Biochemie an der ETHZ - ETH Zurich

Oxidoreductases:

oxidation/reduction

-G3P-dehydrogenase

Transferases:

Group transfer

-Kinases

-Glycosidases

Hydrolases:

Hydrolysis

-Chymotrypsin

-alpha-Amylase

Lyases:

addition or removal of groups -> double bonds

-Fumerase

Isomerases:

Isomerization reactions:

proline isomerase

Ligases:

formation of covalent bonds between 2 substrates

-DNA ligase

-aminoacyl-tRNA synthetase

Coenzymes

Metals

covalently bound coenzymes = prosthetic group

Enzyme + Coenzyme = holoenzyme

Enzyme without Coenzyme = apoenzyme

Examples: 

Thiamine pyrophosphate

FAD

Pyridoxal phosphate

Zn+

Mg2+

Ni2+

ect

Covalent catalysis:

active site contains a nucleophile that is

transiently covalently modified

acid-base catalyses:

donate or accept a proton

Catalysis by approximation:

correct orientation of the substrates

Metal ion catalysis:

number of ways, electrophilic catalyst

Example: Hexokinase + Glucose + ATP

-> 2-Substrate Enzyme

2-Substrate Enzymes:

vmax is lower because it is less likely that both components bind at the same time to the enzyme

Sequenz von (L-alpha Aminosäuren) Proteine

Es sind lineare Polymere

aliphatische

• Glycine (achiral)
• Alanin
• Valin
• Leucin
• Isoleucin (S)
• Methionin

eindeutig hydrophyle

• Serin
• Threonin (R)
• Cystein

Strukturell-verwandte

• Aspartate (Asp, D)
• Aspargin (Asn, N)
• Glutamat (Glu, E)
• Glutamin (Gln, Q)

aromatische

• Trypophan (W)
• Phenylalanin (F)
• Tyrosin (Y)
• Histidin (protonierbar)

positiv geladene

• Lysin
• Arginin

2 kovalente Bindungen an Rückgrat

• Prolin

• Cystein
• Aspartat
• Glutamat
• Tyrosin
• Histidin
• Lysin
• Arginin

C-Terminus: pKA: 3.1

N-Terminus: pKA: 8.0

pH=pKA + log [A-]/[HA]

• unsere Aminosäuren sind stark abhängig vom chemischen Stoffwechsel
• Sie müssen auch kompatibel sein mit der Stabilität der Proteine (energetisch günstig)
• Bsp.: Homoserin würde Peptidbindungen spontan spalten

elektrostatische Interaktion: 6-200kJ/mol

Wasserstoffbrücken: 6-22 kJ/mol

Dipol-Dipol Interaktionen: bis zu 10 kJ/mol

geladene Dipole induziert (Kationen): bis zu 130kJ/mol

induzierte Dipole: 0.3 kJ/mol

Interaktion der Aminosäuren in der Kette untereinander. Können Elemente wie Alpha-Helices und Beta-Faltblätter ausbilden

Wasserstoffbrücken: sehr wichtig für Interaktionen. es sind sehr starke Bindungen: 2.6-3.6 A°, sie verlieren ihre stärke wenn der Winkel kleiner als 140° ist

Hydrophober Effekt: Entropiegetrieben (bei RT), Effekt vieler hydrophober Gruppen, geschieht beim zusammenlagen eines Polypeptids. Aussen Bilden Wassermoleküle einen Käfig -> energetisch günstiger da Oberfläche kleiner als das Volumen wird