Molekulare Physiologie at Universität Mainz

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Sie können Prinzipien der Proteinregulation erläutern.

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Welche Orbitale und Übergänge sind für die Absorption im UV/Vis‐Bereich wichtig?

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Sie können die Begriffe pKs, isoelektrischer Punkt, Zwitterion am Beispiel von Proteinen bzw. Aminosäuren erläutern.

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Sie können Prinzipien der Posttranslationalen Modifikationen erläutern.

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Sie können die Bedeutung und strukturelle Grundlagen der Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartiär-Struktur von Proteinen sowie von Domänen beschreiben.

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Sie können die Aussagen des Ramachandran-Plots erläutern.

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Sie können die in der Vorlesung vorgestellten Protein-Expressionssysteme mit ihren jeweiligen Vor- und Nachteilen beschreiben.

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Sie können die Prinzipien der Proteinreinigung mittels Affinitäts-, Ionenaustausch- und Größenausschluss-Chromatographie erläutern.

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Sie können die verschieden Verfahren zur Qualitätskontrolle eines gereinigten Proteins beschreiben.

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Sie können die Wechselwirkungen innerhalb eines Proteins beschreiben.

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Sie kennen die biochemisch-/biophysikalischen Eigenschaften der Peptidbindung.

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Was ist der Unterschied zwischen Spektrum und Kinetik?

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Molekulare Physiologie

Sie können Prinzipien der Proteinregulation erläutern.

  • Proteine sind dynamisch à konformationelle Flexibilität
  • Binden Liganden und bilden Komplexe
  • Regulation 
    1. Ligandenbindung
    2. Licht 
    3. Redox-Zustand der Zelle
    4. Allosterische Regulation
    5. Proteolytische Spaltung
    6. Posttranslationale Modifikationen (PTM)

Molekulare Physiologie

Welche Orbitale und Übergänge sind für die Absorption im UV/Vis‐Bereich wichtig?

  • π-Orbitale --> weit entfernt vom Kern und energieärmer
  • n-Orbitale
    1. π --> π*        λ = 187nm
    2. n --> π*         λ = 225nm


Molekulare Physiologie

Sie können die Begriffe pKs, isoelektrischer Punkt, Zwitterion am Beispiel von Proteinen bzw. Aminosäuren erläutern.

  • Zwitterionen = Aminogruppe positiv, Carboxylgruppe negativ geladen
  • Isoelektrischer Punkt: gleich viele positive wie negative Ladungen --> Nettoladung = 0
  • pKS = der pH-Wert, bei dem die titrierbaren Gruppen (A- und H+) zu gleichen Teilen protoniert und deprotoniert vorliegen

Molekulare Physiologie

Sie können Prinzipien der Posttranslationalen Modifikationen erläutern.

PTM

  1. Verknüpfung von chemischen Gruppen/kleinen Proteinen nach der Translation/PBS
  2. auch AS werden modifiziert: Serin, Threonin, Tyrosin, Lysin, Arginin
  3. werden durch Writer (Enzyme) katalysiert
  4. meist reversibel --> Eraser
  5. Erkennen der Modifikation durch Reader
  6. Funktionen
    • dynamische Proteinregulation
      • modifizierte Proteine: geänderte Funktion --> Signaltransduktion
    • Phosphorylierung: Regulation der Signaltransduktion
    • Acetylierung, Methylierung: Genregulation
    • Ubiquitinierung: Proteinabbau
    • Fettsäuren, Farnesylierung, Myristylierung --> Signaltransduktion
  7. Konsequenzen
    • Konformations- und Aktivitätsänderung des Proteins
    • Erkennungs-Plattform für Effektorproteine (Reader)
    • Fehlregulation --> Disfunktion

Molekulare Physiologie

Sie können die Bedeutung und strukturelle Grundlagen der Primär-, Sekundär-, Tertiär-, Quartiär-Struktur von Proteinen sowie von Domänen beschreiben.

Proteinaufbau

  1. Primärstruktur: AS-Sequenz als Polypeptidkette
  2. Sekundärstruktur: Lokale Raumstruktur der Polypeptidkette
  3. Tertiärstruktur: 3D-Struktur der gesamten Polypeptidkette
  4. Quartärstruktur: Räumliche Anordnung der Untereinheiten

Grundstruktur AS: 

  1. Aminogruppe (kann Proton aufnehmen) 
  2. Säuregruppe (kann Proton abgeben) 
  3. Rest: immer unterschiedlich
  4. zentrales C-Atom ist chiral --> 2 Enantiomere (bei natürlichen AS nur das L-Enantiomer)
  5. bei neutralem pH-Wert als Zwitterionen

Domäne = unabhängige stabil gefaltete Abschnitte der Tertiärstruktur

  1. Funktionen: Proteininteraktion, Erkennung modifizierter AS, DNA-Bindung, Lichtabsorption, enzymatische Aktivität
  2. durch Kombination von Domänen können Funktionen in Proteinen kombiniert werden (Baukastenprinzip)

Molekulare Physiologie

Sie können die Aussagen des Ramachandran-Plots erläutern.

  1. Ramachandran Plot
    • Phi gegen Psi aufgetragen
    • gibt an, welche Winkelkombinationen erlaubt sind

Molekulare Physiologie

Sie können die in der Vorlesung vorgestellten Protein-Expressionssysteme mit ihren jeweiligen Vor- und Nachteilen beschreiben.

  • α-Helix
    1. häufigste Helix
    2. rechtgängig
    3. HBB von AS n zu n+4
    4. 3,6 AS pro Windung
    5. Seitenketten weisen nach außen
    6. besitzt ein Dipolmoment: alle gleich ausgerichtet --> C: -, N: +
    7. 3,6 AS pro Windung, 13 Atome zwischen HBB --> 3,613-Helix
  • β-Faltblatt
    1. Seitenketten benachbarter Reste auf entgegen gesetzten Seiten
    2. HBB zu benachbarten β-Strängen
      • parallel (Hauptketten in gleiche Richtung): H-Bindungen zick-zack-förmig
      • antiparallel (Hauptketten in untersch. Richtungen): H-Bindungen parallel
  • Turn = β-Kehren
    1. Schleifen
    2. immer an Proteinoberfläche

Molekulare Physiologie

Sie können die Prinzipien der Proteinreinigung mittels Affinitäts-, Ionenaustausch- und Größenausschluss-Chromatographie erläutern.

Ionen-Austauschchromatographie (IEX)

  1. geladene Reste binden an Trägermaterial
  2. Anionen- und Kationentauscher
  3. abhängig vom isoelektrischen Punkt

Größenausschlusschromatographie (SEC)

  1. 3D-Molekularsieb
  2. kleine Moleküle dringen in Säulenmaterial ein, große nicht
    • Fraktionierung in Säule
  3. Molekulargewicht gegenüber Hydrodynamischem Radius
    • globuläres Protein hat gleichen längsten Radius wie elongiertes Protein trotz untersch. Molekulargewicht --> gleiches Elutionsvolumen

Affinitätschromatographie

  1. in Säulen oder Batch-Verfahren
  2. staionäre Phase wird mit Antikörper gekoppelt
  3. Antikörper hat gewisse Affinität zu Analyt

Molekulare Physiologie

Sie können die verschieden Verfahren zur Qualitätskontrolle eines gereinigten Proteins beschreiben.

gut

  • Menge, Konzentration (spektroskopische Quantifizierung)
  • Reinheit (SDS-PAGE, MS)
  • Funktionale Aktivität (Spektroskopie, Enzymatische Assays)
  • Faltung (Circular Dichroismus CD)

mittel

  • Oligomerisierung (SLS/DLS, analyt. SEC)

schlecht

  • Aggregation (SLS/DLS, analyt. SEC)
  • Abbau (SDS-PAGE, Funktionalität)

Molekulare Physiologie

Sie können die Wechselwirkungen innerhalb eines Proteins beschreiben.

  • kovalente Bindung 
    1. 356 kJ/mol
  • Disulfidbrücke: kovalent
    1. 167 kJ/mol
  • Salzbrücke, z.B Aspartat-Lysin
    1. 12,5-30 kJ/mol
    2. deprotonierte Carboxylgruppe mit protonierter Aminogruppe
  • Wasserstoffbrückenbindung (z.B. Hauptkette, β-Faltblatt)
    1. 2-21 kJ/mol
    2. zwischen schwach saurem Donor und schwach basischen Akzeptor
    3. Stärke ist abh. von Entfernung und Ausrichtung
      • stärkste Bindung, wenn alle Atome auf einer Linie liegen
  • van der Waals Wechselwirkung
    1. 4-17 kJ/mol
    2. AS in Wasser: Wasser wird verdrängt
  • Ionen

Molekulare Physiologie

Sie kennen die biochemisch-/biophysikalischen Eigenschaften der Peptidbindung.

  • Kondensation (Wasserabspaltung)
  • Säureamidbindung
  • GGW auf Seiten der Hydrolyse ABER unter physiologischen Bedingungen stabil
    1. Mesomerie/Resonanzstabilisierung    
      • Resonanzenergie ca. 85 kJ/mol
      • Aufbau eines Dipolmoments
      • partielle Doppelbindung (Bindungslänge zwischen Einfach und Doppelbindung)
  • planar
  • starr, Rotation nur um Phi (Cα – NH) und Psi (Cα - CO)
  • trans-Anordnung bevorzugt

Molekulare Physiologie

Was ist der Unterschied zwischen Spektrum und Kinetik?

  • Spektrum: Signal gegen Wellenlänge/Wellenzahl/Frequenz/Energie
  • Kinetik: Signal gegen Zeit

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