Proteine_Enzyme at Universität Bonn | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Proteine_Enzyme an der Universität Bonn

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​Wie setzt sich Aspartam zusammen?

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Dipeptid aus L-Aspartyl-L-Phenylalanin (Methylester): Süßstoff, 200x süßer als Rohrzucker


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Wie wird das Molekulargewicht einer AS bzw. eines Peptids gemessen?

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​Messung in Dalton: 

  • 1 Dalton D entspricht einer Atommasseneinheit

Bsp:

  • Das mittlere Molekulargewicht einer AS liegt bei 110 (Molekulargewicht ohne Angabe von Einheit)
  • Da die meisten Proteine 50-2000 AS-Reste enthalten liegt deren Molekulargewicht zwischen 5.500 und 220.000
  • Somit hat ein Protein mit dem Molekulargewicht von 50.000 eine Masse von 50.000 d bzw. 50 kDa


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Wie kann man beweisen, dass sich Proteine aus AS zusammensetzen?

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  • Durch Hydrolyse
    • zB durch 24-stündiges Kochen mit Salzsäure:
      • Abbau zu AS-Bausteinen
      • können dann mit Dünnschichtchromatographie oder der automatischen AS-Analyse an Ionenaustauscherharzen nachgewiesen werden (Chromatogramm!)


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Welche Methoden zur Feststellung (Detektion) und Charakterisierung von Proteinen kennen Sie?

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Man nennt es auch Proteinanalyse = PROTEOMICS


Methoden sind die Bestimmung 

  • der apparenten Molekülgröße mit SDS – PAGE 
  • des exakten Molekulargewichtes mit MALDI-ToF Massenspektrometrie
  • der Aminosäurezusammensetzung mit IonenaustauscherChromatograph
  • der Aminosäuresequenz mit dem Edman-Abbau
    (oder einer massenspektrometrischen Sequenziertechnik bzw. durch Sequenzierung der zugrunde liegenden DNA-Sequenz)


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Wie sind Proteine aufgebaut?

Primärstruktur

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  1. Primärstruktur
  • Proteine besitzen spezifische/einzigartige Aminosäuresequenzen, die von Genen bestimmt werden
  • Im Organismus des Menschen nur L-Aminosäuren
  • Peptide aus L-Aminosäuren, die über Peptidbindungen zwischen a-Aminogruppen udn a-Carboxylgruppen verknüpft sind
  • Veränderungen in der AS-Sequenz können funktionelle Anomalien und Krankheiten hervorrufen:
    • zB Sichelzellanämie, beruht auf Austausch einer einzigen Aminosäure in einem einzigen Protein, dem Hämoglobin (Glu durch Val ausgetauscht)



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Wie sind die allgemeinen Prinzipien der Raumstruktur?

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  • bei den meisten Proteinen ist ca. die Hölfte der AS an der Sekundärstruktur beteiligt
  • Auch die anderen Aminosäurereste sind im Proteinmolekül in spezifischer Weise angeordnet
  • Im Inneren bildet sich oft ein hydrophober, wenig hydratisierter Bereich aus
  • Die geladenen Gruppen finden sich fast ausschließlich an der Oberfläche und sie umgeben sich in wässriger Lösung mit einer Hydrathülle
  • Im Gegensatz zu den globulären Proteinen tragen diejenigen Proteine, die am Aufbau der biologischen Membran beteiligt sind, die hydrophoben Gruppen aussen (sind daher in Wasser- oder Salzlösungen nicht löslich). 
    • Sie bilden damit hydrophobe Bindungen zu den Lipiden der Membran aus; dadurch werden die Proteine in der Membran verankert
  • Für viele Proteine ist es funktionell von entscheidender Bedeutung, dass sie in dieser Weise in Membranen eingebaut sind; das gilt z. B. für Enzyme der Atmungskette
  • Raumstruktur der Proteine ist nicht starr, Verschiebung bei Anlagerung von niedermolekularen Substanzen wie Substate oder allosterische Effektoren


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Was ist ein natives Protein?

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"normales Protein":

  • haben eine definierte Raumstruktur, die durch S-S-Brücken und verschiedene nicht kovalente Bindungen stabilisiert ist
    • hochgeordneter Zustand
  • haben volle biologische Aktivität
  • sind schlecht angreifbar für Proteasen


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Was versteht man unter denaturierten Proteinen?

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  • Denaturierung = Strukturänderung eines Proteins, bei der die biologisichen Eigenschaften (zB enzymatische Eigenschaften oder Hormonwirkung) verlorengeht, die Löslichkeit stark verringert wird und einer Veränderung der chemischen und physikalischen Eigenschaften
  • Denaturierung entspricht dem Übergang von hochgeordnetem Zustand in einen ungeordneten Zustand - ein Zufallsknäuel (random coil), ungeordnete Struktur = keine geordnete Raumstruktur
  • S-S-Brücken und andere Bindungen der Tertiärstruktur sind aufgehoben oer falsch geknüpft
  • haben noch eine intakte Primärsstruktur (Peptidbindungen!)
  • sind leicht angreifbar durch Proteinasen
  • haben keine biologische Aktivität
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​Wie kann man eine Denaturierung rückgängig machen? Was kann damit bewiesen werden?

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Die Denaturierung ist nicht immer irreversibel:

  • Ausgangsstoff: ein durch Harnstoff und Mercaptoethanol denaturiertee Protein, zB die Ribonuclease
  • langsame Entfernung von Harnstoff und Mercaptoethanol durch langsame Dialyse unter Zutritt von Luftsauerstoff
    • Zutritt von Luftsauerstoff wichtig für Reoxidation der SH-Gruppen unter Ausbildung der Disulfid-Brücken)
  • Resultat: native Ribonuclease


Beobachtungen:

  • Das renaturierte Molekül war wieder enzymatisch aktiv


Schlussfolgerung:

  • Beweis, dass alle Informationen für die Bildung der Raumstruktur bereits in der Sequenz (Primärstruktur mit seinen Peptidbindungen bleibt ja auch bei Denaturierung erhalten) festgelegt ist
    • die richtige Faltung stellt sich aufgrund physikalisch-chemischer Bindungskräfte von selbst dann wieder ein


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Zusammenfassung der Strukturmerkmale von Proteinen

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  • Primärstruktur: Aminosäure-Sequenz
    • Bindungsart: Peptidbindungen
  • Sekundärstruktur: Faltblatt, Helix
    • Bindungsart: Wasserstoffbrückenbindungen zwischen C=O und NH der Peptidbindungen
  • Tertiärstruktur: räumliche Struktur im allg. Sinn
    • Bindungsart: ionische, hydrophobe, S-S-Bindungen, H-Brücken zwischen Seitenketten
  • Quartärstruktur: aufbau von Proteinen aus Untereinheiten (Polypeptidkette)
    • Bindungsart: nicht-kovalente Wechselwirkungen zwishcen Untereinheiten
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Welche Funktionen erfüllen Proteine als Träger biologischer Spezifität?

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  • Enzymfunktion
  • sind Bestandteil von Membranen, sog. Membranproteine für den Informations- und Stoffaustausch der Zelle (ohne Membran ist keine Zelle lebensfähig, sie bildet eine Barriere zur Umgebung)
  • Funktion bei
    • Transport- und Speicherungsvorgängen 
      • zB Hämoglobin als Träger von Sauerstoff; Myoglobin als Träger von Sauerstoff im Muskel; Transferrin transportiert Eisen im Blutplasma; Eisen wird in Leber mit dem Ferritin als Komplex gespeichert; CH-Lipoprotein
    • bei Bewegungsabläufen 
      • Proteine sind Hauptbestandteil des Muskelgewebes: Myosin udn Actin für Muskelkontraktion oder Wanderung der Chromosomen während Mitose und Fortbewegung der Samenzellen beruhen ebenfalls auf aus Proteinen bestehenden kontraktilen Systemen
    • bei der Immunabwehr 
      • Antikörper = hochspez. Proteine, die Fremdsubstanzen wie Viren, Bakterien, etc erkennen und binden können/ Unterscheidung zwischen fremd und eigen entscheidend
    • bei der Erzeugung und Übertragung von Nervenimpulsen 
      • Antwort von Nervenzellen auf spezifische Reize wird durch Rezeptorproteine vermittelt, zB Rhodopsin. Diese Rezeptorproteine, welche durch spezifische kleine Moleküle wie Acetylcholin stimuliert werden können, sind verantwortlich für Übertragung von Nervenimpulsen an Synapsen
    • bei der Kontrolle von Wachstum und Differenzierung 
      • Wachstumsfaktorproteine kontrollieren Wachstum und Differenzierung: Die kontrollierte, zeitlich abgestimmte Expression von genetischer Information ist für ein ordnungsgemäßes Wachstum und die Differenzierung von Zellen unabdingbar
    • als Hormone 
      • Die Aktivität verschiedener Zellen in vielzelligen Organismen wird von Hormonen koordiniert. Viele dieser Substanzen sind Proteine, so etwa das Insulin und das Thyreotropin
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Welches ist mitunter die wichtigste Eigenschaft von Proteinen?

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die enzymatische Katalyse chemischen Reaktionen, also Enzymaktivität:

  • Fast alle chemischen Reaktionen in biologischen Systemen werden durch spezifische Makromoleküle katalysiert, den Enzymen
  • Einige dieser Reaktionen wie die Anlagerung von Wasser an Kohlendioxid sind relativ einfach, andere, etwa die Replikation eines ganzen Chromosoms, hochkompliziert.
  • enormes katalytisches Potential
    • Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit um mindestens das millionenfache
  • Ohne diese Katalysatoren würden chemische Umsetzungen im Organismen kaum in nennenswertem Umfang ablaufen
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  • 335727 Karteikarten
  • 4065 Studierende
  • 89 Lernmaterialien

Beispielhafte Karteikarten für deinen Proteine_Enzyme Kurs an der Universität Bonn - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

​Wie setzt sich Aspartam zusammen?

A:

Dipeptid aus L-Aspartyl-L-Phenylalanin (Methylester): Süßstoff, 200x süßer als Rohrzucker


Q:

Wie wird das Molekulargewicht einer AS bzw. eines Peptids gemessen?

A:

​Messung in Dalton: 

  • 1 Dalton D entspricht einer Atommasseneinheit

Bsp:

  • Das mittlere Molekulargewicht einer AS liegt bei 110 (Molekulargewicht ohne Angabe von Einheit)
  • Da die meisten Proteine 50-2000 AS-Reste enthalten liegt deren Molekulargewicht zwischen 5.500 und 220.000
  • Somit hat ein Protein mit dem Molekulargewicht von 50.000 eine Masse von 50.000 d bzw. 50 kDa


Q:

Wie kann man beweisen, dass sich Proteine aus AS zusammensetzen?

A:
  • Durch Hydrolyse
    • zB durch 24-stündiges Kochen mit Salzsäure:
      • Abbau zu AS-Bausteinen
      • können dann mit Dünnschichtchromatographie oder der automatischen AS-Analyse an Ionenaustauscherharzen nachgewiesen werden (Chromatogramm!)


Q:

Welche Methoden zur Feststellung (Detektion) und Charakterisierung von Proteinen kennen Sie?

A:

Man nennt es auch Proteinanalyse = PROTEOMICS


Methoden sind die Bestimmung 

  • der apparenten Molekülgröße mit SDS – PAGE 
  • des exakten Molekulargewichtes mit MALDI-ToF Massenspektrometrie
  • der Aminosäurezusammensetzung mit IonenaustauscherChromatograph
  • der Aminosäuresequenz mit dem Edman-Abbau
    (oder einer massenspektrometrischen Sequenziertechnik bzw. durch Sequenzierung der zugrunde liegenden DNA-Sequenz)


Q:

Wie sind Proteine aufgebaut?

Primärstruktur

A:
  1. Primärstruktur
  • Proteine besitzen spezifische/einzigartige Aminosäuresequenzen, die von Genen bestimmt werden
  • Im Organismus des Menschen nur L-Aminosäuren
  • Peptide aus L-Aminosäuren, die über Peptidbindungen zwischen a-Aminogruppen udn a-Carboxylgruppen verknüpft sind
  • Veränderungen in der AS-Sequenz können funktionelle Anomalien und Krankheiten hervorrufen:
    • zB Sichelzellanämie, beruht auf Austausch einer einzigen Aminosäure in einem einzigen Protein, dem Hämoglobin (Glu durch Val ausgetauscht)



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Q:

Wie sind die allgemeinen Prinzipien der Raumstruktur?

A:
  • bei den meisten Proteinen ist ca. die Hölfte der AS an der Sekundärstruktur beteiligt
  • Auch die anderen Aminosäurereste sind im Proteinmolekül in spezifischer Weise angeordnet
  • Im Inneren bildet sich oft ein hydrophober, wenig hydratisierter Bereich aus
  • Die geladenen Gruppen finden sich fast ausschließlich an der Oberfläche und sie umgeben sich in wässriger Lösung mit einer Hydrathülle
  • Im Gegensatz zu den globulären Proteinen tragen diejenigen Proteine, die am Aufbau der biologischen Membran beteiligt sind, die hydrophoben Gruppen aussen (sind daher in Wasser- oder Salzlösungen nicht löslich). 
    • Sie bilden damit hydrophobe Bindungen zu den Lipiden der Membran aus; dadurch werden die Proteine in der Membran verankert
  • Für viele Proteine ist es funktionell von entscheidender Bedeutung, dass sie in dieser Weise in Membranen eingebaut sind; das gilt z. B. für Enzyme der Atmungskette
  • Raumstruktur der Proteine ist nicht starr, Verschiebung bei Anlagerung von niedermolekularen Substanzen wie Substate oder allosterische Effektoren


Q:

Was ist ein natives Protein?

A:

"normales Protein":

  • haben eine definierte Raumstruktur, die durch S-S-Brücken und verschiedene nicht kovalente Bindungen stabilisiert ist
    • hochgeordneter Zustand
  • haben volle biologische Aktivität
  • sind schlecht angreifbar für Proteasen


Q:

Was versteht man unter denaturierten Proteinen?

A:
  • Denaturierung = Strukturänderung eines Proteins, bei der die biologisichen Eigenschaften (zB enzymatische Eigenschaften oder Hormonwirkung) verlorengeht, die Löslichkeit stark verringert wird und einer Veränderung der chemischen und physikalischen Eigenschaften
  • Denaturierung entspricht dem Übergang von hochgeordnetem Zustand in einen ungeordneten Zustand - ein Zufallsknäuel (random coil), ungeordnete Struktur = keine geordnete Raumstruktur
  • S-S-Brücken und andere Bindungen der Tertiärstruktur sind aufgehoben oer falsch geknüpft
  • haben noch eine intakte Primärsstruktur (Peptidbindungen!)
  • sind leicht angreifbar durch Proteinasen
  • haben keine biologische Aktivität
Q:

​Wie kann man eine Denaturierung rückgängig machen? Was kann damit bewiesen werden?

A:

Die Denaturierung ist nicht immer irreversibel:

  • Ausgangsstoff: ein durch Harnstoff und Mercaptoethanol denaturiertee Protein, zB die Ribonuclease
  • langsame Entfernung von Harnstoff und Mercaptoethanol durch langsame Dialyse unter Zutritt von Luftsauerstoff
    • Zutritt von Luftsauerstoff wichtig für Reoxidation der SH-Gruppen unter Ausbildung der Disulfid-Brücken)
  • Resultat: native Ribonuclease


Beobachtungen:

  • Das renaturierte Molekül war wieder enzymatisch aktiv


Schlussfolgerung:

  • Beweis, dass alle Informationen für die Bildung der Raumstruktur bereits in der Sequenz (Primärstruktur mit seinen Peptidbindungen bleibt ja auch bei Denaturierung erhalten) festgelegt ist
    • die richtige Faltung stellt sich aufgrund physikalisch-chemischer Bindungskräfte von selbst dann wieder ein


Q:

Zusammenfassung der Strukturmerkmale von Proteinen

A:
  • Primärstruktur: Aminosäure-Sequenz
    • Bindungsart: Peptidbindungen
  • Sekundärstruktur: Faltblatt, Helix
    • Bindungsart: Wasserstoffbrückenbindungen zwischen C=O und NH der Peptidbindungen
  • Tertiärstruktur: räumliche Struktur im allg. Sinn
    • Bindungsart: ionische, hydrophobe, S-S-Bindungen, H-Brücken zwischen Seitenketten
  • Quartärstruktur: aufbau von Proteinen aus Untereinheiten (Polypeptidkette)
    • Bindungsart: nicht-kovalente Wechselwirkungen zwishcen Untereinheiten
Q:

Welche Funktionen erfüllen Proteine als Träger biologischer Spezifität?

A:
  • Enzymfunktion
  • sind Bestandteil von Membranen, sog. Membranproteine für den Informations- und Stoffaustausch der Zelle (ohne Membran ist keine Zelle lebensfähig, sie bildet eine Barriere zur Umgebung)
  • Funktion bei
    • Transport- und Speicherungsvorgängen 
      • zB Hämoglobin als Träger von Sauerstoff; Myoglobin als Träger von Sauerstoff im Muskel; Transferrin transportiert Eisen im Blutplasma; Eisen wird in Leber mit dem Ferritin als Komplex gespeichert; CH-Lipoprotein
    • bei Bewegungsabläufen 
      • Proteine sind Hauptbestandteil des Muskelgewebes: Myosin udn Actin für Muskelkontraktion oder Wanderung der Chromosomen während Mitose und Fortbewegung der Samenzellen beruhen ebenfalls auf aus Proteinen bestehenden kontraktilen Systemen
    • bei der Immunabwehr 
      • Antikörper = hochspez. Proteine, die Fremdsubstanzen wie Viren, Bakterien, etc erkennen und binden können/ Unterscheidung zwischen fremd und eigen entscheidend
    • bei der Erzeugung und Übertragung von Nervenimpulsen 
      • Antwort von Nervenzellen auf spezifische Reize wird durch Rezeptorproteine vermittelt, zB Rhodopsin. Diese Rezeptorproteine, welche durch spezifische kleine Moleküle wie Acetylcholin stimuliert werden können, sind verantwortlich für Übertragung von Nervenimpulsen an Synapsen
    • bei der Kontrolle von Wachstum und Differenzierung 
      • Wachstumsfaktorproteine kontrollieren Wachstum und Differenzierung: Die kontrollierte, zeitlich abgestimmte Expression von genetischer Information ist für ein ordnungsgemäßes Wachstum und die Differenzierung von Zellen unabdingbar
    • als Hormone 
      • Die Aktivität verschiedener Zellen in vielzelligen Organismen wird von Hormonen koordiniert. Viele dieser Substanzen sind Proteine, so etwa das Insulin und das Thyreotropin
Q:

Welches ist mitunter die wichtigste Eigenschaft von Proteinen?

A:

die enzymatische Katalyse chemischen Reaktionen, also Enzymaktivität:

  • Fast alle chemischen Reaktionen in biologischen Systemen werden durch spezifische Makromoleküle katalysiert, den Enzymen
  • Einige dieser Reaktionen wie die Anlagerung von Wasser an Kohlendioxid sind relativ einfach, andere, etwa die Replikation eines ganzen Chromosoms, hochkompliziert.
  • enormes katalytisches Potential
    • Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit um mindestens das millionenfache
  • Ohne diese Katalysatoren würden chemische Umsetzungen im Organismen kaum in nennenswertem Umfang ablaufen
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