Biochemistry an der Hochschule Bonn-Rhein-Sieg

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biochemistry an der Hochschule Bonn-Rhein-Sieg

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How does the Warburg-Christian method work?

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Which amino acids do absorb the UV light at wavelength 280 nm?        

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What can be determined with the Warburg-Christian method? 

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How does Bradford method work? 

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What are the advantages/disadvantages of Bradford method? 

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What are enzymes? 

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How can enzyme activity be decreased?    

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How are enzyme inhibitors classified? 

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How do reversible inhibitors work? 

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How do irreversible inhibitors work? 

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Which two commonly used protein quantification assays do we use in the practical class? 

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Which enzyme is used in the practical and what is special about it? 

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Biochemistry

How does the Warburg-Christian method work?

- UV light is used to determine concentration of proteins by absorbtion of the light by amino acids at 280 nm

Biochemistry

Which amino acids do absorb the UV light at wavelength 280 nm?        
Tryptophan (Trp), Tyrosine (Tyr) and Phenylalanine (Phe)  

--> they are present in all proteins, so proteins have in general the property of light absorption 

Biochemistry

What can be determined with the Warburg-Christian method? 
- protein concentration
- contamination of a protein solution with nucleic acids 

Biochemistry

How does Bradford method work? 
- Uses the dye Coomassie Brilliant Blue G-250 which reacts with proteins by binding to basic and hydrophobic amino acids, which increases the absorption maximum from 465 nm to 595 nm
- A BSA standart curve is needed for comparison 

Biochemistry

What are the advantages/disadvantages of Bradford method? 
Advantage: Simple, fast, very sensitive

Disadvantage:
- The chromogenic rate varies among proteins. Contamination by a detergent may interfere with chromogenic reaction
- small linear range
- at low concentrations, SDS can mask interaction site on proteins
- at higher concentration, SDS can directly bind to coomassie, thereby generating a false-positive blue color

Biochemistry

What are enzymes? 
- catalysts which increase rate of reaction without being chemically changed themselves by stabilizing transition state (enzymes can enhance reaction by factors over 1000)

- highly specific for certain substrates and their activity depends on temperature, ionic strength, pH and buffer composition


Biochemistry

How can enzyme activity be decreased?    
By inhibitors

Biochemistry

How are enzyme inhibitors classified? 
They are classified based on their mode of action

Biochemistry

How do reversible inhibitors work? 
- They bind to the enzyme in a non-covalent fashion

Biochemistry

How do irreversible inhibitors work? 
By binding to enzyme in an covalent interaction. 

Biochemistry

Which two commonly used protein quantification assays do we use in the practical class? 
1. Warburg-Christian

2. Bradford

Biochemistry

Which enzyme is used in the practical and what is special about it? 
- Alkaline phosphatase
- It is Zn2+ dependent metalloenzyme

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