Aminosäuren

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Aminosäuren, auch Aminocarbonsäuren genannt, sind eine Klasse kleiner organischer oder chemischer Verbindungen mit mindestens einer Carboxylgruppe (–COOH) und mindestens einer Aminogruppe (–NH2). Häufig wird der Begriff Aminosäure synonym für die proteinogenen Aminosäuren verwendet, die die Bausteine der Proteine sind. 

Von diesen proteinogenen Aminosäuren gibt es beim Menschen 21, die bislang bekannt sind. Allerdings gibt es auch über 400 nicht-proteinogene Aminosäuren. 


Aminosäuren kommen in allen Lebewesen vor und sind die Bausteine von Proteinen (Eiweißen) und Peptiden (Aminosäureketten). Bei der Zerlegung von Proteinen, auch Proteolyse genannt, werden sie freigesetzt. 



Struktur von Aminosäuren


Aminosäuren bestehen aus mindestens zwei Kohlenstoffatomen und lassen sich in verschiedene Klassen einteilen. Das Kohlenstoffatom, an dem sich die Aminogruppe befindet, entscheidet darüber, um was für eine Klasse es sich handelt. Wenn im Molekül mehrere Aminogruppen vertreten sind, bestimmt das Kohlenstoffatom, dessen Aminogruppe dem Carboxyl-Kohlenstoff am nächsten steht, die Klasse. 


Es gibt zum Beispiel folgende Klassen:


  • α-Aminosäuren: Die Aminogruppe der α-Aminosäuren befindet sich hier am zweiten Kohlenstoffatom (einschließlich des Carboxyl-Kohlenstoffatoms). Der einfachste Vertreter der α-Aminosäuren ist die proteinogene Aminosäure Glycin


  • β-Aminosäuren: Die Aminogruppe befindet sich hier am dritten Kohlenstoffatom (das Carboxyl-Kohlenstoffatom mitgezählt). Der einfachste Vertreter ist β-Alanin


  • γ-Aminosäuren: Bei dieser Klasse befindet sich die Aminogruppe am vierten Kohlenstoffatom und der einfachste Vertreter ist γ-Aminobuttersäure


Die Bezeichnung weiterer Klassen der Aminosäuren erfolgt nach dem gleichen Schema. Die Aminosäuren einer Klasse unterscheiden sich des Weiteren durch ihre Seitenkette. Diese wird auch Aminosäurerest oder kurz Rest (bzw. R) genannt.


Häufig findet man die Bezeichnungen Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur. Damit sind die Strukturebenen der Peptidkette bzw. der Proteine gemeint. Als Primärstruktur wird die Aminosäuresequenz einer Peptidkette bezeichnet, als Sekundärstruktur die räumliche Struktur eines lokalen Bereiches im Protein. Bei der Tertiärstruktur wird auf die Struktur eines einzelnen Proteins geschaut, während bei der Quartärstruktur die Struktur des gesamten Proteinkomplexes mit allen Untereinheiten von Bedeutung ist.


Proteinogene Aminosäuren


Als proteinogen werden Aminosäuren bezeichnet, die in Lebewesen als Bausteine der Proteine verwendet werden. Bei der Biosynthese von Proteinen werden ausgewählte Aminosäuren durch Peptidbindungen in bestimmter Reihenfolge zur Polypeptidkette eines Proteins verknüpft. Die Aminosäuresequenz des gebildeten Peptids (bzw. der Aminosäurenkette) wird dabei durch die in der Basensequenz einer Nukleinsäure enthaltene genetische Information vorgegeben. 


Essentielle Aminosäuren


Aminosäuren, die ein Organismus braucht, aber nicht selbst herstellen kann, heißen essentielle Aminosäuren. Diese müssen also mit der Nahrung aufgenommen werden. Für Menschen sind Valin, Methionin, Leucin, Isoleucin, Phenylalanin, Tryptophan, Threonin, Histidin und Lysin essentiell. Für Kinder ist außerdem Tyrosin essentiell, denn in diesem Lebensalter ist die Körperfunktion zu dessen Herstellung noch nicht ausgereift.


Es gibt auch semi-essentielle Aminosäuren, die nur in bestimmten Situationen mit der Nahrung aufgenommen werden müssen, zum Beispiel während des Wachstums. Die übrigen Aminosäuren werden entweder direkt synthetisiert oder aus anderen Aminosäuren durch Modifikation gewonnen. 


Bei bestimmten Erkrankungen, die den Aminosäurenstoffwechsel beeinträchtigen, kann es dazu kommen, dass eigentlich nicht-essentielle Aminosäuren dennoch benötigt werden und über die Nahrung aufgenommen werden müssen.



Säure-Basen-Verhalten der proteinogenen Aminosäuren


Aminosäuren sind zugleich Basen und Säuren, da sie eine basische Aminogruppe und eine saure Carbonsäuregruppe haben. Als Feststoffe und in neutralen wässrigen Lösungen liegen Aminosäuren als Zwitterion vor. Die Aminogruppe ist in diesem Fall protoniert und die Carboxygruppe deprotoniert.


Die Ladung eines Aminosäuremoleküls hängt vom pH-Wert der Lösung ab. Den pH-Wert mit einer Nettoladung von Null nennt man den isolelektrischen Punkt (pHI, pI) einer Aminosäure. Die Wasserlöslichkeit einer Aminosäure ist an diesem Punkt am geringsten.


Für das Säure-Base-Verhalten von Proteinen und Peptiden ist vor allem das Verhalten der Seitenkette, bzw. des Aminosäurerests R von Bedeutung, da für die Biochemie vor allem Proteine interessant sind. In Proteinen sind die NH2- und COOH-Gruppen wegen der Peptidbindung nicht titrierbar und damit ungeladen. Die Ausnahme ist allerdings der N- und der C-Terminus des Proteins. 


Wie sich die Seitenkette R verhält, hängt von ihrer Konstitution ab, also davon, ob die Seitenkette selbst wieder als Protonenakzeptor oder -donator wirken kann. Dazu dient die Einteilung in funktionellen Gruppen, je nachdem, ob es sich um eine unpolare oder polare Aminosäureseitenkette handelt. Weiterhin gibt es Untergruppen, sortiert nach der Polarität. Es gibt also insgesamt aliphatische, aromatische, amidierte, Schwefel-enthaltende, hydroxylierte, basische und saure Aminosäuren:


Hier jeweils zwei Beispiele für die einzelnen Gruppen:


  • Aliphatisch: Alanin, Glycin
  • Aromatisch: Phenylalanin, Tryptophan
  • Amidiert: Asparagin, Glutamin
  • Schwefel-enthaltend: Cystein, Methionin
  • Hydroxyliert: Serin, Threonin
  • Basisch: Lysin, Histidin
  • Sauer: Asparaginsäure, Glutaminsäure


Wenn zwischen den Schwefel-Atomen zweier Cysteine in einer Aminosäureseitenkette eine Atombindung stattfindet, bezeichnet man diese als Disulfidbrücke, Disulfidbindung, oder auch Disulfidbrückenbindung.


Neben dem pH-Wert gibt es auch den sogenannten pK-Wert. Dieser gibt denjenigen pH-Wert an, bei dem die titrierbaren Gruppen zu gleichen Teilen protoniert und deprotoniert, also in ihrer basischen, wie in ihrer sauren Form vorliegen. Wichtig ist, dass der pK-Wert zum Beispiel von der Temperatur der titrierbaren Gruppe abhängt und somit keine Konstante ist.


Ist der pH-Wert höher als der pK-Wert einer titrierbaren Gruppe, so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer basischen (deprotonierten) Form vor. Ist der pH-Wert dagegen niedriger, so liegt die titrierbare Gruppe in ihrer sauren (protonierten) Form vor. Die Seitenketten bzw. Aminosäurereste R von basischen Aminosäuren sind in ihrer protonierten Form einfach positiv geladen und in ihrer deprotonierten Form ungeladen. 


Bei den Seitenketten der sauren Aminosäuren ist dies umgekehrt. Der pH-Wert spielt für die Eigenschaften der Seitenkette, bzw. des Aminosäurenrests R also eine wichtige Rolle, da dessen Verhalten je nach Ladung unterschiedlich ist. 


Die titrierbaren Seitenketten beeinflussen zum Beispiel das Löslichkeitsverhalten der entsprechenden Aminosäure, was in Proteinen dazu führen kann, dass gewisse Abschnitte hydrophiler (wasserfreundlich) oder hydrophober (wassermeidend) werden. Damit hängt wiederum die Aktivität von Enzymen ab. Stark saure oder basische Lösungen können bei Proteinen sogar zur Denaturierung, also zur strukturellen Veränderung der Moleküle, führen.



Nicht-proteinogene Aminosäuren


Nicht-proteinogene Aminosäuren werden während der Translation nicht in Proteine eingebaut. Zu den über 400 bislang bekannten nicht-proteinogenen Aminosäuren gehören zum Beispiel das Schilddrüsenhormon L-Thyroxin oder das in fast allen Arten von Cyanobakterien nachgewiesene Nervengift β-Methylaminoalanin (BMAA).



Gewinnung von Aminosäuren


Gewonnen werden Aminosäuren entweder aus Naturstoffen durch Auftrennung eines hydrolysierten Proteins oder aber auf synthetischem Wege. Chemiker entwickelten bereits ab Mitte des 19. Jahrhunderts diverse Syntheseverfahren, die zum Teil noch heute von Bedeutung sind. Heutzutage werden Aminosäuren nach folgenden Verfahren industriell hergestellt:


  • Extraktionsmethode: Proteine werden hierbei zunächst mit Säuren hydrolysiert. Das Aminosäuregemisch wird aus dem Hydrolysat gefällt und es erfolgt eine chromatographische Trennung.


  • Chemische Synthese: Dazu gibt es eine Vielzahl von verschiedenen Synthesemethoden, beispielsweise die 1850 von Adolph Strecker erfundene Strecker-Synthese.


  • Enzymatische Verfahren: Durch diese Verfahren können bestimmte Aminosäuren geliefert werden, deren Enzyme als natürliche Katalysatoren funktionieren. Dies funktioniert nur, wenn die enzymatische Reaktion nicht gehemmt wird, also keine Enzymhemmung stattfindet. Für das Gelingen einer solchen Reaktion sind auch die Aktivierungsenergie und die Reaktionsgeschwindigkeit wichtig.


  • Fermentationsverfahren: Beim Fermentationsverfahren werden die Aminosäuren mit Hilfe geeigneter Mikroorganismen hergestellt. Heutzutage werden die meisten Aminosäuren durch dieses Verfahren hergestellt.



Verwendung von Aminosäuren


Aminosäuren finden beispielsweise in der Ernährung, in der Zellbiologie, oder auch in der Kosmetik Verwendung. Menschen müssen ihren Bedarf an essentiellen Aminosäuren zwingend über die Ernährung, zum Beispiel über eine Kombination von verschiedenen tierischen und pflanzlichen Proteinen, decken. Futtermittel in der Nutztierhaltung werden zusätzlich mit Aminosäuren angereichert. 


In der Zellbiologie werden Aminosäuren zum Beispiel als Bestandteile von Zellkulturmedien verwendet. Derivate von bestimmten Aminosäuren werden zur Aufklärung der Proteinstruktur oder zur Molekülmarkierung verwendet. In der Kosmetik werden Aminosäuren zudem beispielsweise Shampoos oder Hautpflegeprodukten zugesetzt.



Aminosäuren - Alles Wichtige auf einen Blick!


Zum Schluss erhältst du hier noch einen Überblick über die wichtigsten Fakten zum Thema Aminosäuren, die du dir auf jeden Fall merken solltest:



  • Aminosäuren kommen in allen Lebewesen vor und sind die Bausteine von Proteinen und Peptiden.


  • Es wird zwischen 23 proteinogenen und über 400 nicht-proteinogenen Aminosäuren unterschieden.


  • Aminosäuren bestehen aus mindestens zwei Kohlenstoffatomen und besitzen eine Seitenkette, auch Aminosäurerest R genannt.


  • Essentielle Aminosäuren müssen mit der Nahrung aufgenommen werden, da der Organismus sie nicht selbst herstellen kann.


  • Aminosäuren sind zugleich Basen und Säuren, da sie eine basische Aminogruppe und eine saure Carbonsäuregruppe haben. Sie können auch als Zwitterion vorliegen.


  • Heutzutage gibt es verschiedene industrielle Verfahren zur Herstellung von Aminosäuren, wie zum Beispiel die chemische Synthese oder enzymatische Verfahren.


  • Aminosäuren finden unter anderem in der Ernährung, in der Zellbiologie und in der Kosmetik Anwendung.


Finales Aminosäuren Quiz

Frage

Aus welchen 2 unterschiedlichen funktionellen Gruppen bestehen Aminosäuren? 

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Antwort

1. Carboxylgruppe

2. Aminogruppe

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Frage

Erläutere die Aminosäureeigenschaft: Zwitterion.

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Antwort

Aminosäuren besitzen 2 verschiedene funktionelle Seitengruppen: Carboxylgruppe und Aminogruppe. Die Carboxylgruppe verleiht der Aminosäure die Eigenschaft Protonen abzugeben, während die Aminogruppe in der Lage ist Protonen aufzunehmen. Als Resultat können Aminosäuren deshalb sowohl in einer negativen als auch einer positiven Ladung vorliegen. In der Zwitterionform besitzt die Aminosäure eine sowohl negative geladene Carboxylatgruppe als auch eine positive geladene Aminogruppe, was dazu führt, dass die Ladungen sich aufheben und effektiv eine neutrale Ladung vorliegt. 

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Frage

Was zeichnet ein Ampholyt aus? Sind Aminosäuren Ampholyte? 

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Antwort

Ampholyte sind in der Lage sowohl Protonen abzugeben (Protonendonor) als auch Protonen aufzunehmen (Protonenakzeptor). Aminosäuren haben sowohl eine Carboxylgruppe, als auch eine Aminogruppe und sind deshalb in der Lage sowohl Protonen abzugeben als auch aufzunehmen. Sie sind demnach Ampholyten. 

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Frage

Aus welchem Grund weist Glycin bei einem pH-Wert von 6,3 eine verschwindend geringe Leitfähigkeit auf?

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Antwort

Aminosäuren werden bei geringen pH-Wert vollständig protoniert und bei hohen pH-Wert vollständig deprotoniert. Bei einem bestimmten pH-Wert, dem sogenannten ioselektrischen Punkt, liegt die Aminosäuren in der Zwitterion Form vor. Die Aminosäure hat sowohl eine negative als auch eine positive Ladung. Beide entgegengesetzt Ladungen heben sich auf, sodass eine neutrale Ladung vorliegt. In diesem Zustand können Aminosäuren keine Spannung weiterleiten. Ein pH-Wert von 6,3 zeigt geringe Leitfähigkeit bei Glycin, weil bei diesem pH-Wert der isoelektrische Punkt erreicht wird. 

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Frage

Welche 4 Strukturen tragen zur Stabilisierung der 3D Anordnung eines Proteins bei?

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Antwort

  1. Primärstruktur
  2. Sekundärstruktur
  3. Tertiärstruktur
  4. Quartärstruktur
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Frage

Nenne mindestens 3 Faktoren, die die räumliche Anordnung von Proteinen verändern und zur Denaturierung führen können.  

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Antwort

  1. Hitze
  2. pH-Wert
  3. Ethanol bzw. Reduktionsmittel
  4. Schwermetalle 
  5. radioaktive Strahlen 
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Frage

Nenne 2 Arten von Sekundärstrukturen, die die 3D Anordnung von Proteine stabilisieren.

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Antwort

  1.  a-Helix

  2. ß-Faltblatt 

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Frage

Was ist ein Katalysator?

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Antwort

Ein Katalysator ist ein Stoff, der die Reaktionsgeschwindigkeit einer chemischen Reaktion beeinflusst, ohne dabei selbst verbraucht zu werden.

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Frage

Welche zwei Arten von Katalysatoren gibt es und wie funktionieren diese?

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Antwort

Es gibt positive Katalysatoren, die die Aktivierungsenergie herabsetzen und negative Katalysatoren, die die Aktivierungsenergie heraufsetzen.

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Frage

Wie wird die Beeinflussung der Reaktionsgeschwindigkeit erreicht? 

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Antwort

Sie wird durch das Herauf- oder Herabsetzen der Aktivierungsenergie erreicht.

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Frage

Wann und von wem wurde der Katalysator erstmals definiert?

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Antwort

Der Katalysator wurde erstmals 1895 von Wilhelm Ostwald definiert, der später Nobelpreisträger für Chemie wurde.

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Frage

Wer kam wann zu der Erkenntnis, dass manche chemischen Reaktionen zwingend einen Katalysator benötigen, um zu erfolgen?

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Antwort

Jöns Jakob Berzelius kam in der Mitte des 19. Jahrhunderts zu dieser Erkenntnis.

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Frage

Warum sind (positive) Katalysatoren in der chemischen Industrie so wichtig?

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Antwort

Katalysatoren sind wichtig, da viele chemische Reaktionen ohne einen Katalysator gar nicht oder nur sehr langsam erfolgen würden.

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Frage

Über was laufen katalysierte chemische Reaktionen in Lebewesen normalerweise ab?

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Antwort

Über Enzyme.

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Frage

Warum sind negative Katalysatoren in der chemischen Industrie wichtig?

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Antwort

Reaktionen, die normalerweise explosionsartig ablaufen würden, können mit Hilfe eines solchen Katalysators kontrolliert und somit industriell genutzt werden.

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Frage

Wozu dient das Ostwald-Verfahren?

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Antwort

Das Ostwald-Verfahren dient zur großtechnischen Herstellung von Salpetersäure.

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Frage

Wozu dient das Haber-Bosch-Verfahren?

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Antwort

Das Haber-Bosch-Verfahren dient zur Synthese von Ammoniak aus den Elementen Stickstoff und Wasserstoff.

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Frage

Wozu dient der Auto- oder Fahrzeugkatalysator?

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Antwort

Ein Autokatalysator dient in Fahrzeugen mit Verbrennungsmotor zur Abgasnachbehandlung. Die Verbrennungsschadstoffe Kohlenwasserstoffe, Kohlenstoffmonoxid und Stickoxide werden durch Oxidation oder Reduktion in die ungiftigen Stoffe Kohlenstoffdioxid, Wasser und Stickstoff umgewandelt.

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Frage

Was ist eine Denaturierung und was wird durch sie verändert?

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Antwort

Die Denaturierung ist eine strukturelle Veränderung von Biomolekülen wie zum Beispiel Proteinen. Durch bestimmte äußere Einflüsse wird die Proteinstruktur verändert.

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Frage

Welche Strukturen der Proteine sind normalerweise von der Denaturierung betroffen und welche nicht?

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Antwort

Meist ist die Sekundärstruktur und die Tertiärstruktur der Proteine betroffen, zum Teil auch die Quartärstruktur. Die Primärstruktur, also die Reihenfolge der Aminosäuren, ändert sich hingegen meist nicht.

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Frage

Was ist meist die Folge einer Denaturierung?

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Antwort

Die Folge ist meist, dass das Molekül seine Funktion nicht mehr korrekt ausführen kann, es also irreversibel (unumkehrbar) geschädigt wurde.

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Frage

Ist eine Denaturierung immer irreversibel/unumkehrbar?

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Antwort

Nein, es gibt auch reversible (umkehrbare) Veränderungen, die durch die Neutralisation der Situation wieder rückgängig zu machen sind.

Frage anzeigen

Frage

Was sind vier mögliche Ursachen für eine Denaturierung?

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Antwort

Chemische Substanzen, extreme Temperaturen, UV-Strahlung und Schwermetalle können Ursachen sein.

Frage anzeigen

Frage

Was ist eine Ursache für die Denaturierung von Proteinen im menschlichen Organismus und was ist die Folge?

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Antwort

Fieber ist eine Ursache für eine Denaturierung im menschlichen Körper. Zu hohes Fieber kann die Enzyme derart beeinflussen, dass die Versorgung des Körpers nicht mehr im nötigen Maße möglich ist. Meist ist der Vorgang aber reversibel.

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Frage

Welche Denaturierungsarten durch physikalische Einflüsse gibt es? Nenne vier.

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Antwort

Es gibt die Hitzedenaturierung, die Strahlungsdenaturierung, die Denaturierung durch Druck und die Denaturierung durch starkes Rühren bzw. Schütteln.

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Frage

Was passiert bei der Hitzedenaturierung?

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Antwort

Es werden keine kovalenten Bindungen gespalten, also bleibt die Primärstruktur erhalten. Stattdessen werden die einzelnen Bausteine, also die Nukleotide und Aminosäuren, und dadurch dann die ganze Molekülkette, stark ins Schwingen gebracht. Die Bindungen und wirkenden Kräfte, zum Beispiel Wasserstoffbrückenbindungen und Disulfidbrücken, zwischen den verschiedenen Bereichen der Molekülkette werden aufgelöst bzw. überwunden.

Frage anzeigen

Frage

Wofür ist der Prozess der Denaturierung durch Druck wichtig?

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Antwort

Er ist bei der Hochdruckbehandlung von Lebensmitteln, auch Hochdruckpasteurisierung genannt, sehr wichtig. Das Verfahren deaktiviert unerwünschte Mikroorganismen, sodass die Lebensmittel haltbar gemacht werden.

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Frage

Welche chemischen Einflüsse für eine Denaturierung gibt es? Nenne drei.

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Antwort

Chemische Einflüsse können Säuren, Laugen oder Ethanol sein.

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Frage

Was ist ein Beispiel für eine Denaturierung im Bereich Kosmetik?

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Antwort

Bei der Erzeugung einer Dauerwelle werden Haare denaturiert, um ihre Form zu verändern.

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Frage

Was ist ein Beispiel für eine Denaturierung im Bereich Lebensmittel und was ist der Zweck?

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Antwort

Die Denaturierung wird oft bei der Herstellung von proteinhaltigen Lebensmitteln verwendet, zum Beispiel bei der Herstellung von Tofu. Dies hat den Zweck, dass die Verdauung erleichtert wird und unerwünschte Mikroorganismen abgetötet werden. 

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Frage

Was ist die Aktivierungsenergie?

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Antwort

Die Aktivierungsenergie, oft mit EA abgekürzt, ist eine energetische Barriere oder eine Energiedifferenz, die bei einer chemischen Reaktion von den Reaktionspartnern überwunden werden muss, damit die Ausgangsstoffe den Übergangszustand der Reaktion erreichen und überhaupt reagieren können.

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Frage

Was ist die Folge einer sehr niedrigen Aktivierungsenergie?

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Antwort

In dem Fall läuft die chemische Reaktion normalerweise sehr schnell ab.

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Frage

Was ist die Folge einer sehr hohen Aktivierungsenergie?

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Antwort

Eine hohe Aktivierungsenergie sorgt in der Regel für die Verlangsamung von chemischen Reaktionen. Sie kann den Eintritt von chemischen Reaktionen teilweise auch komplett verhindern.

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Frage

Wann und von wem wurde der Begriff der Aktivierungsenergie geprägt?

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Antwort

Der Begriff wurde 1889 von Svante Arrhenius geprägt, der ein schwedischer Chemiker und Physiker war.

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Frage

Was ist die Aktivierungsenergie nicht?

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Antwort

Es ist nicht die Energie, die einer endothermen Reaktion von außen zugeführt werden muss und auch kein unmittelbares Maß für die absolute Reaktionsgeschwindigkeit.

Frage anzeigen

Frage

Was stellt sich im Laufe einer chemischen Reaktion mit der überwundenen Aktivierungsenergie ein und warum?

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Antwort

Es stellt sich ein aktivierter Zustand ein, der meist Übergangszustand genannt wird. Dieser ist wichtig für die Umgruppierung der Atome aus der Anordnung der Reaktanten in die der Produkte. In diesem Prozess werden bisherige Bindungen aufgebrochen und neue Bindungen geknüpft.

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Frage

Was kann in vielen Fällen durch die sogenannte Arrhenius-Gleichung ermittelt werden?

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Antwort

Der Zusammenhang zwischen der Geschwindigkeitskonstanten, der Aktivierungsenergie und der thermodynamischen Temperatur kann ermittelt werden. Sind zwei Geschwindigkeitskonstanten einer Reaktion bei zwei Temperaturen bekannt, lässt sich auch die Aktivierungsenergie berechnen.

Frage anzeigen

Frage

Auf welche Arten und Weisen kann Energie zur Anregung einer chemischen Reaktion dienen? 

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Antwort

Energie kann in Form von Wärme, in Form von Druck, Reibung oder auch Licht zur Anregung einer chemischen Reaktion dienen.

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Frage

Nenne ein Beispiel für eine Anregung einer Reaktion durch Druck.

Antwort anzeigen

Antwort

Eine Knallerbse explodiert durch den Schlag, der beim Aufprall auf den Boden entsteht.

Frage anzeigen

Frage

Nenne ein Beispiel für eine Anregung einer Reaktion durch Licht.

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Antwort

Ein Gemisch aus Chlorgas und Wasserstoff lässt sich mit Hilfe eines starken Lichtblitzes zur Explosion bringen.

Frage anzeigen

Frage

Warum ist die Überwindung der Aktivierungsenergie so wichtig und was kann dabei hilfreich sein?

Antwort anzeigen

Antwort

Die Aktivierungsenergie ist sehr wichtig für den Ablauf einer chemischen Reaktion, denn ohne die Überwindung der Energiebarriere kann eine Reaktion nicht immer erfolgen. In der chemischen Industrie kommen häufig Katalysatoren zum Einsatz, die die Aktivierungsenergie beeinflussen können.

Frage anzeigen

Frage

Was ist ein Peptid?

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Antwort

Ein Peptid ist eine organische chemische Verbindung, die aus einer Verknüpfung mehrerer Aminosäuren hervorgegangen ist. Die einzelnen Aminosäuren sind in einer definierten Reihenfolge oder Sequenz zu einer, meist unverzweigten, Kette verbunden.

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Frage

Über welche Bindung sind die Aminosäuren in einem Peptid miteinander verknüpft?

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Antwort

Sie sind über eine spezielle Amidbindung miteinander verknüpft, die meist Peptidbindung genannt wird.

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Frage

Welche Bindungen, außer der Peptidbindung, kommen zum Teil zwischen Peptidketten vor?

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Antwort

Neben den Peptidbindungen kommen auch Disulfidbindungen, sowie Ester- und Thioesterbindungen vor.

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Frage

Wie unterscheiden sich Peptide von Proteinen?

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Antwort

Sie unterscheiden sich durch ihre Größe. Peptide sind kleiner als Proteine, die Trennung zwischen ihnen ist allerdings nicht scharf. Zumeist liegt die Grenze bei 50 oder 100 Aminosäuren.

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Frage

Wann und von wem wurde der Begriff Peptid geprägt?

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Antwort

Der Begriff wurde 1906 von Hermann Emil Fischer geprägt, der als Begründer der klassischen organischen Chemie gilt.

Frage anzeigen

Frage

Wo gibt es Peptide?

Antwort anzeigen

Antwort

Peptide gibt es in allen Organismen, überall dort, wo es Zellen gibt.

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Frage

Wie werden Peptide eingesetzt?

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Antwort

Aufgrund der vielfältigen Wirkungsmöglichkeiten werden Peptide zum Teil zur Behandlung von verschiedenen Autoimmunerkrankungen, Krebs und anderen Krankheiten eingesetzt.

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Frage

Was für Wirkungen können Peptide haben? Nenne Beispiele.

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Antwort

Es gibt Beispiele für Peptide, die als Hormone wirken, andere zeigen eine entzündungshemmende oder entzündungsfördernde Wirkung. Weiterhin gibt es Beispiele für antibiotische und antivirale Peptide.

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Frage

In welche zwei Kategorien werden Peptide meist unterteilt?

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Antwort

Man unterscheidet Oligopeptide und Polypeptide.

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