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Lernmaterialien für Biochemie HS20 - I.M. an der ETHZ - ETH Zurich

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TESTE DEIN WISSEN

Was haben Ala, Val, Leu und Ille gemeinsam und was sagt das über ihre Hydropathie aus?

Wofür werden solche Arten von AS verwendet? (3)

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TESTE DEIN WISSEN
  • Ala, Val, Leu und Ile besitzen gesättigte aliphatische Seitenketten und sind daher recht hydrophob
  • Aminosäuren mit hydrophoben Seitenketten sind wichtig für den Einbau in Lipiddoppelschichten, für die Faltung von Proteinen und für einen Teil der enzymatischen Mechanismen (das aktive Zentrum ist oft in einer hydrophoben Umgebung)
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TESTE DEIN WISSEN

Welche AS werden durch Kinasen phosphoryliert?

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TESTE DEIN WISSEN
  • Try (nur durch Try-Kinasen!)
  • Ser
  • Thr

Die meisten Kinasen können beide AS phosphorylieren!

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TESTE DEIN WISSEN

Definiere Hydropathie!

Wie wird diese gemessen?

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TESTE DEIN WISSEN
  • Hydropathie ist die relative Hydrophobie/Hydrophilie
  • Zur Messung wird die Änderung der Freien Enthalpie beim Transport durch eine Lipiddoppelschicht verwendet.
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Wofür sind die 4 nicht-kovalenten Wechselwirkungen massgebend?

Was ergibt die Summe all dieser Wechselwirkungen?

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TESTE DEIN WISSEN
  • sie sind massgebend für die Faltung von Proteinen
  • Die Summe dieser Wechselwirkungen ergibt die Konfiguration des Moleküls
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TESTE DEIN WISSEN

Weshalb reicht die Massenspektrometrie alleine nicht für die Messung von Proteinen aus?

Was kann man zusätzlich tun?

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TESTE DEIN WISSEN

In Fluiden (e.g. Blutplasma) kommen viele verscheiden hoch konzentrierte Proteine vor. Durch die Messung alleine durch die Massenspektrometrie würden immer die gleich hoch konzentrierten Proteine gemessen. Deshalb braucht man weitere Techniken um die Proteine von Interesse anzureichern, reinigen. E.g. mit Chromatographien.

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TESTE DEIN WISSEN

Weshalb werden Reinigungstechniken meistens bei Temperaturen zwischen 0° und 4° Grad durchgeführt?

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TESTE DEIN WISSEN

Dadurch werden störende, temperaturabhängige Prozesse, wie der Abbau und die Denaturierung von Proteinen während der Reinigung minimiert.

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist ein Lysat?

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TESTE DEIN WISSEN

Eine Proteinlösung.

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TESTE DEIN WISSEN

Was bezweckt die Zugabe von hohen Salzkonzentrationen bei der Ionenaustausch-Chromatographie?

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  1. unterschiedlich gute Löslichkeit von Proteinen
  2. Proteine mit negativen Nettoladungen werden erst später eluiert
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TESTE DEIN WISSEN

Welches ist die selektivste Art Proteine zu reinigen?

Weshalb? Was für ein Molekül wird dafür an die Matrix der Säule (Bead) gebunden?

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TESTE DEIN WISSEN
  • Affinitäts-Chromatographie
  • diese Reinigung beruht auf den spezifischen Wechselwirkungen zwischen einem Zielprotein und dem gebundenen Molekül.
  • Das Molekül ist entweder ein Ligand welcher spezifisch an das Zielprotein binden kann oder ein Antikörper der an ein Antigen bindet.
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TESTE DEIN WISSEN

Wozu dient die Elektrophorese?

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TESTE DEIN WISSEN

Zur Trennung von Proteinen aufgrund ihrer Wanderung in einem elektrischen Feld.

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist SDS genau, was macht es aus (Formation) und was wird dadurch erzielt?

Weshalb ist es wichtig?

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TESTE DEIN WISSEN

SDS ist ein negativ geladenes Detergens. Es hat einen langen und hydrophoben Schwanz, was wichtig ist, denn es kann dadurch hydrophobe WW mit dem aufgefalteten Protein eingehen (dort zeigen die hydrophoben Seitenketten nach Aussen). 

Dadurch entsteht ein stark negativer SDS-Protein-Komplex der zur Anode runter-"läuft".

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Nenne die 5 Aminosäuren mit den aliphatischen SK inklusive dem 3- und 1- Buchstaben-Code!

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TESTE DEIN WISSEN
  1. Glycin (Gly, G)
  2. Alanin (Ala, A)
  3. Valin (Val, V)
  4. Leucin (Leu, L)
  5. Isoleucin (Ile, I)
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Q:

Was haben Ala, Val, Leu und Ille gemeinsam und was sagt das über ihre Hydropathie aus?

Wofür werden solche Arten von AS verwendet? (3)

A:
  • Ala, Val, Leu und Ile besitzen gesättigte aliphatische Seitenketten und sind daher recht hydrophob
  • Aminosäuren mit hydrophoben Seitenketten sind wichtig für den Einbau in Lipiddoppelschichten, für die Faltung von Proteinen und für einen Teil der enzymatischen Mechanismen (das aktive Zentrum ist oft in einer hydrophoben Umgebung)
Q:

Welche AS werden durch Kinasen phosphoryliert?

A:
  • Try (nur durch Try-Kinasen!)
  • Ser
  • Thr

Die meisten Kinasen können beide AS phosphorylieren!

Q:

Definiere Hydropathie!

Wie wird diese gemessen?

A:
  • Hydropathie ist die relative Hydrophobie/Hydrophilie
  • Zur Messung wird die Änderung der Freien Enthalpie beim Transport durch eine Lipiddoppelschicht verwendet.
Q:

Wofür sind die 4 nicht-kovalenten Wechselwirkungen massgebend?

Was ergibt die Summe all dieser Wechselwirkungen?

A:
  • sie sind massgebend für die Faltung von Proteinen
  • Die Summe dieser Wechselwirkungen ergibt die Konfiguration des Moleküls
Q:

Weshalb reicht die Massenspektrometrie alleine nicht für die Messung von Proteinen aus?

Was kann man zusätzlich tun?

A:

In Fluiden (e.g. Blutplasma) kommen viele verscheiden hoch konzentrierte Proteine vor. Durch die Messung alleine durch die Massenspektrometrie würden immer die gleich hoch konzentrierten Proteine gemessen. Deshalb braucht man weitere Techniken um die Proteine von Interesse anzureichern, reinigen. E.g. mit Chromatographien.

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Q:

Weshalb werden Reinigungstechniken meistens bei Temperaturen zwischen 0° und 4° Grad durchgeführt?

A:

Dadurch werden störende, temperaturabhängige Prozesse, wie der Abbau und die Denaturierung von Proteinen während der Reinigung minimiert.

Q:

Was ist ein Lysat?

A:

Eine Proteinlösung.

Q:

Was bezweckt die Zugabe von hohen Salzkonzentrationen bei der Ionenaustausch-Chromatographie?

A:
  1. unterschiedlich gute Löslichkeit von Proteinen
  2. Proteine mit negativen Nettoladungen werden erst später eluiert
Q:

Welches ist die selektivste Art Proteine zu reinigen?

Weshalb? Was für ein Molekül wird dafür an die Matrix der Säule (Bead) gebunden?

A:
  • Affinitäts-Chromatographie
  • diese Reinigung beruht auf den spezifischen Wechselwirkungen zwischen einem Zielprotein und dem gebundenen Molekül.
  • Das Molekül ist entweder ein Ligand welcher spezifisch an das Zielprotein binden kann oder ein Antikörper der an ein Antigen bindet.
Q:

Wozu dient die Elektrophorese?

A:

Zur Trennung von Proteinen aufgrund ihrer Wanderung in einem elektrischen Feld.

Q:

Was ist SDS genau, was macht es aus (Formation) und was wird dadurch erzielt?

Weshalb ist es wichtig?

A:

SDS ist ein negativ geladenes Detergens. Es hat einen langen und hydrophoben Schwanz, was wichtig ist, denn es kann dadurch hydrophobe WW mit dem aufgefalteten Protein eingehen (dort zeigen die hydrophoben Seitenketten nach Aussen). 

Dadurch entsteht ein stark negativer SDS-Protein-Komplex der zur Anode runter-"läuft".

Q:

Nenne die 5 Aminosäuren mit den aliphatischen SK inklusive dem 3- und 1- Buchstaben-Code!

A:
  1. Glycin (Gly, G)
  2. Alanin (Ala, A)
  3. Valin (Val, V)
  4. Leucin (Leu, L)
  5. Isoleucin (Ile, I)
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