Strukturen Und Faltung Von Proteinen at TU Dresden | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für Strukturen und Faltung von Proteinen an der TU Dresden

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TESTE DEIN WISSEN

Was ist die Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur? Was ist eine Proteinkonformation, native Konformation, denaturierte Struktur?

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Primärstruktur: Aminosäuresequenz

Sekundärstruktur: lokale 3D.Anordnung (zb.: Helixstruktur)

Tertiärstruktur: Struktur/Faltung einer kompletten Proteinkette

Quartärstruktur: Supramolekulare Assemblierung/Zusammenhang von Peptidketten


Proteinkonformation: Anordnung aller Atome im Raum (3D-Struktur)

native Konformation: 3D-Struktur, in der das Protein funktionell ist (gefaltet)

denaturierte Struktur: nicht funktionelles Protein (entfaltet)


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Erkläre die Struktur von Kollagen, einem fibrillären Protein!

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-Aufbau von Strukturen mit hoher Zugfestigkeit und geringer Dehnbarkeit (extrazelluläre Gewebe)

-Primärstruktur: wiederholende Sequenz, jede 3.AS immer Glycin (anderen beiden meist Prolin und Hydroxyprolin)

-Sekundärstruktur: linksgängige gestreckte Helix (3,3AS und 1 nm/Windung)

-H-Brücken zwischen NH der Peptidbindungen von Glycin und C=O der Peptidbindung -> Trimerisierung zur Triple Helix

->bei AS mit längeren Seitenketten nicht möglich


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Wie werden bei Kollagen die Protofilamente stabilisiert?

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-Hydroxyprolin und Hydroxylysin ermöglichen nicht kovalente Verknüpfungen von Kollagen triple Helixes über H-Brücken (OH-Gruppen)

-oxidative Deaminierung von Lysinresten, katalysiert durch das Enzym Lysyloxidase

->kovalente Quervernetzungen von Kollagen Triple-Helix

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Wie sieht die Tertiärstruktur globulärer Proteine aus?

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-Vorhandensein von Polypeptidschleifen (Loops), die a-Helices und ß-Faltblätter verbinden

-unpolare SK liegen im Inneren des Proteins, hydrophile, geladene SK liegen an der Proteinoberfläche

-im Inneren sind keine H2O Moleküle vorhanden

-falls polare (geladene) SK im Inneren des Proteins vorhanden sind, dann paarweise um Dipol-Dipol WW oder H-Brücken (ionische WW) auszubilden

-falls unpolare SK an Proteinoberfläche -> dienen zur Bindung unpolarer Moleküle oder der Ausbildung von Quartärstrukturen

-hydrophober Effekt als Triebkraft für die Faltung->Ausbildung 3D-Struktur

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Welche Methoden gibt es um die 3D-Struktur von Proteinen herauszufinden?

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-Röntgenkristallografie

-NMR-Spektroskopie

-Cryo-Elektronenmikroskopie

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Erkläre die Röntgenkristallografie!

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TESTE DEIN WISSEN

-Röntgenbestrahlung des Proteinkristalls

-Diffraktionsbild der Struktur ergibt sich aus der 3D-Anordnung aller Atome

-Software gestützte Datenauswertung -> Modell der 3D-Struktur

-Vorteil: Analyse großer Proteine möglich (>100kDa)

-Nachteil: Protein muss als Kristall vorliegen; statische Struktur 

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Erkläre die Nuclear-magnetic-resonance (NMR)-Spektroskopie!

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-NOESY-Spektrum enthält Information darüber, welche AS-reste benachbart sind

-Softwaregestützte Datenauswertung führt zu Modell

-Vorteil: Protein liegt in Lösung vor; Dynamische Strukturänderungen können erfasst werden 

-Nachteil: Nur Proteine <100 kDa können analysiert werden 

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Erkläre Cryo-Elektronenmikroskopie!

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TESTE DEIN WISSEN

-Schockfrosten der Probe

-Elektronenmikroskopie aus verschiedenen Perspektiven

-Zusammensetzung eines Modells

-Vorteil: Analyse extrem großer Proteinkonplexe möglich; Protein braucht nicht kristallisiert zu werden; Nur relativ geringe Proteinmengen notwendig 

-Nachteil: Hoher apparativer Aufwand (-196°C); Statische Struktur 

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Was ist die Haupttriebkraft für die Proteinfaltung? Woher weiß das Protein, wie es sich falten soll? 

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TESTE DEIN WISSEN

-Haupttriebkraft für Proteinfaltung ist der hydrophobe Effekt

-Anordnung der Sekundärstruktur = Tertiärstruktur

-3D-Struktur ist in AS-Sequenz codiert

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Ist Entfaltung von Proteinen möglich?

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-ja auch reversibel möglich durch:

-> Temperaturerhöhung (Molekülschwingung wird höher)

-> extreme pH-Werte (Aufhebung ionischer Anziehung = ionische Abstoßung)

-> Detergenzien (Solubilisierung des hydrophoben Inneren, Eliminierung des hydrophoben Effekts)

-> Chaotrope Moleküle (Guandium, Harnstoff: Störung der Wasserstruktur) 

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Welche Schlussfolgerungen lassen sich schließen durch das Anfinsen-Experiment zur Proteinfaltung?

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TESTE DEIN WISSEN

-führte Denaturierung und Renaturierung der RNase A durch

-hat beim Protein mit Mercaptoethanol die Disulfidbrücken getrennt = denaturiertes Protein

-nach Entfernung diesem war das Protein wieder im nativen Zustand

demnach:

—> Proteinaktivität ist von der dreidimensionalen Struktur abhängig 


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Was sind allgemeine Prinzipien der Faltungswege für Proteine?

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1. Bildung lokaler Sekundärstruktur (geht schnell)

2. Zusammenlagerung von Sekundärstrukturen durch den hydrophoben Effekt (=hydrophobic collapse) -> molten globule (geht langsam)

3. Reorganisation der Sekundärstrukturen bis die thermodynamisch günstigste Konformation (=native Konformation) erreicht ist -> geringste freie Enthalpie (geht langsam)

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Q:

Was ist die Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur? Was ist eine Proteinkonformation, native Konformation, denaturierte Struktur?

A:

Primärstruktur: Aminosäuresequenz

Sekundärstruktur: lokale 3D.Anordnung (zb.: Helixstruktur)

Tertiärstruktur: Struktur/Faltung einer kompletten Proteinkette

Quartärstruktur: Supramolekulare Assemblierung/Zusammenhang von Peptidketten


Proteinkonformation: Anordnung aller Atome im Raum (3D-Struktur)

native Konformation: 3D-Struktur, in der das Protein funktionell ist (gefaltet)

denaturierte Struktur: nicht funktionelles Protein (entfaltet)


Q:

Erkläre die Struktur von Kollagen, einem fibrillären Protein!

A:

-Aufbau von Strukturen mit hoher Zugfestigkeit und geringer Dehnbarkeit (extrazelluläre Gewebe)

-Primärstruktur: wiederholende Sequenz, jede 3.AS immer Glycin (anderen beiden meist Prolin und Hydroxyprolin)

-Sekundärstruktur: linksgängige gestreckte Helix (3,3AS und 1 nm/Windung)

-H-Brücken zwischen NH der Peptidbindungen von Glycin und C=O der Peptidbindung -> Trimerisierung zur Triple Helix

->bei AS mit längeren Seitenketten nicht möglich


Q:

Wie werden bei Kollagen die Protofilamente stabilisiert?

A:

-Hydroxyprolin und Hydroxylysin ermöglichen nicht kovalente Verknüpfungen von Kollagen triple Helixes über H-Brücken (OH-Gruppen)

-oxidative Deaminierung von Lysinresten, katalysiert durch das Enzym Lysyloxidase

->kovalente Quervernetzungen von Kollagen Triple-Helix

Q:

Wie sieht die Tertiärstruktur globulärer Proteine aus?

A:

-Vorhandensein von Polypeptidschleifen (Loops), die a-Helices und ß-Faltblätter verbinden

-unpolare SK liegen im Inneren des Proteins, hydrophile, geladene SK liegen an der Proteinoberfläche

-im Inneren sind keine H2O Moleküle vorhanden

-falls polare (geladene) SK im Inneren des Proteins vorhanden sind, dann paarweise um Dipol-Dipol WW oder H-Brücken (ionische WW) auszubilden

-falls unpolare SK an Proteinoberfläche -> dienen zur Bindung unpolarer Moleküle oder der Ausbildung von Quartärstrukturen

-hydrophober Effekt als Triebkraft für die Faltung->Ausbildung 3D-Struktur

Q:

Welche Methoden gibt es um die 3D-Struktur von Proteinen herauszufinden?

A:

-Röntgenkristallografie

-NMR-Spektroskopie

-Cryo-Elektronenmikroskopie

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Q:

Erkläre die Röntgenkristallografie!

A:

-Röntgenbestrahlung des Proteinkristalls

-Diffraktionsbild der Struktur ergibt sich aus der 3D-Anordnung aller Atome

-Software gestützte Datenauswertung -> Modell der 3D-Struktur

-Vorteil: Analyse großer Proteine möglich (>100kDa)

-Nachteil: Protein muss als Kristall vorliegen; statische Struktur 

Q:

Erkläre die Nuclear-magnetic-resonance (NMR)-Spektroskopie!

A:

-NOESY-Spektrum enthält Information darüber, welche AS-reste benachbart sind

-Softwaregestützte Datenauswertung führt zu Modell

-Vorteil: Protein liegt in Lösung vor; Dynamische Strukturänderungen können erfasst werden 

-Nachteil: Nur Proteine <100 kDa können analysiert werden 

Q:

Erkläre Cryo-Elektronenmikroskopie!

A:

-Schockfrosten der Probe

-Elektronenmikroskopie aus verschiedenen Perspektiven

-Zusammensetzung eines Modells

-Vorteil: Analyse extrem großer Proteinkonplexe möglich; Protein braucht nicht kristallisiert zu werden; Nur relativ geringe Proteinmengen notwendig 

-Nachteil: Hoher apparativer Aufwand (-196°C); Statische Struktur 

Q:

Was ist die Haupttriebkraft für die Proteinfaltung? Woher weiß das Protein, wie es sich falten soll? 

A:

-Haupttriebkraft für Proteinfaltung ist der hydrophobe Effekt

-Anordnung der Sekundärstruktur = Tertiärstruktur

-3D-Struktur ist in AS-Sequenz codiert

Q:

Ist Entfaltung von Proteinen möglich?

A:

-ja auch reversibel möglich durch:

-> Temperaturerhöhung (Molekülschwingung wird höher)

-> extreme pH-Werte (Aufhebung ionischer Anziehung = ionische Abstoßung)

-> Detergenzien (Solubilisierung des hydrophoben Inneren, Eliminierung des hydrophoben Effekts)

-> Chaotrope Moleküle (Guandium, Harnstoff: Störung der Wasserstruktur) 

Q:

Welche Schlussfolgerungen lassen sich schließen durch das Anfinsen-Experiment zur Proteinfaltung?

A:

-führte Denaturierung und Renaturierung der RNase A durch

-hat beim Protein mit Mercaptoethanol die Disulfidbrücken getrennt = denaturiertes Protein

-nach Entfernung diesem war das Protein wieder im nativen Zustand

demnach:

—> Proteinaktivität ist von der dreidimensionalen Struktur abhängig 


Q:

Was sind allgemeine Prinzipien der Faltungswege für Proteine?

A:

1. Bildung lokaler Sekundärstruktur (geht schnell)

2. Zusammenlagerung von Sekundärstrukturen durch den hydrophoben Effekt (=hydrophobic collapse) -> molten globule (geht langsam)

3. Reorganisation der Sekundärstrukturen bis die thermodynamisch günstigste Konformation (=native Konformation) erreicht ist -> geringste freie Enthalpie (geht langsam)

Strukturen und Faltung von Proteinen

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