Denaturierung

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Die Denaturierung ist eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen wie zum Beispiel Proteinen (Eiweißen) oder der Desoxyribonukleinsäure (DNS). Dabei wird durch bestimmte äußere Einflüsse die Proteinstruktur verändert. Das betrifft insbesondere die Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und zum Teil auch die Quartärstruktur der Proteine. 


Die Reihenfolge der Aminosäuren, also die Primärstruktur des Proteins, ändert sich hingegen normalerweise nicht, da die kovalenten Bindungen meist nicht gespalten werden.


Dieser Vorgang ist oft irreversibel (unumkehrbar), der ursprüngliche räumliche Aufbau kann also nicht wiederhergestellt werden. Es gibt allerdings auch reversible (umkehrbare) Veränderungen, die durch die Neutralisation der Situation wieder rückgängig zu machen sind, zum Beispiel bei der Hitzedenaturierung der DNA, wenn diese durch Erhitzen in Einzelstränge aufgebrochen wird und anschließend wieder abkühlt. 


In der Regel führt die Denaturierung allerdings dazu, dass das Molekül seine Funktion, die in der Molekularbiologie oft in enger Verbindung mit der Struktur steht, nicht mehr korrekt ausführen kann.



Was sind die Ursachen für eine Denaturierung?


Es gibt viele mögliche Ursachen für eine Denaturierung. Chemische Substanzen, zum Beispiel Säuren, Salze und Basen, aber auch extreme Temperaturen oder UV-Strahlung, können Ursachen für eine Proteindenaturierung sein. Das bekannteste Beispiel für eine Proteindenaturierung ist das Eiweiß im Hühnerei. Es wird beim Kochen fest, weil sich der räumliche Aufbau der Proteinmoleküle geändert hat. Der ursprüngliche, flüssige Zustand kann nach der Denaturierung nicht mehr hergestellt werden, der Vorgang ist also irreversibel. 


Eine Ursache für die Denaturierung von Proteinen im Organismus ist Fieber. Dieser Vorgang ist normalerweise reversibel, solange das Fieber nicht allzu lange anhält. Die Proteine eines Organismus erreichen ihr Aktivitätsmaximum nämlich im Normalfall bei einer Temperatur von 35 bis 39 °C. Zu hohes Fieber, also über 40 °C, kann die Enzyme deswegen derart beeinflussen, dass die Versorgung des Körpers nicht mehr im nötigen Maße möglich ist. 


Eine Denaturierung von Proteinen kann auch durch Schwermetalle erfolgen. Wenn diese Ionen nämlich Komplexstrukturen mit den Aminosäureresten der Proteine bilden, kann die signifikante Struktur des Proteins verändert und zerstört werden. Darum ist die Schwermetallanreicherung im Körper ein großes Problem.


Welche Arten von Denaturierung gibt es?


Es gibt eine Vielzahl von verschiedenen Denaturierungsarten. Auf die wichtigsten Arten gehe ich nun etwas näher ein.


Denaturierung durch physikalische Einflüsse


Häufige Denaturierungen unter physikalischem Einfluss sind die Hitzedenaturierung, die Strahlungsdenaturierung und die Denaturierung durch Druck. Daneben ist aber auch die Denaturierung durch starkes Rühren, Schütteln oder Ultraschalleinwirkung möglich.


Bei der Hitzedenaturierung wird die Veränderung der Molekülstruktur durch eine Erhöhung der Temperatur herbeigeführt. Es werden hierbei keine kovalenten Bindungen gespalten, weshalb die Primärstruktur erhalten bleibt. Stattdessen werden die einzelnen Bausteine, also die Nukleotide und Aminosäuren, und dadurch dann die ganze Molekülkette, stark ins Schwingen gebracht. Die Bindungen und wirkenden Kräfte, zum Beispiel Wasserstoffbrückenbindungen und Disulfidbrücken, zwischen den verschiedenen Bereichen der Molekülkette werden aufgelöst beziehungsweise überwunden. 



via wikiwand.com

 



Die Folge ist meist ein Verlust der biologischen Aktivität und eine Abnahme der Löslichkeit. Letzteres macht sich dann als „Ausflocken“ oder „Gerinnung“ bemerkbar. Eine Hitzedenaturierung kann reversibel sein, wenn die strukturellen Veränderungen noch nicht zu tiefgreifend sind, häufig ist sie aber irreversibel. Die Temperatur, bei der die Denaturierung der Proteine beginnt, ist je nach Aufbau und Organismus sehr unterschiedlich. Nukleinsäuren denaturieren beispielsweise innerhalb eines recht engen Temperaturintervalls, der meist oberhalb von 80 °C liegt. Dieser Intervall wird auch Schmelzpunkt genannt.


Bei der Denaturierung durch Druck wird in der Regel die Tertiär- und Quartärstruktur der Proteine beeinflusst, während die Sekundärstruktur nur selten verändert werden kann. Dieser Prozess ist bei der Hochdruckbehandlung von Lebensmitteln sehr wichtig. Dazu werden die Lebensmittel, zumeist in Folien verpackt, in ein Druckmedium, wie zum Beispiel Wasser, gegeben und Druck wird auf dieses Medium ausgeübt. Dieses nicht-thermische Verfahren, auch Hochdruckpasteurisierung genannt, deaktiviert unerwünschte Mikroorganismen, sodass die Lebensmittel haltbar gemacht werden. Qualitätsverluste, wie es sie beispielsweise bei der Anwendung von Hitze geben kann, werden dabei vermieden. 


Eine weitere Denaturierungsart ist die Strahlungsdenaturierung. Infrarotstrahlung, Mikrowellenstrahlung oder andere langwellige Strahlung wirkt aufgrund der hervorgerufenen Temperaturerhöhung denaturierend. Bei ionisierender Strahlung können zusätzlich kovalente Bindungen aufgebrochen werden, sodass es zu DNA-Schäden kommen kann.



Denaturierung durch chemische Einflüsse


Chemische Einflüsse für eine Denaturierung können beispielsweise Säuren, Laugen oder Ethanol sein. Auf diese Faktoren gehe ich nun kurz ein. 

Eine Säuredenaturierung führt zu Ladungsverschiebungen zwischen den Molekülen und schließlich zu einer Umfaltung des Proteins in den, unter den jeweiligen Bedingungen, energetisch günstigsten Zustand. Die Säure gibt dann Protonen (H+) ab und verursacht damit eine Ladungsänderung in der Proteinstruktur, sodass die Wasserstoffbrückenbindungen teilweise zerstört werden und die gleichen positiven Ladungen sich gegenseitig abstoßen. 


Zusätzlich gibt die Säure Protonen an die Carboxylatgruppe (COO−) der Aminosäuren Aspartat und Glutamat ab, sodass Carboxygruppen –COOH entstehen und deren vorherige negativen Ladungen verschwinden. Dies führt schließlich dazu, dass keine ionischen Wechselwirkungen zwischen der Carboxygruppe und den positiven Ladungen im Protein mehr möglich sind.


 

Laugen können Ähnliches bewirken, denn auch sie ändern die Zusammensetzung der Ionen über den pH-Wert. Allerdings werden Aminogruppen von Lysin oder Arginin deprotoniert, wodurch weniger positive Ladungen im Protein vorkommen, die mit negativ geladenen Gruppen wechselwirken könnten. Carbonsäuregruppen werden zusätzlich zu Carboxylaten deprotoniert, wodurch Wasserstoffbrückenbindungen zerstört werden können und mehr negative Ladungen im Protein auftreten, die sich gegenseitig abstoßen.


Ähnlich wie bei der Säuredenaturierung können Ethanol oder andere wasserlösliche, organische Lösungsmittel die zur Aufrechterhaltung der Struktur erforderlichen Bindungen stören, indem sie als polare organische Lösungsmittel funktionieren. Durch 50- bis 70-prozentiges Ethanol werden die meisten Proteine denaturiert. Mit hochprozentigen Alkoholen, zum Beispiel Ethanol und Isopropanol, kann desinfiziert werden, da die Bakterien- und Pilzzellen durch die Denaturierung ihrer Membranproteine und die Durchlöcherung ihrer Zellmembran irreversibel inaktiviert werden. 


Wo findet Denaturierung statt?


Hier eine kurze Übersicht über einige Gebiete, in denen die Denaturierung stattfindet und Anwendung findet. 


  • In Tieren: Hier findet eine Denaturierung von Proteinen zum Beispiel im Magen statt.


  • Bei Lebensmitteln: Die Denaturierung wird oft bei der Herstellung von proteinhaltigen Lebensmitteln verwendet, zum Beispiel beim Garen, sowie bei der Herstellung von Tofu. Dies hat den Zweck, dass die Verdauung erleichtert wird und unerwünschte Mikroorganismen abgetötet werden.


  • In der Kosmetik: Bei der Erzeugung einer Dauerwelle werden Haare denaturiert, um ihre Form zu verändern.


  • In der Biochemie: In der Biochemie wird die Denaturierung zur Entfaltung von Proteinen eingesetzt, zum Beispiel bei einer Proteinsequenzierung. Bei einer Bindung von Molekülen an ein Protein kann die Thermostabilität des Proteins erhöht werden. 


Denaturierung - Alles Wichtige auf einen Blick!


Zu guter Letzt bekommst du nun nochmals die wichtigsten Fakten zur Denaturierung auf einen Blick.


  • Durch die Denaturierung werden Biomoleküle, wie zum Beispiel Proteine, strukturell verändert. Das betrifft normalerweise nur die Sekundär-, Tertiär-, und Quartärstruktur, nicht die Primärstruktur des Proteins.


  • Dieser Vorgang kann unter gewissen Umständen reversibel (umkehrbar) sein, ist aber meist irreversibel (unumkehrbar), da das Molekül seine Funktion aufgrund der veränderten Struktur oft nicht mehr korrekt ausführen kann.


  • Ursachen für eine Denaturierung können beispielsweise chemische Substanzen, extreme Temperaturen, Schwermetalle oder UV-Strahlung sein.


  • Wichtige Arten von Denaturierung sind die Hitzedenaturierung, die Denaturierung durch Druck oder Strahlung oder die Denaturierung durch chemische Einflüsse, wie Säuren und Laugen.


  • Die Denaturierung findet bei der Herstellung und Haltbarmachung von Lebensmitteln und in der Biochemie Anwendung.


  • Ein bekanntes Beispiel für eine Denaturierung ist das Eiweiß im Hühnerei, das beim Kochen fest wird.


Finales Denaturierung Quiz

Frage

Aus welchen 2 unterschiedlichen funktionellen Gruppen bestehen Aminosäuren? 

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Antwort

1. Carboxylgruppe

2. Aminogruppe

Frage anzeigen

Frage

Erläutere die Aminosäureeigenschaft: Zwitterion.

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Antwort

Aminosäuren besitzen 2 verschiedene funktionelle Seitengruppen: Carboxylgruppe und Aminogruppe. Die Carboxylgruppe verleiht der Aminosäure die Eigenschaft Protonen abzugeben, während die Aminogruppe in der Lage ist Protonen aufzunehmen. Als Resultat können Aminosäuren deshalb sowohl in einer negativen als auch einer positiven Ladung vorliegen. In der Zwitterionform besitzt die Aminosäure eine sowohl negative geladene Carboxylatgruppe als auch eine positive geladene Aminogruppe, was dazu führt, dass die Ladungen sich aufheben und effektiv eine neutrale Ladung vorliegt. 

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Frage

Was zeichnet ein Ampholyt aus? Sind Aminosäuren Ampholyte? 

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Antwort

Ampholyte sind in der Lage sowohl Protonen abzugeben (Protonendonor) als auch Protonen aufzunehmen (Protonenakzeptor). Aminosäuren haben sowohl eine Carboxylgruppe, als auch eine Aminogruppe und sind deshalb in der Lage sowohl Protonen abzugeben als auch aufzunehmen. Sie sind demnach Ampholyten. 

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Frage

Aus welchem Grund weist Glycin bei einem pH-Wert von 6,3 eine verschwindend geringe Leitfähigkeit auf?

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Antwort

Aminosäuren werden bei geringen pH-Wert vollständig protoniert und bei hohen pH-Wert vollständig deprotoniert. Bei einem bestimmten pH-Wert, dem sogenannten ioselektrischen Punkt, liegt die Aminosäuren in der Zwitterion Form vor. Die Aminosäure hat sowohl eine negative als auch eine positive Ladung. Beide entgegengesetzt Ladungen heben sich auf, sodass eine neutrale Ladung vorliegt. In diesem Zustand können Aminosäuren keine Spannung weiterleiten. Ein pH-Wert von 6,3 zeigt geringe Leitfähigkeit bei Glycin, weil bei diesem pH-Wert der isoelektrische Punkt erreicht wird. 

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Frage

Welche 4 Strukturen tragen zur Stabilisierung der 3D Anordnung eines Proteins bei?

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Antwort

  1. Primärstruktur
  2. Sekundärstruktur
  3. Tertiärstruktur
  4. Quartärstruktur
Frage anzeigen

Frage

Nenne mindestens 3 Faktoren, die die räumliche Anordnung von Proteinen verändern und zur Denaturierung führen können.  

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Antwort

  1. Hitze
  2. pH-Wert
  3. Ethanol bzw. Reduktionsmittel
  4. Schwermetalle 
  5. radioaktive Strahlen 
Frage anzeigen

Frage

Nenne 2 Arten von Sekundärstrukturen, die die 3D Anordnung von Proteine stabilisieren.

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Antwort

  1.  a-Helix

  2. ß-Faltblatt 

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