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Proteinstruktur

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Proteinstruktur

Für Lebewesen jeglicher Art spielen Proteine eine wichtige Rolle. Diese Proteine sind nicht nur dafür verantwortlich, wie ein Organismus aussieht, sondern auch für nahezu jeden Prozess, der in ihm abläuft. Die Funktion von Proteinen ist dabei fast ausschließlich von ihrer Proteinstruktur abhängig.

Die Proteinstruktur beschreibt den Aufbau und die Faltung der Proteine.

Die vier Ebenen der Proteinstruktur

Die Struktur der Proteine kann in vier Abstufungen unterteilt und betrachtet werden. Diese werden – von der kleinsten zur größten geordnet – als Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur bezeichnet. Wie Du gleich sehen wirst, bauen die einzelnen Strukturen dabei aufeinander auf.

Die Primärstruktur

Die niedrigste Strukturebene der Proteine ist die Primärstruktur. Die Primärstruktur beschreibt die Reihenfolge von Aminosäuren, die in einer langen Kette – auch Polypeptidkette genannt – aneinandergehängt sind.

Die Polypeptidkette entsteht als Resultat der Genexpression. Dafür wird die DNA zunächst bei der Transkription zu einer mRNA umgeschrieben. Diese wird bei der anschließenden Translation zu der Reihenfolge von Aminosäuren übersetzt, die von Ribosomen aneinandergekettet werden. Falls Du Dich näher für diesen Prozess interessierst, kannst Du gerne in den StudySmarter-Artikeln zur Proteinbiosynthese vorbeischauen!

Daher beschreibt die Primärstruktur der Proteine keine dreidimensionale Struktur sondern eher die Abfolge von Bausteinen, die eine lange Kette bilden.

Die Peptidbindung

Die Peptidbindung beschreibt die Art von Bindung, mit der Aminosäuren in der Polypeptidkette zusammengehalten werden. Aminosäuren bestehen alle aus demselben Grundgerüst: sie beinhalten eine Aminogruppe (-NH2), eine Carboxygruppe (-COOH) und einen organischen Rest. Die Rest-Gruppe unterscheidet sich je nach Aminosäure und verleiht ihr jeweils charakteristische Eigenschaften.

In einer Peptidkette werden die einzelnen Aminosäuren so aneinandergehängt, dass die Aminogruppe der einen Aminosäure and die Carboxylgruppe der vorherigen Aminosäure gebunden wird. Bei der dabei ablaufenden Reaktion wird ein Wassermolekül frei und zwischen den Aminosäuren entsteht eine Peptidbindung.

Proteinstruktur Peptidbindung Strukturformel StudySmarterAbbildung 1: Bildung einer Peptidbindung

Die Enden einer so entstehenden Kette werden dementsprechend als N-Terminus und C-Terminus bezeichnet. N-Terminus beschreibt das mit einer Aminogruppe aufhörende Ende und der C-Terminus endet mit einer Carboxylgruppe. Auch die Enden eines Proteins werden mit diesen Begriffen auseinandergehalten.

Die Struktur der entstandenen Kette kannst Du Dir folgendermaßen vorstellen: Eine Abfolge aneinandergereihter Peptidbindungen bildet das sogenannte backbone – das Rückgrat – der Kette. Von dieser stehen in regelmäßigen Abständen die verschiedenen Reste der Aminosäuren ab, wie die Äste eines Nadelbaums von seinem Stamm.

Die Sekundärstruktur

Die Sekundärstruktur der Proteine beschreibt die erste Stufe der räumlichen Anordnung von Abschnitten einer Polypeptidkette. Zwischen verschiedenen Stellen des Polypeptidrückgrats – genauer gesagt zwischen den Peptidbindungen – bilden sich dabei Wasserstoffbrücken aus.

Wasserstoffbrücken sind Anziehungskräfte zwischen freien Elektronenpaaren eines Atoms und einem Wasserstoffatom, das kovalent an ein anderes Atom gebunden ist. Da gebundene Wasserstoffatome meist eine eher positive Ladung haben und Elektronen eine negative, entsteht eine Wechselwirkung zwischen diesen beiden Gruppen. Diese Wechselwirkung kann so stark anziehend ausgebildet sein, dass sie Bindungscharakteristika aufweist und auch als Wasserstoffbrückenbindung bezeichnet wird.

Durch diese Wechselwirkungen innerhalb der Kette formt sie sich zu verschiedenen Strukturen. Die häufigsten Strukturen sind α-Helices und β-Faltblätter.

Die α-Helix Struktur

Die α-Helix beschreibt eine Struktur, bei der sich die Kette rechtsgängig in Form einer Helix windet. In jede Windung passen dabei durchschnittlich 3,6 Aminosäuren. Dadurch erreichen Windungen eine Länge – oder auch Ganghöhe – von etwa 0,54 Nanometern.

Eine seltenere Form der Helices, die in Sekundärstrukturen vorkommen sind beispielsweise π-Helices. Diese sind durch 4,4 Aminosäuren pro Windung charakterisiert.

Proteinstruktur alpha-Helix Sekundärstruktur StudySmarterAbbildung 2: Struktur einer α-HelixQuelle: cbm.msoe.edu

Da sich die Kette innerhalb der Helix windet, kommt es dazu, dass sich Aminosäuren direkt unterhalb der Aminosäuren befinden, die sich in der Kette eigentlich vier Stellen weiter befinden. Zwischen diesen beiden Aminosäuren kann sich nun jeweils eine Wasserstoffbrückenbindung ausbilden und die Struktur der Helix stabilisieren.

Die Aminosäure Prolin hat eine spezielle Struktur, die es ihr nicht ermöglicht eine Wasserstoffbrücke auszubilden. Daher kann sie nur am Anfang oder Ende der Helix platziert werden, ohne die Struktur der Helix maßgeblich zu stören. Diese Eigenschaft hat dem Prolin seinen Spitznamen "Strukturbrecher" eingebracht.

Die ß-Faltblatt Struktur

Die dreidimensionale Struktur eines β-Faltblatts erinnert an ein Ziehharmonika-förmig gefaltetes Blatt. Die Peptidbindungen befinden sich dabei in der Ebene des Faltblatts, die organischen Reste hingegen stehen von den Faltkanten jeweils nach oben und unten ab.

Wie bei den Helices bilden sich zur Stabilisierung der Strukturen Wasserstoffbrücken aus, hier allerdings auf eine solche Art und Weise, dass sich die Faltblätter längs nebeneinander anordnen. Die Wasserstoffbrücken bilden sich in Zweiergruppen aus, wo sie einen Abstand von etwa 0,7 Nanometern zueinander haben.

Mehrere Faltblätter können außerdem anhand ihrer Ausrichtung zueinander beschrieben werden. Parallele Faltblätter sind genau gleich ausgerichtet, die Reste zeigen jeweils in dieselben Richtungen. Antiparallele Faltblätter hingegen sind genau entgegengesetzt zueinander angeordnet. Zeigt ein Rest bei einem Faltblatt nach oben, ist der Rest des benachbarten Faltblatts an derselben Stelle nach unten gerichtet.

Proteinstruktur beta-Faltblatt antiparallel Sekundärstruktur StudySmarterAbbildung 3: Antiparalleles β-Faltblatt

Da sich die von der Faltebene abstehenden Reste in räumlicher Nähe zueinander befinden, können Strukturen gestört oder unterbrochen werden, wenn diese Reste zu groß sind. beta-Faltblätter beinhalten daher meist Aminosäuren mit eher kleinen Resten.

Sonstige Strukturen

Wird in der Proteinstruktur eine Wendung eingeleitet, ist oft eine Schleife im Einsatz. Dabei bilden sich Wasserstoffbrücken auf eine solche Weise aus, dass die Peptidkette eine Schlaufe vollziehen und somit eine komplette Richtungsänderung eingehen kann.

β-Schlaufen sind zum Beispiel oft im Einsatz, wenn Von einem beta-Faltblatt zum nächsten Faltblatt übergegangen werden soll, das längs neben dem ersten positioniert ist.

Abschnitte der Peptidkette, die sich nicht zu Faltblättern oder Helices anordnen, erscheinen als zufällig. Sie haben keine sich wiederholende spezifische Struktur, weshalb diese Teile auch als random coils (dt.: beliebige Windungen) bezeichnet werden.

Wird ein Protein erhitzt denaturiert es. Das heißt, dass sich alle vorhandenen Strukturen auflösen und sich die Kette als eine random coil neu anordnet.

Die Tertiärstruktur

Die Tertiärstruktur der Proteine ist ihrer Sekundärstruktur übergeordnet und beschreibt die dreidimensionale Anordnung eines Proteins. Sie entsteht durch Wechselwirkungen zwischen den Seitenketten der verbauten Aminosäuren.

Da die organischen Reste meist zu den Seiten der bisher behandelten Sekundärstrukturen herausschauen, sind sie nun dazu fähig untereinander verschiedene Bindungen zu bilden und somit die bisher eingenommenen Strukturen zu einem Protein zu formieren.

Proteinstruktur Tertiärstruktur RPP7 StudySmarterAbbildung 4: Tertiärstruktur des Proteins RPP7alphafold.ebi.ac.uk

Wechselwirkungen, die zur Ausbildung der Tertiärstruktur der Proteine eine Rolle spielen können, sind folgende:

  • Disulfidbrücken: beschreiben eine kovalente Bindung zwischen Schwefelatomen. Cystein ist die einzige Aminosäure, die eine Disulfidbrücke ausbilden kann.
  • Ionenbindungen: beschreiben die Anziehung zwischen Ionen mit positiven oder negativen Teilladungen.
  • hydrophobe Wechselwirkungen: beschreibt den Hang von unpolaren Gruppen, sich zusammenzulagern, wenn sie sich in einer polaren Umgebung befinden.
  • Wasserstoffbrücken: beschreiben die Wechselwirkung zwischen kovalent gebundenen Wasserstoffatomen und einem freien Elektronenpaar eines anderen Atoms. Kann nur durch polare Aminosäuren ausgebildet werden.

Als polar werden Moleküle beschrieben, die unterschiedliche Ladungsschwerpunkte haben.

Wasser zum Beispiel besteht aus einem Sauerstoff- und zwei Wasserstoffatomen. Das Sauerstoff-Atom hat eine viel höhere Elektronegativität (diesen Wert kann man in einem Periodensystem ablesen) als die Wasserstoffatome. Befinden sich diese beiden Atomsorten daher in einer Verbindung, zieht der Sauerstoff die Elektronen der Bindung viel stärker zu sich hin als ein Wasserstoffatom. Daher ist der Sauerstoff auch ein wenig negativer geladen, die Wasserstoffatome ein wenig positiver.

Proteinstruktur Wasser Polarität Elektronegativität StudySmarterAbbildung 5: Polarität eines Wassermoleküls

Bei Betrachtung eines Wassermoleküls fällt auf, dass die positiveren und negativeren Atome auf jeweils verschiedenen Seiten liegen. Daher gibt es auch unterschiedliche Schwerpunkte der verschiedenen Ladungen.

Als unpolar werden hingegen Moleküle beschrieben, bei denen die Ladungsschwerpunkte aufeinander fallen und sich daher gegenseitig aufheben. Auch Moleküle, deren Atome nur sehr geringe Unterschiede in der Elektronegativität aufweisen – und die daher gar keine Ladungsschwerpunkte haben – sind unpolar. Dazu zählen viele organische Moleküle.

Diese Arten von Wechselwirkungen werden auch als intramolekular bezeichnet, da sie innerhalb ein- und desselben Moleküls stattfinden.

Oft zeigen nach der Faltung der Proteine in ihre Tertiärstruktur die polaren Gruppen nach außen und die unpolaren nach innen. Das kommt davon, dass das Zellmilieu wässrig ist. Wasser ist – wie bereits beschrieben – polar und verträgt sich daher nicht so recht mit unpolaren Gruppen. Daher kann man unpolare Gruppen auch als hydrophob (aus dem altgriechischen: wassermeidend) bezeichnen.

Um diese beiden Arten von Verbindungen nah zueinander zu packen, müsste daher sehr viel Energie aufgewendet werden. Diese Energie kann gespart werden, indem unpolare Gruppen räumlich vom polaren Medium getrennt und einfach in das Innere der Proteine gerichtet werden. Polare Gruppen vertragen sich hingegen gut mit Wasser, sind also hydrophil (wasserliebend) und können sich außen an Proteinen befinden.

Die Quartärstruktur

Die Quartärstruktur der Proteine beschreibt eine ähnliche Strukturebene wie die Tertiärstruktur. Im Gegensatz dazu wird mit der Quartärstruktur allerdings eher die Zusammensetzung mehrerer Untereinheiten zu einem Proteinkomplex beschrieben. Mehrere Proteine, die sich bereits in ihrer Tertiärstruktur befinden, setzen sich also zu einem Proteinkomplex und somit zu der Quartärstruktur eines Proteins zusammen.

Dabei können verschiedene Arten von Quartärstrukuren unterschieden werden:

  • Homomere Proteine: Proteinkomplex besteht aus Untereinheiten mit identischen Polypeptidketten.
  • Heteromere Proteine: Proteinkomplex besteht aus Untereinheiten mit unterschiedlichen Polypeptidketten.

Ein wichtiger Proteinkomplex ist der rote Blutfarbstoff Hämoglobin. Er besteht aus vier Untereinheiten, von denen jeweils zwei identisch – also homomer – sind.

Um die verschiedenen Untereinheiten eines Proteins zu einer Quartärstruktur zusammenzuhalten, sind dieselben Wechselwirkungen im Spiel wie für Tertiärstrukturen. Allerdings werden sie hier als intermolekulare Wechselwirkungen beschrieben, da sie zwischen verschiedenen Molekülen stattfinden.

Intramolekular: innerhalb eines Moleküls

Intermolekular: zwischen verschiedenen Molekülen

Faltung der Proteinstruktur

Um ihre Proteinstruktur einnehmen zu können, haben Proteine verschiedene Möglichkeiten.

Natürliche Wechselwirkungen

Viele Proteine schaffen es ohne zusätzliche Hilfe ihre Struktur einzunehmen. Dabei kann es einerseits schon bei der Entstehung der Polypeptidkette zur Faltung kommen, wenn die Seitenketten der Aminosäuren miteinander in Wechselwirkung treten. Diese Art wird auch als hierarchische Faltung bezeichnet.

Andererseits kann es auch zum hydrophoben Kollaps kommen. Dabei befindet sich Proteine in einer polaren Umgebung und die hydrophoben Seitenketten tragen spontan zur Faltung des Proteinkomplexes und damit zur Ausbildung der Proteinstruktur bei.

Die Chaperone als Faltungshelfer

Sind Proteine sehr groß, kann es bei der Faltung der Struktur oft zu Fehlern kommen, die dann nicht nur die Proteinstruktur, sondern auch seine Funktion beeinflussen. Für solche Fälle gibt es sogenannte Chaperone.

Chaperone sind Faltungshelfer, die Proteinen helfen, ihre korrekte Proteinstruktur einzunehmen.

Viele dieser Faltungshelfer gehören zu der Gruppe der Hitzeschockproteine (Hsp). Sie können Proteinen bei der Faltung helfen, indem sie bei der Synthese der Proteine an die Polypeptidkette binden, und dabei verhindern, dass sie vorzeitig eine ungewollte Struktur annehmen.

Andere Hsps haben Strukturen, die einem Fass mit Deckel ähneln. Polypeptidketten können in diese Struktur eingeschlossen werden, wo sie von ungewollten Einflüssen in der Zelle geschützt sind. Dort können sie ihre Faltung in Ruhe durchführen und die korrekte Proteinstruktur einnehmen. Sind Proteine schon zu falsch gefaltet, um sie noch zu verwerten, können Chaperone auch ihre Zersetzung herbeiführen. Auf diese Weise werden Prozesse in der Zelle vor falsch funktionierenden Proteinen geschützt.

Von der Proteinstruktur zur Funktion

Jedes Protein hat seine ganz spezielle Funktion, die fast ausschließlich von seiner Struktur abhängt. Je nachdem wie die Proteinstruktur aufgebaut ist, können Proteine an unterschiedliche Liganden binden, sich bewegen oder Reaktionen durchführen.

Motive in der Proteinstruktur

Die Proteinstruktur weist meistens einige Abschnitte auf, die sich im Protein wiederholen. Diese nennt man Motive. Einige Motive sind charakteristisch für die Funktion, die durch die entsprechenden Proteine ausgeführt werden soll.

Helix-Turn-Helix Motiv

Das wohl bekannteste Motiv der Proteine ist das Helix-Turn-Helix Motiv. Dabei ist eine α-Helix in einem Protein über eine Schleife mit einer weiteren α-Helix verbunden. Über die Schleife kann eine Richtungsänderung in der Proteinstruktur herbeigeführt werden.

Dieses spezielle Motiv ist dazu fähig, an eine DNA zu binden und charakterisiert daher viele Proteine, welche die Expression von Genen regulieren. Dafür erkennt die eine Helix eine bestimmte Sequenz der DNA und bindet daran, während die andere Helix die Struktur stabilisiert.

Nest Motiv

Das Nest Motiv ist typisch für Proteine, die Anionen binden.

Anionen sind negativ geladene Ionen.

Durch eine Anordnung der beteiligten Aminosäuren in einer Art Einhöhlung kann diese von einem Anion besetzt werden. Außerdem zeigen Wasserstoffgruppen von den Aminosäuren in diese Einhöhlung hinein, sodass das Anion durch Wasserstoffbrücken gebunden werden kann.

Proteinstruktur der Enzyme

Enzyme sind spezielle Proteine und können chemische Reaktionen in unserem Körper beschleunigen, indem sie die dafür benötigte Energie verringern.

Dafür haben sie eine Struktur, durch die sie an ganz bestimmte Proteine – ihre Substrate – binden können. Diese Substrate können dann von Enzymen chemisch verändert werden.

Falls du dich dafür interessierst, wie Enzyme genau funktionieren und was ihre speziellen Unterklassen sind, kannst du gerne bei den Artikeln zu Biokatalysatoren und dem Schlüssel-Schloss-Prinzip vorbeischauen!

Oft benötigen Enzyme eine weitere Bindestelle, an die zusätzliche Moleküle binden können, die für die Aktivierung des Enzyms zuständig sind. In diesen Fällen kann ein Enzym seine Konformation – also seine Struktur – ändern und ist erst dann dazu fähig, sein Substrat zu binden. Durch die Veränderung ihrer Proteinstruktur können Enzyme also ihre Funktionalität beeinflussen.

Fehlfunktionen durch veränderte Proteinstrukturen

Wie sehr die Funktion der Proteine tatsächlich von ihrer Struktur abhängt wird dann am deutlichsten, wenn ein Fall betrachtet wird, in dem die Proteinstruktur eben nicht fehlerfrei aufgebaut ist.

Die Sichelzellkrankheit betrifft das Protein Hämoglobin und führt zu einer starken Verformung der roten Blutkörperchen von Plättchen zu sichelförmigen Gebilden. Die Sichelzellkrankheit kann zu Blutarmut führen und durch die verformten Blutkörperchen auch dazu, dass sich Blutkörperchen verklumpen und die Blutgefäße verstopfen.

Wie genau die Sichelzellkrankheit verläuft und welche Auswirkungen sie haben kann, kannst du im Artikel zur Sichelzellenanämie nachlesen!

Der Grund für diese Krankheit betrifft zunächst nur die Primärstruktur der Proteine: Durch eine Mutation wird genau eine Aminosäure einer der Untereinheiten vertauscht. Anstelle der Glutaminsäure wird an einer Stelle Valin in die Polypeptidkette eingebaut. Durch diese punktuelle Veränderung der Primärstruktur kommt es allerdings zu einer veränderten Interaktion zwischen Hämoglobin-Molekülen, wodurch sie eine faserige Struktur einnehmen. Als Folge dieser ausgetauschten Aminosäure ist dann sogar die Form und Funktionalität von Blutkörperchen betroffen.

Denaturierung der Proteinstruktur

Bei der Denaturierung eines Proteins wird seine Proteinstruktur grundlegend verändert und somit zerstört. Bisher vorhandene Sekundärstrukturen wandeln sich in random coils um und verhindern daher, dass sich korrekte Tertiär- oder Quartärstrukuren ausbilden können. Diese Veränderung der Struktur verhindert eine korrekte Funktion der betroffenen Proteine und macht sie im Grunde nutzlos.

Faktoren, die zu einer Denaturierung eines Proteins führen können sind:

  • Temperaturänderungen
  • pH-Wert Änderungen
  • UV-Strahlung
  • Chemische Substanzen (Salze, Säuren, Basen)
  • Schwermetalle

Eine Denaturierung der Proteinstruktur ist zum Beispiel dann der Fall wenn ein Ei gekocht wird. Eier enthalten sehr viele Eiweiße, also Proteine, die beim Erhitzen denaturiert werden. Aufgrund dessen werden beim Kochen eines Eis die vorhandenen Proteinstrukturen gebrochen, die Peptidketten ordnen sich neu als random coils an und ihre kompaktere Anordnung lässt das Ei hart werden.

Renaturierung der Proteinstruktur

Um ein Protein nach einer Denaturierung wieder funktionsfähig zu machen und die Proteinstruktur wiederzuerlangen (Renaturierung), müssen die denaturierenden Substanzen entfernt werden. Dadurch lässt sich die korrekte Proteinstruktur in manchen Fällen wieder herstellen. Das passiert dann meist durch spontane Rückfaltung.

Dass eine Renaturierung nicht immer möglich ist, sieht man gut bei der erneuten Betrachtung eines gekochten Eis. Ist es erst einmal zubereitet, kann ein Ei nicht mehr in seine ursprüngliche Form renaturiert werden.

Ermittlung der Proteinstruktur

Da Proteine zu klein sind, um ihre Struktur einfach unter einem Mikroskop zu betrachten, gibt es inzwischen viele Möglichkeiten für die Ermittlung einer Proteinstruktur.

Da keine Methode perfekt ist und alle ihre Schwachstellen haben, können für eine zuverlässigere Strukturanalyse verschiedene Methoden kombiniert werden, die sich gegenseitig ergänzen.

Kristallstruktur-Analyse

Bei einer Kristallstruktur-Analyse werden Röntgenstrahlen verwendet, mit denen ein zuvor kristallisiertes Protein bestrahlt wird. Je nachdem welche Parameter und Eigenschaften der Strahl vor und nach der Analyse des Proteins hat, kann ermittelt werden, wie das Protein zusammengesetzt ist. Allerdings ist es schwer, die korrekte dreidimensionale Struktur des Proteins herauszufinden, da sich diese Struktur durch die Kristallisation verändern kann.

NMR-Spektroskopie

Die NMR-Spektroskopie hat den Vorteil, dass Proteine in ihrer natürlichen Umgebung und daher auch mit ihrer korrekten Struktur gemessen werden. NMR-Spektroskopie beruht auf quantenmechanischen Eigenschaften von Atomen. Für eine Analyse werden Proben einem Magnetfeld ausgesetzt. Daraufhin erhält man Signale, die dem Umfeld eines Atoms entsprechen. Man kann also herausfinden welche Nachbaratome ein Atom hat und demensprechend, welche Verbindungen in einem Molekül enthalten sind.

Diese Methode funktioniert allerdings nur für kleine Proteine, da die Signale ab einer bestimmten Proteingröße nicht mehr auswertbar sind.

Strukturvorhersage

Oft wird eine Proteinstruktur heutzutage über künstliche Intelligenzen vorausgesagt. Diese nehmen sich Datenbanken als Vorlage, in die schon sehr viele Proteinstrukturen eingetragen sind. Hat das gesuchte Protein Übereinstimmungen der Aminosäuresequenz mit anderen Proteinen der Datenbank, wird ermittelt, mit welcher Wahrscheinlichkeit sich diese Sequenzen gleich anordnen könnten. Da solche Datenbanken schon mit den Strukturen vieler Proteine gefüllt sind, werden Strukturvorhersagen immer zuverlässiger.

Falls du dich näher darüber informieren willst, wie die Aminosäurensequenz eines Proteins überhaupt ermittelt werden kann, schau doch mal beim Artikel zum Aminosäuresequenzvergleich vorbei!

Proteinstruktur - Das Wichtigste

  • Die Proteinstruktur setzt sich aus einer Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur zusammen.
  • Die Sekundärstruktur entsteht aus den Wechselwirkungen der Peptidbindungen des Rückgrats einer Polypeptidkette und kann sich z. B. als alpha-Helix, ß-Faltblatt oder Schleife zeigen.
  • Die Tertiärstruktur und Quartärstruktur kommen durch Wechselwirkungen zwischen den Resten der Aminosäuren zustande und beschreiben die dreidimensionale Anordnung der Kette.
  • Die Faltung der Proteine zu ihrer Proteinstruktur geschieht teils spontan oder durch Faltungshelfer (Chaperone) Proteinstrukturen können zerstört (denaturiert), teilweise aber auch wieder aufgebaut (renaturiert) werden.
  • Die Bestimmung der Proteinstruktur geschieht am einfachsten durch die Kombination mehrerer Methoden.

Häufig gestellte Fragen zum Thema Proteinstruktur

Die Proteinstruktur beschreibt den Aufbau  von Proteinen. Die Struktur ist dabei aufzuteilen in Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur.

Die Aminosäuresequenz beschreibt die Abfolge von Aminosäuren in der Polypeptidkette. Sie stellt daher die Primärstruktur von Proteinen dar.

Ein Protein ist aus Primär-, Sekundär-, Tertiär- und Quartärstruktur aufgebaut. Die Primärstruktur beschreibt die Abfolge von Aminosäuren in der Polypeptidkette. Die Sekundärstruktur wird durch Wechselwirkungen im Rückgrat der Polypeptidkette gebildet. Die Tertiärstruktur erhält ihre Form durch Wechselwirkungen der Seitenketten der Aminosäuren. Die Quartärstruktur beschreibt die Zusammensetzung eines Proteinkomplexes aus mehreren Untereinheiten.

Die Primärstruktur beschreibt die Abfolge von Aminosäuren in der Polypeptidkette. Die einzelnen Aminosäuren werden dabei durch Peptidbindungen zusammengehalten.

Durch Unterschiede in ihren Strukturen können Proteine an verschiedene Ziele binden, andere Bewegungen oder Reaktionen durchführen und sind unter anderen Bedingungen stabil. Daher muss jedes Protein durch seinen Aufbau und seine Struktur genau auf seine Aufgabe angepasst sein.

Finales Proteinstruktur Quiz

Frage

Was ist die Primärstruktur der Proteine?

Antwort anzeigen

Antwort

Die Primärstruktur beschreibt die Reihenfolge von Aminosäuren in der Polypeptidkette.

Frage anzeigen

Frage

Wodurch entsteht die Sekundärstruktur der Proteine?

Antwort anzeigen

Antwort

  • intramolekulare Wechselwirkungen im Rückgrat des Peptidstrangs 
  • Wasserstoffbrücken 
Frage anzeigen

Frage

Wodurch entsteht die Tertiärstruktur der Proteine?

Antwort anzeigen

Antwort

  • intramolekulare Wechselwirkungen zwischen den Resten der Aminosäuren
  • Disulfidbrücken
  • Ionenbindungen
  • hydrophobe Wechselwirkungen
  • Wasserstoffbrücken
Frage anzeigen

Frage

Was ist die Quartärstruktur der Proteine?

Antwort anzeigen

Antwort

Die Quartärstruktur beschreibt die Zusammensetzung eines Proteins aus verschiedenen Protein-Untereinheiten.

Frage anzeigen

Frage

Wodurch werden die Tertiärstrukturen von Protein-Untereinheiten zur Quartärstruktur eines Proteinkomplexes zusammengehalten?

Antwort anzeigen

Antwort

intermolekulare Wechselwirkungen

Frage anzeigen

Frage

Welche Gruppen bilden eine Peptidbindung aus?

Antwort anzeigen

Antwort

  • Carboxy-Gruppe (-COOH)
  • Amino-Gruppe (-NH2)
Frage anzeigen

Frage

Welches Wissen wird benötigt, um den Aufbau eines Proteins ermitteln zu können?

Antwort anzeigen

Antwort

Die Aminosäuresequenz eines Proteins muss in jedem Fall ermittelt werden.

Frage anzeigen

Frage

Was passiert, wenn ein Ei gekocht oder gebraten wird?

Antwort anzeigen

Antwort

Die Proteine im Ei denaturieren und verlieren ihre Struktur.

Frage anzeigen

Frage

Welche beiden Strukturen sind am häufigsten in der Sekundärstruktur eines Proteins zu finden?

Antwort anzeigen

Antwort

α-Helix

Frage anzeigen

Frage

Was sind Wasserstoffbrücken?

Antwort anzeigen

Antwort

Wasserstoffbrücken sind Anziehungskräfte zwischen den freien Elektronenpaaren eines Atoms und einem Wasserstoffatom, das kovalent an ein anderes Atom gebunden ist. 

Da gebundene Wasserstoffatome meist eine eher positive Ladung haben und Elektronen eine negative, entsteht eine Wechselwirkung zwischen diesen beiden Gruppen. Diese Wechselwirkung kann so stark anziehend ausgebildet sein, dass sie Bindungscharakteristika aufweist und auch als Wasserstoffbrückenbindung bezeichnet wird. 

Frage anzeigen

Frage

Wieso zeigen hydrophobe Seitenketten der Aminosäuren oft ins Innere eines Proteins?

Antwort anzeigen

Antwort

Das Zellmilieu ist wässrig. 

Um hydrophobe (wassermeidende) Gruppen in die Nähe von Wasser zu packen, müsste viel Energie aufgewendet werden. 

Indem hydrophobe (unpolare) Gruppen nach Innen gerichtet und räumlich vom Wasser getrennt werden, wird diese Energie gespart.

Frage anzeigen

Frage

Proteinkomplexe bestehend aus Untereinheiten mit identischen Polypeptidketten werden als ...

Antwort anzeigen

Antwort

... homomer bezeichnet.

Frage anzeigen

Frage

Polare Moleküle sind ...

Antwort anzeigen

Antwort

... hydrophil.

Frage anzeigen

Frage

Was sind Chaperone?

Antwort anzeigen

Antwort

Chaperone sind Faltungshelfer und können Proteinen helfen, die korrekte Struktur einzunehmen.

Frage anzeigen

Frage

Wieso ist die Proteinstruktur der Enzyme so wichtig für ihre Funktion?

Antwort anzeigen

Antwort

Je nach ihrer Struktur sind Enzyme dazu fähig, an ihre Substrate zu binden oder bestimmte Reaktionen durchzuführen.

Frage anzeigen

Frage

Nenne ein Beispiel für eine Krankheit, bei der schon eine veränderte Aminosäure in einem Protein zu schwerwiegenden Konsequenzen führen kann.

Antwort anzeigen

Antwort

Bei der Sichelzellenkrankheit ist aufgrund einer Punktmutation eine Aminosäure der Peptidkette ausgetauscht. 

Durch diesen Tausch verändert sich die Proteinstruktur des Hämoglobins so sehr, dass rote Blutkörperchen veränderte Formen aufweisen und zu Verstopfungen der Blutgefäße führen können.

Frage anzeigen
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