Sekundärstruktur

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Die Sekundärstruktur ist eine von vier möglichen Strukturebenen. Im Folgenden erfährst du unter anderem, was genau man in der Chemie unter der Sekundärstruktur versteht und was mögliche Sekundärstrukturelemente sind. Das Thema gehört zu den Aminosäuren. Viel Spaß beim Lernen!


Was versteht man unter der Sekundärstruktur?

Die Sekundärstruktur ist normalerweise diejenige Struktur von linearen Makromolekülen (zum Beispiel Biopolymeren), die ganz oder zu einem erheblichen Teil durch Wasserstoffbrücken bedingt ist, wie zum Beispiel die Helixstrukturen doppelsträngiger Desoxyribonucleinsäuren und Ribonucleinsäuren und die Helix- und Faltblattstrukturen der Proteine. Die Definition der Sekundärstruktur ist bei Proteinen allerdings nicht einheitlich. 


Es wird auch zunehmend die räumliche Anordnung der Peptidketten ohne Berücksichtigung der durch die Seitenreste bedingten Interaktionen als Sekundärstruktur definiert. Eine weitere Möglichkeit ist, alle Wechselwirkungen zwischen den in einer Peptidkette nahe benachbarten Aminosäuren als Sekundärstruktur zu definieren. Die beiden zuletzt genannten Definitionen erlauben allerdings keine klare Abgrenzung gegenüber den Tertiärstrukturen der Proteine. 


Bestimmt wird die Sekundärstruktur neben den Wasserstoffbrückenbindungen auch durch die Primärstruktur, sie geht nämlich aus der Primärstruktur, beziehungsweise Aminosäuresequenz hervor. Auch die Form der Polymerisierung kann, etwa bei Polysacchariden, Einfluss auf die Sekundärstruktur nehmen.


Die nächsten übergeordneten Strukturebenen nach der Primär- und Sekundärstruktur sind die Tertiärstruktur und die Quartärstruktur. 


Sekundärstruktur von Proteinen

Bei Proteinen wird die Sekundärstruktur durch Wasserstoffbrücken zwischen den CO- und NH-Gruppen des Peptidrückgrats, beziehungsweise Backbones, bestimmt. Daraus ergeben sich sehr viele Konformationsmöglichkeiten für jedes Protein. Es zeigt sich jedoch, dass sich einige Motive immer wieder finden. Diese Motive werden als Sekundärstrukturelemente bezeichnet.


Mögliche Sekundärstrukturelemente bei Proteinen sind:


  • die α-Helix
  • die π-Helix
  • die-Helix
  • das β-Faltblatt
  • die β-Schleife
  • die β-Helix
  • Random Coil (keine klar erkennbare Struktur)

α-Helix

Die α-Helix gehört zu den häufigsten und stabilsten natürlichen Konformationen einer Aminosäuresequenz und ist in der Sekundärstruktur nahezu allgegenwärtig. Sie ist eine rechtshändig gedrehte Spirale (bevorzugt von L-Aminosäuren) mit durchschnittlich 3,6 Aminosäureseitenketten pro Umdrehung. Stabilisiert wird die α-Helix durch eine Wasserstoffbrückenbindung zwischen dem Carbonylsauerstoff der n-ten und dem Amidproton der (n+3)-ten Aminosäure desselben Moleküls.

 

β-Faltblatt

Das β-Faltblatt ist ein weiteres häufig vorkommendes Sekundärstrukturelement. Aufgrund der Seitenketten sind β-Faltblätter nicht flach, sondern ziehharmonikaähnlich geriffelt. Die Polypeptidketten eines Faltblattes werden entsprechend als β-Stränge bezeichnet. Diese Stränge können auf unterschiedliche Weise miteinander verknüpft sein, nämlich parallel, antiparallel oder gemischt. 

 

Die dreidimensionale Darstellung erinnert an ein gefaltetes Blatt, wobei die Peptidgruppen in den Flächen und die dazwischenliegenden C-Atome auf den Kanten eines mehrfach gefalteten Blatts liegen. Die Peptidbindungen mehrerer Ketten treten miteinander in Wechselwirkung und bilden Wasserstoffbrückenbindungen aus.

 

 

chemgapedia.de

  

Auf diesem Bild kannst du erkennen, wie sich bei einem β-Faltblatt die Teile der Aminosäurekette längs nebeneinander legen, entweder parallel (gleichsinnig) oder antiparallel (gegenläufig).

 

β-Schleife

Die β-Schleife ist, wie auch die anderen Schleifen, bei Richtungsänderungen in der Aminosäurekette in der Proteinstruktur zu beobachten. Sie verbindet zumeist β-Faltblatt-Strukturen. Da sie sich häufig an der Oberfläche von Proteinen befindet, beteiligt sie sich an der Interaktion zwischen Proteinen und anderen Molekülen. β-Schleifen bestehen aus vier Aminosäuren, wobei sich zwischen der Carbonylfunktion der ersten und Aminofunktion der vierten (beziehungsweise der n- und (n+3)-) Aminosäure eine Wasserstoffbrückenbindung ausbildet.

 

π-Helix

Die π-Helix ist eine in der Natur nur sehr selten vorkommende Sekundärstruktur von Proteinen. Im Vergleich zur allgegenwärtigen α-Helix, die pro Windung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren benötigt, sind es bei der π-Helix 4,4 Aminosäuren. Dadurch wird die π-Helix energetisch instabiler als die α-Helix. 

 

Random Coil

Der Begriff Random Coil bezeichnet ein Protein oder -teilstück, das keine klar erkennbare Sekundärstruktur aufweist. Dennoch sind Random-Coil-Strukturen für die Proteinstruktur, und damit die Proteinfunktion, genauso wichtig wie die regelmäßig angeordneten Formen der Primärstruktur. Sie ermöglichen unter anderem Rückwärtsbiegungen der Primärstruktur und erlauben dadurch die Ausbildung von sehr kompakten Proteinstrukturen. Random-Coil-Strukturen spielen so an den Außenseiten von Membranproteinen eine wichtige Rolle. Weiterhin agiert eine solche Struktur als eine Art Scharnier, die es Proteinuntereinheiten ermöglicht, sich gegeneinander zu verschieben.


Sekundärstruktur von Nukleinsäuren

Auch Nukleinsäuren, also DNA und RNA, können Sekundärstrukturen bilden. Voraussetzung hierfür ist allerdings, dass das Nukleinsäuremolekül zunächst als Einzelstrang vorliegt. Komplementäre Abschnitte des Strangs können dann Wasserstoffbrücken ausbilden, was zur Bildung von intramolekularen Basenpaarungen mit doppelsträngiger Struktur führt. Nicht komplementäre Abschnitte bleiben hingegen einzelsträngig.


Die gepaarten Abschnitte des doppelsträngig vorliegenden Bereichs werden Stamm (oder stem) genannt und können einen längeren einzelsträngigen Abschnitt dazwischen als Schleife (oder loop) einschließen und so eine sekundäre Stamm-Schleife-Struktur (eine sogenannte stem-loop) bilden. Sekundärstrukturen von Nukleinsäuren mit kleiner Schleife, also kurzem einzelsträngigen Zwischenabschnitt, bezeichnet man in Anlehnung an ihre Form auch als Haarnadelstruktur.


wikipedia.org


Auf diesem Bild siehst du vereinfacht dargestellt eine RNA-Haarnadelstruktur, also die sekundäre Stamm-Schleife-Struktur mit doppelsträngig ausgebildetem Stamm und kurzer einzelsträngiger Schleife.


Die gegenläufige Paarung von komplementären Basensequenzen wird in besonderer Weise durch palindromische Sequenzen in der Nukleotidabfolge eines Nukleinsäurestrangs ermöglicht. Durch Paarung sich umgekehrt wiederholender Basenfolgen an den beiden Enden eines Nukeinsäurestranges entsteht eine sogenannte Pfannenstielstruktur.


Die Sekundärstrukturen von Nukleinsäuren haben wichtige Funktionen bei der Regulation der Transkription. Sie können als Primer dienen oder auch Voraussetzung für die enzymatische Aktivität der Ribosomen sein.


Sekundärstruktur - Alles Wichtige auf einen Blick


Es gibt viele Aspekte der Sekundärstruktur, die du dir auf jeden Fall merken solltest. Zu guter Letzt bekommst du hier also noch einen Überblick über die wichtigsten Fakten, damit du dich gut auf kommende Prüfungen vorbereiten kannst.


  • Als Sekundärstrukturen werden in der Biochemie regelmäßige lokale Strukturelemente von Makromolekülen bezeichnet. Die genaue Definition der Sekundärstruktur ist bei Proteinen allerdings nicht einheitlich. 
  • Bestimmt wird die Sekundärstruktur vor allem durch Wasserstoffbrückenbindungen und durch die Primärstruktur.
  • Es gibt bei Proteinen verschiedene Sekundärstrukturelemente. Die wichtigsten Elemente sind die α-Helix und das β-Faltblatt, es gibt aber auch beispielsweise die π-Helix, die 310-Helix, die β-Schleife und die β-Helix.
  • Die α-Helix gehört zu den häufigsten und stabilsten natürlichen Konformationen einer Aminosäuresequenz und ist in der Sekundärstruktur nahezu allgegenwärtig.
  • Den Begriff Random Coil verwendet man für ein Protein oder -teilstück, das keine klar erkennbare Sekundärstruktur aufweist. Dennoch sind Random-Coil-Strukturen für die Proteinstruktur genauso wichtig wie die regelmäßig angeordneten Formen der Primärstruktur.
  • Auch Nukleinsäuren können Sekundärstrukturen bilden. Die Voraussetzung ist, dass das Nukleinsäuremolekül zunächst als Einzelstrang vorliegt. Komplementäre Abschnitte des Strangs können dann Wasserstoffbrücken ausbilden, was zur Bildung von intramolekularen Basenpaarungen mit doppelsträngiger Struktur führt.

Finales Sekundärstruktur Quiz

Frage

Aus welchen 2 unterschiedlichen funktionellen Gruppen bestehen Aminosäuren? 

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Antwort

1. Carboxylgruppe

2. Aminogruppe

Frage anzeigen

Frage

Erläutere die Aminosäureeigenschaft: Zwitterion.

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Antwort

Aminosäuren besitzen 2 verschiedene funktionelle Seitengruppen: Carboxylgruppe und Aminogruppe. Die Carboxylgruppe verleiht der Aminosäure die Eigenschaft Protonen abzugeben, während die Aminogruppe in der Lage ist Protonen aufzunehmen. Als Resultat können Aminosäuren deshalb sowohl in einer negativen als auch einer positiven Ladung vorliegen. In der Zwitterionform besitzt die Aminosäure eine sowohl negative geladene Carboxylatgruppe als auch eine positive geladene Aminogruppe, was dazu führt, dass die Ladungen sich aufheben und effektiv eine neutrale Ladung vorliegt. 

Frage anzeigen

Frage

Was zeichnet ein Ampholyt aus? Sind Aminosäuren Ampholyte? 

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Antwort

Ampholyte sind in der Lage sowohl Protonen abzugeben (Protonendonor) als auch Protonen aufzunehmen (Protonenakzeptor). Aminosäuren haben sowohl eine Carboxylgruppe, als auch eine Aminogruppe und sind deshalb in der Lage sowohl Protonen abzugeben als auch aufzunehmen. Sie sind demnach Ampholyten. 

Frage anzeigen

Frage

Aus welchem Grund weist Glycin bei einem pH-Wert von 6,3 eine verschwindend geringe Leitfähigkeit auf?

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Antwort

Aminosäuren werden bei geringen pH-Wert vollständig protoniert und bei hohen pH-Wert vollständig deprotoniert. Bei einem bestimmten pH-Wert, dem sogenannten ioselektrischen Punkt, liegt die Aminosäuren in der Zwitterion Form vor. Die Aminosäure hat sowohl eine negative als auch eine positive Ladung. Beide entgegengesetzt Ladungen heben sich auf, sodass eine neutrale Ladung vorliegt. In diesem Zustand können Aminosäuren keine Spannung weiterleiten. Ein pH-Wert von 6,3 zeigt geringe Leitfähigkeit bei Glycin, weil bei diesem pH-Wert der isoelektrische Punkt erreicht wird. 

Frage anzeigen

Frage

Welche 4 Strukturen tragen zur Stabilisierung der 3D Anordnung eines Proteins bei?

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Antwort

  1. Primärstruktur
  2. Sekundärstruktur
  3. Tertiärstruktur
  4. Quartärstruktur
Frage anzeigen

Frage

Nenne mindestens 3 Faktoren, die die räumliche Anordnung von Proteinen verändern und zur Denaturierung führen können.  

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Antwort

  1. Hitze
  2. pH-Wert
  3. Ethanol bzw. Reduktionsmittel
  4. Schwermetalle 
  5. radioaktive Strahlen 
Frage anzeigen

Frage

Nenne 2 Arten von Sekundärstrukturen, die die 3D Anordnung von Proteine stabilisieren.

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Antwort

  1.  a-Helix

  2. ß-Faltblatt 

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