BIO_01 Zellbiologie at Universität Bonn | Flashcards & Summaries

Select your language

Suggested languages for you:
Log In Start studying!

Lernmaterialien für BIO_01 Zellbiologie an der Universität Bonn

Greife auf kostenlose Karteikarten, Zusammenfassungen, Übungsaufgaben und Altklausuren für deinen BIO_01 Zellbiologie Kurs an der Universität Bonn zu.

TESTE DEIN WISSEN

Was  ist die Dichteanomalie des Wassers und worauf basiert sie?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
  • Maximale Dichte des Wassers bei 4°C 
  • Basiert auf Dipolstruktur des Wassers
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Wie sind Säuren definiert?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Säuren sind Protonendonatoren

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Wie sind Basen definiert?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Basen sind Protonenakzeptoren

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

In welche Untergruppen lassen sich Aminosäuren einteilen?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

polar/neutral

unpolar/hydrophob

sauer, 

basisch

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Was der Grundbaustein der Proteine?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Aminosäuren

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Wie werden zwei Aminosäuren zu einem Peptid verbunden?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

Über eine Peptidbildung:

eine Peptidbindung ist eine Säureamid-Bindung, wobei sich das Sauerstoffatom der Carboxylgruppe (COO-) sich mit zwei Wasserstoffatomen der Aminogruppe (NH3+) verbindet und sich abspaltet. Kovalente Verbindung zwischen Kohlenstoff der Carboxylgruppe und Stickstoff der Aminogruppe entsteht → Mechanismus: Dehydration (Kondensationsreaktion) 


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Wo findet man Proteine mit Disulfidbrücken?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

In Aminsoäuren (z.B. Cystin)

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

 Welche chemischen Bindungen strukturieren/stabilisieren Proteine?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

- Difulfidbrücken (Cystein-Reste im Protein können diese mit benachbarten Cystein-Resten ausbilden)

- elektrostatische Anziehung (geladene Aminosäuren können mit entgegengesetzt geladenen Aminosäuren wechselwirken) 

-Wasserstoffbrückenbindungen

-ungeladene Aminosäuren bilden hydrophobe Bereiche, die Wasser-Moleküle weitgehend ausschließen (hydrophober Effekt)

-van der Waals Wechselwirkungen

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Wie können Proteine organisiert werden sein? (Struktur)

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

1. Primärstruktur:

Sequenz (Abfolge) der Aminosäuren eines Proteins

2. Sekundärstruktur:

Faltung einer Polypeptidkette (wichtig: α-Helix & β-Faltblatt)

3. Tertiärstruktur:

Faltung in komplexe, dreidimensionale Strukturen

4. Quartärstruktur:

Organisation mehrerer Proteine in einem Komplex höherer Ordnung

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Was sind α-Helices und wie sind sie aufgebaut?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

- Sekundärstruktur von Proteinen

- rechtshändige Spirale 

- Geometrie der Helix ist durch H-Brücken stark stabilisiert (O-Atom der Carbonylgruppe geht mit H der Amidgruppe der 4. folgenden Aminosäure H-Brücke ein → 3,6 AS pro Drehung)

- Seitenketten zeigen vom Zylinder nach außen

- O und H zeigen jeweils in die gleiche Richtung 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Was sind β-Faltblätter und wie sind sie aufgebaut?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN

- Sekundärstruktur von Proteinen 

- im zick-zack verlaufende Kette

- min. zwei derartige Ketten liegen nebeneinander (parallel/antiparallel); zwischen ihnen liegen H-Brücken 

- die Reste ragen aus der gebildeten Ebene nach oben und unten. 

Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN

Welche Arten der Bindungen zwischen Atomen gibt es?

Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Kovalente Bindung ( Einfach-, Doppel- und Dreifachbindungen)

Nicht kovalente Bindungen
  • lonenbindung
  • Wasserstoff - Brücke
  • Van der Waals- Wechselwirkung 
Lösung ausblenden
  • 335727 Karteikarten
  • 4065 Studierende
  • 89 Lernmaterialien

Beispielhafte Karteikarten für deinen BIO_01 Zellbiologie Kurs an der Universität Bonn - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:

Was  ist die Dichteanomalie des Wassers und worauf basiert sie?

A:
  • Maximale Dichte des Wassers bei 4°C 
  • Basiert auf Dipolstruktur des Wassers
Q:

Wie sind Säuren definiert?

A:

Säuren sind Protonendonatoren

Q:

Wie sind Basen definiert?

A:

Basen sind Protonenakzeptoren

Q:

In welche Untergruppen lassen sich Aminosäuren einteilen?

A:

polar/neutral

unpolar/hydrophob

sauer, 

basisch

Q:

Was der Grundbaustein der Proteine?

A:

Aminosäuren

Mehr Karteikarten anzeigen
Q:

Wie werden zwei Aminosäuren zu einem Peptid verbunden?

A:

Über eine Peptidbildung:

eine Peptidbindung ist eine Säureamid-Bindung, wobei sich das Sauerstoffatom der Carboxylgruppe (COO-) sich mit zwei Wasserstoffatomen der Aminogruppe (NH3+) verbindet und sich abspaltet. Kovalente Verbindung zwischen Kohlenstoff der Carboxylgruppe und Stickstoff der Aminogruppe entsteht → Mechanismus: Dehydration (Kondensationsreaktion) 


Q:

Wo findet man Proteine mit Disulfidbrücken?

A:

In Aminsoäuren (z.B. Cystin)

Q:

 Welche chemischen Bindungen strukturieren/stabilisieren Proteine?

A:

- Difulfidbrücken (Cystein-Reste im Protein können diese mit benachbarten Cystein-Resten ausbilden)

- elektrostatische Anziehung (geladene Aminosäuren können mit entgegengesetzt geladenen Aminosäuren wechselwirken) 

-Wasserstoffbrückenbindungen

-ungeladene Aminosäuren bilden hydrophobe Bereiche, die Wasser-Moleküle weitgehend ausschließen (hydrophober Effekt)

-van der Waals Wechselwirkungen

Q:

Wie können Proteine organisiert werden sein? (Struktur)

A:

1. Primärstruktur:

Sequenz (Abfolge) der Aminosäuren eines Proteins

2. Sekundärstruktur:

Faltung einer Polypeptidkette (wichtig: α-Helix & β-Faltblatt)

3. Tertiärstruktur:

Faltung in komplexe, dreidimensionale Strukturen

4. Quartärstruktur:

Organisation mehrerer Proteine in einem Komplex höherer Ordnung

Q:

Was sind α-Helices und wie sind sie aufgebaut?

A:

- Sekundärstruktur von Proteinen

- rechtshändige Spirale 

- Geometrie der Helix ist durch H-Brücken stark stabilisiert (O-Atom der Carbonylgruppe geht mit H der Amidgruppe der 4. folgenden Aminosäure H-Brücke ein → 3,6 AS pro Drehung)

- Seitenketten zeigen vom Zylinder nach außen

- O und H zeigen jeweils in die gleiche Richtung 

Q:

Was sind β-Faltblätter und wie sind sie aufgebaut?

A:

- Sekundärstruktur von Proteinen 

- im zick-zack verlaufende Kette

- min. zwei derartige Ketten liegen nebeneinander (parallel/antiparallel); zwischen ihnen liegen H-Brücken 

- die Reste ragen aus der gebildeten Ebene nach oben und unten. 

Q:

Welche Arten der Bindungen zwischen Atomen gibt es?

A:
Kovalente Bindung ( Einfach-, Doppel- und Dreifachbindungen)

Nicht kovalente Bindungen
  • lonenbindung
  • Wasserstoff - Brücke
  • Van der Waals- Wechselwirkung 
BIO_01 Zellbiologie

Erstelle und finde Lernmaterialien auf StudySmarter.

Greife kostenlos auf tausende geteilte Karteikarten, Zusammenfassungen, Altklausuren und mehr zu.

Jetzt loslegen

Das sind die beliebtesten StudySmarter Kurse für deinen Studiengang BIO_01 Zellbiologie an der Universität Bonn

Für deinen Studiengang BIO_01 Zellbiologie an der Universität Bonn gibt es bereits viele Kurse, die von deinen Kommilitonen auf StudySmarter erstellt wurden. Karteikarten, Zusammenfassungen, Altklausuren, Übungsaufgaben und mehr warten auf dich!

Das sind die beliebtesten BIO_01 Zellbiologie Kurse im gesamten StudySmarter Universum

Zellbiologie

Universität Potsdam

Zum Kurs
Zellbiologie

Universität Hohenheim

Zum Kurs
Zellbiologie Bio 1

Universität Hohenheim

Zum Kurs

Die all-in-one Lernapp für Studierende

Greife auf Millionen geteilter Lernmaterialien der StudySmarter Community zu
Kostenlos anmelden BIO_01 Zellbiologie
Erstelle Karteikarten und Zusammenfassungen mit den StudySmarter Tools
Kostenlos loslegen BIO_01 Zellbiologie