Einführung in die Biochemie at Universität Hamburg

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Elektrisch geladene Aminosäuren 

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Aminozucker

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Tertiärstruktur

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Nukleotidbindedomäne

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Phosphorylierung von Enzymen

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Stereoisomere

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Hypervariable Reste:

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Warum ist die Strukturinformation wichtig?

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Domänen

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Unveränderte Reste

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Sekundärstruktur

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Quartäre Struktur – Assemblierung mehrerer Proteinmoleküle

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Einführung in die Biochemie

Elektrisch geladene Aminosäuren 
Glutamin
Aspartat 
Histidin
Lysin
Arginin 

Einführung in die Biochemie

Aminozucker

Wichtige Monomere für Polysaccharide verschiedener Funktionen (Zellwand, Oberflächenmarker von Proteinen)

Einführung in die Biochemie

Tertiärstruktur

• räumliche Anordnung von Sekundärstrukturelementen
• einzelne Sekundärstrukturelemente meist durch ungeordnete Bereiche miteinander verbunden
• es ergibt sich die Form des Proteinmoleküls (z.B. globulär oder langgestreckt)

Einführung in die Biochemie

Nukleotidbindedomäne

Bindung von ATP

Einführung in die Biochemie

Phosphorylierung von Enzymen

• Modifizierte Aminosäuren: Ser, Thr, Tyr
• Aktivierung oder Deaktivierung
• Konformationsänderung durch elektrostatische Wechselwirkungen
• Multiple Phosphorylierung möglich
• Unterscheidung zwischen gerichteten (nur ein Zielenzym) und multifunktionellen Proteinkinasen (modifizieren verschiedene Enzyme)
• ATP als Phosphoryl-Donor -> Kopplung an Energiestatus der Zelle
• häufig verstärkende Wirkung durch Signalkaskade

Einführung in die Biochemie

Stereoisomere

Die Atome sind in der gleichen Reihenfolge verknüpft, aber räumlich unterschiedlich angeordnet

Einführung in die Biochemie

Hypervariable Reste:

unspezifische Funktion im Protein, Mutationen haben keinen Funktionsverlust bewirkt



Einführung in die Biochemie

Warum ist die Strukturinformation wichtig?

  • Verbindung von Struktur und Funktion
  • Cofaktoren
  • Design von Hemmstoffen (Medikamente)
  • Prozesse der Evolution

Einführung in die Biochemie

Domänen

“…benachbarte Sequenzen in der Polypeptidkette falten sich eigenständig
und bilden kompakte strukturell unabhängige Einheiten – Domäne.”
Richardson, 1981


funktionelle und/oder strukturelle Bedeutung 


• Große Polypeptide bilden viele Domänen
• Domänen umfassen oft ca. 50 – 90 Aminosäuren
• Strukturell unabhängige Einheiten – verhalten sich wie kleine eigenständige Proteine können sich unabhängig voneinander falten (vorsicht!)

Einführung in die Biochemie

Unveränderte Reste

Essentielle Funktion im Protein, z.B. für die Faltung oder katalytisches
Zentrum bei Enzymen



Einführung in die Biochemie

Sekundärstruktur

• räumliche Anordnung nahe benachbarter Aminosäuren
• Wasserstoff-Brücken zwischen dem Carbonyl-Sauerstoff und dem Stickstoff der Aminogruppe von nicht direkt benachbarten Aminosäuren
• vorzugsweise zwei Strukturen: α-Helix und β-Faltblatt

Einführung in die Biochemie

Quartäre Struktur – Assemblierung mehrerer Proteinmoleküle

• Bildung von großen Komplexen für komplexere Funktionen
• Vorteile Synthese von kleineren Einheiten gegenüber sehr langen Ketten:
- weniger fehlerhaft bei der Synthese und Faltung
- Defekte in einer Untereinheit können durch den Austausch einer einzigen Untereinheit behoben werden

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