Enzyme - Inhibition at Universität Mainz | Flashcards & Summaries

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TESTE DEIN WISSEN

Ganz allgemein kann man die Enzyminhibitoren in unterschiedliche Klassen einteilen. Welche sind das?

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TESTE DEIN WISSEN
  1. reversible Inhibitoren
    • kompetitiv
    • nicht-kompetitiv
    • unkompetitiv
  2. irreversible Inhibitoren
  3. allosterische Inhibitoren
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TESTE DEIN WISSEN

Kann die Hexokinase über eine Produkthemmung durch Glucose-6-Phosphat inhibiert werden?

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TESTE DEIN WISSEN

ja

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TESTE DEIN WISSEN

Welche Aufgabe hat Angiotensin II im Körper?

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TESTE DEIN WISSEN

Es führt zu einer Vasokonstriktion und somit zur Blutdruck-Steigerung.

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TESTE DEIN WISSEN

Was beschreibt die enzymatische Interkonversion?

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TESTE DEIN WISSEN

= eine reversible kovalente Modifikation

  • Enzymaktivität ist regulierbar
  • die häufigste regulatorische Modifikation ist die Phosphorylierung
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TESTE DEIN WISSEN
Was ist der suizidale Hemmmechanismus?
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TESTE DEIN WISSEN
Durch kovalente Inhibition
  • Enzym muss ausgetauscht werden 
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TESTE DEIN WISSEN

Wenn ein Substrat und ein kompetitiver Inhibitor zur Bindung ins aktive Zentrum eines Enzyms zur Verfügung stehen, welche Faktoren bestimmen, wer eher im aktiven Zentrum bindet?

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TESTE DEIN WISSEN
  • Affinität
  • Konzentration
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TESTE DEIN WISSEN

Wie viele Untereinheiten hat ein Enzym welches durch einen kompetitiver Inhibitor gehemmt werden kann?

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TESTE DEIN WISSEN

genau 1

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TESTE DEIN WISSEN
Was ist die Aufgabe von Proteinkinasen?
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TESTE DEIN WISSEN
Enzyme, die einen Phosphatrest an die OH-Gruppe von Zielproteinen transferieren
Bsp: 
  • Serin-/Threoninkinasen (Proteinkinase A, B, C und G; CaM-Kinasen)
  • Thyrosinkinasen
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TESTE DEIN WISSEN

Wie viele Untereinheiten hat ein allosterisch reguliertes Enzym?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

nur eine

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TESTE DEIN WISSEN

Was sind unphysiologische Inhibitoren?

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TESTE DEIN WISSEN

Inhibitoren, die von außen in den Körper eingeführt werden.

  • Zellgifte
  • Arzneimittel: Bsp: Aspirin
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TESTE DEIN WISSEN

Bei einem kompetitiven Enzym-Inhibitor können wir die Reaktion in beide Richtungen leiten. Was ist damit gemeint?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Erhöht man die Konzentration der Inhibitoren in Anwesenheit eines Substrates, stärkt man die Inhibition.

Erhöht man in Anwesenheit eines Inhibitors die Konzentration der Substrat, stärkt man die Substratumsetzung.

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TESTE DEIN WISSEN

Ein Beispiel für einen kompetitiven Inhibitor ist die Methanolvergiftung. Wie kommt es dazu?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Methanol wird in der Leber von Alkohol-Dehydrogenase zu Formaldehyd (= toxisch) umgewandelt.

  • Ethanol konkurriert mit Methanol um die Bindung an das Enzym
  • Therapeutisch: Durch frühzeitige Gabe von Ethanol (höhere Konzentration als Methanol) wird ein großer Teil des Methanols über den Urin ausgeschieden bevor Formaldehyd gebildet werden kann.
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Beispielhafte Karteikarten für deinen Enzyme - Inhibition Kurs an der Universität Mainz - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Ganz allgemein kann man die Enzyminhibitoren in unterschiedliche Klassen einteilen. Welche sind das?

A:
  1. reversible Inhibitoren
    • kompetitiv
    • nicht-kompetitiv
    • unkompetitiv
  2. irreversible Inhibitoren
  3. allosterische Inhibitoren
Q:

Kann die Hexokinase über eine Produkthemmung durch Glucose-6-Phosphat inhibiert werden?

A:

ja

Q:

Welche Aufgabe hat Angiotensin II im Körper?

A:

Es führt zu einer Vasokonstriktion und somit zur Blutdruck-Steigerung.

Q:

Was beschreibt die enzymatische Interkonversion?

A:

= eine reversible kovalente Modifikation

  • Enzymaktivität ist regulierbar
  • die häufigste regulatorische Modifikation ist die Phosphorylierung
Q:
Was ist der suizidale Hemmmechanismus?
A:
Durch kovalente Inhibition
  • Enzym muss ausgetauscht werden 
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Q:

Wenn ein Substrat und ein kompetitiver Inhibitor zur Bindung ins aktive Zentrum eines Enzyms zur Verfügung stehen, welche Faktoren bestimmen, wer eher im aktiven Zentrum bindet?

A:
  • Affinität
  • Konzentration
Q:

Wie viele Untereinheiten hat ein Enzym welches durch einen kompetitiver Inhibitor gehemmt werden kann?

A:

genau 1

Q:
Was ist die Aufgabe von Proteinkinasen?
A:
Enzyme, die einen Phosphatrest an die OH-Gruppe von Zielproteinen transferieren
Bsp: 
  • Serin-/Threoninkinasen (Proteinkinase A, B, C und G; CaM-Kinasen)
  • Thyrosinkinasen
Q:

Wie viele Untereinheiten hat ein allosterisch reguliertes Enzym?

A:

nur eine

Q:

Was sind unphysiologische Inhibitoren?

A:

Inhibitoren, die von außen in den Körper eingeführt werden.

  • Zellgifte
  • Arzneimittel: Bsp: Aspirin
Q:

Bei einem kompetitiven Enzym-Inhibitor können wir die Reaktion in beide Richtungen leiten. Was ist damit gemeint?

A:

Erhöht man die Konzentration der Inhibitoren in Anwesenheit eines Substrates, stärkt man die Inhibition.

Erhöht man in Anwesenheit eines Inhibitors die Konzentration der Substrat, stärkt man die Substratumsetzung.

Q:

Ein Beispiel für einen kompetitiven Inhibitor ist die Methanolvergiftung. Wie kommt es dazu?

A:

Methanol wird in der Leber von Alkohol-Dehydrogenase zu Formaldehyd (= toxisch) umgewandelt.

  • Ethanol konkurriert mit Methanol um die Bindung an das Enzym
  • Therapeutisch: Durch frühzeitige Gabe von Ethanol (höhere Konzentration als Methanol) wird ein großer Teil des Methanols über den Urin ausgeschieden bevor Formaldehyd gebildet werden kann.
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