Biochemie Klausurtipps at Universität Düsseldorf | Flashcards & Summaries

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TESTE DEIN WISSEN
Die Hämbiosynthese wird durch (....) positiv reguliert.
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TESTE DEIN WISSEN
JAK-Stat-Signalweg
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TESTE DEIN WISSEN
Erythropoetin
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TESTE DEIN WISSEN
Zytokin
steuert Erythropoese im KM
wird hauptsächlich in peritubulären Fibroblasten in der Niere gebildet, geringe Menge in Hepatozyten

Stimulus für Produktion: Hypoxie in den Nierenarterien

-> Verlagerung der alpha-UE des Hypoxie-induzierten Faktors (HIF-alpha)

im Zellkern bindet HIF-alpha an HIF-ß -> Heterodimer HIF-1

HIF-1 bindet an CREB -> Komplex bindet an 3'Ende des EPO-Gens -> Transkription

Translation in Ribosomen

Bindet dann im KM an EPO-R auf der Oberfläche von Erythroblasten -> Teilung & Reifung

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TESTE DEIN WISSEN
Ethanolabbau
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TESTE DEIN WISSEN
im Cytosol

1) Ethanol + NAD -> Acetaldehyd + NADH 

Enzym: Alkohol-DH

im Mitochondrium

2) Acetaldehyd + NAD -> Acetat + NADH

Enzym: mitochondriale Aldehyd-DH2

MEOS = mirkosomales Ethanol-oxidierendes System, abhängig von CYP2E1

Katalase: generiert im Peroxisom aus H2O2  H2O
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TESTE DEIN WISSEN
Akute-Phase-Proteine
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TESTE DEIN WISSEN
Fibrinogen, Prothrombin -> Koagulation, Gewebereparatur

Komplementfaktoren -> Opsonisierung, Lyse

Präkallikrein -> Vasodilatation, Permeabilität

CRP -> Opsonisierung, Komplementaktivierung

Haptoglobin, LBP, Coeruloplasmin  -> Radikalfänger, Hb-Fänger, Cholesterintransporter
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Wovon hängt die NADPH-Oxidase ab?
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
FADH2
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TESTE DEIN WISSEN
Sichelzellanämie
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TESTE DEIN WISSEN
Punktmutation in der ß-GlobinketteGlu 6 -> Val 6
beeinflusst nicht den Sauerstofftransport, führt aber bei homozygoten Trägern zu Strukturveränderung des Hb bzw des ganzen Erys
Zusammenlagerung führt zu Organinfarkten

verminderte Löslichkeit des Hb
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TESTE DEIN WISSEN
Struktur Hb
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TESTE DEIN WISSEN
alpha2 ß2 Tetramer
jede der 4 UE enthalten nicht-kovalent gebundene Häm-Gruppe
jede Häm-Gruppe kann je 1 O2 binden
heterocyclisches Ringsystem = Protoporphyrin 4
besteht aus 4 Pyrrolderivaten, über Methinbrücken verbunden
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TESTE DEIN WISSEN
Impfprinzip EpiVac Corona
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TESTE DEIN WISSEN
Peptidantigen
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TESTE DEIN WISSEN
Hb C
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TESTE DEIN WISSEN
mikrozytäre Anämie, Splenomegalie

verminderte Löslichkeit des Hb

Punktmutation in der ß-Kette -> Hämolyse
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Thrombozytenaktivierung + Mediatoren
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
führt zu shape change (kugelige Form) und Ausbildung von Pseudopodien
führt zu Sekretion von Mediatoren v.a. ADP & Aktivierung von Transmembranrezeptoren zB Integrine

Mediatoren Thrombozytenaggregation:


Thromboxan A2 -> TP (GPCR) -> Rho-Aktivierung -> shape change

ADP -> P2Y1 / -> Gq -> Phospholipase C -> mehr Calcium -> shape change, Aggregation

Thrombin -> PAR (Protease-aktiverender R) -> Gq -> PLCß


Mediatoren Thrombusfestigung:

ADP -> P2Y12 -> Gi -> Adenylatzyklase -> weniger cAMP -> Aggregation & Thrombusfestigung
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Thrombozytenadhäsion
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
  • durch vWF aus Endothelzellen über GP1b/IX
  • durch Kontakt des GP2a/3b mit Kollagen der subendothelialen Matrix
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Hämoglobin M
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TESTE DEIN WISSEN
Meth-Hb

Punktmutation in der Häm-Tasche (Sauerstoffbindungstasche)

Meth-Hb Bildung durch vermehrte Oxidierbarkeit da Häm ungeschützt
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Q:
Die Hämbiosynthese wird durch (....) positiv reguliert.
A:
JAK-Stat-Signalweg
Q:
Erythropoetin
A:
Zytokin
steuert Erythropoese im KM
wird hauptsächlich in peritubulären Fibroblasten in der Niere gebildet, geringe Menge in Hepatozyten

Stimulus für Produktion: Hypoxie in den Nierenarterien

-> Verlagerung der alpha-UE des Hypoxie-induzierten Faktors (HIF-alpha)

im Zellkern bindet HIF-alpha an HIF-ß -> Heterodimer HIF-1

HIF-1 bindet an CREB -> Komplex bindet an 3'Ende des EPO-Gens -> Transkription

Translation in Ribosomen

Bindet dann im KM an EPO-R auf der Oberfläche von Erythroblasten -> Teilung & Reifung

Q:
Ethanolabbau
A:
im Cytosol

1) Ethanol + NAD -> Acetaldehyd + NADH 

Enzym: Alkohol-DH

im Mitochondrium

2) Acetaldehyd + NAD -> Acetat + NADH

Enzym: mitochondriale Aldehyd-DH2

MEOS = mirkosomales Ethanol-oxidierendes System, abhängig von CYP2E1

Katalase: generiert im Peroxisom aus H2O2  H2O
Q:
Akute-Phase-Proteine
A:
Fibrinogen, Prothrombin -> Koagulation, Gewebereparatur

Komplementfaktoren -> Opsonisierung, Lyse

Präkallikrein -> Vasodilatation, Permeabilität

CRP -> Opsonisierung, Komplementaktivierung

Haptoglobin, LBP, Coeruloplasmin  -> Radikalfänger, Hb-Fänger, Cholesterintransporter
Q:
Wovon hängt die NADPH-Oxidase ab?
A:
FADH2
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Q:
Sichelzellanämie
A:
Punktmutation in der ß-GlobinketteGlu 6 -> Val 6
beeinflusst nicht den Sauerstofftransport, führt aber bei homozygoten Trägern zu Strukturveränderung des Hb bzw des ganzen Erys
Zusammenlagerung führt zu Organinfarkten

verminderte Löslichkeit des Hb
Q:
Struktur Hb
A:
alpha2 ß2 Tetramer
jede der 4 UE enthalten nicht-kovalent gebundene Häm-Gruppe
jede Häm-Gruppe kann je 1 O2 binden
heterocyclisches Ringsystem = Protoporphyrin 4
besteht aus 4 Pyrrolderivaten, über Methinbrücken verbunden
Q:
Impfprinzip EpiVac Corona
A:
Peptidantigen
Q:
Hb C
A:
mikrozytäre Anämie, Splenomegalie

verminderte Löslichkeit des Hb

Punktmutation in der ß-Kette -> Hämolyse
Q:
Thrombozytenaktivierung + Mediatoren
A:
führt zu shape change (kugelige Form) und Ausbildung von Pseudopodien
führt zu Sekretion von Mediatoren v.a. ADP & Aktivierung von Transmembranrezeptoren zB Integrine

Mediatoren Thrombozytenaggregation:


Thromboxan A2 -> TP (GPCR) -> Rho-Aktivierung -> shape change

ADP -> P2Y1 / -> Gq -> Phospholipase C -> mehr Calcium -> shape change, Aggregation

Thrombin -> PAR (Protease-aktiverender R) -> Gq -> PLCß


Mediatoren Thrombusfestigung:

ADP -> P2Y12 -> Gi -> Adenylatzyklase -> weniger cAMP -> Aggregation & Thrombusfestigung
Q:
Thrombozytenadhäsion
A:
  • durch vWF aus Endothelzellen über GP1b/IX
  • durch Kontakt des GP2a/3b mit Kollagen der subendothelialen Matrix
Q:
Hämoglobin M
A:
Meth-Hb

Punktmutation in der Häm-Tasche (Sauerstoffbindungstasche)

Meth-Hb Bildung durch vermehrte Oxidierbarkeit da Häm ungeschützt
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