Tierernährung at Universität Hohenheim

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Welche sind die Hauptnährstoffe?

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Welche Bedeutung haben Kohlenhydrate im Tierfutter?

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Welche sind die biologisch wichtigen Homoglykane (Polysaccharide)? Was sind ihre Eigenschaften und wo sind sie Enthalten?

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Was geschieht mit der Energie, wenn der Bedarf an ATP gedeckt ist?


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Wie funktioniert die Absorption und Verdauung von Fetten?

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Was ist die physiologische Bedeutung der Fette?

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Wie erfolgt die ATP-Gewinnung aus Fettsäuren? Welche Gefahr besteht dabei?

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Wo und wie findet die Fettsynthese statt?

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Was sind Aminosäuren und wie können sie aussehen?

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Was sind Aufbau/ Struktur und Funktion der Proteine?

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Welcher Faktor limitiert die Proteinbiosynthese?

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Wie verläuft die Verdauung und Verwertung von Proteinen durch das Tier?

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Tierernährung

Welche sind die Hauptnährstoffe?

  • Kohlenhydrate
  •  Proteine
  •  Fette

Tierernährung

Welche Bedeutung haben Kohlenhydrate im Tierfutter?

  • Mengenmäßig bedeutendste Fraktion im Futter
  • Im tierischen Organismus nur in geringen Konzentrationen vorkommend
    – Energiegewinn
    – Umbau zu anderen Verbindungen
  •  Monosaccharide: Grundbausteine, durch Säurehydrolyse nicht weiter spaltbar
    – Hexosen (z.B. Glucose, Galaktose, Fructose)
    – Pentosen (z.B. Ribose, Xylose)
  •  Di- (2), Oligo- (3-10) und Polysaccharide

Tierernährung

Welche sind die biologisch wichtigen Homoglykane (Polysaccharide)? Was sind ihre Eigenschaften und wo sind sie Enthalten?

Monomer: D- Glucose

  • Amylose: α(1-4) Glycosidbindung, Reservekohlenhydrat, Anteil in den meisten nativen Stärken: etwa 20 bis 30% (unverzweigt -> weniger Stellen für Enyme -> langsamerer Abbau als bei Amylopektin)
  •  Amylopektin: α(1-4), α(1-6) Glycosidbindung, 80% der pflanzlichen Stärke zusätzlich zur (1-4)-Bindung ca. alle 12-25 Glc-Einheiten eine (1-6)-Bindung Verzweigung, Löslichkeit, höhere Abbaugeschwindigkeit (da durch verzweigung erhöhte Angreifbarkeit für Abbauenzyme)
  • Glycogen: α(1-4), α(1-6) Glycosidbindung, in Leber und Muskel, zusätzlich zur (1-4)-Bindung ca. alle 10 Glc-Einheiten eine (1-6)-Bindung Verzweigung, Löslichkeit, Abbaugeschwindigkeit (sehr schnell mobilisierbar z.B. Flucht aber nur kurz verfügbar)

=> Glykogen (tierische Gewebe), Amylose und Amylopektin sind mobilisierbare Glucosespeicher (Glykogen> Amylopektin> Amylose -> je stärker verzweigt, desto höher ist die Abbaugeschwindigkeit)

  • Cellulose: β(1-4) Glycosidbindung, Gerüstfunktion/Stützgewebe in Pflanzen, Hauptvertreter der Kohlenhydrate, stabil in verdünnten Säuren und Laugen; H-Brückenbindungen sorgen für stabile übermolekulare Ordnungszustände (Ketten aus Cellulosemolekülen< Mikrofibrille< Makrofibrille< Cellulosefibrillen< Zellwand)


Monomer: D- Galakturonsäure

  • Pektin: α(1-4) Glycosidbindung, in Früchten


Monomer: D- Fructose

  • Inulin: β(1-2) Glycosidbindung, Reservekohlenhydrat in Knollen der Inula oder Dahlien


Monomere: Xylose, Arabinose, Galactose, Mannose, Glucuronsäure

  • Hemicellulosen: Zweiter Hauptbestandteil der pflanzlichen Zellwand; Geringere Kettenlänge als Cellulose, viele Seitenketten;  In Säuren und Laugen leichter löslich als Cellulose (Bedeutung für Analytik)


Sonderform:

  • Lignin: Kein Kohlenhydrat! (unverdaulich); Dreidimensionales Polymer, Grundbausteine Phenylpropanderivate; Begleitstoff der Gerüst-Kohlenhydrate, vor allem in verholzten Pflanzenteilen, Inkrustierung der Zellwände, Stabilisierung; Für das Tier weitgehend unverdaulich




Tierernährung

Was geschieht mit der Energie, wenn der Bedarf an ATP gedeckt ist?


=> Umwandlung in Fett



Tierernährung

Wie funktioniert die Absorption und Verdauung von Fetten?

  • Fettverdauung im Dünndarm
  • Emulgierung der Fette durch Gallensäuren zu feinsten Fetttröpfchen
    – Synthese in der Leber aus Cholesterin und Aminosäuren
    – Speicherung in der Gallenblase
    – Ausscheidung mit der Gallenflüssigkeit
    – Gallensäuren werden bei der Fettabsorption überwiegend wieder aufgenommen (enterohepatischer Kreislauf)
  • Hydrolyse der Triglyceride in Monoglyceride, Fettsäuren und Glycerin: Pankreaslipase
  • Pflanzliche Fette sind bei allen Tieren überwiegend hoch verdaulich

Tierernährung

Was ist die physiologische Bedeutung der Fette?

  • Reservestoff -> Energiespeicher
  • Wärmeisolierung (subkutanes Fett)
  • Druckpolster -> Schutz empfindlicher Organe vor mechanischen Belastungen
  • Baustoff von Zellmembranen (Phospholipide, Glycolipide)
  • Förderung der Absorption fettlöslicher Vitamine aus dem Dünndarm


Tierernährung

Wie erfolgt die ATP-Gewinnung aus Fettsäuren? Welche Gefahr besteht dabei?

Fettsäuren aus dem Futter und aus dem Depot können vom Tier zum Energiegewinn genutzt werden.

Abbau von Fettsäuren - β-Oxidation

  • Abgabe freier Fettsäuren aus Fettzellen ins Blut -> Abbau in anderen Geweben durch β-Oxidation
  • Abbau von Fettsäuren findet in Mitochondrien statt
  • Abspaltung jeweils einer Einheit (2 C Atome) über mehrere Reaktionsstufen
  • Überführung der Fettsäuren in reaktionsfähige Form: Actetyl-CoA
  • verkürzte FS durchläuft Reaktionsfolge erneut -> wiederholte Verkürzung um eine C2-Einheit


Acetyl-CoA

  • Schlüsselrolle des Acetyl-CoA in zentralen Abbauwegen für C-Gerüste
  • weiterer Abbau zu CO2 möglich (Citratzyklus)

Ein übermäßiger Abbau von Körperfett kann zum Auftreten von Ketose führen.


Bildung von Ketonkörpern

Acetyl-CoA -> Aceto-Acetyl-CoA 

  • -> Acetessigsäure 
  • -(Decarboxylierung)-> Aceton
  • <-(Hydrierung/Dehydrierung)-> β-Hydoxybuttersäure

=> Aceton, Acetessigsäure und β-Hydoxybuttersäure sind Ketonkörper




Tierernährung

Wo und wie findet die Fettsynthese statt?

  • Depotfett ist Hauptort der Lipogenese beim Schwein und beim Wiederkäuer
  •  Vorstufe zur Fettsäuren-Synthese bei Nicht-Wiederkäuern -> Glucose, und bei Wiederkäuern -> Acetat
  • Aufbau ausgehend von aktivierter Essigsäure (Acetyl-CoA) -> summarische Verlängerung der Ketten um jeweils eine C2-Einheit
  • Fettsäuren bilden mit Glycerinphosphat die Triglyceride

Tierernährung

Was sind Aminosäuren und wie können sie aussehen?

Aufbau:

  • Aminogruppe in α-Stellung zur Carboxylgruppe
  • R - variable Seitenketten
  • Glycerin - einfachste Aminosäure
  • Spiegelbildliche Anordnung der L- und D- Isomere -> optische Aktivität durch die tetraedische Anordnung von 4 verschiedenen Gruppen um das α-C-Atom bedingt
  • Bsp. Schwefelhaltige Seitenketten: Cystein, Methionin => Haut, Haar, Federn
  • Bsp. Verzweigte Seitenketten: Valin, Leucin, Isoleucin
  • Bsp. lange Kette: Lysin


Physiologische Einteilung von Aminosäuren:

  • Essentielle Aminosäuren: Arginin (teilweise), Histidin, Isoleucin, Leucin, Lysin, Methionin, Phenylalanin, Threonin, Tryptophan, Valin
  • Nichtessentielle Aminosäuren: Alanin, Asparaginsäure, Cystein bzw. Cystin, Glutaminsäure, Glycin (Geflügel?), Prolin, Serin, Tyrosin


Peptidbindungen:

  • finden an den Kondensationspunkten von Amionsäuren statt 
  • unter aufwand von ATP und Abspaltung von H2O
  • es entstehen Polypeptide und daraus können Proteine entstehen



Tierernährung

Was sind Aufbau/ Struktur und Funktion der Proteine?

Primärstruktur (Sequenz)

– genetisch festgelegte Reihenfolge der Aminosäuren

Sekundärstruktur (Konformation)

– Wasserstoffbrückenbindungen innerhalb einer Peptidkette: Schraubenstruktur (α-Helix)

– Wasserstoffbrückenbindungen zwischen Peptidketten: Faltblattstruktur (β-Struktur)

– Disulfidbrücken erhöhen Stabilität: Verknüpfung von Cystinresten

Tertiärstruktur

 räumliche Anordnung der Peptidkette

– intramolekulare Wechselbeziehungen

Quartärstruktur

– Entstehung von Oligomeren: intermolekulare Wechselbeziehungen von zwei oder mehr Peptidketten; Bindung durch: Wasserstoffbrücken, van-der-Waals-Kräfte, Coulomb‘sche Kräfte


  • Aufbau und Aufgaben eines Proteins werden durch die spezifische Kombination der einzelnen Aminosäuren bestimmt
  • Aminosäurenmuster in Geweben bzw. Produkten sind verschieden; dies ist für den Bedarf der Tiere relevant -> Es besteht ein spezifischer Bedarf an den einzelnen essentiellen Aminosäuren sowie ein unspezifischer Bedarf an Amino-N für die Versorgung mit nichtessentiellen Aminosäuren.


biologischen Funktionen von Proteinen und Beispiele

  • Enzyme: Trypsin, Amylase
  • Strukturprotein: Kollagen (Knorpel, Sehnen), Keratin
  • Kontraktile Proteine: Actin, Myosin (Muskel)
  • Regulatorische Proteine: Proteohormone (Insulin, Parathormon)
  • Speicherproteine: Gliadin (Weizen), Ovalbumin (Ei), Casein (Milch)

Tierernährung

Welcher Faktor limitiert die Proteinbiosynthese?

  • Für uneingeschränkten Ablauf müssen alle benötigten Aminosäuren verfügbar sein
  • Limitierende Aminosäure: begrenzt die Proteinsynthese
  • Die Höhe der Proteinsynthese und das Aminosäurenmuster des gebildeten Proteins bestimmen die Höhe des Aminosäurenbedarfes der Tiere.
  • Spezifisch für: Wachstum, Laktation, Eibildung, Wolle/Haare, Erhaltung, Tierart



Tierernährung

Wie verläuft die Verdauung und Verwertung von Proteinen durch das Tier?

Proteasen

  • Magen: Pepsin (Proteine->Polypeptide), Chymosin (Casein->Paracasein)
  • Pankreassekret: Trypsin (Proteine->Peptide), Chymotrypsin (Polypeptide->Peptide), Carboxypeptidasen (Peptide->Aminosäuren)
  • Darmsaft: Aminopeptidasen (Peptide->Aminosäuren), Dipeptidasen (Dipeptide->Aminosäuren)

=> Bildung inaktiver Vorstufen; Aktivierung im Lumen des Verdauungstraktes (Pepsinogen->Pepsin= 44 freiwerdende Aminosäuren)


Verdauung

  • ca. 75 – 90 % der Proteine des Futters gelangen als Aminosäuren ins Blut => Qualitätseigenschaft des Futters
  • Besonderheit: Proteinumsetzungen durch Mikroorganismen des Pansen


Effizienz der Proteinverwertung

  • Etwa 1/3 des Futterproteins wird üblicherweise durch das Tier in Leistungsprodukte (Körpermasse, Milch, Ei) überführt -> Bei Broilern und Kaltwasserfischen 1/2 oder mehr
  • Der Rest wird ausgeschieden
  • Effizienz und damit Umweltwirkung sind durch die Fütterung beeinflussbar 


Proteinbiosynthese

  • Limitierende Aminosäure: begrenzt die Proteinsynthese
  • Verwendung „überschüssiger“ Aminosäuren?
  • Der „Pool“ freier Aminosäuren im Blut ist klein und unterliegt einem hohen „Turnover“.
  •  Gewebeproteine werden in einem Wechselspiel von Neusynthese und Abbau von Protein ständig erneuter und unterliegen daher auch einem „Turnover“.


Abbau von Aminosäuren

  • Entfernung der α-Aminogruppe
  • Überführung des C-Skelettes in ein gängiges Stoffwechselzwischenprodukt (meist Pyruvat)
  • Umwandlung der Aminogruppe in Harnstoff

1. Oxidative Desaminierung -> Entstehung einer Ketosäure und NH3 (Glutamat->α-Ketoglutarat)

2. Transaminierung -> Übertragung von NH2-Gruppen

3. Decarboxylierung -> Abspaltung von CO2

=> Abbau der C-Gerüste der meisten Aminosäuren zu Pyruvat


  • Ammonium/Ammoniak im Blut
  • Umwandlung in der Leber zu Harnstoff


Harnstoffbildung in der Leber

  • Ausscheidung über den Harn
  • Rückdiffusion in den Darm möglich (besonders bei niedriger N- Versorgung), v.a. Dick- und Blinddarm
  • Beim Wiederkäuer: Rückführung über Speichel und Diffusion in den Pansen

-> Ruminohepatischer Kreislauf


Harnausscheidung

  • Die renale Ausscheidung ist ein wichtiges Regulativ für den N-Stoffwechsel
  • Wichtige Endprodukte des N Stoffwechsels, die renal ausgeschieden werden, sind: Harnstoff, Harnsäure (Geflügel)


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