosphoenolpyruvat umgewandelt


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Was passiert mit Glucose im tierischen Organismus bei Sauerstoffmangel? 
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Pyruvat wird zu Lactat reduziert. Der Abbau der Glucose zu Lactat unter anaeroben Bedingungen wird als Milchsäuregärung bezeichnet. 
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Was ist das Warburg-Effekt? 
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Ein Effekt, wobei Tumorzellen selbst unter aeroben Bedingungen Glucose zu Lactat umwandeln. 
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Wo ist die PDH in Zellen lokalisiert und welche Aufgaben erfüllt sie? 
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PDH = Pyruvat-Dehydtogenase 

  • Lokalisation: Mitochondrialen Matrix
  • Aufgaben: Katalysierung oxidativer Decarboxylierung von Pyruvat zu Acetyl-CoA und CO2, sowie Darstellung katabolischer Verbindungen zwischen Glykolyse und Citratzyklus

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Welche Bedeutung haben Km, vmax und kcat? Geben Sie auch die Einheit der Größe an.
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  • Km = Maß an Affinität zwischen Substrat und Enzym; Substratkonzentration bei v/2, gibt die Konzentration des Substrates an, bei dem das Enzym aktiv ist. 
          [Km] = mmol/l

  • vmax = Maximalreaktionsgeschwindigkeit, Einstellung bei 100% Sättigung. 
          [vmax] = Unit (mikromol/min) 
          oder Katal (mol/s) 

  • kcat = Wechselzahl, Umsatzrate der Anzahl von katalysierten Substrat-Moleküle, die in Produkt umgewandelt werden. 
          [kcat] = 1/s


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Q:
Was ist der Unterschied zwischen einem sequentiellen und einem Ping-Pong-Mechanismus? 
A:
Sequentieller Mechanismus 
  • Beim sequentiellem Mechanismus bindet Enzym E beide Substrate nacheinander (A und B) und setzt beide Produkte nacheinander frei (C und D). 

Ping-Pong-Mechanismus
  • Beim Ping-Pong-Mechanismus bindet Enzym E zuerst Substrat A, welches im aktiven Zentrum gespalten wird und zum Spaltprodukt P1 freigesetzt wird. Danach wird Substrat B gebunden und der Rest von Substrat A auf B übertragen, wobei das Produkt P2 gebildet und frei wird. 


Q:
Nennen Sie Mechanismen der Stoffwechsel-Regulation? 
A:
  • Phosphorylierung bzw. Dephosphorylierung durch Protein-Kinase, sowie Protein-Phosphatase (Adenosin-und Glykogen Stoffwechsel ) 

  • Adenylierung bzw. Desadenylierung (kovalente Enzym-Modifizierung) 
Q:
Was wissen Sie über die kompetitive und nicht-kompetitive Enzymhemmung? Geben Sie je ein Beispiel. 
A:
Kompetitive Hemmung 
  • Inhibitor bindet an die gleiche Stelle am Enzym wie das Substrat und blockiert damit die Bindestelle, da es nicht umgesetzt werden kann. 
  • Bsp. Protein-Kinasen: Drug target für Arzneistoffe, ATP-kompetitiv 

Nicht-kompetitive Hemmung
  • Inhibitor hat keine strukturelle Ähnlichkeit mit dem Substrat und bindet an einer anderen Stelle (= allosterisches Zentrum) des Enzyms als das Substrat. Das führt zu einer Konfirmationsänderung des Enzyms und einer Minderung der Enzymaktivität. 
  • Bsp. Feedback-Hemmung: Signaltransduktion hemmt das Endprodukt des Enzyms der Kette 
Q:
Was ist eine Feedback-Hemmung? 

A:
Ein von einem Enzym gebildetes Produkt wirkt sich rückwirkend hemmend auf die Aktivität dieses oder eines vorhergegangenen Enzyms (in einer Kette) aus und unterbindet damit seine eigene Herstellung und damit eine Überproduktion. 
Q:
Was wissen Sie über die allosterische Regulation? 
A:
  • Form der Regulation der Enzymaktivität, die bei bestimmten Enzymen vorkommt
  • Fast immer aus mehreren Untereinheiten zusammengesetzten Enzyme (allosterische Enzyme) 
  • Enzyme die in mehr als einer stabilen Konformation der Gesamtstruktur vorliegen können.
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Q:
Wie lautet die Bilanzgleichung der Glykolyse? 
A:
Glucose + 2 NAD+ +2 ADP + 2 Pi  - - - > 
2 Pyruvat +2 NADH + 2 H+ + 2 ATP 
Q:
Wie heißen die Substrate, die in Reaktion 1,2,3,4 und 5 der Glykolyse entstehen? Wie heißen die entsprechenden Enzyme? 
A:
1. Glucose-6-Phoshat ; Hexokinase
2. Fructose-6-Phoshat ; Glucose-6-Isomerase
3. Fructose-1, 6-Bisphoshat ; Phosphofructokinase
4. Glycerinaldehyd-3-Phosphat ; Aldolase
5. Dihydroxyacetonphosphat ; Triosephosphatisomerase
Q:
Wie wird Reaktion 10 der Glykolyse in der Gluconeogenese umgangen? 
A:
  • Pyruvat wird in den Mitochondrien mit Hilfe der Pyruvat-Carboxylase, zu Oxalacetetat umgewandelt 
  • Oxalacetetat wird anschließend im Cytoplasma mit Hilfe von Phosphoenolpyruvat-Carboxykinase zu Phosphoenolpyruvat umgewandelt


Q:
Was passiert mit Glucose im tierischen Organismus bei Sauerstoffmangel? 
A:
Pyruvat wird zu Lactat reduziert. Der Abbau der Glucose zu Lactat unter anaeroben Bedingungen wird als Milchsäuregärung bezeichnet. 
Q:
Was ist das Warburg-Effekt? 
A:
Ein Effekt, wobei Tumorzellen selbst unter aeroben Bedingungen Glucose zu Lactat umwandeln. 
Q:
Wo ist die PDH in Zellen lokalisiert und welche Aufgaben erfüllt sie? 
A:
PDH = Pyruvat-Dehydtogenase 

  • Lokalisation: Mitochondrialen Matrix
  • Aufgaben: Katalysierung oxidativer Decarboxylierung von Pyruvat zu Acetyl-CoA und CO2, sowie Darstellung katabolischer Verbindungen zwischen Glykolyse und Citratzyklus

Q:
Welche Bedeutung haben Km, vmax und kcat? Geben Sie auch die Einheit der Größe an.
A:
  • Km = Maß an Affinität zwischen Substrat und Enzym; Substratkonzentration bei v/2, gibt die Konzentration des Substrates an, bei dem das Enzym aktiv ist. 
          [Km] = mmol/l

  • vmax = Maximalreaktionsgeschwindigkeit, Einstellung bei 100% Sättigung. 
          [vmax] = Unit (mikromol/min) 
          oder Katal (mol/s) 

  • kcat = Wechselzahl, Umsatzrate der Anzahl von katalysierten Substrat-Moleküle, die in Produkt umgewandelt werden. 
          [kcat] = 1/s


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