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Biochemie
What are the six major classes of enzymes?
Oxidoreductases:
oxidation/reduction
-G3P-dehydrogenase
Transferases:
Group transfer
-Kinases
-Glycosidases
Hydrolases:
Hydrolysis
-Chymotrypsin
-alpha-Amylase
Lyases:
addition or removal of groups -> double bonds
-Fumerase
Isomerases:
Isomerization reactions:
proline isomerase
Ligases:
formation of covalent bonds between 2 substrates
-DNA ligase
-aminoacyl-tRNA synthetase
Biochemie
Cofactors of Enzymes
Coenzymes
Metals
covalently bound coenzymes = prosthetic group
Enzyme + Coenzyme = holoenzyme
Enzyme without Coenzyme = apoenzyme
Examples:
Thiamine pyrophosphate
FAD
Pyridoxal phosphate
Zn+
Mg2+
Ni2+
ect
Biochemie
Basic catalytic principles used by many enzymes
Covalent catalysis:
active site contains a nucleophile that is
transiently covalently modified
acid-base catalyses:
donate or accept a proton
Catalysis by approximation:
correct orientation of the substrates
Metal ion catalysis:
number of ways, electrophilic catalyst
Biochemie
Hydrolysis (or coupling of reactions to achieve an energetically favourable reaction)
Example: Hexokinase + Glucose + ATP
-> 2-Substrate Enzyme
2-Substrate Enzymes:
vmax is lower because it is less likely that both components bind at the same time to the enzyme
Biochemie
Definiere die Primärstruktur der Proteine
Sequenz von (L-alpha Aminosäuren) Proteine
Es sind lineare Polymere
Biochemie
Aminosäuren werden nach chemischen Eigenschaften gruppiert, nenne sie und die dazugehörende Aminosäure(n)
aliphatische
eindeutig hydrophyle
Strukturell-verwandte
aromatische
positiv geladene
2 kovalente Bindungen an Rückgrat
Biochemie
De-/Protonierare Aminosäuren
und pKA wert des N- und C-Terminus
C-Terminus: pKA: 3.1
N-Terminus: pKA: 8.0
Biochemie
Henderson-Hasselbach Gleichung
pH=pKA + log [A-]/[HA]
Biochemie
Wieso besitzen wir nicht andere Aminosäuren (Evolutions-Frage)
Biochemie
wichtige Energien in wässrigen Lösungen
elektrostatische Interaktion: 6-200kJ/mol
Wasserstoffbrücken: 6-22 kJ/mol
Dipol-Dipol Interaktionen: bis zu 10 kJ/mol
geladene Dipole induziert (Kationen): bis zu 130kJ/mol
induzierte Dipole: 0.3 kJ/mol
Biochemie
Definiere Sekundärstruktur-elemente
Interaktion der Aminosäuren in der Kette untereinander. Können Elemente wie Alpha-Helices und Beta-Faltblätter ausbilden
Biochemie
Effekte und Interaktionen die beim Falten des Proteins hauptsächlich auftauchen
Wasserstoffbrücken: sehr wichtig für Interaktionen. es sind sehr starke Bindungen: 2.6-3.6 A°, sie verlieren ihre stärke wenn der Winkel kleiner als 140° ist
Hydrophober Effekt: Entropiegetrieben (bei RT), Effekt vieler hydrophober Gruppen, geschieht beim zusammenlagen eines Polypeptids. Aussen Bilden Wassermoleküle einen Käfig -> energetisch günstiger da Oberfläche kleiner als das Volumen wird
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