Biochem 🧪 an der Hochschule Bonn-Rhein-Sieg | Karteikarten & Zusammenfassungen

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enzyme activity U
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μmol substrate conversion/ min amount of product formed within a certain time is proportional to the enzyme activity
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specific enzyme activity
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U/mg protein
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alkaline phosphatase (AP)
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homodimeric metalloenzyme (needs Zn2+ and Mg2+) stabilized by zinc ions (function can be abolished by the removal of zinc ions) magnesium does not activate AP but increases its activity (cofactor) catalyzes the hydrolysis of phosphate monoesters to form inorganic phosphate and alcohol must be kept on ice at all times! 140,000 Da
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metal binding sites of E. coli AP (M1, M2, M3)
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M1: specific for Zn2+ (2 histidines) M2: slight preference for Zn2+ over Mg2+ (only 1 histidine) M3: less specific but Mg2+ is essential for the stability
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3 forms of coomassie brilliant blue
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cationic (brown), neutral (green) and anionic (blue) when protein binds, the cationic form is converted to a stable unprotonated blue form
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ketose visualization after TLC
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incubation with urea and hydrochloric acid at 100°C
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V max
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TESTE DEIN WISSEN
maximum velocity at saturating substrate concentration
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Ampholytes
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amphoteric molecules with acidic and basic groups, forming and buffering a pH gradient in an electric field used for isoelectric focussing
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Km
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TESTE DEIN WISSEN
substrate concentration at half maximum velocity
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Dialysis
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separation according to molecular size diffusion through semipermeable membrane small molecules and ions may diffuse across the membrane e.g. for the purification/ desalting of proteins
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Raffinose
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a trisaccharide composed of D-galactose and sucrose) [α-D-glucose and β-D-fructose]
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Rf
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distance traveled by the spot Rf = ____________________________ distance traveled by the solvent
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Beispielhafte Karteikarten für deinen Biochem 🧪 Kurs an der Hochschule Bonn-Rhein-Sieg - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:
enzyme activity U
A:
μmol substrate conversion/ min amount of product formed within a certain time is proportional to the enzyme activity
Q:
specific enzyme activity
A:
U/mg protein
Q:
alkaline phosphatase (AP)
A:
homodimeric metalloenzyme (needs Zn2+ and Mg2+) stabilized by zinc ions (function can be abolished by the removal of zinc ions) magnesium does not activate AP but increases its activity (cofactor) catalyzes the hydrolysis of phosphate monoesters to form inorganic phosphate and alcohol must be kept on ice at all times! 140,000 Da
Q:
metal binding sites of E. coli AP (M1, M2, M3)
A:
M1: specific for Zn2+ (2 histidines) M2: slight preference for Zn2+ over Mg2+ (only 1 histidine) M3: less specific but Mg2+ is essential for the stability
Q:
3 forms of coomassie brilliant blue
A:
cationic (brown), neutral (green) and anionic (blue) when protein binds, the cationic form is converted to a stable unprotonated blue form
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Q:
ketose visualization after TLC
A:
incubation with urea and hydrochloric acid at 100°C
Q:
V max
A:
maximum velocity at saturating substrate concentration
Q:
Ampholytes
A:
amphoteric molecules with acidic and basic groups, forming and buffering a pH gradient in an electric field used for isoelectric focussing
Q:
Km
A:
substrate concentration at half maximum velocity
Q:
Dialysis
A:
separation according to molecular size diffusion through semipermeable membrane small molecules and ions may diffuse across the membrane e.g. for the purification/ desalting of proteins
Q:
Raffinose
A:
a trisaccharide composed of D-galactose and sucrose) [α-D-glucose and β-D-fructose]
Q:
Rf
A:
distance traveled by the spot Rf = ____________________________ distance traveled by the solvent
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