Lernmaterialien für Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) an der Universität Hohenheim

Greife auf kostenlose Karteikarten, Zusammenfassungen, Übungsaufgaben und Altklausuren für deinen Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) Kurs an der Universität Hohenheim zu.

TESTE DEIN WISSEN

Funktion von Proteinen in biologischen Systemen?

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

Biokatalysatoren (Enzyme)
Transportproteine
Strukturproteine
abwehrstoffe (Imunglobuline)

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Funktion von Proteinen in LM?

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

N-quelle
sensorisch: süß/bitter umami (glutaminsäure)
physikalisch: Stabilisieung von Gelen, Schäumen, emulsionen

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Einteilung von AS? (K)

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

Nicht entbehrlich (essentiell): Valin, Leucin, isoleucin, Phenylalanine, Tryptophan, Methionine, lysin, threonin
bedingt unentbehrlich (semi-essentiell): Arginine, Histidine, Glutamine, Serin, Cystein, Tyrosin
entbehrliche (nicht-essentielle):Glycin, Alanin, Prolin, asparaginsäure, Asparagin, Glutaminsäure

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Was sind saure, basische, neutrale AS? (K)

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

sauer (IPS im sauren): Asparaginsäure, Glutaminsäure,
basisch (IPS im basischen): Arginin, Lysin
neutral (IPS neutral): Alanin, Glycin, Leucin isoleucine, Valin

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Welche Trennmethoden für AS gibt es? (K)

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

Elektrophoretische Trennung (ph>pH(IEP) ->AS=neg,..)
Chromatographische Trennung, HPLC mit vorsäulenderivatisierung:

1. o-Phtaldialdehyd (OPA) -> prim AS (ausser Prolin) = fluoreszierende Isoindole

2. Dansylchlorid -> prim., sek. AS = flourenszierende Sulfonsäureamide

3. 2,4-Dinitro-flourbenzol (Sangers-Reagenz) -> prim. AS

4. Phenylisothiocyanat (PITC) -> prim. Sek. Amine = UV-Detektion

HPLC mit nachsäulenderivatisierung

Ionenaustauschchromatographie mit Nachsäulenreaktion mit Nihydrin

prim. -> blauviolett

sek. -> gelb

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Was sind Co-enzyme?

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

An Katalyse beteiligt
reversible Bindung an das Enzym (als PRosThETisCHE gRUPPE)
verändern sich durchReaktion (regeneration durch zweite Enzymatische Reaktion)
Abspaltung nach Reaktion
z.B. NADP, FAD

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Enzymatische Analyse von LM Inhaltsstoffen. (K)

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

Analytik von..

mono- und Disacchariden: Glucose, fructose
Fruchtsäuren: Citrat, Accetat
Alkoholen und Phenolen: Ethalnol, Glycerin
sonstige: Stärke, sorbit/Xylit

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Beschreibe Histidine. (K)

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

Bildung: PLP abhängige Histidindecarboxylase decarboxyliert Histidinn zu biogenen Histamin
im Menschen: Mastzellen bei allergischer Reaktion
in Lebensmitteln: Käse, Wurst mit Lactokokken
Nachweis: HPLC mit Vorsäul. (OPA)

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Welche Funktion erfüllt das Tripeptid Glutathione (GSSG)?

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

Coenzym (1. Glutathion-Peroxidase 2. Glutathion—Dehydrogenase 3. Glutathion-Reduktase)
element im Redoxsystem der Zelle
tech. Funktion bei der Brotherstellung = Teigerweichung

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Welche strukturebenen haben Proteine? (K)

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

Primär- (Sequenz) -> Konvalente PEptidbindung
Sekundär- (Helix,Faltblatt) -> H-Brücken - zwischen C=O, N-H
Tertiär- (Untereinheiten) -> viele WW (H-Brücken (Peptidgrupopen), SS-Bind (Cys-Reste), Ionenbeziehunng (ASP- und Cys-Reste), hydrophobe bind (Valin- isoleucine -rest)
Quartär- (Gesamtprotein)

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Wie können Proteine eingeteilt werden? (Konfirmation) (K)

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

sklero-(Faser-) Proteine: Gesamte Peptidkette aus einziger regulärer Struktur (wasserunlöslich, unverdaulich) z.B. wollkeratin (a-Helix), Seidenfibrin (ß-Faltblatt)
Sphäro- (Globuläre) Proteine: reguläre, irreguläre Abschnitte wechseln sich ab:

-a-Helix

-ß-Faltblatt

-a-Helix und ß-Faltblatt in getrennten bereichen

-…. Alternierend in Peptidkette

-random coil

z.B. Globuline: Myosin, Hämoglobin; albumine: a-Lactalbumin, ß-Lactalbumin

Lösung ausblenden

TESTE DEIN WISSEN

Was passiert beim Denaturieren von Proteinen?

Lösung anzeigen

TESTE DEIN WISSEN

Partielle oder vollständige, reversible oder irreversible Änderung der nativen Konformation
ohne Lösung kovalenter Bindungen (außer SS-Brücken)
aufheben von H-Brücken, ionischer WW, hydrophober WW

Lösung ausblenden

160573 Karteikarten
1768 Studierende
29 Lernmaterialien

Jetzt loslegen

Beispielhafte Karteikarten für deinen Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) Kurs an der Universität Hohenheim - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Funktion von Proteinen in biologischen Systemen?

Biokatalysatoren (Enzyme)
Transportproteine
Strukturproteine
abwehrstoffe (Imunglobuline)

Funktion von Proteinen in LM?

N-quelle
sensorisch: süß/bitter umami (glutaminsäure)
physikalisch: Stabilisieung von Gelen, Schäumen, emulsionen

Einteilung von AS? (K)

Nicht entbehrlich (essentiell): Valin, Leucin, isoleucin, Phenylalanine, Tryptophan, Methionine, lysin, threonin
bedingt unentbehrlich (semi-essentiell): Arginine, Histidine, Glutamine, Serin, Cystein, Tyrosin
entbehrliche (nicht-essentielle):Glycin, Alanin, Prolin, asparaginsäure, Asparagin, Glutaminsäure

Was sind saure, basische, neutrale AS? (K)

sauer (IPS im sauren): Asparaginsäure, Glutaminsäure,
basisch (IPS im basischen): Arginin, Lysin
neutral (IPS neutral): Alanin, Glycin, Leucin isoleucine, Valin

Welche Trennmethoden für AS gibt es? (K)

Elektrophoretische Trennung (ph>pH(IEP) ->AS=neg,..)
Chromatographische Trennung, HPLC mit vorsäulenderivatisierung:

1. o-Phtaldialdehyd (OPA) -> prim AS (ausser Prolin) = fluoreszierende Isoindole

2. Dansylchlorid -> prim., sek. AS = flourenszierende Sulfonsäureamide

3. 2,4-Dinitro-flourbenzol (Sangers-Reagenz) -> prim. AS

4. Phenylisothiocyanat (PITC) -> prim. Sek. Amine = UV-Detektion

HPLC mit nachsäulenderivatisierung

Ionenaustauschchromatographie mit Nachsäulenreaktion mit Nihydrin

prim. -> blauviolett

sek. -> gelb

Mehr Karteikarten anzeigen

Was sind Co-enzyme?

An Katalyse beteiligt
reversible Bindung an das Enzym (als PRosThETisCHE gRUPPE)
verändern sich durchReaktion (regeneration durch zweite Enzymatische Reaktion)
Abspaltung nach Reaktion
z.B. NADP, FAD

Enzymatische Analyse von LM Inhaltsstoffen. (K)

Analytik von..

mono- und Disacchariden: Glucose, fructose
Fruchtsäuren: Citrat, Accetat
Alkoholen und Phenolen: Ethalnol, Glycerin
sonstige: Stärke, sorbit/Xylit

Beschreibe Histidine. (K)

Bildung: PLP abhängige Histidindecarboxylase decarboxyliert Histidinn zu biogenen Histamin
im Menschen: Mastzellen bei allergischer Reaktion
in Lebensmitteln: Käse, Wurst mit Lactokokken
Nachweis: HPLC mit Vorsäul. (OPA)

Welche Funktion erfüllt das Tripeptid Glutathione (GSSG)?

Coenzym (1. Glutathion-Peroxidase 2. Glutathion—Dehydrogenase 3. Glutathion-Reduktase)
element im Redoxsystem der Zelle
tech. Funktion bei der Brotherstellung = Teigerweichung

Welche strukturebenen haben Proteine? (K)

Primär- (Sequenz) -> Konvalente PEptidbindung
Sekundär- (Helix,Faltblatt) -> H-Brücken - zwischen C=O, N-H
Tertiär- (Untereinheiten) -> viele WW (H-Brücken (Peptidgrupopen), SS-Bind (Cys-Reste), Ionenbeziehunng (ASP- und Cys-Reste), hydrophobe bind (Valin- isoleucine -rest)
Quartär- (Gesamtprotein)

Wie können Proteine eingeteilt werden? (Konfirmation) (K)

sklero-(Faser-) Proteine: Gesamte Peptidkette aus einziger regulärer Struktur (wasserunlöslich, unverdaulich) z.B. wollkeratin (a-Helix), Seidenfibrin (ß-Faltblatt)
Sphäro- (Globuläre) Proteine: reguläre, irreguläre Abschnitte wechseln sich ab:

-a-Helix

-ß-Faltblatt

-a-Helix und ß-Faltblatt in getrennten bereichen

-…. Alternierend in Peptidkette

-random coil

z.B. Globuline: Myosin, Hämoglobin; albumine: a-Lactalbumin, ß-Lactalbumin

Was passiert beim Denaturieren von Proteinen?

Partielle oder vollständige, reversible oder irreversible Änderung der nativen Konformation
ohne Lösung kovalenter Bindungen (außer SS-Brücken)
aufheben von H-Brücken, ionischer WW, hydrophober WW

Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine)

Erstelle und finde Lernmaterialien auf StudySmarter.

Greife kostenlos auf tausende geteilte Karteikarten, Zusammenfassungen, Altklausuren und mehr zu.

Jetzt loslegen

Select your language

Lernmaterialien für Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) an der Universität Hohenheim

Beispielhafte Karteikarten für deinen Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) Kurs an der Universität Hohenheim - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Erstelle und finde Lernmaterialien auf StudySmarter.

Das sind die beliebtesten StudySmarter Kurse für deinen Studiengang Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) an der Universität Hohenheim

Biochemie - Biotechnologie

Mikrobiologie (Biologie I)

Physik II

Biochemie

Lebensmittelchemie und -analytik (KH)

AAMB

Fette abkürzungen

Biochemie (Biologie I)

Allgemeines zur anorganischen Chemie

anorganische Chemie

Organische Chemie

Mikrobiologie

Lebensmittelmikrobiologie

Versuche

Organische Chemie Prüfungsvorbereitung

Mikrobiologie

Chemisches Praktikum OC

Chemie Stoffe

Mikrobiologie AK Fragen

Biochemie und allg. Biotechnologie

Botanik (Biologie I)

Biologie II

Experimente

Lebensmittelmikrobiologie und -hygiene SoSe 2022

Molekularbiologie und Nutrigenomik

LM-Mikrobio und -hygiene

Grundlagen der Ernährung SS 22

Gentechnik

Das sind die beliebtesten Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) Kurse im gesamten StudySmarter Universum

Lebensmittelchemie

Lebensmittelchemie

Lebensmittelchemie

Lebensmittelchemie und -analytik

Die all-in-one Lernapp für Studierende

Greife auf Millionen geteilter Lernmaterialien der StudySmarter Community zu

Erstelle Karteikarten und Zusammenfassungen mit den StudySmarter Tools