Einführung In Die Biochemie at Universität Hamburg | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Einführung in die Biochemie an der Universität Hamburg

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TESTE DEIN WISSEN
Elektrisch geladene Aminosäuren 
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TESTE DEIN WISSEN
Glutamin
Aspartat 
Histidin
Lysin
Arginin 
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TESTE DEIN WISSEN

Aminozucker

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TESTE DEIN WISSEN

Wichtige Monomere für Polysaccharide verschiedener Funktionen (Zellwand, Oberflächenmarker von Proteinen)

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TESTE DEIN WISSEN

Tertiärstruktur

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TESTE DEIN WISSEN

• räumliche Anordnung von Sekundärstrukturelementen
• einzelne Sekundärstrukturelemente meist durch ungeordnete Bereiche miteinander verbunden
• es ergibt sich die Form des Proteinmoleküls (z.B. globulär oder langgestreckt)

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TESTE DEIN WISSEN

Nukleotidbindedomäne

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TESTE DEIN WISSEN

Bindung von ATP

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TESTE DEIN WISSEN

Phosphorylierung von Enzymen

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TESTE DEIN WISSEN

• Modifizierte Aminosäuren: Ser, Thr, Tyr
• Aktivierung oder Deaktivierung
• Konformationsänderung durch elektrostatische Wechselwirkungen
• Multiple Phosphorylierung möglich
• Unterscheidung zwischen gerichteten (nur ein Zielenzym) und multifunktionellen Proteinkinasen (modifizieren verschiedene Enzyme)
• ATP als Phosphoryl-Donor -> Kopplung an Energiestatus der Zelle
• häufig verstärkende Wirkung durch Signalkaskade

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TESTE DEIN WISSEN

Stereoisomere

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TESTE DEIN WISSEN

Die Atome sind in der gleichen Reihenfolge verknüpft, aber räumlich unterschiedlich angeordnet

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TESTE DEIN WISSEN

Hypervariable Reste:

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TESTE DEIN WISSEN

unspezifische Funktion im Protein, Mutationen haben keinen Funktionsverlust bewirkt



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TESTE DEIN WISSEN

Warum ist die Strukturinformation wichtig?

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TESTE DEIN WISSEN
  • Verbindung von Struktur und Funktion
  • Cofaktoren
  • Design von Hemmstoffen (Medikamente)
  • Prozesse der Evolution
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TESTE DEIN WISSEN

Domänen

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TESTE DEIN WISSEN

“…benachbarte Sequenzen in der Polypeptidkette falten sich eigenständig
und bilden kompakte strukturell unabhängige Einheiten – Domäne.”
Richardson, 1981


funktionelle und/oder strukturelle Bedeutung 


• Große Polypeptide bilden viele Domänen
• Domänen umfassen oft ca. 50 – 90 Aminosäuren
• Strukturell unabhängige Einheiten – verhalten sich wie kleine eigenständige Proteine können sich unabhängig voneinander falten (vorsicht!)

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TESTE DEIN WISSEN

Unveränderte Reste

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TESTE DEIN WISSEN

Essentielle Funktion im Protein, z.B. für die Faltung oder katalytisches
Zentrum bei Enzymen



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TESTE DEIN WISSEN

Sekundärstruktur

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TESTE DEIN WISSEN

• räumliche Anordnung nahe benachbarter Aminosäuren
• Wasserstoff-Brücken zwischen dem Carbonyl-Sauerstoff und dem Stickstoff der Aminogruppe von nicht direkt benachbarten Aminosäuren
• vorzugsweise zwei Strukturen: α-Helix und β-Faltblatt

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TESTE DEIN WISSEN

Quartäre Struktur – Assemblierung mehrerer Proteinmoleküle

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TESTE DEIN WISSEN

• Bildung von großen Komplexen für komplexere Funktionen
• Vorteile Synthese von kleineren Einheiten gegenüber sehr langen Ketten:
- weniger fehlerhaft bei der Synthese und Faltung
- Defekte in einer Untereinheit können durch den Austausch einer einzigen Untereinheit behoben werden

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Q:
Elektrisch geladene Aminosäuren 
A:
Glutamin
Aspartat 
Histidin
Lysin
Arginin 
Q:

Aminozucker

A:

Wichtige Monomere für Polysaccharide verschiedener Funktionen (Zellwand, Oberflächenmarker von Proteinen)

Q:

Tertiärstruktur

A:

• räumliche Anordnung von Sekundärstrukturelementen
• einzelne Sekundärstrukturelemente meist durch ungeordnete Bereiche miteinander verbunden
• es ergibt sich die Form des Proteinmoleküls (z.B. globulär oder langgestreckt)

Q:

Nukleotidbindedomäne

A:

Bindung von ATP

Q:

Phosphorylierung von Enzymen

A:

• Modifizierte Aminosäuren: Ser, Thr, Tyr
• Aktivierung oder Deaktivierung
• Konformationsänderung durch elektrostatische Wechselwirkungen
• Multiple Phosphorylierung möglich
• Unterscheidung zwischen gerichteten (nur ein Zielenzym) und multifunktionellen Proteinkinasen (modifizieren verschiedene Enzyme)
• ATP als Phosphoryl-Donor -> Kopplung an Energiestatus der Zelle
• häufig verstärkende Wirkung durch Signalkaskade

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Q:

Stereoisomere

A:

Die Atome sind in der gleichen Reihenfolge verknüpft, aber räumlich unterschiedlich angeordnet

Q:

Hypervariable Reste:

A:

unspezifische Funktion im Protein, Mutationen haben keinen Funktionsverlust bewirkt



Q:

Warum ist die Strukturinformation wichtig?

A:
  • Verbindung von Struktur und Funktion
  • Cofaktoren
  • Design von Hemmstoffen (Medikamente)
  • Prozesse der Evolution
Q:

Domänen

A:

“…benachbarte Sequenzen in der Polypeptidkette falten sich eigenständig
und bilden kompakte strukturell unabhängige Einheiten – Domäne.”
Richardson, 1981


funktionelle und/oder strukturelle Bedeutung 


• Große Polypeptide bilden viele Domänen
• Domänen umfassen oft ca. 50 – 90 Aminosäuren
• Strukturell unabhängige Einheiten – verhalten sich wie kleine eigenständige Proteine können sich unabhängig voneinander falten (vorsicht!)

Q:

Unveränderte Reste

A:

Essentielle Funktion im Protein, z.B. für die Faltung oder katalytisches
Zentrum bei Enzymen



Q:

Sekundärstruktur

A:

• räumliche Anordnung nahe benachbarter Aminosäuren
• Wasserstoff-Brücken zwischen dem Carbonyl-Sauerstoff und dem Stickstoff der Aminogruppe von nicht direkt benachbarten Aminosäuren
• vorzugsweise zwei Strukturen: α-Helix und β-Faltblatt

Q:

Quartäre Struktur – Assemblierung mehrerer Proteinmoleküle

A:

• Bildung von großen Komplexen für komplexere Funktionen
• Vorteile Synthese von kleineren Einheiten gegenüber sehr langen Ketten:
- weniger fehlerhaft bei der Synthese und Faltung
- Defekte in einer Untereinheit können durch den Austausch einer einzigen Untereinheit behoben werden

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