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Lernmaterialien für BC II an der Universität Bayreuth

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TESTE DEIN WISSEN

Was versteht man unter Rückkopplungshemmung, und warum ist diese Sinnvoll?

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TESTE DEIN WISSEN

Das von Enzym gebildete Produkt wirkt hemmend auf dieses o. ein vorheriges Ezym (das Teil der Reaktionskette ist), was damit seine eigene Herstellung unterbindet.

Damit  werden Produkt Überproduktion und unnötigen Verbrauch des Sub. verhindert.

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TESTE DEIN WISSEN

N-(Phosphonacetyl)-l-Aspartat (PALA) ist ein     starker Inhibitor der ATCase, da das Molekül     die beiden physiologischen Substrate     nachahmt. Niedrige Konzentrationen dieses     nichtreaktiven Bisubstratanalogons erhöhen    jedoch die Reaktionsgeschwindigkeit. Nach    Zugabe von PALA nimmt die Geschwindigkeit    zu, bis durchschnittlich drei Moleküle PALA    pro Enzymmolekül gebunden sind. Diese     Maximalgeschwindigkeit ist 17-mal so groß     wie ohne PALA. Bei Zugabe von drei   weiteren     PALA-Molekülen pro Enzymmolekül geht die    Reaktionsgeschwindigkeit jedoch fast bis auf    0 zurück. Warum  aktivieren niedrige    PALA-Konzentrationen  die ATCase? 


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TESTE DEIN WISSEN

PALA bringt die ACTase von der T- in die R-Form=> Substratanalogon

Der R-Zustand hat eine höhere Affinität für die Sub.->schnellere Reaktionsgeschwindigkeit

Ist zu viel PALA gebunden, sind zu viele Bindestellen belegt, wodurch das eigentliche Sub. nicht mehr binden kann->keine Reaktion

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Welcher entscheidende Unterschied besteht zw. der Regulation durch kov. Modifikation  und spezifischer proteolytischer Spaltung? 

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-Kov. Modifikation: Diese Enzyme können in zwei o. mehr FOrmen vorkommen, woebi diese sich darin unterscheiden, ob sie aktiv/inaktiv sind. =>reversibel

-Spez. proteolytische Spaltung=>irreversibel

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Warum hat PKA vier Bindestellen-statt nur einer-für den Regulator cAMP?

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Reaktion von PKA findet nur statt, wenn genug Energie in Form der cAMP vorhanden ist. 

-kooperative Bindung: steiler Übergang zw. inaktiven und aktiven Zustand

-Außerdem ist die Auslösebarriere der Reaktion höher->keine Reaktion durch Hintergrund cAMP

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Unterschied zw. Anabolismus und Katabolismus? Was ist der Metabolismus?

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Ana.: Nutzt Energie zum Bau von Biomolekülen; Biosynthese, Energie wird verbraucht

Kat.: extrahiert Energie aus Nährstoffen & baut Biomoleküle ab

Meta.: Umwandlung (Ana+Kata) eines gesamten Organismus 

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Nennen Sie die fünf generellen zellulären Reaktionskategorieren und je ein Enzym als Beispiel. 

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  1. Oxidation-Reduktion: Bsp. Dehydrogenase, Oxidase und Oxygenase
  2. Reaktion, die C-C Bindungen bauen/brechen: Bsp. Aldol-Kondensation
  3. Umlagerungen, Isomerisierungen & Eliminierungen: Bsp. Isomerisierung: Glucose-6-phosphat zu Fruktose-6-phosphat
  4. Gruppen-Transfer: Bsp. Acylgruppen-Transfer: nukleophile Additionan Carbonyl-C führt zu tetrahedralem Intermediat
  5. Reaktion mit freien Radikalen: Bsp. Ribonukleotid Reduktase; Biosynthese von Nukleotiden
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Was ist die standardisierte Änderung der freien Enthalpie und in welchem Zusammenhang steht sie mit der Gleichgewichtskonstanten einer Reaktion? 

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∆ G°=-RT lnKeq -> Änderung der freien Enthalpie unter standardisierten Bedingungen

∆ G°´= -RT lnK´eq -> Standatisierte Änderung der freien Enthalpie in gepuffter, wässriger Lösung

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ATP ist in vivo normalerweise an Magnesium oder Mangan gebunden. Warum ist das der Fall? 

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Zusätzliche Metallbindungspartner können den Komplex stabilisieren, neg. Ladung abschirmen und die Konformation der Phosphatgr. in ATP und ADP beeinflussen-> Neutralisiert die Ladung von ATP

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Welche Faktoren machen das hohe Phosphoryl-Übertragungspotential von Nukleosidtriphosphaten?

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  1. Bindungsdeformation der Reaktanten; Stabilisierung durch Hydratation
  2. Resonanzstabilisierung 
  3. Anstieg der Entropie; Isomerisierung
  4. Anstieg der Entropie
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Die ersten Schritte bei der Erforschung der Glykolyse wurden von der Brauereiindustrie unterstützt. Warum könnte dieser Industriezweig an der Erforschung der Glykolyse interessiert sein?

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Teil der alkoholischen Gärung=> Effiziente Verfahren für die Bierherstellung wurden durch die biochem. Grundlagen geschaffen.

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Beim Stoffwechsel eines Moleküls Glucose zu zwei Molekülen Pyruvat werden vier ATP generiert. Warum ist der Ertrag nur zwei ATP?

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In der ersten Stufe der Glykolyse werden zwei ATP verbraucht, um GAP zu produzieren.

=> Gesamtausbeute: 4ATP-2ATP=2ATP

Glucose+ ATP+ Hexokinase-> Glucose-6-phosphat+ ADP

Fructose-6-phosphat+ ATP+ Phosphofructokinase-> Fructo- 1,6-phosphat + ADP

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Betrachten Sie die Sub. A und B von Subtilisin

A Phe-Ala-Gln-Phe-X

B Phe-Ala-His-Phe-X

Diese Sub. werden durch ein natives Subtilisin zw. Phe und X mit annähernd derselben Geschwindigkeit gespalten, Die Mutante von Subtilisin, bei der His 64 durch ein Alanin ausgetauscht ist, spaltet jedoch Sub. B mehr als 1000-mal schneller als Sub. A. Erklären Sie. 

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Das Substrat B enthält auch ein Histidinrest -> Um eine Kompensation im AK zu erhalten, wird mutierte Enzym von Alanin ersetzt. 

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Q:

Was versteht man unter Rückkopplungshemmung, und warum ist diese Sinnvoll?

A:

Das von Enzym gebildete Produkt wirkt hemmend auf dieses o. ein vorheriges Ezym (das Teil der Reaktionskette ist), was damit seine eigene Herstellung unterbindet.

Damit  werden Produkt Überproduktion und unnötigen Verbrauch des Sub. verhindert.

Q:

N-(Phosphonacetyl)-l-Aspartat (PALA) ist ein     starker Inhibitor der ATCase, da das Molekül     die beiden physiologischen Substrate     nachahmt. Niedrige Konzentrationen dieses     nichtreaktiven Bisubstratanalogons erhöhen    jedoch die Reaktionsgeschwindigkeit. Nach    Zugabe von PALA nimmt die Geschwindigkeit    zu, bis durchschnittlich drei Moleküle PALA    pro Enzymmolekül gebunden sind. Diese     Maximalgeschwindigkeit ist 17-mal so groß     wie ohne PALA. Bei Zugabe von drei   weiteren     PALA-Molekülen pro Enzymmolekül geht die    Reaktionsgeschwindigkeit jedoch fast bis auf    0 zurück. Warum  aktivieren niedrige    PALA-Konzentrationen  die ATCase? 


A:

PALA bringt die ACTase von der T- in die R-Form=> Substratanalogon

Der R-Zustand hat eine höhere Affinität für die Sub.->schnellere Reaktionsgeschwindigkeit

Ist zu viel PALA gebunden, sind zu viele Bindestellen belegt, wodurch das eigentliche Sub. nicht mehr binden kann->keine Reaktion

Q:

Welcher entscheidende Unterschied besteht zw. der Regulation durch kov. Modifikation  und spezifischer proteolytischer Spaltung? 

A:

-Kov. Modifikation: Diese Enzyme können in zwei o. mehr FOrmen vorkommen, woebi diese sich darin unterscheiden, ob sie aktiv/inaktiv sind. =>reversibel

-Spez. proteolytische Spaltung=>irreversibel

Q:

Warum hat PKA vier Bindestellen-statt nur einer-für den Regulator cAMP?

A:

Reaktion von PKA findet nur statt, wenn genug Energie in Form der cAMP vorhanden ist. 

-kooperative Bindung: steiler Übergang zw. inaktiven und aktiven Zustand

-Außerdem ist die Auslösebarriere der Reaktion höher->keine Reaktion durch Hintergrund cAMP

Q:

Unterschied zw. Anabolismus und Katabolismus? Was ist der Metabolismus?

A:

Ana.: Nutzt Energie zum Bau von Biomolekülen; Biosynthese, Energie wird verbraucht

Kat.: extrahiert Energie aus Nährstoffen & baut Biomoleküle ab

Meta.: Umwandlung (Ana+Kata) eines gesamten Organismus 

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Q:

Nennen Sie die fünf generellen zellulären Reaktionskategorieren und je ein Enzym als Beispiel. 

A:
  1. Oxidation-Reduktion: Bsp. Dehydrogenase, Oxidase und Oxygenase
  2. Reaktion, die C-C Bindungen bauen/brechen: Bsp. Aldol-Kondensation
  3. Umlagerungen, Isomerisierungen & Eliminierungen: Bsp. Isomerisierung: Glucose-6-phosphat zu Fruktose-6-phosphat
  4. Gruppen-Transfer: Bsp. Acylgruppen-Transfer: nukleophile Additionan Carbonyl-C führt zu tetrahedralem Intermediat
  5. Reaktion mit freien Radikalen: Bsp. Ribonukleotid Reduktase; Biosynthese von Nukleotiden
Q:

Was ist die standardisierte Änderung der freien Enthalpie und in welchem Zusammenhang steht sie mit der Gleichgewichtskonstanten einer Reaktion? 

A:

∆ G°=-RT lnKeq -> Änderung der freien Enthalpie unter standardisierten Bedingungen

∆ G°´= -RT lnK´eq -> Standatisierte Änderung der freien Enthalpie in gepuffter, wässriger Lösung

Q:

ATP ist in vivo normalerweise an Magnesium oder Mangan gebunden. Warum ist das der Fall? 

A:

Zusätzliche Metallbindungspartner können den Komplex stabilisieren, neg. Ladung abschirmen und die Konformation der Phosphatgr. in ATP und ADP beeinflussen-> Neutralisiert die Ladung von ATP

Q:

Welche Faktoren machen das hohe Phosphoryl-Übertragungspotential von Nukleosidtriphosphaten?

A:
  1. Bindungsdeformation der Reaktanten; Stabilisierung durch Hydratation
  2. Resonanzstabilisierung 
  3. Anstieg der Entropie; Isomerisierung
  4. Anstieg der Entropie
Q:

Die ersten Schritte bei der Erforschung der Glykolyse wurden von der Brauereiindustrie unterstützt. Warum könnte dieser Industriezweig an der Erforschung der Glykolyse interessiert sein?

A:

Teil der alkoholischen Gärung=> Effiziente Verfahren für die Bierherstellung wurden durch die biochem. Grundlagen geschaffen.

Q:

Beim Stoffwechsel eines Moleküls Glucose zu zwei Molekülen Pyruvat werden vier ATP generiert. Warum ist der Ertrag nur zwei ATP?

A:

In der ersten Stufe der Glykolyse werden zwei ATP verbraucht, um GAP zu produzieren.

=> Gesamtausbeute: 4ATP-2ATP=2ATP

Glucose+ ATP+ Hexokinase-> Glucose-6-phosphat+ ADP

Fructose-6-phosphat+ ATP+ Phosphofructokinase-> Fructo- 1,6-phosphat + ADP

Q:

Betrachten Sie die Sub. A und B von Subtilisin

A Phe-Ala-Gln-Phe-X

B Phe-Ala-His-Phe-X

Diese Sub. werden durch ein natives Subtilisin zw. Phe und X mit annähernd derselben Geschwindigkeit gespalten, Die Mutante von Subtilisin, bei der His 64 durch ein Alanin ausgetauscht ist, spaltet jedoch Sub. B mehr als 1000-mal schneller als Sub. A. Erklären Sie. 

A:

Das Substrat B enthält auch ein Histidinrest -> Um eine Kompensation im AK zu erhalten, wird mutierte Enzym von Alanin ersetzt. 

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