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Lernmaterialien für Biochemie an der ETHZ - ETH Zurich

Greife auf kostenlose Karteikarten, Zusammenfassungen, Übungsaufgaben und Altklausuren für deinen Biochemie Kurs an der ETHZ - ETH Zurich zu.

TESTE DEIN WISSEN

Hormonausschüttung vieler endokriner Drüsen werden durch übergeordnete Zentren gesteuert

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TESTE DEIN WISSEN

Richtig

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TESTE DEIN WISSEN
Regulation des Metabolismus
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TESTE DEIN WISSEN
- Expression von spezifischen Enzymen/Isoformen (organspezifisch, Expression in versch. Entwicklungsstadien)
- Enzym Inhibitoren (kompetitiv und nichtkompetitiv)
- Allosterische Regulation (Aktivierung + Inhibierung)
- Feedback Inhibition
- Kompartimentierung der Zelle, Lokalisation von Enzymen
- Post-translationale Modifikationen
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TESTE DEIN WISSEN

1 Dr. Genick: Proteine und Arbeitsmethoden
1.1 Struktur und Funktion von Proteinen
Die vielfältigen Funktionen von Proteinen in Zellen und Geweben beschreiben und an Beispielen erläu-
tern.

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TESTE DEIN WISSEN

Da Proteine an nahezu jedem zellulären Prozess beteiligt sind, erfülle sie eine schier unendliche Anzahl
an unterschiedlichen Funktionen.
 Enzyme: katalysieren und kontrollieren mit ganz wenigen Ausnahmen alle chemischen Pro-
zesse in lebenden Organismen.
 Hormonproteine (auch Peptid- und Proteohormone genannt): steuern wesentliche Vorgänge
im Körper
Insulin und Glucagon den Blutzuckerspiegel
 Transportproteine (im Blut): sichern die Beförderung von lebenswichtigen Substanzen
Hämoglobin ist für den Transport von Sauerstoff von der Lunge zu den Organen ver-
antwortlich
 Integrale Membranproteine (Rezeptoren): bilden eine weitere wichtige Gruppe von Proteinen.
Als Ionenkanäle regulieren sie die Konzentration bestimmter Ionen innerhalb und ausserhalb
der Zelle und sichern somit den osmotischen Gleichgewichtszustand (Homöostase) bzw. steu-
ern die Erregbarkeit von Muskeln und Nerven. Membranrezeptoren stellen meist Komplexe
aus mehreren Proteinen dar. Sie binden und erkennen Stoffe ausserhalb der Zelle, was zu einer
Änderung der räumlichen Anordnung (Konformation) des Rezeptors führt und als Signal ins
Innere der Zelle weitergeleitet wird
 Abwehrproteine: dienen zum Schutz und der Verteidigung gegen Mikroorganismen und Krank-
heitserreger
Immunglobuline
 Speicherproteine: werden als Reservestoffe vom Körper als Energielieferanten genutzt werden
Dies ist wird vor allem im Hungerzustand wichtig, wenn gespeicherte Proteine in Mus-
keln, Leber und Milz abgebaut und die daraus entstandenen Aminosäuren für die Ener-
giegewinnung genutzt werden.
 Motor- und Kontraktionsproteine: ermöglichen die Bewegungen unseres Körpers
So ist zum Beispiel die Formveränderung von Myosin- und Actinproteinen dafür ver-
antwortlich, dass unsere Muskeln kontrahieren
 Strukturproteine: geben unserem Körper seine Form, Kollagene machen bis zu einem Drittel
der gesamten Proteine in unserem Körper aus und sind in Knochen, dem Bindegewebe und
der Haut vorhanden, wo sie eine essentielle Stützfunktion übernehmen.

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Von der Struktur einer Aminosäure, deren physikochemischen Eigenschaften ableiten.

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TESTE DEIN WISSEN

Das Grundgerüst jeder Aminosäure ist gleich. Sie unterscheiden sich nur in ihren Seitenketten vonei-
nander. Anhand der physikalisch-chemischen Merkmaler ihrer Seitenketten werden die Aminosäuren
in drei Gruppen eingeteilt.
 Unpolar/hydrophob
 Polar/neutral
 Elektrisch geladen
Grundgerüst
Seitenketten:
Elektronegativität <0.5
Seitenketten:
Elektronegativität >0.5
Seitenketten:
Geladen (+ / -)
+: basisch reagierend
-: sauer reagierend
Ausser Glycin sind alle AS chiral und haben dementsprechend eine L und eine D Form. Viele Rezepto-
ren und Bindungstaschen differenzieren zwischen den beiden Enantiomeren und so haben zwei AS
trotz identischer physikochemischer Eigenschaften einen unterschiedlichen Effekt.

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TESTE DEIN WISSEN

Nach einer stark Zucker-haltigen Nahrung steigt der Blutzuckerspiegel im Blut zuerst an, dann sinkt er wieder ab. Welcher Regluationsmechanismus ist für den Abfall der Glukosekonzentration verantwortlich?

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Insulin stimuliert die Glucose Aufnahme in Muskelzellen 

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Welcher Stoffwechselweg wird sowohl bei der Verbrennung von Glucose durch die Zellatmung als auch bei der Gärung verwendet?

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Glykolyse

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TESTE DEIN WISSEN

in den Mitochondrien sind exergone Redoxreaktionen....
(2 Antworten)

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- diejenigen Reaktionen, die die Energie zum Aufbau der protonenmotorischen Kraft bereitstellen

- Reaktionen, in denen NADH wieder in seine oxidierte Form umgewandelt wird 

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Glanduläre vs. aglanduläre Hormone 

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TESTE DEIN WISSEN

Glandulär: Bildung & Sekretion durch endokrine Drüsen (Transport zur Zielzelle via Blutbahn)


Aglandulär: von Zellen in Geweben gebildet & sezerniert (meist de novo synthetisiert) --> überwiegend lokale Wirkung

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Warum ist die strukturelle Dynamik/Proteinbewegung so wichtig für die Funktion (2 Beispiele)?
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- Bsp. Myoglobin:
Bindungsstelle (Häm) ist im Innern verdeckt, in einem starren Molekül unerreichbar für das Substrat

- Bsp. Adenylate Kinase:
Phosphorylierung des Substrats erfolgt nur unter Wasserabschluss, sonst wird Wasser phosphoryliert (offene Konf. zum Binden, geschlossene Konf. für Reaktion)
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TESTE DEIN WISSEN

Wenn Elektronen durch die Atmungskette der Mitochondrien "fliessen", tritt folgende Änderung ein...
(2 Antworten)

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TESTE DEIN WISSEN

- der pH Wert der Matrix erhöht sich 

- Elektronen werden von NADH auf Sauerstoff übertragen

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In welchem Stoffwechselweg wird NADPH gebildet?

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Pentosephosphatweg

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Manche Säugerzellen exprimieren ein Protein, das als Entkoppler des Protonengradiente über die innere mitochondriale Membran wirkt. Welchen Zweck hat diese Protein?

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TESTE DEIN WISSEN

Das Uncoupling Protein führt zu einer Verringerung des Protonen Gradienten über die innere Membran der Mitochondrien. Daher kann weniger Energie von den Reaktionen des Zitratzklus in ATP umgewandelt werden, ein Teil dieser Energie wird einfach in Wärme ungewandelt. Dadurch kann das Uncoupling Protein zur Wäremeregulation des Organismus beitragen, wichtig zB. bei Tieren im Winterschlaf oder Säuglingen.

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Beispielhafte Karteikarten für deinen Biochemie Kurs an der ETHZ - ETH Zurich - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Hormonausschüttung vieler endokriner Drüsen werden durch übergeordnete Zentren gesteuert

A:

Richtig

Q:
Regulation des Metabolismus
A:
- Expression von spezifischen Enzymen/Isoformen (organspezifisch, Expression in versch. Entwicklungsstadien)
- Enzym Inhibitoren (kompetitiv und nichtkompetitiv)
- Allosterische Regulation (Aktivierung + Inhibierung)
- Feedback Inhibition
- Kompartimentierung der Zelle, Lokalisation von Enzymen
- Post-translationale Modifikationen
Q:

1 Dr. Genick: Proteine und Arbeitsmethoden
1.1 Struktur und Funktion von Proteinen
Die vielfältigen Funktionen von Proteinen in Zellen und Geweben beschreiben und an Beispielen erläu-
tern.

A:

Da Proteine an nahezu jedem zellulären Prozess beteiligt sind, erfülle sie eine schier unendliche Anzahl
an unterschiedlichen Funktionen.
 Enzyme: katalysieren und kontrollieren mit ganz wenigen Ausnahmen alle chemischen Pro-
zesse in lebenden Organismen.
 Hormonproteine (auch Peptid- und Proteohormone genannt): steuern wesentliche Vorgänge
im Körper
Insulin und Glucagon den Blutzuckerspiegel
 Transportproteine (im Blut): sichern die Beförderung von lebenswichtigen Substanzen
Hämoglobin ist für den Transport von Sauerstoff von der Lunge zu den Organen ver-
antwortlich
 Integrale Membranproteine (Rezeptoren): bilden eine weitere wichtige Gruppe von Proteinen.
Als Ionenkanäle regulieren sie die Konzentration bestimmter Ionen innerhalb und ausserhalb
der Zelle und sichern somit den osmotischen Gleichgewichtszustand (Homöostase) bzw. steu-
ern die Erregbarkeit von Muskeln und Nerven. Membranrezeptoren stellen meist Komplexe
aus mehreren Proteinen dar. Sie binden und erkennen Stoffe ausserhalb der Zelle, was zu einer
Änderung der räumlichen Anordnung (Konformation) des Rezeptors führt und als Signal ins
Innere der Zelle weitergeleitet wird
 Abwehrproteine: dienen zum Schutz und der Verteidigung gegen Mikroorganismen und Krank-
heitserreger
Immunglobuline
 Speicherproteine: werden als Reservestoffe vom Körper als Energielieferanten genutzt werden
Dies ist wird vor allem im Hungerzustand wichtig, wenn gespeicherte Proteine in Mus-
keln, Leber und Milz abgebaut und die daraus entstandenen Aminosäuren für die Ener-
giegewinnung genutzt werden.
 Motor- und Kontraktionsproteine: ermöglichen die Bewegungen unseres Körpers
So ist zum Beispiel die Formveränderung von Myosin- und Actinproteinen dafür ver-
antwortlich, dass unsere Muskeln kontrahieren
 Strukturproteine: geben unserem Körper seine Form, Kollagene machen bis zu einem Drittel
der gesamten Proteine in unserem Körper aus und sind in Knochen, dem Bindegewebe und
der Haut vorhanden, wo sie eine essentielle Stützfunktion übernehmen.

Q:

Von der Struktur einer Aminosäure, deren physikochemischen Eigenschaften ableiten.

A:

Das Grundgerüst jeder Aminosäure ist gleich. Sie unterscheiden sich nur in ihren Seitenketten vonei-
nander. Anhand der physikalisch-chemischen Merkmaler ihrer Seitenketten werden die Aminosäuren
in drei Gruppen eingeteilt.
 Unpolar/hydrophob
 Polar/neutral
 Elektrisch geladen
Grundgerüst
Seitenketten:
Elektronegativität <0.5
Seitenketten:
Elektronegativität >0.5
Seitenketten:
Geladen (+ / -)
+: basisch reagierend
-: sauer reagierend
Ausser Glycin sind alle AS chiral und haben dementsprechend eine L und eine D Form. Viele Rezepto-
ren und Bindungstaschen differenzieren zwischen den beiden Enantiomeren und so haben zwei AS
trotz identischer physikochemischer Eigenschaften einen unterschiedlichen Effekt.

Q:

Nach einer stark Zucker-haltigen Nahrung steigt der Blutzuckerspiegel im Blut zuerst an, dann sinkt er wieder ab. Welcher Regluationsmechanismus ist für den Abfall der Glukosekonzentration verantwortlich?

A:

Insulin stimuliert die Glucose Aufnahme in Muskelzellen 

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Q:

Welcher Stoffwechselweg wird sowohl bei der Verbrennung von Glucose durch die Zellatmung als auch bei der Gärung verwendet?

A:

Glykolyse

Q:

in den Mitochondrien sind exergone Redoxreaktionen....
(2 Antworten)

A:

- diejenigen Reaktionen, die die Energie zum Aufbau der protonenmotorischen Kraft bereitstellen

- Reaktionen, in denen NADH wieder in seine oxidierte Form umgewandelt wird 

Q:

Glanduläre vs. aglanduläre Hormone 

A:

Glandulär: Bildung & Sekretion durch endokrine Drüsen (Transport zur Zielzelle via Blutbahn)


Aglandulär: von Zellen in Geweben gebildet & sezerniert (meist de novo synthetisiert) --> überwiegend lokale Wirkung

Q:
Warum ist die strukturelle Dynamik/Proteinbewegung so wichtig für die Funktion (2 Beispiele)?
A:
- Bsp. Myoglobin:
Bindungsstelle (Häm) ist im Innern verdeckt, in einem starren Molekül unerreichbar für das Substrat

- Bsp. Adenylate Kinase:
Phosphorylierung des Substrats erfolgt nur unter Wasserabschluss, sonst wird Wasser phosphoryliert (offene Konf. zum Binden, geschlossene Konf. für Reaktion)
Q:

Wenn Elektronen durch die Atmungskette der Mitochondrien "fliessen", tritt folgende Änderung ein...
(2 Antworten)

A:

- der pH Wert der Matrix erhöht sich 

- Elektronen werden von NADH auf Sauerstoff übertragen

Q:

In welchem Stoffwechselweg wird NADPH gebildet?

A:

Pentosephosphatweg

Q:

Manche Säugerzellen exprimieren ein Protein, das als Entkoppler des Protonengradiente über die innere mitochondriale Membran wirkt. Welchen Zweck hat diese Protein?

A:

Das Uncoupling Protein führt zu einer Verringerung des Protonen Gradienten über die innere Membran der Mitochondrien. Daher kann weniger Energie von den Reaktionen des Zitratzklus in ATP umgewandelt werden, ein Teil dieser Energie wird einfach in Wärme ungewandelt. Dadurch kann das Uncoupling Protein zur Wäremeregulation des Organismus beitragen, wichtig zB. bei Tieren im Winterschlaf oder Säuglingen.

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