Proteine - Proteinanalytik at Universität Mainz | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Proteine - Proteinanalytik an der Universität Mainz

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Mit Detergenzien kann man Membranen "aufbrechen" um Membranproteine freizusetzen (zu Untersuchungszwecken). Wie funktioniert dieser Mechanismus?

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Ein Detergenz sieht wie ein Bestandteil einer Lipidmembran (hydrophiles Köpfchen, hydrophober aliphatischen Schwanz = amphiphil) aus. Mischt man eine größere Masse an Detergenzien mit einer Lipidmembran, setzen sich die Detergenzien an die Membran-Proteine und lösen sie aus der Membran heraus. Hydrophober Teil bindet an Protein, hydrophiler Teil interagiert mit Wasser.

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Was ist das wichtigste Detergenz für uns?

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SDS = Natriumdodecylsulfat

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Wieso ist SDS negativ geladen?

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Weil in einer wässrigen Lösung die Salzbrücke zu Natrium aufgebrochen wird, Natrium positiv geladen ist und der Rest somit negativ.

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Was ist ein klassisches Beispiel für einen Sandwich-ELISA-Test?

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Aids-Test

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Welcher Test trennt Proteine nach ihrer Größe auf?

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Gelchromatographie

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Welcher Test trennt Proteine nach ihrem Molekulargewicht auf?

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SDS-PAGE

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Welcher Test trennt Proteine nach ihrer Ladung auf?

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Ionenaustauschchromatographie

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Man unterscheidet präparative und analytische Verfahren in der Proteinanalytik. Was fällt unter die jeweilige Gruppe?

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  1. präparative Verfahren
    • Fällungsverfahren
    • Dialyse
    • Chromatographie
  2. analytische Verfahren
    • Elektrophorese
      • Serumelektrophorese
      • Gelelektrophorese
        • Native-PAGE
        • SDS-PAGE
        • 2D-Elektrophorese
      • Kapillarelektrophorese
    • Western Blot
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Was bedeutet Chromatographie?

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= Auftrennung eines Stoffgemisches durch unterschiedliche Verteilung seiner Einzelbestandteile in verschiedenen Phasen.

  • Stationäre Phase: unbewegliche Phase, in die Substanzen eines Substanzgemisches abhängig von ihrer Größe eindringen und die mit einzelnen Substanzen Wechselwirkungen eingehen kann.
  • Mobile Phase: bewegliche Phase, in die das Substanzgemisch zu Beginn der Trennung eingebracht wird und in dem es sich bewegt.
  • Retension: beschreibt den verzögerten Durchfluss einer Substanz des Substanzgemisches aufgrund von Interaktionen mit der stationären Phase.
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Welche unterschiedlichen Chromatographie-Verfahren gibt es?

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  • Gel(filtrations)-Chromatographie
    • Trennung nach Molekülgröße
  • Ionenaustauschchromatographie
    • Trennung nach Ladung
  • Affinitätschromatographie
    • Trennung nach spezifischen Eigenschaften
  • HPLC (high performance liquid chromatography)
    • säulenchromatographisches Hochdurchsatzverfahren
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Um Proteine analysieren zu können, müssen sie zunächst "freigelegt" werden. Welche Möglichkeiten der Zell-Lyse gibt es? 

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  • cytosolische Proteine (hydrophile): osmotische Lyse der Zelle durch hypotone Lösung (=Dialyse)
  • membrangebundene Proteine (hydrophob): Detergenzien
  • mechanischer Aufschluss
  • Zellwandabbau bei Bakterien: enzymatisch (Lysozym)
  • Klärung des Lysats durch Zentrifugation und Filtration
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Bei der Gelchromatographie benutzt man z.B. Dextran. Wie ist dieses aufgebaut und was ist die Funktion?

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= vernetzte Makromoleküle (Homoglycan aus vernetzten Glucose-Einheiten)

  • Vernetzungsgrad bestimmt die Durchlässigkeit für eine bestimmte Molekülgröße durch das Gel
  • effektive Wanderungsgeschwindigkeit eines Moleküls ist umgekehrt proportional zu dem zur Verfügung stehenden Diffusionsraum
  • große Moleküle können nicht in die Poren, ihnen steht nur V0 zur Verfügung (kleineren Molekülen steht zusätzlich zu V0 auch noch Vi zur Verfügung), haben somit einen kleineren Diffusionsraum und laufen schneller durch das Gel
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Beispielhafte Karteikarten für deinen Proteine - Proteinanalytik Kurs an der Universität Mainz - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Mit Detergenzien kann man Membranen "aufbrechen" um Membranproteine freizusetzen (zu Untersuchungszwecken). Wie funktioniert dieser Mechanismus?

A:

Ein Detergenz sieht wie ein Bestandteil einer Lipidmembran (hydrophiles Köpfchen, hydrophober aliphatischen Schwanz = amphiphil) aus. Mischt man eine größere Masse an Detergenzien mit einer Lipidmembran, setzen sich die Detergenzien an die Membran-Proteine und lösen sie aus der Membran heraus. Hydrophober Teil bindet an Protein, hydrophiler Teil interagiert mit Wasser.

Q:

Was ist das wichtigste Detergenz für uns?

A:

SDS = Natriumdodecylsulfat

Q:

Wieso ist SDS negativ geladen?

A:

Weil in einer wässrigen Lösung die Salzbrücke zu Natrium aufgebrochen wird, Natrium positiv geladen ist und der Rest somit negativ.

Q:

Was ist ein klassisches Beispiel für einen Sandwich-ELISA-Test?

A:

Aids-Test

Q:

Welcher Test trennt Proteine nach ihrer Größe auf?

A:

Gelchromatographie

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Q:

Welcher Test trennt Proteine nach ihrem Molekulargewicht auf?

A:

SDS-PAGE

Q:

Welcher Test trennt Proteine nach ihrer Ladung auf?

A:

Ionenaustauschchromatographie

Q:

Man unterscheidet präparative und analytische Verfahren in der Proteinanalytik. Was fällt unter die jeweilige Gruppe?

A:
  1. präparative Verfahren
    • Fällungsverfahren
    • Dialyse
    • Chromatographie
  2. analytische Verfahren
    • Elektrophorese
      • Serumelektrophorese
      • Gelelektrophorese
        • Native-PAGE
        • SDS-PAGE
        • 2D-Elektrophorese
      • Kapillarelektrophorese
    • Western Blot
Q:

Was bedeutet Chromatographie?

A:

= Auftrennung eines Stoffgemisches durch unterschiedliche Verteilung seiner Einzelbestandteile in verschiedenen Phasen.

  • Stationäre Phase: unbewegliche Phase, in die Substanzen eines Substanzgemisches abhängig von ihrer Größe eindringen und die mit einzelnen Substanzen Wechselwirkungen eingehen kann.
  • Mobile Phase: bewegliche Phase, in die das Substanzgemisch zu Beginn der Trennung eingebracht wird und in dem es sich bewegt.
  • Retension: beschreibt den verzögerten Durchfluss einer Substanz des Substanzgemisches aufgrund von Interaktionen mit der stationären Phase.
Q:

Welche unterschiedlichen Chromatographie-Verfahren gibt es?

A:
  • Gel(filtrations)-Chromatographie
    • Trennung nach Molekülgröße
  • Ionenaustauschchromatographie
    • Trennung nach Ladung
  • Affinitätschromatographie
    • Trennung nach spezifischen Eigenschaften
  • HPLC (high performance liquid chromatography)
    • säulenchromatographisches Hochdurchsatzverfahren
Q:

Um Proteine analysieren zu können, müssen sie zunächst "freigelegt" werden. Welche Möglichkeiten der Zell-Lyse gibt es? 

A:
  • cytosolische Proteine (hydrophile): osmotische Lyse der Zelle durch hypotone Lösung (=Dialyse)
  • membrangebundene Proteine (hydrophob): Detergenzien
  • mechanischer Aufschluss
  • Zellwandabbau bei Bakterien: enzymatisch (Lysozym)
  • Klärung des Lysats durch Zentrifugation und Filtration
Q:

Bei der Gelchromatographie benutzt man z.B. Dextran. Wie ist dieses aufgebaut und was ist die Funktion?

A:

= vernetzte Makromoleküle (Homoglycan aus vernetzten Glucose-Einheiten)

  • Vernetzungsgrad bestimmt die Durchlässigkeit für eine bestimmte Molekülgröße durch das Gel
  • effektive Wanderungsgeschwindigkeit eines Moleküls ist umgekehrt proportional zu dem zur Verfügung stehenden Diffusionsraum
  • große Moleküle können nicht in die Poren, ihnen steht nur V0 zur Verfügung (kleineren Molekülen steht zusätzlich zu V0 auch noch Vi zur Verfügung), haben somit einen kleineren Diffusionsraum und laufen schneller durch das Gel
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