Biochemie at Universität Würzburg | Flashcards & Summaries

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TESTE DEIN WISSEN

Grundlagen der Thermodynamik: Nenne die zwei Hauptsätze und beschreibe die Gibbs-Helmholtz-Gleichung!

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TESTE DEIN WISSEN

Hauptsätze

1. Energieerhaltung

2. Eine Reaktion läuft nur freiwillig ab, wenn dabei Energie frei wird.


Freiwerdende Energie bezeichnet man als freie Reaktionsenthalpie Δ G


Gibbs-Helmholtz-Gleichung: Δ G=Δ H - TxΔ S


S: Entropie

H: Enthalpie ("Wärmeinhalt")


Davon ableitbar: Δ G=ΔG0 + R · T · ln(c(produkt) / c(substrat))

Δ G0: Δ G unter Standardbedingungen und pH von 7

R: universelle Gaskonstante

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TESTE DEIN WISSEN

Funktion von Enzymen

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TESTE DEIN WISSEN


  • Bindung von Molekülen (Substrate) an passender Stelle  ->Enzym und Substrat verändern sich leicht und werden zu einem energiereichen Enzym-Substrat-Komplex
  • Energie des Komplexes wird als Aktivierungsenergie genutzt
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TESTE DEIN WISSEN

Enzymklassen und ihre jeweilige Funktion

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TESTE DEIN WISSEN

1. Oxidoreduktasen: Elektronentransfer


2. Transferasen: Gruppentransfer zwischenmolekular


3. Hydrolasen: Hydrolyse (Spaltung mittels H2O)


4. Lyasen: Anfügen/Abspalten chemischer Gruppen


5. Isomerasen: Gruppentransfer intramolekular


6. Ligasen: Bindungsbildung mittels NTP (C-C; C-S; C-N; C-O-Bindungen)


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TESTE DEIN WISSEN

Aufbau von Enzymen

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TESTE DEIN WISSEN
  • Die meisten Enzyme sind Proteine: große Moleküle aus aneinandergeknüpften AS
  • Ausnahme: Ribozyme: RNA mit katalytischer Aktivität
  • hohe Substratspezifität!
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TESTE DEIN WISSEN

Cofaktoren von Enzymen

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TESTE DEIN WISSEN

...werden für die Enzymaktivität benötigt, oft Abkömmlinge von Vitaminen, Metallionen o.ä. (z.B. Häm)



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TESTE DEIN WISSEN

Welche Aussage zur Fettsäure-Synthase ist richtig?

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TESTE DEIN WISSEN

Sie bildet neben Fettsäuren auch CO2.

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TESTE DEIN WISSEN

Durch welchen der unten aufgeführten Metaboliten wird die β-Oxidation hauptsächlich reguliert?

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TESTE DEIN WISSEN

Malonyl-CoA

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TESTE DEIN WISSEN
Ausgangsstoffe für Gluconeogenese
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TESTE DEIN WISSEN
  • Pyruvat
  • Glycerin
  • Glykogene AS
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TESTE DEIN WISSEN

Wie berechnet man Katalytische Effizienz? Was bedeutet sie?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

kat. Effizienz = Vmax/Km


  • Je größer, desto besser.
  • kombiniert beide Qualitätsparameter
  • begrenzet durch Diffusionsgeschwindigkeit


Beachte: Nicht jeder Kontakt von Enzym und Substrat führt zu einem Produkt!

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TESTE DEIN WISSEN

Bestimmung enzymspezifischer "Qualtitätsparameter"

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TESTE DEIN WISSEN

...mit der Michaelis-Menten-Gleichung (Extrakarte).


Gute Enzyme setzen ihr Substrat möglichst schnell in Produkt um.

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TESTE DEIN WISSEN

Welche Aktivitäten von Enzymen unterscheidet man? Was bezeichnen sie jeweils?

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TESTE DEIN WISSEN

Katalytische Aktivität:

für Enzymsorten

Die katalytische Aktivität "eines" Enzyms

wird in der SI-Einheit Katal angegeben: 

1 kat = 

1 Mol Produkt/1 sec Inkubationszeit


aber: i.d.R. verwendet man noch die alte Einheit Unit:

1 U = 1 µMol Produkt/1 min Inkubationszeit


Spezifische Aktivität:

für einzelne Enzyme

Die Spezifische Aktivität "eines" Enzyms

wird in der SI-Einheit Katal/kg angegeben: 

1 kat/kg = 

                 1 Mol Produkt/

1 sec Inkubationszeit * kg Enzym


aber: i.d.R. verwendet man noch die alte Einheit Unit/mg:

1 U/mg = 

                 1 µMol Produkt/

1 min Inkubationszeit * mg Enzym

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TESTE DEIN WISSEN

Was sind Lösungen für irreversible Reaktionen?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Theoretisch ist eine Rückreaktion immer möglich, in der praktischen Biochemie würde aber ein unphysiologisch hoher Substratüberschuss benötigt werden. Deshalb gilt die Reaktion als irreversibel.


Mögliche Lösungen:

Gekoppelte Reaktionen: 

ΔG einer bestimmten biochemischen Reaktion wird erniedrigt,

indem deren Produkte dem Gleichgewicht durch eine zweite

biochemische Reaktion entzogen werden.


Chemische Aktivierung durch ATP:

Erhöhung der inneren Energie des Substrats.

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Q:

Grundlagen der Thermodynamik: Nenne die zwei Hauptsätze und beschreibe die Gibbs-Helmholtz-Gleichung!

A:

Hauptsätze

1. Energieerhaltung

2. Eine Reaktion läuft nur freiwillig ab, wenn dabei Energie frei wird.


Freiwerdende Energie bezeichnet man als freie Reaktionsenthalpie Δ G


Gibbs-Helmholtz-Gleichung: Δ G=Δ H - TxΔ S


S: Entropie

H: Enthalpie ("Wärmeinhalt")


Davon ableitbar: Δ G=ΔG0 + R · T · ln(c(produkt) / c(substrat))

Δ G0: Δ G unter Standardbedingungen und pH von 7

R: universelle Gaskonstante

Q:

Funktion von Enzymen

A:


  • Bindung von Molekülen (Substrate) an passender Stelle  ->Enzym und Substrat verändern sich leicht und werden zu einem energiereichen Enzym-Substrat-Komplex
  • Energie des Komplexes wird als Aktivierungsenergie genutzt
Q:

Enzymklassen und ihre jeweilige Funktion

A:

1. Oxidoreduktasen: Elektronentransfer


2. Transferasen: Gruppentransfer zwischenmolekular


3. Hydrolasen: Hydrolyse (Spaltung mittels H2O)


4. Lyasen: Anfügen/Abspalten chemischer Gruppen


5. Isomerasen: Gruppentransfer intramolekular


6. Ligasen: Bindungsbildung mittels NTP (C-C; C-S; C-N; C-O-Bindungen)


Q:

Aufbau von Enzymen

A:
  • Die meisten Enzyme sind Proteine: große Moleküle aus aneinandergeknüpften AS
  • Ausnahme: Ribozyme: RNA mit katalytischer Aktivität
  • hohe Substratspezifität!
Q:

Cofaktoren von Enzymen

A:

...werden für die Enzymaktivität benötigt, oft Abkömmlinge von Vitaminen, Metallionen o.ä. (z.B. Häm)



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Q:

Welche Aussage zur Fettsäure-Synthase ist richtig?

A:

Sie bildet neben Fettsäuren auch CO2.

Q:

Durch welchen der unten aufgeführten Metaboliten wird die β-Oxidation hauptsächlich reguliert?

A:

Malonyl-CoA

Q:
Ausgangsstoffe für Gluconeogenese
A:
  • Pyruvat
  • Glycerin
  • Glykogene AS
Q:

Wie berechnet man Katalytische Effizienz? Was bedeutet sie?

A:

kat. Effizienz = Vmax/Km


  • Je größer, desto besser.
  • kombiniert beide Qualitätsparameter
  • begrenzet durch Diffusionsgeschwindigkeit


Beachte: Nicht jeder Kontakt von Enzym und Substrat führt zu einem Produkt!

Q:

Bestimmung enzymspezifischer "Qualtitätsparameter"

A:

...mit der Michaelis-Menten-Gleichung (Extrakarte).


Gute Enzyme setzen ihr Substrat möglichst schnell in Produkt um.

Q:

Welche Aktivitäten von Enzymen unterscheidet man? Was bezeichnen sie jeweils?

A:

Katalytische Aktivität:

für Enzymsorten

Die katalytische Aktivität "eines" Enzyms

wird in der SI-Einheit Katal angegeben: 

1 kat = 

1 Mol Produkt/1 sec Inkubationszeit


aber: i.d.R. verwendet man noch die alte Einheit Unit:

1 U = 1 µMol Produkt/1 min Inkubationszeit


Spezifische Aktivität:

für einzelne Enzyme

Die Spezifische Aktivität "eines" Enzyms

wird in der SI-Einheit Katal/kg angegeben: 

1 kat/kg = 

                 1 Mol Produkt/

1 sec Inkubationszeit * kg Enzym


aber: i.d.R. verwendet man noch die alte Einheit Unit/mg:

1 U/mg = 

                 1 µMol Produkt/

1 min Inkubationszeit * mg Enzym

Q:

Was sind Lösungen für irreversible Reaktionen?

A:

Theoretisch ist eine Rückreaktion immer möglich, in der praktischen Biochemie würde aber ein unphysiologisch hoher Substratüberschuss benötigt werden. Deshalb gilt die Reaktion als irreversibel.


Mögliche Lösungen:

Gekoppelte Reaktionen: 

ΔG einer bestimmten biochemischen Reaktion wird erniedrigt,

indem deren Produkte dem Gleichgewicht durch eine zweite

biochemische Reaktion entzogen werden.


Chemische Aktivierung durch ATP:

Erhöhung der inneren Energie des Substrats.

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