Massenspektrometrie an der Hochschule Bremerhaven

Karteikarten und Zusammenfassungen für Massenspektrometrie an der Hochschule Bremerhaven

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Protein

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Tertiärstruktur

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Quartärstruktur

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Vorbereitung eines Proteins für MS

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Charakterisierung eines Proteins

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optische Aktivität

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Peptid

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isoelektrischer Punkt

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Hydropathie-Index

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Genomik

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Massenspektrometrie

Protein

Aminosäuren über Peptidbindungen verbunden

  • ab 100 AS = 10 kDa

Massenspektrometrie

Primärstruktur

One-Letter-Code Abfolge

Massenspektrometrie

Sekundärstruktur

α-Helix oder ß-Faltblatt


Massenspektrometrie

Tertiärstruktur

Porphyrinring in der Mitte

Massenspektrometrie

Quartärstruktur

z.B. Antikörper mit stark kondensierter Grundstruktur

Massenspektrometrie

Vorbereitung eines Proteins für MS

  • Zugabe von Reduktionsmitteln
  • enzymatische Trennung
  • Chromatographie

Massenspektrometrie

Charakterisierung eines Proteins

durch seine Aminosäuren & damit durch die unters. Eigenschaften der Restgruppen

Massenspektrometrie

optische Aktivität

durch asymmetrisches (chirales) C-Atom

  • Drehung der Polarisationsebene des Lichts beim Durchgang von linear polarisiertem Licht

Massenspektrometrie

Peptid

wenige verknüpfte Aminosäuren

  • bis zu 10 kDa
  • nicht globulär
  • Peptidbindung entsteht unter Abspaltung von Wasser

Massenspektrometrie

isoelektrischer Punkt

gleich viele positive wie negative Ionen vorhanden

Massenspektrometrie

Hydropathie-Index

  • negative Werte = hydrophil (die meisten AS)
  • positive Werte = hydrophob

Massenspektrometrie

Genomik

Erforschung der Gesamtheit der Gene (Genom)

  • Untersuchung im Bereich Wachstum, Entwicklung, Steuerung & Aufbau

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