KF-Proteinanalytik at TU Dresden | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für KF-Proteinanalytik an der TU Dresden

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TESTE DEIN WISSEN

Was sind ionische Wechselwirkungen, kovalente Bindungen und hydrophobe Wechselwirkungen? Was sind Cystinbrücken? Welcher Bindungstyp spielt für die Bildung von Quartärstrukturen eine besonders große Rolle?

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  • Anziehungen basierend auf Ladung, Elektronen werden geteilt, es kommt zu einer Überlappung der Orbitale, Zusammenlagerung von unpolaren Molekülen
  • kovalente Bindungen zwischen Schwefel, die durch Dehydrierung entstehen

intermolekulare Hydrophobe Wechselwirkungen

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Wodurch ist die Vielfalt der intramolekularen Wechselwirkungen bedingt, die Proteine eingehen können? Überlegen Sie, welche der Ihnen bekannten Aminosäuren welche Wechselwirkungen begünstigen.


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TESTE DEIN WISSEN

Durch die Vielfalt der Aminosäuren und deren Seitenketten, es gibt verschiedene Klassen an Aminosäuren, die unterschiedliche Wechselwirkungen auslösen

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Inwiefern ist die Struktur eines Proteins wichtig für seine Funktion? Erläutern Sie anhand eines Enzyms.


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Form fits Function: die Funktion eines Proteins ist unmittelbar von seiner konkreten dreidimensionalen Konformation abhängig. Eine Andere Aminosäure führt meistens zu einer geänderten Faltung und dadurch auch zu einem anderen aktiven Zentrum, sodass die Katalyse nicht mehr durchgeführt wird, das Enzym vielleicht auch gar nicht mehr an das Substrat binden kann

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Was versteht man unter der Nettoladung eines Proteins? Warum ist diese Nettoladung vom pH-Wert abhängig? Wie beeinflusst ein niedriger bzw. hoher pH-Wert die Nettoladung? Was ist der isoelektrische Punkt eines Proteins? Weshalb lassen sich Nettoladung und isoelektrischer Punkt eines Proteins nur annähernd aus der Aminosäurezusammensetzung ableiten?


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  • Summe der enthaltenen positiv und negativ geladenen Aminosäuren, ist jedoch pH-abhängig
  • Da die verschiedenen funktionellen Gruppen einer Aminosäure je nach pK-Wert dissoziieren oder ein Proton annehmen
    • Sauer: Dissoziation der Carboxylgruppen unterdrückt und deren Ladung ist neutral, Aminofunktionen tragen jedoch positive Ladungàgesamt positiv
    • Basisch: Dissoziation der Carboxylgruppen, Aminogruppen bleiben neutralàgesamt negativ
  • Wenn man die Nettoladung des Proteins über den pH-Wert aufträgt, ergibt sich eine charakteristische Kurve, welche die x-Achse an dem isoelektrischen Punkt schneidetà der pH-Wert, an dem das Protein eine Nettoladung von 0 hat.
  • Die Nettoladung wird zusätzlich durch die Lage der Ladungsträger im Molekül und durch Oberflächenmodifikationen (Phosphorylierungen/Glykolysierungen) beeinflusst
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Welche drei Trennprinzipien kommen bei der Elektrophorese von Proteinen grundsätzlich zum Einsatz? Welche können auch in der Nucleinsäureanalytik eingesetzt werden, welche nicht? Warum?


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  • Zonenelektrophorese, Isotachophorese, Isoelektrische Fokussierung
  • IEF, da das Trennkriterium die pH-Abhängigen Charakteristika sind
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Wie läuft eine Isotachophorese prinzipiell ab? Was versteht man unter einem diskontinuierlichen Puffersystem? Was ist ein Leitelektrolyt? Was ist ein Folgeoder Endelektrolyt? Wie ordnen sich Probeionen in einer Isotachophorese an? Was versteht man unter dem Stapel- oder stacking-Effekt? Wie kommt es dazu? Welche Auswirkung hat er auf das Ergebnis der Elektrophorese


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  • Das diskontinuierliche Puffersystem beinhaltet einen Leitelektrolyten und einen Folgeelektrolyten, nach Anlegen eines elektrischen Felds ordnen sich die Ionen in der Reihenfolge ihrer abnehmenden Mobilität, das Probeion mit der höchsten Beweglichkeit folgt dem Leitelektrolyten, das Ion mit der geringsten Mobilität liegt vor dem Endelektrolyten
  • Leitelektrolyt: hat eine höhere elektrophoretische Mobilität als die zu trennende Probe und befindet sich an der Anode
  • Endelektrolyt: geringere elektrophoretische Mobilität und befindet sich an der Kathode oberhalb der Probetaschen
  • Die Probeionen ordnen sich nach elektrophoretischer Mobilität, am Anfang der Leitelektrolyt, am Ende der Endelektrolyt, dazwischen die Analyten (auch nach elektrophoretischer Mobilität geordnet)
  • Die Ionen befinden sich in einem Feldstärkegradienten, die Ionen befinden sich in einem Feldstärkegradienten, das bedeutet: Diffundiert eine Komponente in die Zone höherer Mobilitätàim Bereich niedriger Feldstärke, fällt zurück; diffundiert eine Komponente zu langsamà höhere Feldstärke beschleunigt den Analyten nach vorne
  • Durch die ständigen Brems- und Beschleunigungseffekte kommt es zur Schärfung der Substanzbanden
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Wie läuft eine isoelektrische Fokussierung prinzipiell ab? Wie unterscheidet sich das Ergebnis von dem einer Zonenelektrophorese oder Isotachophorese?

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Verfahren, bei den ein Protein oder Peptid im elektrischen Feld durch einen pH-Gradienten wandert. Es wandert so lange bis es an den pH-Wert gelangt, an dem seine Nettoladung und somit auch die Wanderungsgeschwindigkeit gleich null ist. Das Protein erreicht seinen isoelektrischen Punkt, es erfolgte eine Endpunktbestimmung

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Aus welchen Komponenten bestehen Polyacrylamidgele? Wie kommt es zur Gelbildung? Worin bestehen Unterschiede zu Agarosegelen? Wo werden Polyacrylamidgele in der Nucleinsäureanalytik eingesetzt? Warum spielen Polyacrylamidgele in der Proteinanalytik eine größere Rolle als in der Nucleinsäureanalytik? Was versteht man unter Elektroendosmose? Wann ist es vorteilhaft, wenn diese klein ist?


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  • Polyacrylamid: synthetisches Polymer, das durch radikalische, chemische Co-Polymerisierung von Acrylamid-Monomeren mit einem Vernetzungsreagenz erzeugt wird
  • Höheres Auflösungsvermögen, chemisch inert, sehr stabil, weisen nur sehr geringe Elektroendosmose auf, Poren deutlich kleiner als bei Agarosegelen
  • Bei sehr hohen Anforderungen bezüglich auflösung (z.B. Sequenzierungen, Identifikation von Punktmutationen, also nur eine Base längenunterschied)
  • Strömung der flüssigen Phase, die entsteht, wenn positiv geladene Teilchen (neutralisieren die negative Ladung der Agarose) Richtung Kathode wandern
  • Sie führt zu Verzerrungen der Banden, bei sehr genauen Trennungen sollte das nicht passieren
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Wie ist eine vertikale Elektrophoresekammer aufgebaut? Worin bestehen Unterschiede zur horizontalen Elektrophoresekammer? Wie werden Polyacrylamidgele in vertikalen Elektrophoresekammern hergestellt? Wie kommt es zur Bildung von Probetaschen?


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  • Trennstrecke vollständig von Glasplatten oder in Glasröhrchen eingeschlossen und in Puffer eingelegt, Proben werden oben in Taschenförmige Vertiefungen aufgetragen. Die Kammer ist an eine Stromquelle angeschlossen
  • Herstellung des Gels: gelbildende chemischen Komponenten werden zu einer homogenen Lösung vermischt und in die abgedichtete Trennkammer gegeben
  • Es werden Probenkämme am oberen Ende des Gels zur Bildung der Auftragstaschen zwischen Glasplatten eingesetzt
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Was ist eine diskontinuierliche PAGE? Welche Vorteile hat sie? Wie läuft sie ab? Welche Elektrophoreseprinzipien werden dabei kombiniert? Wie unterscheiden sich Sammelgel und Trenngel einer Disc-PAGE? Welchen Einfluss haben die unterschiedlichen Bedingungen auf Glycin? Welche Funktion erfüllt Glycin in der Disc-PAGE?


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  • Diskontinuität bezieht sich auf die Anwendung unterschiedlicher Gelstrukturen (groß- und kleinporige), Variation von pH-Werten, Ionenstärken und Arten der Pufferionen und -Lösungen. Dabei werden Verfahrenskonzepte der Isotachophorese und Zonenelektrophorese miteinander kombiniert
  • Diskontinuierliche Durchführung, da dies die Trennschärfe und die Auflösung deutlich verbessert
  • Sammelgel: oberer Teil, großporig, pH-Wert bei 6,8
  • Trenngel: unterer Teil, kleinporig, pH-Wert bei 8,8
  • Proteine werden auf das Sammelgel zwischen Chlorid-Ionen (Leitelektrolyt) und Glycin-Ionen (Endelektrolyten) aufgetragen. Gemäß Prinzip der Isotachophorese bilden die proteine einen Stapel, Stapel wandert kontinuierlich in Richtung der Anode und zum kleinporigen Trenngel. Beim Übergang der Proteine in die kleineren Poren des Trenngels kommt es zur AnstauungàSchärfung der Banden, im Trenngel werden sie nach Prinzip der Zonenelektrophorese nach Größe getrennt. 
  • Aufgrund des herrschenden pH-Werts überholt Glycin die Probeionen und es liegt ein homogenes Puffersystem vor
  • Entstehung von Banden mit sehr guter Schärfe, Aggregation von Proteinen wird dadurch vermieden
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Was versteht man unter einer nativen PAGE? Welche Eigenschaften von Proteinen beeinflussen das Laufverhalten bei diesem Elektrophoresetyp. Was kann durch native PAGE erreicht werden, was nicht?


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  • Proteine werden in der nativen Form (natürliche Konformation) aufgetrennt
  • Wanderungsgeschwindigkeit in der native PAGE ist eine Funktion von Nettoladung, Größe und Form des Moleküls
  • Sie ermöglicht die Isolierung von Proteinen in ihrer aktiven Form, jedoch nicht die Quantifizierung der Molekülmassen
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TESTE DEIN WISSEN

Aus welchen molekularen Bausteinen bestehen Proteine? Welche strukturellen Ebenen weisen Proteine auf? Durch welche intra- und intermolekularen Wechselwirkungen kommen sie jeweils zustande?

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  • Lineare Ketten von Aminosäuren
  • Strukturelle Ebenen:
    • Primärstruktur: spezifische Abfolge der Aminosäuren, sie wird vom Endterminus zum C-terminus aufgetragen und gelesen
    • Sekundärstruktur: Aminosäurekette wird durch Wechselwirkungen zwischen den Peptidbindungen zu regelmäßigen Strukturelementen gefaltet, die häufigsten Sekundärstrukturen: Alphahelices und Betafaltblätter
    • Tertiärstruktur: durch Wechselwirkungen der SeittenkettenàBildung der sehr komplexen individuellen Tertiärstrukturen
  • 2: Wasserstoffbrücken, 3:  Wasserstoffbrücken, ionische Interaktionen, kovalente Bindungen, Cystinbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen, 4: intermolekulare hydrophobe Bindungen
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Q:

Was sind ionische Wechselwirkungen, kovalente Bindungen und hydrophobe Wechselwirkungen? Was sind Cystinbrücken? Welcher Bindungstyp spielt für die Bildung von Quartärstrukturen eine besonders große Rolle?

A:
  • Anziehungen basierend auf Ladung, Elektronen werden geteilt, es kommt zu einer Überlappung der Orbitale, Zusammenlagerung von unpolaren Molekülen
  • kovalente Bindungen zwischen Schwefel, die durch Dehydrierung entstehen

intermolekulare Hydrophobe Wechselwirkungen

Q:

Wodurch ist die Vielfalt der intramolekularen Wechselwirkungen bedingt, die Proteine eingehen können? Überlegen Sie, welche der Ihnen bekannten Aminosäuren welche Wechselwirkungen begünstigen.


A:

Durch die Vielfalt der Aminosäuren und deren Seitenketten, es gibt verschiedene Klassen an Aminosäuren, die unterschiedliche Wechselwirkungen auslösen

Q:

Inwiefern ist die Struktur eines Proteins wichtig für seine Funktion? Erläutern Sie anhand eines Enzyms.


A:

Form fits Function: die Funktion eines Proteins ist unmittelbar von seiner konkreten dreidimensionalen Konformation abhängig. Eine Andere Aminosäure führt meistens zu einer geänderten Faltung und dadurch auch zu einem anderen aktiven Zentrum, sodass die Katalyse nicht mehr durchgeführt wird, das Enzym vielleicht auch gar nicht mehr an das Substrat binden kann

Q:

Was versteht man unter der Nettoladung eines Proteins? Warum ist diese Nettoladung vom pH-Wert abhängig? Wie beeinflusst ein niedriger bzw. hoher pH-Wert die Nettoladung? Was ist der isoelektrische Punkt eines Proteins? Weshalb lassen sich Nettoladung und isoelektrischer Punkt eines Proteins nur annähernd aus der Aminosäurezusammensetzung ableiten?


A:
  • Summe der enthaltenen positiv und negativ geladenen Aminosäuren, ist jedoch pH-abhängig
  • Da die verschiedenen funktionellen Gruppen einer Aminosäure je nach pK-Wert dissoziieren oder ein Proton annehmen
    • Sauer: Dissoziation der Carboxylgruppen unterdrückt und deren Ladung ist neutral, Aminofunktionen tragen jedoch positive Ladungàgesamt positiv
    • Basisch: Dissoziation der Carboxylgruppen, Aminogruppen bleiben neutralàgesamt negativ
  • Wenn man die Nettoladung des Proteins über den pH-Wert aufträgt, ergibt sich eine charakteristische Kurve, welche die x-Achse an dem isoelektrischen Punkt schneidetà der pH-Wert, an dem das Protein eine Nettoladung von 0 hat.
  • Die Nettoladung wird zusätzlich durch die Lage der Ladungsträger im Molekül und durch Oberflächenmodifikationen (Phosphorylierungen/Glykolysierungen) beeinflusst
Q:

Welche drei Trennprinzipien kommen bei der Elektrophorese von Proteinen grundsätzlich zum Einsatz? Welche können auch in der Nucleinsäureanalytik eingesetzt werden, welche nicht? Warum?


A:
  • Zonenelektrophorese, Isotachophorese, Isoelektrische Fokussierung
  • IEF, da das Trennkriterium die pH-Abhängigen Charakteristika sind
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Q:

Wie läuft eine Isotachophorese prinzipiell ab? Was versteht man unter einem diskontinuierlichen Puffersystem? Was ist ein Leitelektrolyt? Was ist ein Folgeoder Endelektrolyt? Wie ordnen sich Probeionen in einer Isotachophorese an? Was versteht man unter dem Stapel- oder stacking-Effekt? Wie kommt es dazu? Welche Auswirkung hat er auf das Ergebnis der Elektrophorese


A:
  • Das diskontinuierliche Puffersystem beinhaltet einen Leitelektrolyten und einen Folgeelektrolyten, nach Anlegen eines elektrischen Felds ordnen sich die Ionen in der Reihenfolge ihrer abnehmenden Mobilität, das Probeion mit der höchsten Beweglichkeit folgt dem Leitelektrolyten, das Ion mit der geringsten Mobilität liegt vor dem Endelektrolyten
  • Leitelektrolyt: hat eine höhere elektrophoretische Mobilität als die zu trennende Probe und befindet sich an der Anode
  • Endelektrolyt: geringere elektrophoretische Mobilität und befindet sich an der Kathode oberhalb der Probetaschen
  • Die Probeionen ordnen sich nach elektrophoretischer Mobilität, am Anfang der Leitelektrolyt, am Ende der Endelektrolyt, dazwischen die Analyten (auch nach elektrophoretischer Mobilität geordnet)
  • Die Ionen befinden sich in einem Feldstärkegradienten, die Ionen befinden sich in einem Feldstärkegradienten, das bedeutet: Diffundiert eine Komponente in die Zone höherer Mobilitätàim Bereich niedriger Feldstärke, fällt zurück; diffundiert eine Komponente zu langsamà höhere Feldstärke beschleunigt den Analyten nach vorne
  • Durch die ständigen Brems- und Beschleunigungseffekte kommt es zur Schärfung der Substanzbanden
Q:

Wie läuft eine isoelektrische Fokussierung prinzipiell ab? Wie unterscheidet sich das Ergebnis von dem einer Zonenelektrophorese oder Isotachophorese?

A:

Verfahren, bei den ein Protein oder Peptid im elektrischen Feld durch einen pH-Gradienten wandert. Es wandert so lange bis es an den pH-Wert gelangt, an dem seine Nettoladung und somit auch die Wanderungsgeschwindigkeit gleich null ist. Das Protein erreicht seinen isoelektrischen Punkt, es erfolgte eine Endpunktbestimmung

Q:

Aus welchen Komponenten bestehen Polyacrylamidgele? Wie kommt es zur Gelbildung? Worin bestehen Unterschiede zu Agarosegelen? Wo werden Polyacrylamidgele in der Nucleinsäureanalytik eingesetzt? Warum spielen Polyacrylamidgele in der Proteinanalytik eine größere Rolle als in der Nucleinsäureanalytik? Was versteht man unter Elektroendosmose? Wann ist es vorteilhaft, wenn diese klein ist?


A:
  • Polyacrylamid: synthetisches Polymer, das durch radikalische, chemische Co-Polymerisierung von Acrylamid-Monomeren mit einem Vernetzungsreagenz erzeugt wird
  • Höheres Auflösungsvermögen, chemisch inert, sehr stabil, weisen nur sehr geringe Elektroendosmose auf, Poren deutlich kleiner als bei Agarosegelen
  • Bei sehr hohen Anforderungen bezüglich auflösung (z.B. Sequenzierungen, Identifikation von Punktmutationen, also nur eine Base längenunterschied)
  • Strömung der flüssigen Phase, die entsteht, wenn positiv geladene Teilchen (neutralisieren die negative Ladung der Agarose) Richtung Kathode wandern
  • Sie führt zu Verzerrungen der Banden, bei sehr genauen Trennungen sollte das nicht passieren
Q:

Wie ist eine vertikale Elektrophoresekammer aufgebaut? Worin bestehen Unterschiede zur horizontalen Elektrophoresekammer? Wie werden Polyacrylamidgele in vertikalen Elektrophoresekammern hergestellt? Wie kommt es zur Bildung von Probetaschen?


A:
  • Trennstrecke vollständig von Glasplatten oder in Glasröhrchen eingeschlossen und in Puffer eingelegt, Proben werden oben in Taschenförmige Vertiefungen aufgetragen. Die Kammer ist an eine Stromquelle angeschlossen
  • Herstellung des Gels: gelbildende chemischen Komponenten werden zu einer homogenen Lösung vermischt und in die abgedichtete Trennkammer gegeben
  • Es werden Probenkämme am oberen Ende des Gels zur Bildung der Auftragstaschen zwischen Glasplatten eingesetzt
Q:

Was ist eine diskontinuierliche PAGE? Welche Vorteile hat sie? Wie läuft sie ab? Welche Elektrophoreseprinzipien werden dabei kombiniert? Wie unterscheiden sich Sammelgel und Trenngel einer Disc-PAGE? Welchen Einfluss haben die unterschiedlichen Bedingungen auf Glycin? Welche Funktion erfüllt Glycin in der Disc-PAGE?


A:
  • Diskontinuität bezieht sich auf die Anwendung unterschiedlicher Gelstrukturen (groß- und kleinporige), Variation von pH-Werten, Ionenstärken und Arten der Pufferionen und -Lösungen. Dabei werden Verfahrenskonzepte der Isotachophorese und Zonenelektrophorese miteinander kombiniert
  • Diskontinuierliche Durchführung, da dies die Trennschärfe und die Auflösung deutlich verbessert
  • Sammelgel: oberer Teil, großporig, pH-Wert bei 6,8
  • Trenngel: unterer Teil, kleinporig, pH-Wert bei 8,8
  • Proteine werden auf das Sammelgel zwischen Chlorid-Ionen (Leitelektrolyt) und Glycin-Ionen (Endelektrolyten) aufgetragen. Gemäß Prinzip der Isotachophorese bilden die proteine einen Stapel, Stapel wandert kontinuierlich in Richtung der Anode und zum kleinporigen Trenngel. Beim Übergang der Proteine in die kleineren Poren des Trenngels kommt es zur AnstauungàSchärfung der Banden, im Trenngel werden sie nach Prinzip der Zonenelektrophorese nach Größe getrennt. 
  • Aufgrund des herrschenden pH-Werts überholt Glycin die Probeionen und es liegt ein homogenes Puffersystem vor
  • Entstehung von Banden mit sehr guter Schärfe, Aggregation von Proteinen wird dadurch vermieden
Q:

Was versteht man unter einer nativen PAGE? Welche Eigenschaften von Proteinen beeinflussen das Laufverhalten bei diesem Elektrophoresetyp. Was kann durch native PAGE erreicht werden, was nicht?


A:
  • Proteine werden in der nativen Form (natürliche Konformation) aufgetrennt
  • Wanderungsgeschwindigkeit in der native PAGE ist eine Funktion von Nettoladung, Größe und Form des Moleküls
  • Sie ermöglicht die Isolierung von Proteinen in ihrer aktiven Form, jedoch nicht die Quantifizierung der Molekülmassen
Q:

Aus welchen molekularen Bausteinen bestehen Proteine? Welche strukturellen Ebenen weisen Proteine auf? Durch welche intra- und intermolekularen Wechselwirkungen kommen sie jeweils zustande?

A:
  • Lineare Ketten von Aminosäuren
  • Strukturelle Ebenen:
    • Primärstruktur: spezifische Abfolge der Aminosäuren, sie wird vom Endterminus zum C-terminus aufgetragen und gelesen
    • Sekundärstruktur: Aminosäurekette wird durch Wechselwirkungen zwischen den Peptidbindungen zu regelmäßigen Strukturelementen gefaltet, die häufigsten Sekundärstrukturen: Alphahelices und Betafaltblätter
    • Tertiärstruktur: durch Wechselwirkungen der SeittenkettenàBildung der sehr komplexen individuellen Tertiärstrukturen
  • 2: Wasserstoffbrücken, 3:  Wasserstoffbrücken, ionische Interaktionen, kovalente Bindungen, Cystinbrücken und hydrophobe Wechselwirkungen, 4: intermolekulare hydrophobe Bindungen
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