Biochemie an der ETHZ - ETH Zurich

Karteikarten und Zusammenfassungen für Biochemie an der ETHZ - ETH Zurich

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What are the six major classes of enzymes?

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Basic catalytic principles used by many enzymes

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Hydrolysis (or coupling of reactions to achieve an energetically favourable reaction)

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Definiere die Primärstruktur der Proteine

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Aminosäuren werden nach chemischen Eigenschaften gruppiert, nenne sie und die dazugehörende Aminosäure(n)

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De-/Protonierare Aminosäuren

und pKA wert des N- und C-Terminus

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Henderson-Hasselbach Gleichung

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Wieso besitzen wir nicht andere Aminosäuren (Evolutions-Frage)

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wichtige Energien in wässrigen Lösungen

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Definiere Sekundärstruktur-elemente

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Effekte und Interaktionen die beim Falten des Proteins hauptsächlich auftauchen

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Beispielhafte Karteikarten für Biochemie an der ETHZ - ETH Zurich auf StudySmarter:

Biochemie

What are the six major classes of enzymes?

Oxidoreductases:

oxidation/reduction

-G3P-dehydrogenase


Transferases:

Group transfer

-Kinases

-Glycosidases


Hydrolases:

Hydrolysis

-Chymotrypsin

-alpha-Amylase


Lyases:

addition or removal of groups -> double bonds

-Fumerase


Isomerases:

Isomerization reactions:

proline isomerase


Ligases:

formation of covalent bonds between 2 substrates

-DNA ligase

-aminoacyl-tRNA synthetase

Biochemie

Cofactors of Enzymes

Coenzymes

Metals


covalently bound coenzymes = prosthetic group


Enzyme + Coenzyme = holoenzyme

Enzyme without Coenzyme = apoenzyme


Examples: 

Thiamine pyrophosphate

FAD

Pyridoxal phosphate

Zn+

Mg2+

Ni2+

ect

Biochemie

Basic catalytic principles used by many enzymes

Covalent catalysis:

active site contains a nucleophile that is

transiently covalently modified


acid-base catalyses:

donate or accept a proton


Catalysis by approximation:

correct orientation of the substrates


Metal ion catalysis:

number of ways, electrophilic catalyst

Biochemie

Hydrolysis (or coupling of reactions to achieve an energetically favourable reaction)

Example: Hexokinase + Glucose + ATP

-> 2-Substrate Enzyme


2-Substrate Enzymes:

vmax is lower because it is less likely that both components bind at the same time to the enzyme

Biochemie

Definiere die Primärstruktur der Proteine

Sequenz von (L-alpha Aminosäuren) Proteine

Es sind lineare Polymere


Biochemie

Aminosäuren werden nach chemischen Eigenschaften gruppiert, nenne sie und die dazugehörende Aminosäure(n)

aliphatische

  • Glycine (achiral)
  • Alanin
  • Valin
  • Leucin
  • Isoleucin (S)
  • Methionin

eindeutig hydrophyle

  • Serin
  • Threonin (R)
  • Cystein

Strukturell-verwandte

  • Aspartate (Asp, D)
  • Aspargin (Asn, N)
  • Glutamat (Glu, E)
  • Glutamin (Gln, Q)

aromatische

  • Trypophan (W)
  • Phenylalanin (F)
  • Tyrosin (Y)
  • Histidin (protonierbar)

positiv geladene

  • Lysin
  • Arginin

2 kovalente Bindungen an Rückgrat

  • Prolin

Biochemie

De-/Protonierare Aminosäuren

und pKA wert des N- und C-Terminus

  • Cystein
  • Aspartat
  • Glutamat
  • Tyrosin
  • Histidin
  • Lysin
  • Arginin

C-Terminus: pKA: 3.1

N-Terminus: pKA: 8.0

Biochemie

Henderson-Hasselbach Gleichung

pH=pKA + log [A-]/[HA]

Biochemie

Wieso besitzen wir nicht andere Aminosäuren (Evolutions-Frage)

  • unsere Aminosäuren sind stark abhängig vom chemischen Stoffwechsel
  • Sie müssen auch kompatibel sein mit der Stabilität der Proteine (energetisch günstig)
  • Bsp.: Homoserin würde Peptidbindungen spontan spalten

Biochemie

wichtige Energien in wässrigen Lösungen

elektrostatische Interaktion: 6-200kJ/mol

Wasserstoffbrücken: 6-22 kJ/mol

Dipol-Dipol Interaktionen: bis zu 10 kJ/mol

geladene Dipole induziert (Kationen): bis zu 130kJ/mol

induzierte Dipole: 0.3 kJ/mol

Biochemie

Definiere Sekundärstruktur-elemente

Interaktion der Aminosäuren in der Kette untereinander. Können Elemente wie Alpha-Helices und Beta-Faltblätter ausbilden

Biochemie

Effekte und Interaktionen die beim Falten des Proteins hauptsächlich auftauchen

Wasserstoffbrücken: sehr wichtig für Interaktionen. es sind sehr starke Bindungen: 2.6-3.6 A°, sie verlieren ihre stärke wenn der Winkel kleiner als 140° ist


Hydrophober Effekt: Entropiegetrieben (bei RT), Effekt vieler hydrophober Gruppen, geschieht beim zusammenlagen eines Polypeptids. Aussen Bilden Wassermoleküle einen Käfig -> energetisch günstiger da Oberfläche kleiner als das Volumen wird

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