Bio, Immun... an der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg | Karteikarten & Zusammenfassungen

Lernmaterialien für Bio, Immun... an der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg

Greife auf kostenlose Karteikarten, Zusammenfassungen, Übungsaufgaben und Altklausuren für deinen Bio, Immun... Kurs an der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg zu.

TESTE DEIN WISSEN

Welchen Einfluss kann die Phosphorylierung auf ein Substrat ausüben

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

durch die Phosphatgruppe werden 2 negative Ladungen in das Substrat eingebracht

 

  •  Konformationsänderungen, 
  • neue Bindungseigenschaften, 
  • neue Aktivität 
  • Bildung neuer WBBs (Wasserstoffbrücken), 
  • Regulation der Funktion eines Proteins
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Bennen Sie vier posttranslationale Modifikationen (PTMs). Welche Aminosäuren sind von den von Ihnen erwähnten PTMs betroffen?


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Phosphorylierung: Ser, Thr, Tyr Acetylierung, Methylierung, Ubiquitinierung: Lysin Hydroxylierung: Prolin Carboxylierung: Glutaminsäure

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Erklären Sie den Wirkmechanismus der reversiblen Hemmung eines kompetitiven, eines nichtkompetitiven und eines unkompetitiven Inhibitors.


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

kompetitive Hemmung: Inhibitor bindet statt Substrat an Enzym. Erhöhung der Substratkonzentration hebt kompetitive Hemmung auf
(Beispiel: Methotrexat)


unkompetitive Hemmung: Inhibitor bindet an Enzym-Substrat-Komplex. Hemmung kann durch Substraterhöhung nicht aufgehoben werden


nicht-kompetitive Hemmung: Nichtkompetitiver Inhibitor und Substrat binden an unterschiedliche
Bindungsstellen des Enzyms – gleichzeitige Bindung möglich
Erniedrigung der Wechselzahl des Enzyms

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Erklären Sie die Begriffe KM-Wert und Wechselzahl.


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

KM-Wert: entspricht der Substratkonzentrration bei halbmaximaler Geschwindigkeit (gibt die Substratkonzentration an, bei der die Hälfte der aktiven Zentren besetzt sind), 

-je kleiner der Wert desto effizienter ist
das Enzym


Wechselzahl: Anzahl der Substratmoleküle, die bei (vollständiger Sättigung) pro Zeiteinheit in Produkt umgesetzt werden, Einheit: pro Sekunde

-Mass für maximale Reaktionsgeschwindigkeit

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Nenne 2 PTM und je eine As, deren Seitenkette dadurch modifiziert werden kann. Wie heißen die Enzyme, die diese PTMs ausführen?


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Phosphorylierung, von Serin, Threonin, Tyrosin durch Kinasen Hydratisierung von Prolin durch Prolyhydroxylase


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Welchen Einfluss hat ein Enzym auf a) Reaktionsgleichgewicht, b) freie Enthalpie deltaG, c)Reaktionsgeschwindigkeit


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

a) Verschiebt das Gleichgewicht nicht, es stellt sich durch das Enzym nur schneller ein 

b) freie Enthalpie: gar kein Einfluss

c) erhöht die Geschwindigkeit durch Absenkund der Ae


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Wie wirkt ein kompetitiver Inhibitor und welche Auswirkung übt er auf den Km-Wert und die Wechselzahl aus?


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

KM-Wert wird erhöht (da die Substratkonzentration sich erhöht, weil manche aktive Zentren ja durch den Inhibitor besetzt sind) Wechselzahl: verringert sich, da weniger Moleküle pro Sekunde umgesetzt werden können

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Nenne 3 Funktionen von Chaperonen


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

kontrollieren & unterstützen die produktive Faltung von Proteinen, verhindern Aggregation von Proteinen, kontrollieren Freisetzung des Substrates unter ATP-Hydrolyse

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Wie erkennen Chaperone ihre Substrate?


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Chaperone binden unspezifisch an hydrophobe Bereiche von entfalteten/fehlgefalteten Proteinen


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Was sagt der deltaG-Wert über eine Reaktion aus?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN


Gibt an, wie viel Energie freigesetzt wird/Ob die Reaktion spontan abläuft oder nicht G > 0 endergonisch G = 0, Gleichgewicht, keine Stoffumsetzung erkennbar G < 0 exergonisch

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Was bedeutet Chromatographie und welche Verfahren gibt es?


Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Auftrennung eines Stoffgemischs aufgrund der unterschiedlichen Verteilung seiner Bestandteile zwischen einer stationären und mobilen Phase Säulenchromatographie, Gelfiltrationschromatographie, Ionenaustauschchromatographie

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Benennen Sie 3 sekundäre Botenstoffe und die von diesen aktivierten Kinasen

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

cAMP aktiviert Proteinkinase A


DAG,        aktivieren Proteinkinase C 

IP3/Ca2+  aktivieren Proteinkinase C


Lösung ausblenden
  • 90679 Karteikarten
  • 1220 Studierende
  • 17 Lernmaterialien

Beispielhafte Karteikarten für deinen Bio, Immun... Kurs an der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Welchen Einfluss kann die Phosphorylierung auf ein Substrat ausüben

A:

durch die Phosphatgruppe werden 2 negative Ladungen in das Substrat eingebracht

 

  •  Konformationsänderungen, 
  • neue Bindungseigenschaften, 
  • neue Aktivität 
  • Bildung neuer WBBs (Wasserstoffbrücken), 
  • Regulation der Funktion eines Proteins
Q:

Bennen Sie vier posttranslationale Modifikationen (PTMs). Welche Aminosäuren sind von den von Ihnen erwähnten PTMs betroffen?


A:

Phosphorylierung: Ser, Thr, Tyr Acetylierung, Methylierung, Ubiquitinierung: Lysin Hydroxylierung: Prolin Carboxylierung: Glutaminsäure

Q:

Erklären Sie den Wirkmechanismus der reversiblen Hemmung eines kompetitiven, eines nichtkompetitiven und eines unkompetitiven Inhibitors.


A:

kompetitive Hemmung: Inhibitor bindet statt Substrat an Enzym. Erhöhung der Substratkonzentration hebt kompetitive Hemmung auf
(Beispiel: Methotrexat)


unkompetitive Hemmung: Inhibitor bindet an Enzym-Substrat-Komplex. Hemmung kann durch Substraterhöhung nicht aufgehoben werden


nicht-kompetitive Hemmung: Nichtkompetitiver Inhibitor und Substrat binden an unterschiedliche
Bindungsstellen des Enzyms – gleichzeitige Bindung möglich
Erniedrigung der Wechselzahl des Enzyms

Q:

Erklären Sie die Begriffe KM-Wert und Wechselzahl.


A:

KM-Wert: entspricht der Substratkonzentrration bei halbmaximaler Geschwindigkeit (gibt die Substratkonzentration an, bei der die Hälfte der aktiven Zentren besetzt sind), 

-je kleiner der Wert desto effizienter ist
das Enzym


Wechselzahl: Anzahl der Substratmoleküle, die bei (vollständiger Sättigung) pro Zeiteinheit in Produkt umgesetzt werden, Einheit: pro Sekunde

-Mass für maximale Reaktionsgeschwindigkeit

Q:

Nenne 2 PTM und je eine As, deren Seitenkette dadurch modifiziert werden kann. Wie heißen die Enzyme, die diese PTMs ausführen?


A:

Phosphorylierung, von Serin, Threonin, Tyrosin durch Kinasen Hydratisierung von Prolin durch Prolyhydroxylase


Mehr Karteikarten anzeigen
Q:

Welchen Einfluss hat ein Enzym auf a) Reaktionsgleichgewicht, b) freie Enthalpie deltaG, c)Reaktionsgeschwindigkeit


A:

a) Verschiebt das Gleichgewicht nicht, es stellt sich durch das Enzym nur schneller ein 

b) freie Enthalpie: gar kein Einfluss

c) erhöht die Geschwindigkeit durch Absenkund der Ae


Q:

Wie wirkt ein kompetitiver Inhibitor und welche Auswirkung übt er auf den Km-Wert und die Wechselzahl aus?


A:

KM-Wert wird erhöht (da die Substratkonzentration sich erhöht, weil manche aktive Zentren ja durch den Inhibitor besetzt sind) Wechselzahl: verringert sich, da weniger Moleküle pro Sekunde umgesetzt werden können

Q:

Nenne 3 Funktionen von Chaperonen


A:

kontrollieren & unterstützen die produktive Faltung von Proteinen, verhindern Aggregation von Proteinen, kontrollieren Freisetzung des Substrates unter ATP-Hydrolyse

Q:

Wie erkennen Chaperone ihre Substrate?


A:

Chaperone binden unspezifisch an hydrophobe Bereiche von entfalteten/fehlgefalteten Proteinen


Q:

Was sagt der deltaG-Wert über eine Reaktion aus?

A:


Gibt an, wie viel Energie freigesetzt wird/Ob die Reaktion spontan abläuft oder nicht G > 0 endergonisch G = 0, Gleichgewicht, keine Stoffumsetzung erkennbar G < 0 exergonisch

Q:

Was bedeutet Chromatographie und welche Verfahren gibt es?


A:

Auftrennung eines Stoffgemischs aufgrund der unterschiedlichen Verteilung seiner Bestandteile zwischen einer stationären und mobilen Phase Säulenchromatographie, Gelfiltrationschromatographie, Ionenaustauschchromatographie

Q:

Benennen Sie 3 sekundäre Botenstoffe und die von diesen aktivierten Kinasen

A:

cAMP aktiviert Proteinkinase A


DAG,        aktivieren Proteinkinase C 

IP3/Ca2+  aktivieren Proteinkinase C


Bio, Immun...

Erstelle und finde Lernmaterialien auf StudySmarter.

Greife kostenlos auf tausende geteilte Karteikarten, Zusammenfassungen, Altklausuren und mehr zu.

Jetzt loslegen

Das sind die beliebtesten StudySmarter Kurse für deinen Studiengang Bio, Immun... an der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg

Für deinen Studiengang Bio, Immun... an der Albert-Ludwigs-Universität Freiburg gibt es bereits viele Kurse, die von deinen Kommilitonen auf StudySmarter erstellt wurden. Karteikarten, Zusammenfassungen, Altklausuren, Übungsaufgaben und mehr warten auf dich!

Das sind die beliebtesten Bio, Immun... Kurse im gesamten StudySmarter Universum

immunbio

Universität Wien

Zum Kurs
Bio I

Universität Frankfurt am Main

Zum Kurs
Bio II

Universität Greifswald

Zum Kurs
Bio II

Universität Frankfurt am Main

Zum Kurs

Die all-in-one Lernapp für Studierende

Greife auf Millionen geteilter Lernmaterialien der StudySmarter Community zu
Kostenlos anmelden Bio, Immun...
Erstelle Karteikarten und Zusammenfassungen mit den StudySmarter Tools
Kostenlos loslegen Bio, Immun...