Biochemie at Universität Innsbruck

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Polare AS:

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Hydrophobe Aminosäuren:

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Die längeren aliphatischen Seitenketten

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Aromatische, hydrophobe AS:

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1. 5 Funktionen von Proteinen aufzählen und erklären:

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Zusammensetzung und Struktur

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Biochemische Eigenschaften der Aminosäuren:

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Proteine sind aus einem Repertoire von 20 Aminosauren aufgebaut:

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14. ß-Oxidation von Fettsäuren?

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23. Wie werden die irreversiblen Schritte der Glykolyse bei der Gluconeogenese umgangen inkl. Zellkompartimente

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30. Wie erfolgt die hormonelle Aktivierung der Glykogen-Phosphorylase? Welche Rolle spielen G-Proteine dabei?

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36. Beschreibe eine Methode mit der man die Basensequenzabfolge von DNA bestimmen kann!
Sanger-Sequenzierung:

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Biochemie

Polare AS:

  • Sechs Aminosäuren sind polar, aber ungeladen. Drei Aminosäuren Serin, Threonin und Tyrosin, enthalten jeweils eine Hydroxylgruppe, die an eine hydrophobe Seitenkette gebunden ist . Diese AS sind durch die Hydroxylgruppe
    hydrophiler und reaktiver als die hydrophoben AS:
    • Serin: hydroxylierte Form von Alanin
    • Threonin: wie Valin aber eine der Methylgruppen ist durch eine Hydroxylgruppe ersetzt worden, zusätzliches Asymmetriezentrum.
    • Tyrosin: ein Derivat des Phenylalanins, bei dem im aromatischen Ring ein Proton durch eine Hydroxylgruppe ersetzt wurde.
    • Asparagin, Glutamin: ungeladene Derivate von Aspartat und Glutamat, die endständige Carboxylgruppe ist durch Carboxamid ersetzt. SK von Glutamin um eine Methylgruppe länger als von Asparagin
    • Cystein: ähnelt Serin, enthält jedoch eine Sulfhydryl- oder Thiolgruppe anstelle einer Hydroxylgruppe. Je zwei dieser Gruppen können eine Disulfidbrücke ausbilden, die eine besonders wichtige Rolle bei der Stabilisierung von Proteinen spielt

Biochemie

Hydrophobe Aminosäuren:

  • Glycin: einfachste AS, ein einzelnes Proton als Seitenkette, achirale AS,
  • Alanin: zweiteinfachste AS, trägt eine Methylgruppe (-CH3) als Seitenkette
  • Valin, Leucin: größere Kohlenwasserstoffketten
  • Isoleucin: größere Kohlenwasserstoffketten mit einem zusätzlichen Chiralitätszentrum
  • Methionin: aliphatische Seitenkette mit einer Thioethergruppe
  • Prolin: aliphatische SK, Besonderheit: eine SK ist mit α-Kohlenstoffatom und mit einem N-Atom verbunden → beeinflusst die Architektur eines Proteins, da es in seiner Konfirmation stärker beschränkt ist

Biochemie

Die längeren aliphatischen Seitenketten

Die längeren aliphatischen Seitenketten sind hydrophob – das heißt, sie neigen dazu, eher miteinander zu assoziieren, als mit Wasser in Kontakt zu treten. Durch diese Tendenz, die man auch als hydrophoben Effekt bezeichnet (Kapitel 1), wird die dreidimensionale Struktur wasserlöslicher Proteine stabilisiert.

Biochemie

Aromatische, hydrophobe AS:

- haben eine aromatische SK
- Phenylalanin: besitzt einen Phenylring

- Tryptophan: hat einen über eine Methylgruppe (–CH2–) verbundenen Indolring

Biochemie

1. 5 Funktionen von Proteinen aufzählen und erklären:

  • Biokatalyse als Enzyme (biochemische Reaktionen werden katalysiert)
  • Kommunikation als Hormone (zB Insulin für den Blutzuckerspiegel)
  • Transportfunktion (zB Hämoglobin zum O2 und CO2-Transport im Blut)
  • Stützfunktion als Fibrillen (zB Kollagen in der Haut oder Keratin in den Nägeln)
  • Aktive Bewegung im Muskel als Actin und Myosin


Biochemie

Zusammensetzung und Struktur

  1. Proteine sind lineare Polymere, die aus monomeren Untereinheiten, den Aminosäuren, zusammengesetzt sind, die wiederum in einer gerichteten Kette miteinander verknüpft sind
  2. Proteine enthalten eine große Vielfalt an funktionellen Gruppen. Zu diesen gehören Alkohole, Thiole, Thioether, Carbonsäuren, Carboxamide und eine ganze Reihe von alkalischen Gruppen → ermöglichen verschieden Funktionen : z.B.: Reaktivität von Enzymen
  3. Proteine können miteinander und mit anderen biologischen Makromolekülen interagieren und komplexe Zusammenschlüsse bilden
  4. Manche Proteine sind relativ starr, während andere über eine erhebliche Flexibilität verfügen. Starre Einheiten können als Strukturelemente des Cytoskeletts (des inneren Gerüsts einer Zelle) oder des Bindegewebes fungieren. Proteinabschnitte mit einer gewissen Flexibilität können dagegen wie Gelenke, Federn oder Hebel wirken

Biochemie

Biochemische Eigenschaften der Aminosäuren:

  • Aminosäuren liegen in Lösung bei neutralem pH-Wert vorwiegend als dipolare Ionen (oder Zwitterionen) vor. 
  • Im dipolaren Zustand ist die Aminogruppe protoniert (–NH3+) und die Carboxylgruppe dissoziiert (–COO–). 
  • Der Dissoziationsgrad einer Aminosäure ändert sich mit dem pH-Wert.

Biochemie

Proteine sind aus einem Repertoire von 20 Aminosauren aufgebaut:

Aminosäuren lassen sich zwar auf viele verschiedene Weisen klassifizieren, aber wir wollen sie hier auf der Grundlage der allgemeinen chemischen Merkmale ihrer Seitenketten in vier Gruppen einteilen.


  1. Hydrophobe Aminosäuren mit einer nichtpolaren Seitenkette.
  2. Polare Aminosäuren mit einer neutralen Seitenkette, wobei die Ladung ungleichmäßig verteilt ist
  3. Positiv geladene Aminosäuren mit einer Seitenkette, die beim physiologischen pH-Wert eine positive Ladung trägt.
  4. Negativ geladene Aminosäuren mit einer Seitenkette, die beim physiologischen pH-Wert eine negative Ladung trägt.

Biochemie

14. ß-Oxidation von Fettsäuren?

Nach erfolgreicher Aktivierung der Fettsäuren, wird das gesättigte Acyl-CoA durch eine immer
wiederkehrende Sequenz von 4 Reaktionen abgebaut:


  1. Oxidation des Acyl-CoA durch die Acyl-CoA-Dehydrogenase zu Enoyl-CoA mit trans-Doppelbindung zwischen C2 und C3 mit FAD
  2. Hydratisierung der Doppelbindung des trans-Δ2-Enoyl-CoA durch die Enoyl-CoA-Hydratase zu L-3-Hydroxyacyl-CoA.
  3. Oxidation des L-3-Hydroxyacyl-CoA durch die L-3-Hydroxyacyl-CoA-Dehydrogenase mit NAD+ zu 3-Ketoacyl-CoA. Dabei entsteht NADH + H+
  4. Spaltung des 3-Ketoacyl-CoA durch die Thiolgruppe eines zweiten CoA-Moleküls. Dabei entsteht Acetyl-CoA und ein um 2 C-Atome kürzeres Acyl-CoA, katalysiert durch ß-Ketothiolase. Das verkürzte Acyl-CoA tritt dann in einen weiteren Zyklus ein. Ganz am Ende entstehen 2 Acetyl-CoA.

Biochemie

23. Wie werden die irreversiblen Schritte der Glykolyse bei der Gluconeogenese umgangen inkl. Zellkompartimente

  • Carboxylierung von Pyruvat zu Oxalacetat durch Pyruvat-Carboxylase (in den Mitochondrien)
  • Phosporylierende Decarboxylierung von Oxalacetat zu Phosphoenolpyruvat durch Phosphoenolpyruvat-Carboxylase unter GTP Verbrauch (im Cytoplasma)
  • Fructose-1,6-bisphosphat wird durch Fructose-1,6-bisphosphatase zu Fructose-6-phosphat (Cytoplasma)
  • Glucose-6-phosphat wird durch Glucose-6-phosphatase zu Glucose (Cytoplasma)

Biochemie

30. Wie erfolgt die hormonelle Aktivierung der Glykogen-Phosphorylase? Welche Rolle spielen G-Proteine dabei?

  • Der Glykogenabbau und die Synthese sind reziprok über die Glykogen-Phosphorylase gesteuert, um gleichzeitigen Ablauf zu vermeiden.
  • Abbausignal liefern die Hormone Epinephrin (Adrenalin) und Glucagon.
  • Adrenalin wirkt v.a. auf die Muskeln und weniger auf die Leber. Es wirkt auf den ß-adrenergenen Rezeptor, der ein G-Protein durch den Austausch von GDP und GTP aktiviert.
  • Das G-Protein aktiviert die Adenylat-Cyclase, die ATP zu cAMP cyclisiert. Dadurch kann das Signal von einem Rezeptor verstärkt werden und es werden viele cAMP in der Zelle freigesetzt.
  • cAMP aktiviert die Proteinkinase A, welche die Phosphoylasekinase phosphoryliert und aktiviert. Dies kann dann die Glykogen-Phosphorylase aktivieren.
  • Durch den gleichen Mechanismus wird gleichzeitig die Glykogen-Synthase inaktiviert.

Biochemie

36. Beschreibe eine Methode mit der man die Basensequenzabfolge von DNA bestimmen kann!
Sanger-Sequenzierung:

Schritte:

  • Vorbereitung:
    • alle 6 Reagenzien in ein Reaktionsgefäß geben und dann in Thermocycler stellen
  • Sequenzierreaktion:
    • Ähnlich der PCR laufen 30-40 Zyklen aus Erhitzen und Abkühlen ab (Denaturierung, Annealing, Elongation), dadurch entstehen exakte Kopien der DNA-Probe, die zu sequenzieren ist. Die Polymerase verarbeitet so lange dNTPs bis sie zufällig ein ddNTP erwischt, das beendet die Arbeit an diesem Strang. ddNTPs fehlt die 3‘-OH-Gruppe, dadurch entsteht ein Kettenabbruch an der Stelle, wo das Nukleotid eingebaut wird.
    • Man setzt 4 verschiedene, getrennte Reaktionsansätze an (einen für A, G, C und T)
    • Der Ansatz enthält alle vier dNTPs, aber nur eine Sorte ddNTPs
    • Heraus kommen DNA-Fragmente mit unterschiedlicher Länge, diese enden je nach Ansatz mit dem gleichen ddNTP
  • Gelelektrophorese:
    • der Länge nach auftrennen
  • Auswertung:
    • Vergleich der 4 Ansätze
    • Sequenzermittlung (ordnen)
  • Fertige Sequenz kann gelesen werden


Reagenzien:

  • Viel DNA (durch PCR)
  • Puffer/MgCl2
  • dNTP’s
  • ddNTP’s
  • spezielle Polymerase
  • 1 Primer

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