Fragenkatalog at Universität Stuttgart

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Amphipathische alpha Helix

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Was bestimmt die allgemeine Struktur von Proteinen?

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Motive mit Supersekundärstrukturen
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Sekundärstruktur

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310 Helix

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Parameter der Alpha Helix
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Turn

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Prinzip hydrophober Wechselwirkungen

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Warum Alpha Helix beim Passieren der Biomembran

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Prolyl cis/trans Isomerase
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Fragenkatalog

Amphipathische alpha Helix
i und i+4 Seitenkette hydrophil, ansonsten hydrophob, coiled coil

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Was bestimmt die allgemeine Struktur von Proteinen?
hydrophobe Reste zeigen (außer bei Membranproteinen ) nach innen, Wasserstoffbrücken werden ausgebildet, Van der Waals Bindungen werden ausgebildet ( Dichte Packung entsteht), Anzahl der h Bindungen ist am größten im Protein, keine ungesättigten Donoren oder Akzeptoren

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Motive mit Supersekundärstrukturen
Greek Key, beta alpha beta, Beta barrel

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Sekundärstruktur
räumliche Anordnung eines Peptids mithilfe von H- Brücken ( Alpha Helix, Beta Faltblatt, Beta Turn)

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Tertiärstruktur
räumliche Struktur von Proteinen, Disulfidbrücken usw.

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310 Helix
Aminosäuren sind über die 3. Seitenkette verbunden, kurz, sterisch mehr gedrängt, Keimbildung: nur ein Rest wird geordnet

Fragenkatalog

Parameter der Alpha Helix
Carboxylgruppe bildet h Brücken mit 4. Aminogruppe aus, Windungen n, Ganghöhe p, rechtshändig häufiger als linkshändigt, Anstieg von 0,15 nm, Rotation von 100°, 3,6 Aminosäuren pro n, p= 0,54 nm, Seitengruppen nach außen gerichtet

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Turn
verbindet zwei Beta Miteinander, Typ 1 und Typ 2, bei Typ 2 Glycin an Position 3, ansonsten häufig Prolin

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Prinzip hydrophober Wechselwirkungen
Wasser bildet mit hydrophoben Stoffen keine Wasserstoffbrücken aus. Wassermoleküle bilden an Grenzflächen H-Brücken zu sich selber aus → ausbilden einer starren Struktur. Einschränkung der freien Drehbarkeit, Grenzfläche wird durch hydrophobe Wechselwirkungen der hydrophoben Substanz verkleinert.

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Warum Alpha Helix beim Passieren der Biomembran
Innenraum der Membran besteht aus hydrophoben Molekülen. Membranmoleküle müssen polare Moleküle durch die Membran befördern ( sind in Wasser gelöst), durch fehlen von wassermolekülen bilden sich helices aus

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Prolyl cis/trans Isomerase
katalysiert die cis/trans Konfigurationsänderung der Prolin-Peptidbindung ( Beta Turns), Proteinfaltungshelfer

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nicht kovalente Wechselwirkungen

Wasserstoffbrücken, elektrostatische Wechselwirkungen, hydrophobe Wechselwirkungen, Van der Waals Wechselwirkungen

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