Lebensmittelchemie Und -analytik (Proteine) at Universität Hohenheim | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) an der Universität Hohenheim

Greife auf kostenlose Karteikarten, Zusammenfassungen, Übungsaufgaben und Altklausuren für deinen Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) Kurs an der Universität Hohenheim zu.

TESTE DEIN WISSEN
Funktion von Proteinen in biologischen Systemen?
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TESTE DEIN WISSEN
  • Biokatalysatoren (Enzyme)
  • Transportproteine
  • Strukturproteine
  • abwehrstoffe (Imunglobuline)
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TESTE DEIN WISSEN
Funktion von Proteinen in LM?
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TESTE DEIN WISSEN
  • N-quelle
  • sensorisch: süß/bitter umami (glutaminsäure)
  • physikalisch: Stabilisieung von Gelen, Schäumen, emulsionen
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TESTE DEIN WISSEN
Einteilung von AS? (K)
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TESTE DEIN WISSEN
  • Nicht entbehrlich (essentiell): Valin, Leucin, isoleucin, Phenylalanine, Tryptophan, Methionine, lysin, threonin
  • bedingt unentbehrlich (semi-essentiell): Arginine, Histidine, Glutamine, Serin, Cystein, Tyrosin
  • entbehrliche (nicht-essentielle):Glycin, Alanin, Prolin, asparaginsäure, Asparagin, Glutaminsäure
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TESTE DEIN WISSEN
Was sind saure, basische, neutrale AS? (K)
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TESTE DEIN WISSEN
  • sauer (IPS im sauren): Asparaginsäure, Glutaminsäure, 
  • basisch (IPS im basischen): Arginin, Lysin
  • neutral (IPS neutral): Alanin, Glycin, Leucin isoleucine, Valin
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TESTE DEIN WISSEN
Welche Trennmethoden für AS gibt es? (K)
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TESTE DEIN WISSEN
  • Elektrophoretische Trennung (ph>pH(IEP) ->AS=neg,..)
  • Chromatographische Trennung, HPLC mit vorsäulenderivatisierung:
1. o-Phtaldialdehyd (OPA) -> prim AS (ausser Prolin) = fluoreszierende Isoindole
2. Dansylchlorid -> prim., sek. AS = flourenszierende Sulfonsäureamide
3. 2,4-Dinitro-flourbenzol (Sangers-Reagenz) -> prim. AS
4. Phenylisothiocyanat (PITC) -> prim. Sek. Amine = UV-Detektion
  • HPLC mit nachsäulenderivatisierung
Ionenaustauschchromatographie mit Nachsäulenreaktion mit Nihydrin
prim. -> blauviolett
sek. -> gelb

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TESTE DEIN WISSEN
Was sind Co-enzyme?
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TESTE DEIN WISSEN
  • An Katalyse beteiligt
  • reversible Bindung an das Enzym (als PRosThETisCHE gRUPPE)
  • verändern sich durchReaktion (regeneration durch zweite Enzymatische Reaktion)
  • Abspaltung nach Reaktion
  • z.B. NADP, FAD
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TESTE DEIN WISSEN
Enzymatische Analyse von LM Inhaltsstoffen. (K)
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Analytik von..
  • mono- und Disacchariden: Glucose, fructose
  • Fruchtsäuren: Citrat, Accetat
  • Alkoholen und Phenolen: Ethalnol, Glycerin
  • sonstige: Stärke, sorbit/Xylit
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TESTE DEIN WISSEN
Beschreibe Histidine. (K)
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TESTE DEIN WISSEN
  • Bildung: PLP abhängige Histidindecarboxylase decarboxyliert Histidinn zu biogenen Histamin
  • im Menschen: Mastzellen bei allergischer Reaktion
  • in Lebensmitteln: Käse, Wurst mit Lactokokken
  • Nachweis: HPLC mit Vorsäul. (OPA)
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TESTE DEIN WISSEN
Welche Funktion erfüllt das Tripeptid Glutathione (GSSG)?
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TESTE DEIN WISSEN
  • Coenzym (1. Glutathion-Peroxidase 2. Glutathion—Dehydrogenase 3. Glutathion-Reduktase)
  • element im Redoxsystem der Zelle
  • tech. Funktion bei der Brotherstellung = Teigerweichung
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TESTE DEIN WISSEN
Welche strukturebenen haben Proteine? (K)
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TESTE DEIN WISSEN
  • Primär- (Sequenz) -> Konvalente PEptidbindung
  • Sekundär- (Helix,Faltblatt) -> H-Brücken - zwischen C=O, N-H
  • Tertiär- (Untereinheiten) -> viele WW (H-Brücken (Peptidgrupopen), SS-Bind (Cys-Reste), Ionenbeziehunng (ASP- und Cys-Reste), hydrophobe bind (Valin- isoleucine -rest)
  • Quartär- (Gesamtprotein)
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TESTE DEIN WISSEN
Wie können Proteine eingeteilt werden? (Konfirmation) (K)
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TESTE DEIN WISSEN
  • sklero-(Faser-) Proteine: Gesamte Peptidkette aus einziger regulärer Struktur (wasserunlöslich, unverdaulich) z.B. wollkeratin (a-Helix), Seidenfibrin (ß-Faltblatt)
  • Sphäro- (Globuläre) Proteine: reguläre, irreguläre Abschnitte wechseln sich ab:
-a-Helix
-ß-Faltblatt
-a-Helix und ß-Faltblatt in getrennten bereichen
-…. Alternierend in Peptidkette
-random coil
z.B. Globuline: Myosin, Hämoglobin; albumine: a-Lactalbumin, ß-Lactalbumin
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TESTE DEIN WISSEN
Was passiert beim Denaturieren von Proteinen?
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TESTE DEIN WISSEN
  • Partielle oder vollständige, reversible oder irreversible Änderung der nativen Konformation 
  • ohne Lösung kovalenter Bindungen (außer SS-Brücken)
  • aufheben von H-Brücken, ionischer WW, hydrophober WW
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Beispielhafte Karteikarten für deinen Lebensmittelchemie und -analytik (Proteine) Kurs an der Universität Hohenheim - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:
Funktion von Proteinen in biologischen Systemen?
A:
  • Biokatalysatoren (Enzyme)
  • Transportproteine
  • Strukturproteine
  • abwehrstoffe (Imunglobuline)
Q:
Funktion von Proteinen in LM?
A:
  • N-quelle
  • sensorisch: süß/bitter umami (glutaminsäure)
  • physikalisch: Stabilisieung von Gelen, Schäumen, emulsionen
Q:
Einteilung von AS? (K)
A:
  • Nicht entbehrlich (essentiell): Valin, Leucin, isoleucin, Phenylalanine, Tryptophan, Methionine, lysin, threonin
  • bedingt unentbehrlich (semi-essentiell): Arginine, Histidine, Glutamine, Serin, Cystein, Tyrosin
  • entbehrliche (nicht-essentielle):Glycin, Alanin, Prolin, asparaginsäure, Asparagin, Glutaminsäure
Q:
Was sind saure, basische, neutrale AS? (K)
A:
  • sauer (IPS im sauren): Asparaginsäure, Glutaminsäure, 
  • basisch (IPS im basischen): Arginin, Lysin
  • neutral (IPS neutral): Alanin, Glycin, Leucin isoleucine, Valin
Q:
Welche Trennmethoden für AS gibt es? (K)
A:
  • Elektrophoretische Trennung (ph>pH(IEP) ->AS=neg,..)
  • Chromatographische Trennung, HPLC mit vorsäulenderivatisierung:
1. o-Phtaldialdehyd (OPA) -> prim AS (ausser Prolin) = fluoreszierende Isoindole
2. Dansylchlorid -> prim., sek. AS = flourenszierende Sulfonsäureamide
3. 2,4-Dinitro-flourbenzol (Sangers-Reagenz) -> prim. AS
4. Phenylisothiocyanat (PITC) -> prim. Sek. Amine = UV-Detektion
  • HPLC mit nachsäulenderivatisierung
Ionenaustauschchromatographie mit Nachsäulenreaktion mit Nihydrin
prim. -> blauviolett
sek. -> gelb

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Q:
Was sind Co-enzyme?
A:
  • An Katalyse beteiligt
  • reversible Bindung an das Enzym (als PRosThETisCHE gRUPPE)
  • verändern sich durchReaktion (regeneration durch zweite Enzymatische Reaktion)
  • Abspaltung nach Reaktion
  • z.B. NADP, FAD
Q:
Enzymatische Analyse von LM Inhaltsstoffen. (K)
A:
Analytik von..
  • mono- und Disacchariden: Glucose, fructose
  • Fruchtsäuren: Citrat, Accetat
  • Alkoholen und Phenolen: Ethalnol, Glycerin
  • sonstige: Stärke, sorbit/Xylit
Q:
Beschreibe Histidine. (K)
A:
  • Bildung: PLP abhängige Histidindecarboxylase decarboxyliert Histidinn zu biogenen Histamin
  • im Menschen: Mastzellen bei allergischer Reaktion
  • in Lebensmitteln: Käse, Wurst mit Lactokokken
  • Nachweis: HPLC mit Vorsäul. (OPA)
Q:
Welche Funktion erfüllt das Tripeptid Glutathione (GSSG)?
A:
  • Coenzym (1. Glutathion-Peroxidase 2. Glutathion—Dehydrogenase 3. Glutathion-Reduktase)
  • element im Redoxsystem der Zelle
  • tech. Funktion bei der Brotherstellung = Teigerweichung
Q:
Welche strukturebenen haben Proteine? (K)
A:
  • Primär- (Sequenz) -> Konvalente PEptidbindung
  • Sekundär- (Helix,Faltblatt) -> H-Brücken - zwischen C=O, N-H
  • Tertiär- (Untereinheiten) -> viele WW (H-Brücken (Peptidgrupopen), SS-Bind (Cys-Reste), Ionenbeziehunng (ASP- und Cys-Reste), hydrophobe bind (Valin- isoleucine -rest)
  • Quartär- (Gesamtprotein)
Q:
Wie können Proteine eingeteilt werden? (Konfirmation) (K)
A:
  • sklero-(Faser-) Proteine: Gesamte Peptidkette aus einziger regulärer Struktur (wasserunlöslich, unverdaulich) z.B. wollkeratin (a-Helix), Seidenfibrin (ß-Faltblatt)
  • Sphäro- (Globuläre) Proteine: reguläre, irreguläre Abschnitte wechseln sich ab:
-a-Helix
-ß-Faltblatt
-a-Helix und ß-Faltblatt in getrennten bereichen
-…. Alternierend in Peptidkette
-random coil
z.B. Globuline: Myosin, Hämoglobin; albumine: a-Lactalbumin, ß-Lactalbumin
Q:
Was passiert beim Denaturieren von Proteinen?
A:
  • Partielle oder vollständige, reversible oder irreversible Änderung der nativen Konformation 
  • ohne Lösung kovalenter Bindungen (außer SS-Brücken)
  • aufheben von H-Brücken, ionischer WW, hydrophober WW
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