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Lernmaterialien für Biochemie Hildebrand an der Hochschule Coburg

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist "Induced fit"?

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TESTE DEIN WISSEN

Substratbindungsstelle ist größtenteils vorgeformt 

Konformationsänderung bei Bindung bewirkt exakte Passform -->Passt danach perfekt, Für viele Enzyme, finale Konformationsänderung   

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TESTE DEIN WISSEN

Sind Enzyme Stereospezifisch?

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TESTE DEIN WISSEN

Ja, chirale Enzyme bilden asymmetrische aktive Zentren. 

Somit können chirale Moleküle unterschieden werden.

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TESTE DEIN WISSEN

Cofaktoren und Coenzyme 

In was teilen sich die Cofaktoren und Coenzyme auf?

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TESTE DEIN WISSEN

Cofaktoren: Metallionen und Coenzyme

Coenzyme(Organische Verb.): Cosubstrate und Prosthetische Gruppen 

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Cosubstrate 

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TESTE DEIN WISSEN

Nur kurzzeitig, vorrübergehend mit Enzym assoziiert wie zb. NAD/NADP

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TESTE DEIN WISSEN

Prosthetische Gruppen 

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TESTE DEIN WISSEN

dauerhaft mit Enzym assoziiert wie zb Häm-Gruppe in den Cytochromen

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TESTE DEIN WISSEN

Metallionen als Cofaktoren 

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TESTE DEIN WISSEN

Essentielle Spurenelemente: Kupfer, Eisen, Magnesium 


Toxizität von Schwermetallen: Cadmium, Quecksilber --> Verdrängen Metalle als Cofaktoren aus Enzym

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TESTE DEIN WISSEN

Was sind Coenzyme?

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TESTE DEIN WISSEN

Kleine organische Moleküle als Cofaktoren

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist ein Holoenzym?

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TESTE DEIN WISSEN

Katalytisch aktiver Enzym-Cofaktor Komplex (Gesamter Komplex)

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist ein Apoenzym?

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TESTE DEIN WISSEN

Inaktives Enzym ohne Cofaktor 

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TESTE DEIN WISSEN

Nenne die 5 Katalysemechanismen 

!Nicht alle werden von allen Enzymen genutzt!

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TESTE DEIN WISSEN

1. Säure-Base Katalyse 

2. Kovalente Katalyse 

3. Metallionenkatalyse

4. Nachbargruppen und Orientierungseffekte 

5. Stabilisierung des Übergangszustandskomplex

(5. für fast alle Enzyme) 

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TESTE DEIN WISSEN

Nenne wichtige Prinzipien der Enzymwirkung?

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TESTE DEIN WISSEN

Enzyme können mehrere katalytische Gruppen um ihre Substrate anordnen --> so, dass Katalyse mögl. beschleunigt wird

Enzyme binden die Reaktanden mit hoher Spezifität 

Enzyme bringen die Reaktanden in der richtigen räumlichen Anordnung zu einander --> perfekt, dass Rkt. abläuft 

Enzyme stabilisieren den Übergangszustand einer Rkt. --> binden mit höherer Affinität als Substrate 

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TESTE DEIN WISSEN

Substratspezifität

Durch was erfolgt Enzym-Substrat-Bindung?

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Van-der-Waals-Kräfte 

Elektrostatische Wechselwirkungen 

Wasserstoffbrückenbindungen OH, NH

Hydrophobe Wechselwirkungen 


Induced Fit 

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  • 19126 Karteikarten
  • 552 Studierende
  • 42 Lernmaterialien

Beispielhafte Karteikarten für deinen Biochemie Hildebrand Kurs an der Hochschule Coburg - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Was ist "Induced fit"?

A:

Substratbindungsstelle ist größtenteils vorgeformt 

Konformationsänderung bei Bindung bewirkt exakte Passform -->Passt danach perfekt, Für viele Enzyme, finale Konformationsänderung   

Q:

Sind Enzyme Stereospezifisch?

A:

Ja, chirale Enzyme bilden asymmetrische aktive Zentren. 

Somit können chirale Moleküle unterschieden werden.

Q:

Cofaktoren und Coenzyme 

In was teilen sich die Cofaktoren und Coenzyme auf?

A:

Cofaktoren: Metallionen und Coenzyme

Coenzyme(Organische Verb.): Cosubstrate und Prosthetische Gruppen 

Q:

Cosubstrate 

A:

Nur kurzzeitig, vorrübergehend mit Enzym assoziiert wie zb. NAD/NADP

Q:

Prosthetische Gruppen 

A:

dauerhaft mit Enzym assoziiert wie zb Häm-Gruppe in den Cytochromen

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Q:

Metallionen als Cofaktoren 

A:

Essentielle Spurenelemente: Kupfer, Eisen, Magnesium 


Toxizität von Schwermetallen: Cadmium, Quecksilber --> Verdrängen Metalle als Cofaktoren aus Enzym

Q:

Was sind Coenzyme?

A:

Kleine organische Moleküle als Cofaktoren

Q:

Was ist ein Holoenzym?

A:

Katalytisch aktiver Enzym-Cofaktor Komplex (Gesamter Komplex)

Q:

Was ist ein Apoenzym?

A:

Inaktives Enzym ohne Cofaktor 

Q:

Nenne die 5 Katalysemechanismen 

!Nicht alle werden von allen Enzymen genutzt!

A:

1. Säure-Base Katalyse 

2. Kovalente Katalyse 

3. Metallionenkatalyse

4. Nachbargruppen und Orientierungseffekte 

5. Stabilisierung des Übergangszustandskomplex

(5. für fast alle Enzyme) 

Q:

Nenne wichtige Prinzipien der Enzymwirkung?

A:

Enzyme können mehrere katalytische Gruppen um ihre Substrate anordnen --> so, dass Katalyse mögl. beschleunigt wird

Enzyme binden die Reaktanden mit hoher Spezifität 

Enzyme bringen die Reaktanden in der richtigen räumlichen Anordnung zu einander --> perfekt, dass Rkt. abläuft 

Enzyme stabilisieren den Übergangszustand einer Rkt. --> binden mit höherer Affinität als Substrate 

Q:

Substratspezifität

Durch was erfolgt Enzym-Substrat-Bindung?

A:

Van-der-Waals-Kräfte 

Elektrostatische Wechselwirkungen 

Wasserstoffbrückenbindungen OH, NH

Hydrophobe Wechselwirkungen 


Induced Fit 

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