Primärstruktur

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Die Primärstruktur ist die erste und grundlegende Strukturebene eines Biopolymers. Wenn du noch nicht sicher bist, was genau man unter der Primärstruktur versteht, welche Auswirkungen sie auf die restlichen Strukturebenen hat und wie man sie analysieren kann, bist du hier richtig. Das Thema gehört zu den Aminosäuren in der Chemie


Viel Spaß beim Lernen!



Was ist die Primärstruktur?


Die Primärstruktur gilt als eine der vier Strukturebenen in der Proteinstruktur. Man versteht unter der Primärstruktur in der Biochemie generell die unterste Strukturebene eines Biopolymers, also zum Beispiel eines Proteins oder einer Nukleinsäure. Es ist also die Abfolge oder Sequenz der Grundbausteine dieser Biopolymere gemeint. 


Bei Proteinen wird die Primärstruktur auch oft Aminosäuresequenz genannt, da Proteine aus Aminosäuren bestehen. Entsprechend trägt die Primärstruktur bei Nukleinsäuren, zum Beispiel DNA oder RNA, den Namen Nukleotidsequenz. Zum Zusammenhang von der Aminosäuresequenz und der Nukleotidsequenz findest du weiter unten noch mehr Informationen.



Sowohl in der Chemie, als auch in der Werkstoffkunde wird der Begriff Primärstruktur zudem genutzt, um die Sequenz synthetischer Polymere, also verschiedener Kunststoffe anzugeben. 


Im folgenden Bild erkennst du vereinfacht dargestellt einen Ausschnitt aus der Primärstruktur des Polypeptidhormons Insulin mit den Abkürzungen, beziehungsweise Dreibuchstabencodes der Aminosäuren. Aus der Menge an beteiligten Aminosäuren hat Insulin, wie jede Eiweißstruktur, eine spezifische Reihenfolge. 



via seilnacht.com

 


Auswirkungen der Primärstruktur auf die Gestalt des Proteins


Ein Protein hat neben der Primärstruktur noch weitere, höhere Strukturebenen, nämlich die Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und die Quartärstruktur. Die Gestalt dieser restlichen Strukturebenen geht aus der Primärstruktur hervor, sie ist nämlich bereits durch die Sequenz der Aminosäuren festgelegt. 


Bereits während der Translation bildet sich die Sekundärstruktur meist in ihrer endgültigen Form infolge der Wechselwirkungen zwischen den Aminosäuren. An diesem Prozess sind in vielen Fällen Enzyme und andere Umgebungseinflüsse beteiligt. Aus der Sekundärstruktur geht wiederum die räumliche Struktur, nämlich die Tertiärstruktur und gegebenenfalls die Komplexierung mit anderen Untereinheiten zu Proteinkomplexen, also die Quartärstruktur hervor. 


Eine verlässliche Methode zur Vorhersage der exakten räumlichen Anordnung der Aminosäurekette anhand der Primärstruktur existiert bislang jedoch nicht.




Aminosäuresequenz und Nukleotidsequenz


Aus der Nukleotidsequenz derjenigen Nukleinsäure, in der ein Protein codiert ist, lässt sich die Aminosäuresequenz dieses Proteins zumeist ableiten. Das liegt daran, dass der genetische Code bekannt ist und jedes Codon nur für eine Aminosäure codiert ist. Umgekehrt ist das allerdings nicht möglich, da die meisten Aminosäuren mehr als nur ein Codon haben. Sie können also durch unterschiedliche Nukleotidsequenzen codiert sein. 


Die Umsetzung der genetischen Information eines Gens in die Aminosäuresequenz eines Proteins ist Teil der Genexpression und der Proteinbiosynthese. Die beiden Teile dieses Prozesses sind die Transkription und die Translation


Für die Angabe der Primärstruktur von Proteinen und Nukleinsäuren existieren verschiedene vereinbarte Konventionen. Die Aminosäuresequenz von Proteinen wird vom aminoterminalen Ende (auch N-Terminus genannt) zum carboxyterminalen Ende (auch C-Terminus) geschrieben. Die Nukleotidsequenz von Nukleinsäuren wird dagegen vom 5'-Phosphat-Ende zum 3'-Hydroxy-Ende geschrieben.


Analyse der Primärstruktur


Die Analyse der Primärstruktur bei Proteinen erfolgt durch die Sequenzierung dieser Proteine. Eine klassische Methode dafür ist der sogenannte Edman-Abbau. Die Sequenzierung erfolgt dabei ausgehend vom N-terminalen Ende des Proteins. Dabei wird die erste N-terminalen Aminosäure zunächst durch Phenylisothiocyanat, auch als Edman-Reagenz bekannt, markiert. Unter dieser Einwirkung wird die Aminosäure abgespaltet und in einem dritten Schritt mittels HPLC (Hochleistungsflüssigkeitschromatographie) oder der Ionenaustauschchromatographie identifiziert. 



Diese drei Schritte werden zur Sequenzierung der nächsten Aminosäuren so wiederholt. Die Methode wurde weitestgehend automatisiert und funktioniert für Peptide bis zu einer Länge von ca. 50 Aminosäuren. Größere Proteine müssen vor der Analyse zunächst in Fragmente gespalten werden, die schließlich getrennt sequenziert werden. 


Zur Analyse der Primärstruktur der DNA wird zumeist auf die 1976 von Frederick Sanger entwickelte Methode zur DNA-Sequenzierung zurückgegriffen. Diese nennt sich Didesoxymethode oder Kettenabbruchmethode, da hierbei durch den Einbau von Didesoxy-Nukleotiden in die DNA-Synthese ein Abbruch der Synthesereaktion bewirkt wird. 


Durch Zugabe einer kleinen Menge eines bestimmten Didesoxynukleotids zur Synthesereaktion wird das entsprechende Desoxynukleotid teilweise durch das Didesoxynukleotid ersetzt, was den Abbruch der Reaktion an dieser Stelle bewirkt. Es ergeben sich folglich unterschiedlich lange DNA-Fragmente aus deren Länge die Stellung des ersetzten Desoxynukleotids abgeleitet werden kann. Auch diese Methode wurde weitestgehend automatisiert. 


Zur Analyse der Primärstruktur der RNA kann diese durch das Enzym Reverse Transkriptase in cDNA umgeschrieben und diese wiederum in DNA sequenziert werden.



Alles Wichtige zur Primärstruktur auf einen Blick!


Damit dir die wichtigsten Aspekte der Primärstruktur klar sind und du dich bestens auf deine nächste Prüfung vorbereiten kannst, bekommst du hier einen Überblick über alles, was du dir auf jeden Fall merken solltest:


  • Man versteht unter der Primärstruktur die unterste Strukturebene eines Biopolymers (zum Beispiel eines Proteins oder einer Nukleinsäure). Gemeint ist also die Abfolge oder Sequenz der Grundbausteine.


  • Bei Proteinen wird die Primärstruktur auch Aminosäuresequenz genannt, da Proteine aus Aminosäuren bestehen. Die Primärstruktur bei Nukleinsäuren (DNA oder RNA) heißt entsprechend Nukleotidsequenz.


  • Die Gestalt der restlichen Strukturebenen (Sekundärstruktur, Tertiärstruktur, Quartärstruktur) geht aus der Primärstruktur hervor, sie ist bereits durch die Sequenz der Aminosäuren festgelegt.


  • Aus der Nukleotidsequenz derjenigen Nukleinsäure, in der ein Protein codiert ist, lässt sich die Aminosäuresequenz dieses Proteins ableiten. Umgekehrt ist das nicht möglich.


  • Die Umsetzung der genetischen Information eines Gens in die Aminosäuresequenz eines Proteins erfolgt durch die Transkription und die Translation.


  • Die Analyse der Primärstruktur bei Proteinen erfolgt durch die Sequenzierung dieser Proteine. Eine klassische Methode dafür ist der sogenannte Edman-Abbau. 


Zur Analyse der Primärstruktur der DNA wird zumeist auf die 1976 von Frederick Sanger entwickelte Methode zur DNA-Sequenzierung zurückgegriffen, die sich Didesoxymethode oder Kettenabbruchmethode nennt.


Finales Primärstruktur Quiz

Frage

Aus welchen 2 unterschiedlichen funktionellen Gruppen bestehen Aminosäuren? 

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Antwort

1. Carboxylgruppe

2. Aminogruppe

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Frage

Erläutere die Aminosäureeigenschaft: Zwitterion.

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Antwort

Aminosäuren besitzen 2 verschiedene funktionelle Seitengruppen: Carboxylgruppe und Aminogruppe. Die Carboxylgruppe verleiht der Aminosäure die Eigenschaft Protonen abzugeben, während die Aminogruppe in der Lage ist Protonen aufzunehmen. Als Resultat können Aminosäuren deshalb sowohl in einer negativen als auch einer positiven Ladung vorliegen. In der Zwitterionform besitzt die Aminosäure eine sowohl negative geladene Carboxylatgruppe als auch eine positive geladene Aminogruppe, was dazu führt, dass die Ladungen sich aufheben und effektiv eine neutrale Ladung vorliegt. 

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Frage

Was zeichnet ein Ampholyt aus? Sind Aminosäuren Ampholyte? 

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Antwort

Ampholyte sind in der Lage sowohl Protonen abzugeben (Protonendonor) als auch Protonen aufzunehmen (Protonenakzeptor). Aminosäuren haben sowohl eine Carboxylgruppe, als auch eine Aminogruppe und sind deshalb in der Lage sowohl Protonen abzugeben als auch aufzunehmen. Sie sind demnach Ampholyten. 

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Frage

Aus welchem Grund weist Glycin bei einem pH-Wert von 6,3 eine verschwindend geringe Leitfähigkeit auf?

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Antwort

Aminosäuren werden bei geringen pH-Wert vollständig protoniert und bei hohen pH-Wert vollständig deprotoniert. Bei einem bestimmten pH-Wert, dem sogenannten ioselektrischen Punkt, liegt die Aminosäuren in der Zwitterion Form vor. Die Aminosäure hat sowohl eine negative als auch eine positive Ladung. Beide entgegengesetzt Ladungen heben sich auf, sodass eine neutrale Ladung vorliegt. In diesem Zustand können Aminosäuren keine Spannung weiterleiten. Ein pH-Wert von 6,3 zeigt geringe Leitfähigkeit bei Glycin, weil bei diesem pH-Wert der isoelektrische Punkt erreicht wird. 

Frage anzeigen

Frage

Welche 4 Strukturen tragen zur Stabilisierung der 3D Anordnung eines Proteins bei?

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Antwort

  1. Primärstruktur
  2. Sekundärstruktur
  3. Tertiärstruktur
  4. Quartärstruktur
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Frage

Nenne mindestens 3 Faktoren, die die räumliche Anordnung von Proteinen verändern und zur Denaturierung führen können.  

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Antwort

  1. Hitze
  2. pH-Wert
  3. Ethanol bzw. Reduktionsmittel
  4. Schwermetalle 
  5. radioaktive Strahlen 
Frage anzeigen

Frage

Nenne 2 Arten von Sekundärstrukturen, die die 3D Anordnung von Proteine stabilisieren.

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Antwort

  1.  a-Helix

  2. ß-Faltblatt 

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