Einführung In Die Biochemie at Universität Hamburg

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Elektrisch geladene Aminosäuren

Glutamin

Aspartat

Histidin

Lysin

Arginin

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Aminozucker

Wichtige Monomere für Polysaccharide verschiedener Funktionen (Zellwand, Oberflächenmarker von Proteinen)

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Tertiärstruktur

• räumliche Anordnung von Sekundärstrukturelementen
• einzelne Sekundärstrukturelemente meist durch ungeordnete Bereiche miteinander verbunden
• es ergibt sich die Form des Proteinmoleküls (z.B. globulär oder langgestreckt)

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Nukleotidbindedomäne

Bindung von ATP

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Phosphorylierung von Enzymen

• Modifizierte Aminosäuren: Ser, Thr, Tyr
• Aktivierung oder Deaktivierung
• Konformationsänderung durch elektrostatische Wechselwirkungen
• Multiple Phosphorylierung möglich
• Unterscheidung zwischen gerichteten (nur ein Zielenzym) und multifunktionellen Proteinkinasen (modifizieren verschiedene Enzyme)
• ATP als Phosphoryl-Donor -> Kopplung an Energiestatus der Zelle
• häufig verstärkende Wirkung durch Signalkaskade

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Stereoisomere

Die Atome sind in der gleichen Reihenfolge verknüpft, aber räumlich unterschiedlich angeordnet

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Hypervariable Reste:

unspezifische Funktion im Protein, Mutationen haben keinen Funktionsverlust bewirkt

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Warum ist die Strukturinformation wichtig?

Verbindung von Struktur und Funktion
Cofaktoren
Design von Hemmstoffen (Medikamente)
Prozesse der Evolution

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Domänen

“…benachbarte Sequenzen in der Polypeptidkette falten sich eigenständig
und bilden kompakte strukturell unabhängige Einheiten – Domäne.”
Richardson, 1981

funktionelle und/oder strukturelle Bedeutung

• Große Polypeptide bilden viele Domänen
• Domänen umfassen oft ca. 50 – 90 Aminosäuren
• Strukturell unabhängige Einheiten – verhalten sich wie kleine eigenständige Proteine können sich unabhängig voneinander falten (vorsicht!)

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Unveränderte Reste

Essentielle Funktion im Protein, z.B. für die Faltung oder katalytisches
Zentrum bei Enzymen

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Sekundärstruktur

• räumliche Anordnung nahe benachbarter Aminosäuren
• Wasserstoff-Brücken zwischen dem Carbonyl-Sauerstoff und dem Stickstoff der Aminogruppe von nicht direkt benachbarten Aminosäuren
• vorzugsweise zwei Strukturen: α-Helix und β-Faltblatt

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Quartäre Struktur – Assemblierung mehrerer Proteinmoleküle

• Bildung von großen Komplexen für komplexere Funktionen
• Vorteile Synthese von kleineren Einheiten gegenüber sehr langen Ketten:
- weniger fehlerhaft bei der Synthese und Faltung
- Defekte in einer Untereinheit können durch den Austausch einer einzigen Untereinheit behoben werden

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