Genetik at Universität Göttingen

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Nennen Sie drei Ubiquitin-ähnliche Proteine und ihre Aufgaben


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Welche prä-mRNA Prozessierungen werden co-transkriptionell 
durchgeführt? 


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Beschreiben sie die Hauptkomponenten des Zytoskelett.


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Was ist das zentrale Dogma der Molekularbiologie?


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Welches sind die beiden häufigsten DNA Schäden, wodurch werden sie verursacht und wie werden sie repariert? Welche anderen DNA-Schäden sind unvermeidbar, da die auslösenden Agenzien durch unverzichtbare metabolische Vorgänge generiert werden?


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Warum Warum werden die Basen bei der Erkennung durch Glykosylasen aus der Duplex geflippt? Wie muß dann die Glykosylase nach einer geschädigten Basen suchen? Warum könnte dies besonders in Eukaryoten schwierig sein?


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Welche Signale zum Protein-Targeting gibt es? Was sind ihre Unterschiede und Gemeinsamkeiten


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Aufgaben der Hauptzelltypen 

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Was ist Transduktion? Welche Varianten kennen Sie? Nennen Sie Beispiele. Was ist ein Cosmid?


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Woraus sind Mitochondrien und Chloroplasten entstanden?


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Welche Aufgaben haben die verschiedenen Enzyme an der prokaryotischen Replikationsgabel? Welche Probleme entstehen durch die Antiparallelität der Stränge der DNA-Doppelhelix und wie wird dieses Problem gelöst („Posaunenmodell“)? 
 Problem der Antiparallelität


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Wie muss der Abstand (in Aminosäuren) von Aminosäuren sein, deren Reste in einer alpha−Helix auf derselben Seite der alpha−Helix stehen sollen?

Wie ist dies bei einem beta-Strang? Welche Reste stehen hier jeweils auf der gleichen Seite?


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Genetik


Nennen Sie drei Ubiquitin-ähnliche Proteine und ihre Aufgaben


- NEDD8: Ubiquitinilierung der SCF E3 Ligase und regulation dieser

- SUMO:Kernfunktionen, Transport und RNA-Reparatur

-Atg12: Autophagie 


Genetik


Welche prä-mRNA Prozessierungen werden co-transkriptionell 
durchgeführt? 



- Polyadenylierung ( 3`-Ende) : Anhängen von diversen Adenosinen an 5´Ende 

- Capping: Anhängen von methyliertem Guanin an das 5'-Ende. Dient dem Schutz vor en- zymatischem Abbau und der erkennumg am Ribosom

- Spleißen: Herausschneiden von Introns und Extrons 



Genetik


Beschreiben sie die Hauptkomponenten des Zytoskelett.



- 3 Filamenttypen: Mikrotubuli, Aktinfilamente, Intermediärfilamente

-  Gemeinsamkeiten: Bestehen aus Untereinheiten und durchführen dynamische Rearangements


-  Aktin und Mikrotubuli:

-> MT aus alpha- und beta Heterodoxeren
-> Inherente Polarität

-> Hochkonserviert (Vorläufer auch bei Prokaryoten)

-> Aktin: ATP

-> Tubulin: GTP ( alpha- und beta Tubulin)


-  Intermediärfilamente: 

-> nicht polar
-> lange a-Helix, 2 Dimere lagern sich zu einem Tetramer

-  wir haben noch Nukleotidbindenede und Hydrolysierende Monomere

-> ATP, GTP
-> dynamische Instabilität -> Tretmühlenverfahren


-  Proteine die mit den Enden, Monomer, Polymer agieren, zur Regulation der Dynamik, Stabilität und Transport


Genetik


Was ist das zentrale Dogma der Molekularbiologie?



- DNA macht RNA, welche wiederum Proteine herstellen, keiner dieser Schritte kann rückwärts ablaufen

-  Informationen in einem Protein können nicht „rausgenommen“ werden, da Information in Form von Aminosäuren-Seq.


Genetik


Welches sind die beiden häufigsten DNA Schäden, wodurch werden sie verursacht und wie werden sie repariert? Welche anderen DNA-Schäden sind unvermeidbar, da die auslösenden Agenzien durch unverzichtbare metabolische Vorgänge generiert werden?



- häufigste DNA-Schäden: Einzelstrangbrüche und Depurinierung -> beide hydrolytisch durch H2O verursacht


-  Reparatur der Einzelstrangbrüche: DNA-Ligase ( ATP-abhängig) 

-> Ligation
-> „Single strand break repair“ (SSBR)

 -> Liagtion durch Ligase III
-> Erfordert: Vorhandensein einer 3 ́-OH- und 5 ́-P-Gruppe am Einzelstrangbruch 

-> dabei häufig Verlust des Nukleotids
-> Rückgrat durch Kondensationsreaktion wieder repariert 


-  Reparatur der Depurinierung: BER

-> Glykosylase schneidet Base spezifisch aus (Glykosylase erkennen spezifische Fehler)

-> AP-Stelle entsteht 

->mit AP-Endonukleasen
-> Neusynthese durch Polymerase (Auffüllen), Nukleotide ersetzt

-> BER = Basenextinktionsreperatur 


-  weitere DNA-Schäden: Depyrimidierung und Hydroxymethyluracil
-> Hydrolytische Schäden, oxidative Sauerstoffspezies, Methylierung, Adukte 

-> kommen aus natürlichen Quellen und sind somit unvermeidbar

-> UV-Licht, Sauerstoff, Wasser,...


-  DNA Reperaturmechanismen: Entfernen oder beheben den Schaden und stellen i.d.R. die ursprüngliche Situation wieder her

-> Direkte Schadensumkehr: Die chem. Modifikation einer Base wird in einer weiteren chem. Reaktion wieder rückgängig gemacht

-> Basenexzisionsreperatur (BER), Nukleotidexzisionsreparatur (NER), Nicht- homologes end-joining (NHEJ), Homologe Rekombination (HR)


Genetik


Warum Warum werden die Basen bei der Erkennung durch Glykosylasen aus der Duplex geflippt? Wie muß dann die Glykosylase nach einer geschädigten Basen suchen? Warum könnte dies besonders in Eukaryoten schwierig sein?


- werden geflippt, da so alle Seiten der Basen von der Glykosylase überprüft werden können (spezifische Erkennung)

-  Glykolen suchen gesamten Strang ab und flippen jede Base 

-> Auch Auch unbeschädigte Basen werden geflippt, haben aber nicht genug Bindungsenergie zum Enzym, um einen hinreichend stabilen Komplex zu bilden

-> flippt Basen in eine selektive, aktive Seitentasche, welche die Geometrie der Basen und Unregelmäßigkeiten erfasst

-> wenn falsche Basenpaarung vorliegt ist Bindungsenergie hoch genug um Komplex mit der Glykolase zu bilden und Schaden zu beheben 

-> Glykosylase bildet stabilen Enzym-Basen-Komplex mit defekter Base

-> Fährt auf DNA entlang


-> bei Eukaryoten ist die DNA meist dicht in Chromatin verpackt ⇒ Müssen DNA und Histone auftrennen



Genetik


Welche Signale zum Protein-Targeting gibt es? Was sind ihre Unterschiede und Gemeinsamkeiten


-  Matrix-Proteine:

-> MTS: Matrix-targeting-sequence

-> Signalsequenz am N-Terminus 

-> Wird nach Translokation durch Signalpetidase abgespalten


-  Membran- & Intermembranraum Proteine: 

-> Interne Signalsequenz

-> wird nicht abgespalten, ist Membrananker


-  Peroxisomen:

-> PTS: Peroxisomal tagerting signal

-> am C-Terminus

-> Signalsequenz wird nicht abgespalten

-> Gefaltete Proteine mit Co-Faktoren und Proteinoligomere können transportiert werden


-  ER:
-> ER signal sequence: Leader-Peptid mit 8 hydrophoben AS am N-Terminus

 -> Co-translationaler Transport von Proteinen:

-> Protein wird während Synthese transloziert

-> Leader-Peptid wird durch Signalpeptidase abgespalten, bevor Protein vollständig synthetisiert

-> SRP im Cytosol bindet Leader-peptid
-> SRP-Rezeptoren an der Membran


-  Im ER verbleibende Proteine:
-> ER retention signal: 4 AS am C-Terminus
-> Katalysatoren für Faltung und Assemblieren von translozierten Proteinen

-> (Chaperone, Foldasen)



- Kernlokalisierung und Kernexport Signale

--NLS: Nuclear localization sequence
-> Kurze Sequenz aus positiven AS

--NES: Nuclear export sequence
-> kurze Sequence mit hydrophoben AS


Gemeinsamkeiten:

-> an verschieden Positionen im Protein ( aber müssen an Oberfläche konfirmiert sein wenn sie genutzt werden soll)

-> Werden nicht abgespalten
-> Signal in einem protein reicht für Co-Transport
-> es können auch sehr große Proteine transportiert werden
-> Proteine unter 30 kDA können so durch die Poren ohne Exprimierung



Genetik

Aufgaben der Hauptzelltypen 

- Mikrotubuli : Versikeltransport, Flagellenbewegung, Organellentransport, Trennen der Chromosomen


-  Aktin: Zellfilamente, Erhalt der Zellgestalt ( netzartig unter Plasmamembran), Organellentransport
-> Muskelbewegung -> Myosine: Verspannen auch die Actinfilamente zur Stabilisierung und sorgen für den Kurzstreckentransport


-  Intermediärfilamente: Mechanische Stabilität ( sind am stabilsten)

Genetik


Was ist Transduktion? Welche Varianten kennen Sie? Nennen Sie Beispiele. Was ist ein Cosmid?


Def.: Gentransfer mithilfe von Phagen oder Vieren 

- Transduktion: Rezipienten Zelle + in Viren/Phagen verpackte DNA
-> Varianten-> generelle(P1), spezifische(Lambda Phagen) und kombinierte (Cosmide)

- Cosmide: umgebaute Lambda-Phage mit Cos-Sites

 -> Fremd-DNA + Cos-Sites + in vitro Verpackung


Genetik


Woraus sind Mitochondrien und Chloroplasten entstanden?



aus phagocytierenden Mitochondrien

 - Endosymbionten - Theorie


Genetik


Welche Aufgaben haben die verschiedenen Enzyme an der prokaryotischen Replikationsgabel? Welche Probleme entstehen durch die Antiparallelität der Stränge der DNA-Doppelhelix und wie wird dieses Problem gelöst („Posaunenmodell“)? 
 Problem der Antiparallelität


- Topoisomerase I/II verhindert Supercoil der DNA

- Helikase trennt WBB zwischen Basen 

- SSB-Proteine stabilisieren Einzelstrang 

- Primase: Synthese von Primern 

- Polymerase III: Polymerase und Synthese des neuen Strang 

- gamma-Komplex: clamp loader

- Polymerase I: Entfernen der Primer und ligieren der DNA

- DNA Ligase: Reifung des Lagging strand

- sliding clamps: erhöht Prozessivität der DNA Polymerase

- RNase H: entfernt Primer und Prozessierung der Okazaki-Fragmente 


Problem:

- beide entwunden Stränge sind antiparallel mit unterschiedlicher Polarität

- Gegensatz zur DNA-Synthese ist Leitstrang 3`-5` und Folgestrang 5`-3` und wird Stück für Stück synthetisiert 

- daher muss bestimmter Bereich freilegt werden woran ein Primer binden kann an dem dann die Okazaki Fragmente angelegt werden 

-> Posaunenmodell


- Posaunenmodell: Replikation von Leit- und Folgestrang erfolgt koordiniert 

-> letzte Matrize des Folgestranges eine Schleife bildet

-> dadurch entsteht eine Struktur, die sich so ähnlich wie der Außenzug einer Posaune bewegt und sich mit der Vorwärtsbewegung der Replikationsgabel verlängert

-> wenn Polymerase d. Folgestranges einen Abschnitt erreicht, der bereits repliziert ist, wird die gleitende Klammer freigesetzt und eine neue Schleife gebildet

-> t-komplex: Flexible Arme → Schleifenbildung → „Von hinten an die DNA rankommen“ - Okazaki-Fragmente


- sliding clamps: Erhöhen Prozessivität durch starke Zunahme der lokalen Konz. von Primer / Polymerase


Genetik


Wie muss der Abstand (in Aminosäuren) von Aminosäuren sein, deren Reste in einer alpha−Helix auf derselben Seite der alpha−Helix stehen sollen?

Wie ist dies bei einem beta-Strang? Welche Reste stehen hier jeweils auf der gleichen Seite?



- alpha-Helix: 3.6 Aminosäuren pro Windung 

-> 3.6 * 2 = 7

-> Abstand von 7 Anström , dann liegen die Reste auf derselben Seite 


- beta-Strang: Reste stehen abwechselnd oberhalb und unterhalb der Faltblatt-Ebene

-> Abstand von 2 Aminosäuren
-> NH, O=R: auf gleicher Seite 

-> H, Reste: alternierend


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