SS20 Biochemie at Universität Potsdam

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Was untersucht die Enzymkinetik? Welchem Verständnis dienst sie?

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Eigenschaften der Nicht-Kompetitiven Hemmung

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Welche Reaktion katalysiert Carboanhydrase?

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Welche Reaktion katalysiert OMP-Decarboxylase (ODCase)?

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Welche Bindungsmöglichkeiten zwischen Substrat und Enzym gibt es?

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Schlüssel-Schloss-Prinzip

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Induced-Fit-Prinzip

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Was sind Cofaktoren und wie lassen sich diese unterscheiden?

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Was sind Isoenzyme?

Was sind Zymogene?

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Was besagt die Wechselzahl eines Enzmys und wie lässt sich mit ihr die Maximalgeschwindigkeit berechnen?

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Wodurch wird der Auf- und Abbau von Enzymen kontrolliert?

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Kovalente Modifikation

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SS20 Biochemie

Was untersucht die Enzymkinetik? Welchem Verständnis dienst sie?

Die Reaktionsgeschwindigkeiten enzymkatalysierter Reaktionen. Sie dient dem Verständnis über die Enzymfunktionen

SS20 Biochemie

Eigenschaften der Nicht-Kompetitiven Hemmung

Der Inhibitor kann sowohl am Enzym als auch am Enzym-Substrat-Komplex binden

Deswegen ist der Inhibitor nicht in Konkurrenz zum Substrat (->nicht kompetitiv), wodurch der Effekt auch unabhängig von der Substratmenge ist

Der Inhibitor verhindert die Produktbildung

SS20 Biochemie

Welche Reaktion katalysiert Carboanhydrase?

die Hydratisierung von Kohlenstoffdioxid und die Dehydratisierung von HCO3-

SS20 Biochemie

Welche Reaktion katalysiert OMP-Decarboxylase (ODCase)?

die Decarboxylierung von OMP(Orotidinmonophosphat) zu UMP (Uridin Monophosphat).

SS20 Biochemie

Welche Bindungsmöglichkeiten zwischen Substrat und Enzym gibt es?

Schlüssel-Schloss-Prinzip & Induced-Fit-Prinzip

SS20 Biochemie

Schlüssel-Schloss-Prinzip

komplementäre 3D-Struktur zwischen aktiven Zentrum d. Enzyms und Substrat

(perfektes ineinander passen)

SS20 Biochemie

Induced-Fit-Prinzip

Veränderung der Form d. Enzym bei Substratbindung (3D-Struktur nach Bindung komplementär)

-> Ausbildung der Bindetasche, bei Bindung des Enzyms an Substrat

SS20 Biochemie

Was sind Cofaktoren und wie lassen sich diese unterscheiden?

= sind oft an katalytischer Reaktion beteiligt, werden hinterher regeneriert, sitzen meist im aktiven Zentrum d. Enzyms

- Unterscheidung in: Coenzym (kleine organische Moleküle) und Cosubstrat (nicht kovalent gebunden)


- Apoenzym (nicht aktiv) + Co-Faktor = Holoenzym (aktiv)

SS20 Biochemie

Was sind Isoenzyme?

Was sind Zymogene?

Isoenzyme sind verschiedene homologe Varianten eines Enzyms; strukturell ähnlich, Katalyse der gleichen Reaktion, Unterschied in kinetischen Eigenschaften (KM, Vmax); z.B. Fünf Isoformender Lactatdehydrogenase (Herz, Lymphsystem, Lunge, Nieren, Leber/Muskel) 

Zymogene sind inaktive Enzymvorstufen, die durch Proteolyseirreversibel aktiviert werden; meist extrazellulär z.B. Verdauungsenzyme im Magen, Blutgerinnung 


SS20 Biochemie

Was besagt die Wechselzahl eines Enzmys und wie lässt sich mit ihr die Maximalgeschwindigkeit berechnen?

Die Wechselzahl (turnover number, katalytische Konstante) k cat eines Enzyms gibt an, wie viel Substratmoleküle bei vollständiger Sättigung des Enzyms pro Zeiteinheit in das Reaktionsprodukt umgesetzt werden. 


Neben der Wechselzahl ist die Enzymkonzentration entscheidende Komponente für die Berechnung von V max, deshalb gilt:

V max = k cat x [E] 

SS20 Biochemie

Wodurch wird der Auf- und Abbau von Enzymen kontrolliert?

Transkriptionelle Kontrolle:

-Transkriptionsfaktoren (Induktion, Repression)

-epigenetische DNA Modifikationen (Methylierungen) 


Kontrolle durch Halbwertzeit:

-Ubiquitin-Proteasomen System

-andere proteolytische Systeme (ClpP, Lon,...)

-Lysosomen 


Die Regulation von Abbau und Synthese von Proteinen ist gleichermaßen wichtig.

SS20 Biochemie

Kovalente Modifikation


= Anfügen einer kleinen chemischen Gruppe (Phosphoryl-, Acetyl-, Sulfat oder Myristylgruppe)


Phosphorylierung an Serin, Threonin, Tyrosin

Acetylierung an Lysin, 

Sulfatierung an Tyr 

ommer reversibel




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