Biochemie_I at ZHAW - Zürcher Hochschule für Angewandte Wissenschaften

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Zählen Sie alle Aminosäuren auf dessen Seitenketten sauer sind.

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Kontinuierliche und diskontiuierliche Gelelektrophoresen

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Polyvinylidenfluorid (PVDF)

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Polyacrylamid-Gelelektrophorese (PAGE)

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Welche sind die Unterschiede in der Trennngmethode?

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Trägerbeispiele

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Wovon hängt die Beweglichkeit der geladenen Teilchen ab?        
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Systeme bei der Elektrophorese

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Porengröße des Gels

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SDS-PAGE

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Denaturierenden isoelektrischen Fokussierung:    

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Anordnung des Proteins im Gel    

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Biochemie_I

Zählen Sie alle Aminosäuren auf dessen Seitenketten sauer sind.
1) Asparaginsäure
2) Glutaminsäure

Biochemie_I

Kontinuierliche und diskontiuierliche Gelelektrophoresen

Disk-Elektrophorese = diskontiuierlich -> Konzentrierung der Probe zu einer sehr schmalen Startbande.

Biochemie_I

Polyvinylidenfluorid (PVDF)

  • hohe Proteinbindekapazität (bis zu 600 μg × cm–2)

  • gute Resistenz gegenüber organischen Lösungsmitteln

  • hohe Reißfestigkeit

  • gutes Signal/ Hintergrund-Verhältnis mit Chemilumineszenz-Detektionssystemen

  • zur Proteinsequenzierung verwenden

  • Handhabungeinfacher als bei Nitrocellulose
  • wenn nicht genügend abgesättigt, dann auch Problem
  • muss zuerst mit Methanol benetzt werden

Biochemie_I

Polyacrylamid-Gelelektrophorese (PAGE)

Trägermaterial, weches das höchste Auflösungsvermögen besitzt

Biochemie_I

Welche sind die Unterschiede in der Trennngmethode?

Wesentlichen Unterschiede in den Trennungsmethoden ergeben sich aus dem für jedes Biomolekül charakteristischem Verhältnis von Ladung zu Masse bzw. aus ihrer Molekülgröße und -form.

Biochemie_I

Trägerbeispiele

Celluloseacetat, Stärke, Agarose oder Polyacrylamid

Biochemie_I

Wovon hängt die Beweglichkeit der geladenen Teilchen ab?        
  • Gesamt-Nettoladung des Moleküls

  • der Größe und Gestalt des Moleküls

  • der Porengröße des Trägers

  • pH-Wert, Temperatur und Ionenstärke des Puffers der elektrischen Feldstärke.

Biochemie_I

Systeme bei der Elektrophorese

trägerfreie und trägergebundene Systeme;

Wir behandeln nur welche träger gebunden sind wie die Gelelektrophorese: Sie wird nicht nur anhand der Ladung getrennt, sonder auch nach der Grösse und die Grösse der Matrix spiel auch eine Rolle.

Biochemie_I

Porengröße des Gels

Verhältnis der Konzentrationen von Acrylamidmonomer und Quervernetzungsreagenz


  • Gehalt an gesamt Acrylamid (Acrylamid Monomer und Bis-Acrylsäureamid) in Gewichtsprozent ->  entspricht (0,5 und 0,2 nm Durchmesser) zwischen 3 % und 30 % (w/v) Acrylamid

Biochemie_I

SDS-PAGE

Durch SDS werden die Proteine solubilisiert und denaturiert (Unabhängig vom ursprünglichen sauren oder basischen pI-Wert) haben alle gleich negative Ladung und somit nur nach Grösse des Moleküls und Porengrösse sortiert


Biochemie_I

Denaturierenden isoelektrischen Fokussierung:    

  • im Probenpuffer denatiriert
  • Seitenketten , die zum pI -Wert beisteuern, werden maximal exponiert
  • Proteine, deren pI-WErt oberhalb des maximalen pH-Wertes des Gels liegen , würden im KAthodenpuffer verloren gehen

Biochemie_I

Anordnung des Proteins im Gel    
  • Die Ladung des PRoteins vermindert sich während des Laufes, da das Moleküll Zonen erreicht , in denen sich der pH-Wert im Gel dem pI-Wert des Protein annähert
  • am isoelektrichen Punkt pI ist die Nettoladung null, da da Polypeptid bei diesem Wert gleich viele negative negative und positive Ladung aufweisst
  • diese Methode trennt die Proteine unter nativen Bedigungen -> gibt Aufschluss über eine spezifische, elektrophoretisch getrennte Komponente mit biologischer Aktivität

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