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Karteikarten und Zusammenfassungen für Massenspektrometrie an der Hochschule Bremerhaven

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Protein

Aminosäuren über Peptidbindungen verbunden

ab 100 AS = 10 kDa

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Primärstruktur

One-Letter-Code Abfolge

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Sekundärstruktur

α-Helix oder ß-Faltblatt

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Tertiärstruktur

Porphyrinring in der Mitte

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Quartärstruktur

z.B. Antikörper mit stark kondensierter Grundstruktur

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Vorbereitung eines Proteins für MS

Zugabe von Reduktionsmitteln
enzymatische Trennung
Chromatographie

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Charakterisierung eines Proteins

durch seine Aminosäuren & damit durch die unters. Eigenschaften der Restgruppen

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optische Aktivität

durch asymmetrisches (chirales) C-Atom

Drehung der Polarisationsebene des Lichts beim Durchgang von linear polarisiertem Licht

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Peptid

wenige verknüpfte Aminosäuren

bis zu 10 kDa
nicht globulär
Peptidbindung entsteht unter Abspaltung von Wasser

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isoelektrischer Punkt

gleich viele positive wie negative Ionen vorhanden

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Hydropathie-Index

negative Werte = hydrophil (die meisten AS)
positive Werte = hydrophob

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Genomik

Erforschung der Gesamtheit der Gene (Genom)

Untersuchung im Bereich Wachstum, Entwicklung, Steuerung & Aufbau

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Massenspektrometrie an der Hochschule Bremerhaven

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