Biochemie 4. Sem Magdeburg at Universität Marburg | Flashcards & Summaries

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TESTE DEIN WISSEN

Vier Strukturebenen des Proteinaufbaus:

Sekundärstruktur α-Helices:

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
  • Rückgrat macht helikale Windungen, meist rechtsgängig

  • eine Windung: 3,6 Aminosäuren,

  • stabilisiert durch H-Brücken

  • Seitenketten (R) weisen nach außen

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Globuläre Proteine:

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
  • kugelförmige Tertiärstruktur

  • unpolare Aminosäuren im Inneren,
    polare Aminosäuren an Oberfläche

  • wasserlöslich

  • z.B. Histone, Albumine, Globuline

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TESTE DEIN WISSEN

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Komplexe Proteine:

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TESTE DEIN WISSEN
  • bestehen aus Proteinanteil und weiteren Komponenten

  • Glykoproteine, Lipoproteine, Metalloproteine

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TESTE DEIN WISSEN

Wie sind Polypeptide aufgebaut?

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TESTE DEIN WISSEN

lineare Polymere
jede AS ist in Kopf (N) - Schwanz (C) -Anordnung mit der benachbarten AS verbunden
=> keine verzweigten Ketten

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

1. Hauptsatz der Thermodynamik: Energieerhaltungssatz

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Energie kann von einer Form in eine andere umgewandelt
werden, sie kann aber weder erzeugt noch vernichtet werden.

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TESTE DEIN WISSEN

Peptidbindung:

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TESTE DEIN WISSEN
  • nukleophiler Angriff der a-Aminogruppe einer Aminosäure an a-Carboxygruppe der 2. Aminosäure

  • Wasserabspaltung (Kondensation)

  • unter physiologischen Bedingungen liegt das Gleichgewicht auf Seiten der Hydrolyse = Energieaufwand

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TESTE DEIN WISSEN

Isoelektrischer Punkt (IP) von Proteinen:

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TESTE DEIN WISSEN
  • Nettoladung ist null, bei gleich vielen positiven und negativen Ladungen

  • Ladungen der Seitenketten bestimmen den IP

  • Proteine wirken als Puffer

  • Proteinatpuffer des Blutes ca. 7 % der Pufferkapazität (Albumin) aufgrund amphoteren Charakters der Proteine

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TESTE DEIN WISSEN

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Fibrilläre Proteine:

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TESTE DEIN WISSEN
  • fadenförmige oder faserige Struktur

  • mehreren Helices

  • wasserunlöslich

  • z.B. Stütz- und Gerüstproteine wie Keratin, Kollagen

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TESTE DEIN WISSEN

Domänenstruktur von Proteinen

funktionelle Domänen:

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TESTE DEIN WISSEN
  • Domänen, die für eine bestimmte Funktion (z.B. Katalyse, Regulation, Bindung von Proteinpartnern) zuständig sind
  • ermöglichen einen modularen Aufbau von Proteinen (häufig bei Proteinen der Signaltransduktion, Enzymen)
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TESTE DEIN WISSEN

Denaturierung von Proteinen:

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TESTE DEIN WISSEN
  • Aufhebung von Sekundär- und Tertiärstruktur
  • Primärstruktur bleibt intakt
  • Protein-Funktion geht verloren
  • Ursachen:  Hitze, organische Lösungsmittel (z.B. Alkohole) an polaren Gruppen , Säuren: Ladungen, H-Brücken, Basen: Ladungen, Peptidbindung, hohe Salzkonzentrationen: H-Brücken, reduzierende Agenzien (z.B. Mercaptoethanol) –S–S –, H2O2 -Oxidation
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TESTE DEIN WISSEN

Aktivierungsenergie 


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TESTE DEIN WISSEN
  • Übergangszustand → energiereichste chemische Spezies im Reaktionsmechanismus
  • beeinflußt die Geschwindigkeit der Reaktion
  • hat keinen Einfluss auf die Lage des GGWs
  • steht in Beziehung zu den Geschwindigkeitskonstanten k
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TESTE DEIN WISSEN

Ribozyme

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
  • Biokatalysatoren
  • katalytisch aktive RNA
  • hängt von einer korrekten Faltung der Polyribonucleotidkette in eine wirksame dreidimensionale Struktur ab
  • Bsp. Peptidyltransferase-Aktivität von rRNA
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Beispielhafte Karteikarten für deinen Biochemie 4. Sem Magdeburg Kurs an der Universität Marburg - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Vier Strukturebenen des Proteinaufbaus:

Sekundärstruktur α-Helices:

A:
  • Rückgrat macht helikale Windungen, meist rechtsgängig

  • eine Windung: 3,6 Aminosäuren,

  • stabilisiert durch H-Brücken

  • Seitenketten (R) weisen nach außen

Q:

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Globuläre Proteine:

A:
  • kugelförmige Tertiärstruktur

  • unpolare Aminosäuren im Inneren,
    polare Aminosäuren an Oberfläche

  • wasserlöslich

  • z.B. Histone, Albumine, Globuline

Q:

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Komplexe Proteine:

A:
  • bestehen aus Proteinanteil und weiteren Komponenten

  • Glykoproteine, Lipoproteine, Metalloproteine

Q:

Wie sind Polypeptide aufgebaut?

A:

lineare Polymere
jede AS ist in Kopf (N) - Schwanz (C) -Anordnung mit der benachbarten AS verbunden
=> keine verzweigten Ketten

Q:

1. Hauptsatz der Thermodynamik: Energieerhaltungssatz

A:

Energie kann von einer Form in eine andere umgewandelt
werden, sie kann aber weder erzeugt noch vernichtet werden.

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Q:

Peptidbindung:

A:
  • nukleophiler Angriff der a-Aminogruppe einer Aminosäure an a-Carboxygruppe der 2. Aminosäure

  • Wasserabspaltung (Kondensation)

  • unter physiologischen Bedingungen liegt das Gleichgewicht auf Seiten der Hydrolyse = Energieaufwand

Q:

Isoelektrischer Punkt (IP) von Proteinen:

A:
  • Nettoladung ist null, bei gleich vielen positiven und negativen Ladungen

  • Ladungen der Seitenketten bestimmen den IP

  • Proteine wirken als Puffer

  • Proteinatpuffer des Blutes ca. 7 % der Pufferkapazität (Albumin) aufgrund amphoteren Charakters der Proteine

Q:

Einteilung der Proteine nach ihrer Struktur

Fibrilläre Proteine:

A:
  • fadenförmige oder faserige Struktur

  • mehreren Helices

  • wasserunlöslich

  • z.B. Stütz- und Gerüstproteine wie Keratin, Kollagen

Q:

Domänenstruktur von Proteinen

funktionelle Domänen:

A:
  • Domänen, die für eine bestimmte Funktion (z.B. Katalyse, Regulation, Bindung von Proteinpartnern) zuständig sind
  • ermöglichen einen modularen Aufbau von Proteinen (häufig bei Proteinen der Signaltransduktion, Enzymen)
Q:

Denaturierung von Proteinen:

A:
  • Aufhebung von Sekundär- und Tertiärstruktur
  • Primärstruktur bleibt intakt
  • Protein-Funktion geht verloren
  • Ursachen:  Hitze, organische Lösungsmittel (z.B. Alkohole) an polaren Gruppen , Säuren: Ladungen, H-Brücken, Basen: Ladungen, Peptidbindung, hohe Salzkonzentrationen: H-Brücken, reduzierende Agenzien (z.B. Mercaptoethanol) –S–S –, H2O2 -Oxidation
Q:

Aktivierungsenergie 


A:
  • Übergangszustand → energiereichste chemische Spezies im Reaktionsmechanismus
  • beeinflußt die Geschwindigkeit der Reaktion
  • hat keinen Einfluss auf die Lage des GGWs
  • steht in Beziehung zu den Geschwindigkeitskonstanten k
Q:

Ribozyme

A:
  • Biokatalysatoren
  • katalytisch aktive RNA
  • hängt von einer korrekten Faltung der Polyribonucleotidkette in eine wirksame dreidimensionale Struktur ab
  • Bsp. Peptidyltransferase-Aktivität von rRNA
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