Peptidbindung

Save Speichern
Print Drucken
Edit Bearbeiten
Melde dich an und nutze alle Funktionen. Jetzt anmelden

Um das Prinzip einer Peptidbindung zu verstehen, sollte zunächst rekapituliert werden, aus was eine Aminosäure besteht und wie es zur Entstehung eines Peptids kommt. Eine Aminosäure besteht aus einem α-Kohlenstoffatom, an welches eine Aminogruppe (NH3+), eine Carboxylgruppe (COOH–) und ein Rest, beziehungsweise eine Seitenkette gebunden ist. Als Peptid wiederum wird eine lineare Kette aus Aminosäuren bezeichnet. 


Bei einer Peptidbindung reagiert nun die Aminogruppe einer Aminosäure mit der Carboxylgruppe einer anderen Aminosäure. Unter Abspaltung von Wasser entsteht eine Bindung zwischen dem Kohlenstoffatom der Carboxylgruppe und dem Stickstoffatom der Aminogruppe. Bei einer Peptidbindung handelt es sich also um eine Kondensationsreaktion. Energetisch betrachtet muss viel Energie zur Bildung dieser Verbindung aufgebracht werden. Dennoch kann dieser Vorgang beliebig oft wiederholt werden, sodass sehr lange Peptidketten entstehen können. 



Bildung einer Peptidbindung


Im folgenden Bild erkennst du die Bildung einer Peptidbindung zweier Aminosäuren. Die OH-Gruppe der einen Aminosäure reagiert mit der NH2-Gruppe der anderen Aminosäure. Unter Abspaltung von Wasser entsteht in diesem Beispiel somit ein Dipeptid.



via u-helmich.de

 


Die Bindung befindet sich zwischen dem C-Atom und dem N-Atom im unteren Teil des Bildes. Das entstandene Dipeptid besitzt selbst wiederum eine freie Carboxylgruppe. Diese kann auf dieselbe Art und Weise mit einer weiteren Aminosäure eine weitere Peptidbindung eingehen. Es lassen sich also viele weitere Formen des Peptids, zum Beispiel Tripeptide, Tetrapeptide, Pentapeptide und so weiter bilden. Im folgenden Bild sind die Peptidbindungen des Tetrapeptids Alanin-Serin-Glycin-Leucin blau markiert.



via wikipedia.org

 


Das Gleichgewicht für das Entstehen einer Peptidbindung liegt auf der Seite der freien Aminosäuren. Das bedeutet, dass für die Biosynthese von Peptidbindungen Energie benötigt wird, während ihre Spaltung thermodynamisch freiwillig abläuft. Sowohl bei der Peptidsynthese im Labor als auch bei der biologischen Synthese von Peptiden und Proteinen müssen die reaktiven Gruppe zunächst aktiviert werden. Dies geschieht in biologischen Systemen zumeist durch Enzyme. Bei der Proteinbiosynthese in einer Zelle wird diese Reaktion häufig von den Ribosomen katalysiert. Bei manchen Organismen kommen zusätzlich nichtribosomale Peptidsynthetasen (NRPS) als Enzyme vor, die eine nichtribosomale Proteinsynthese ermöglichen.



Mesomerie der Peptidbindung


Bei Betrachtung der Elektronegativitäten innerhalb der Peptidbindung lässt sich feststellen, dass das Sauerstoffatom eine deutlich höhere Elektronegativität besitzt als das umliegende Kohlenstoffatom. Dadurch zieht es das gemeinsame Elektronenpaar an sich. Da der Kohlenstoff auf vier Bindungen angewiesen ist, entzieht er wiederum das freie Elektronenpaar des benachbarten Stickstoffatoms. Somit entsteht für eine gewisse Zeit zwischen dem Kohlenstoff- und dem Stickstoffatom eine Doppelbindung. Man sagt, die Peptidbindung hat einen sogenannten Doppelbindungscharakter.

Da der Zustand zwischen diese beiden Bindungsverhältnissen stets wechselt und keine konstante und stabile Strukturformel angegeben werden kann, spricht man von einer Mesomerie.



via thieme.de

 


Dieser Doppelbindungscharakter hat drei Konsequenzen:



  • Der Abstand zwischen dem C-Atom und dem N-Atom ist kleiner als bei einer Einfachbindung, aber größer als bei einer richtigen Doppelbindung.
  • Die sonst für normale Einfachbindungen übliche freie Drehbarkeit geht verloren, was für die Konformation der späteren Proteine von großer Bedeutung ist.
  • Die Peptidbindung ist eine sogenannte planare Bindung, die beteiligten Atome (-CO-NH-) liegen also in einer Ebene, und zwar in trans-Stellung.


Generell lässt sich sagen, dass ein mesomeres Molekül umso stabiler ist, je mehr mesomere Grenzstrukturen es besitzt. Deshalb kann die Peptidbindung als eine relativ stabile Bindung angesehen werden.



Spaltung der Peptidbindung


Da die Peptidbindung durch eine Kondensationsreaktion entsteht, kann man sie grundsätzlich auch durch ihre Umkehrung, die Hydrolyse, aufspalten. Die Hydrolyse bezeichnet die Spaltung einer chemischen Verbindung durch eine Reaktion mit Wasser. Es bestehen mehrere Möglichkeiten, diese Hydrolysereaktion zu beschleunigen. Es kann die Anwendung einer Säure- oder Basekatalyse erfolgen, sodass die Bindung reaktionsfreudiger wird, die Temperatur kann erhöht werden, oder das Enzym Peptidase angewendet werden. Oft wird die Peptidase auch als Protease oder Proteinase bezeichnet.



Peptidbindung und Amidbindung


Jede Peptidbindung ist auch immer eine sogenannte Amidbindung. Amide sind chemische Verbindungen, die sich von Ammoniak ableiten. Dabei werden bei Amiden immer ein oder mehrere Wasserstoffatome durch andere Atome oder Atomgruppen ersetzt. Wichtig ist allerdings, dass umgekehrt nicht jede Amidbindung auch eine Peptidbindung ist. Voraussetzung für die Bildung einer Peptidbindung ist nämlich die Kondensationsreaktion der endständigen Carboxylgruppe am C1-Atom mit der Aminogruppe am α-Kohlenstoff-Atom einer zweiten Aminosäure. Eine andere Kondensation zwischen Carboxylgruppe und Aminogruppe führt ebenfalls zu einer Amidbindung, die dann aber keine Peptidbindung ist.



Peptidbindung - Alles Wichtige auf einen Blick


Zum Abschluss des Themas Peptidbindung gibt es nun eine Zusammenfassung der wichtigsten Aspekte, die du dir auf jeden Fall merken solltest:


  • Eine Peptidbindung ist die Bindung in einem Peptid, also in einer linearen Kette aus Aminosäuren.



  • Bei der Reaktion wird Wasser abgespaltet, es handelt sich also um eine Kondensationsreaktion. 


  • Dieser Vorgang kann beliebig oft wiederholt werden, sodass sehr lange Peptidketten entstehen können.


  • Das Gleichgewicht für das Entstehen einer Peptidbindung liegt auf der Seite der freien Aminosäuren. Für die Biosynthese von Peptidbindungen wird also Energie benötigt.


  • Bedingt durch die Elektronegativitäten innerhalb der Peptidbindung entsteht ein Doppelbindungscharakter. Da aufgrund der wechselnden Bindungsverhältnisse keine stabile Strukturformel angegeben werden kann, spricht man von einer Mesomerie.


  • Die Umkehrung der Peptidbindung ist die Hydrolyse.


  • Jede Peptidbindung ist auch immer eine Amidbindung, umgekehrt ist jedoch nicht jede Amidbindung auch eine Peptidbindung.



Finales Peptidbindung Quiz

Frage

Aus welchen 2 unterschiedlichen funktionellen Gruppen bestehen Aminosäuren? 

Antwort anzeigen

Antwort

1. Carboxylgruppe

2. Aminogruppe

Frage anzeigen

Frage

Erläutere die Aminosäureeigenschaft: Zwitterion.

Antwort anzeigen

Antwort

Aminosäuren besitzen 2 verschiedene funktionelle Seitengruppen: Carboxylgruppe und Aminogruppe. Die Carboxylgruppe verleiht der Aminosäure die Eigenschaft Protonen abzugeben, während die Aminogruppe in der Lage ist Protonen aufzunehmen. Als Resultat können Aminosäuren deshalb sowohl in einer negativen als auch einer positiven Ladung vorliegen. In der Zwitterionform besitzt die Aminosäure eine sowohl negative geladene Carboxylatgruppe als auch eine positive geladene Aminogruppe, was dazu führt, dass die Ladungen sich aufheben und effektiv eine neutrale Ladung vorliegt. 

Frage anzeigen

Frage

Was zeichnet ein Ampholyt aus? Sind Aminosäuren Ampholyte? 

Antwort anzeigen

Antwort

Ampholyte sind in der Lage sowohl Protonen abzugeben (Protonendonor) als auch Protonen aufzunehmen (Protonenakzeptor). Aminosäuren haben sowohl eine Carboxylgruppe, als auch eine Aminogruppe und sind deshalb in der Lage sowohl Protonen abzugeben als auch aufzunehmen. Sie sind demnach Ampholyten. 

Frage anzeigen

Frage

Aus welchem Grund weist Glycin bei einem pH-Wert von 6,3 eine verschwindend geringe Leitfähigkeit auf?

Antwort anzeigen

Antwort

Aminosäuren werden bei geringen pH-Wert vollständig protoniert und bei hohen pH-Wert vollständig deprotoniert. Bei einem bestimmten pH-Wert, dem sogenannten ioselektrischen Punkt, liegt die Aminosäuren in der Zwitterion Form vor. Die Aminosäure hat sowohl eine negative als auch eine positive Ladung. Beide entgegengesetzt Ladungen heben sich auf, sodass eine neutrale Ladung vorliegt. In diesem Zustand können Aminosäuren keine Spannung weiterleiten. Ein pH-Wert von 6,3 zeigt geringe Leitfähigkeit bei Glycin, weil bei diesem pH-Wert der isoelektrische Punkt erreicht wird. 

Frage anzeigen

Frage

Welche 4 Strukturen tragen zur Stabilisierung der 3D Anordnung eines Proteins bei?

Antwort anzeigen

Antwort

  1. Primärstruktur
  2. Sekundärstruktur
  3. Tertiärstruktur
  4. Quartärstruktur
Frage anzeigen

Frage

Nenne mindestens 3 Faktoren, die die räumliche Anordnung von Proteinen verändern und zur Denaturierung führen können.  

Antwort anzeigen

Antwort

  1. Hitze
  2. pH-Wert
  3. Ethanol bzw. Reduktionsmittel
  4. Schwermetalle 
  5. radioaktive Strahlen 
Frage anzeigen

Frage

Nenne 2 Arten von Sekundärstrukturen, die die 3D Anordnung von Proteine stabilisieren.

Antwort anzeigen

Antwort

  1.  a-Helix

  2. ß-Faltblatt 

Frage anzeigen
60%

der Nutzer schaffen das Peptidbindung Quiz nicht! Kannst du es schaffen?

Quiz starten

Über 2 Millionen Menschen lernen besser mit StudySmarter

  • Tausende Karteikarten & Zusammenfassungen
  • Individueller Lernplan mit Smart Reminders
  • Übungsaufgaben mit Tipps, Lösungen & Cheat Sheets
Finde passende Lernmaterialien für deine Fächer
Icon
Biologie
Icon
Chemie
Icon
Deutsch
Icon
Englisch
Icon
Geographie
Icon
Geschichte
Icon
Mathe
Icon
Physik
Hol dir jetzt die Mobile App

Die StudySmarter Mobile App wird von Apple & Google empfohlen.

Peptidbindung
Lerne mit der Web App

Alle Lernunterlagen an einem Ort mit unserer neuen Web App.

Mehr dazu Peptidbindung