Lernmaterialien für BIOLOGÍA an der Universidad Politécnica de Madrid

La inhibición reversible ocurre cuando el inhibidor forma enlaces químicos débiles con la enzima. Esto suele ocurrir cuando la unión de la enzima con el inhibidor presenta enlaces no covalentes. Puede ser competitiva o mixta. Se clasifican en base al efecto producido por la variación en la concentración del sustrato de la enzima en el inhibidor.

En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el sustrato norma por unirse al sitio activo de la enzima. Por lo común, el inhibidor competitivo es estructuralmente similar al sustrato normal por lo que ajusta al sitio activo y se combina con la enzima. Sin embargo, no es lo suficientemente similar como para sustituir por completo al sustrato normal en la reacción química por lo que la enzima no puede convertirlo a moléculas del producto. Un inhibidor competitivo se une temporalmente al sitio activo y no daña de forma permanente a la enzima. Ejemplos: UpA - UpcA y la ribonucleasa.

Hace referencia a la combinación de los dos tipos de inhibición reversible, la competitiva y la no competitiva. En este tipo de inhibición, el inhibidor se puede unir tanto a la enzima libre como al complejo enzima-sustrato, interfiriendo en la unión del sustrato y la formación del producto. Dos casos especiales son la inhibición no competitiva y la acompetitiva.   

En esta inhibición, el inhibidor se une a la enzima en un lugar distinto al sitio activo. El inhibidor desactiva a la enzima alterando su configuración para que el sitio activo no pueda unirse al sustrato normal. Muchos de los inhibidores no competitivos importantes son sustancias metabólicas que regulan la actividad enzimática combinarse reversiblemente con la enzima.

En este caso el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato (ES) de modo que no se puede superar la inhibición al aumentar la concentración del sustrato. Esta inhibición implica cambios conformacionales.

Un inhibidor desactiva permanente a una enzima o la destruye cuando el inhibidor se combina con uno de los grupos funcionales de la enzima, en el sitio activo o en otro lugar. Muchos venenos son  inhibidores irreversibles como por ejemplo el mercurio o el plomo.

En la inhibición por retroalimentación, el producto final de una vía metabólica actúa sobre la enzima clave que regula la entrada a esa vía para evitar sobreproducción del producto final. Por ejemplo, en el metabolismo de la isoleucina en bacterias.

Son macromoléculas compuestas de una gran cantidad de monosacáridos unidos por enlaces O-glucosídicos con perdida de una molécula de H2O por cada enlace.

Dan lugar a cadenas de gran longitud y pesos moleculares elevados, estos monómeros que lo componen se pueden acomodar de distinta forma haciendo que los polisacáridos varíen en sus propiedades. Aquellos que se pueden romper con facilidad en subunidades son adecuados para almacenar energía mientras que la arquitectura 3D macromolecular de los otros polisacáridos los hacen particularmente adecuados para formar estructuras estables. Por lo que clasificamos a los polisacáridos en estructurales y de reserva.

Su función principal es dar soporte y protección tanto a nivel celular (paredes celulares) como del organismo (exoesqueletos). Sus enlaces son de tipo beta y los más reconocidos son la celulosa y la quitina.

En un polisacárido insoluble que contiene monómeros de beta glucosa unidos por enlaces beta 1,4 glucosídicos. Estos monómeros que lo componen están tan juntos entre sí que facilitan la formación de numerosos enlaces de hidrógeno entre las distintas moléculas de celulosa. Es el principal polisacárido de la pared celular de las plantas y aunque nosotros no lo empleamos  como nutriente porque no tenemos las enzima necesarias, forma parte de nuestra dieta como fibra alimentaria, facilitando el correcto funcionamiento del aparato digestivo 

La inhibición enzimática es realizada por por sustancias que funcionan como inhibidores enzimáticos que disminuyen o anulan la velocidad de la reacción catalizada por una enzima. Se dice que hay inhibición cuando alguna de estas sustancias se pega a la enzima en el sitio activo o fuera de el, bloqueando sus funciones.