bC1 an der Freie Universität Berlin

Karteikarten und Zusammenfassungen für bC1 an der Freie Universität Berlin

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Bei der Oxidation von Ameisensäure entsteht:

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Innerhalb der codierenden Sequenz eines Proteins ist das Codon UAU zu dem Codon UAG mutiert. Wie nennt man diese Mutation?

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Wie heißen Transportproteine, die zwei Moleküle gleichzeitig transportieren können?
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Mit welchem einleitenden Satz haben Watson und Crick in ihrem Paper von 1953 die Struktur der DNA Doppelhelix in Zusammenhang mi der Replikation gemacht:

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Deacetylierung von Histonen führt häufig zu

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Welche der folgenden Aussagen ist richtig?

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Welche Grundklassen der Isomerie gibt es?
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Welche Rolle spielen Nachbarschaft und Orientierung bei der enzymatischen Katalyse?

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Klassifizieren Sie nach Polarität und Ladung.

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Was sind Enantiomere?

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kovalente vs. nicht kovalente Bindungen (Bindungsstärken)
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Was ist die silent-Mutation?

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bC1

Bei der Oxidation von Ameisensäure entsteht:

CO2

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Innerhalb der codierenden Sequenz eines Proteins ist das Codon UAU zu dem Codon UAG mutiert. Wie nennt man diese Mutation?

missense

bC1

Wie heißen Transportproteine, die zwei Moleküle gleichzeitig transportieren können?
Symport, Cotransport 

bC1

Mit welchem einleitenden Satz haben Watson und Crick in ihrem Paper von 1953 die Struktur der DNA Doppelhelix in Zusammenhang mi der Replikation gemacht:

It has not escaped our notice...

bC1

Deacetylierung von Histonen führt häufig zu

einer geöffneten Chromatinstruktur

bC1

Welche der folgenden Aussagen ist richtig?

Die Transkription erfolgt in 5’-3’-Richtung, so dass der c-terminus des dann translatierten Proteins zuerst entsteht.

bC1

Welche Grundklassen der Isomerie gibt es?
1) Konstitutionsisomere
Unterscheiden sich in Konnektivität, d.h. der Abfolge der Bindungen (Ethanol CH3-CH2-OH / Dimethylether CH3-O-CH3)

2) Stereoisomere
Abfolge der Bindungen gleich, aber andere räumliche Anordnungen
a) Konformationsisomere (Konformere)
b) Konfigurationsisomere (cis-trans, Chiralität...)

bC1

Welche Rolle spielen Nachbarschaft und Orientierung bei der enzymatischen Katalyse?
- frei in Lösung treffen Substrate in verschiedensten Orientierungen aufeinander
- das Enzym sorgt in der Bindetasche für eine optimale Ausrichtung für eine Reaktion

bC1

Klassifizieren Sie nach Polarität und Ladung.
Unpolar:
- Glycin
- Alanin
- Valin
- Leucin
- Isoleucin
- Methionin
- Prolin
- Phenylalanin
- Tyrosin
- Tryptophan

Polar ungeladen:
- Serin
- Threonin
- Cystein
- Asparagin
- Glutamin

Negativ geladen:
- Asparaginsäure
- Glutaminsäure

Positiv geladen:
- Lysin
- Arginin
- Histidin 

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Was sind Enantiomere?
Chiralität (Händigkeit)
- Anordnung wie linke und rechte Hand
- können durch Spiegelung aber nicht durch Drehung ineinander überführt werden
- mindestens ein Kohlenstoffatom (asymmetrisches C-Atom oder chirales Zentrum) --> eher asymmetrisch
- Bild und Spiegelbild heißen Enatiomete 

bC1

kovalente vs. nicht kovalente Bindungen (Bindungsstärken)
kovalente Bindung
- entsteht bei der Überlappung der äußeren Scalen von zwei Atomen
- hier bilden sich Elektronenpaare aus
- viel Energie wird verbraucht
- es gibt Einfach-, Zweifach-, Dreifachbindungen ...
- durch die Überlappung bilden sich Moleküle

Ionenbindung (nicht-kovalent)
- durch Abgabe oder Aufnahme eines Elektrons wird ein Ion insgesamt negativ oder positiv geladen
- je nach Ladung ziehen sich die Ionen nun an oder nicht

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Was ist die silent-Mutation?

codiert für die gleiche AS

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