Biochemie - Enzyme II at LMU München

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Reaktion 1. Ordnung

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Reaktion 2. Ordnung 

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Reaktion 0. Ordnung 

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Reaktionsgleichgewicht

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ES-Zwischenprodukt 

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Bildungsgeschwindigkeit 

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Zerfallsgeschwindigkeit 

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Fließgleichgewicht 

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Michaelis-Menten Konstante 

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Bestimmung vom Km und vmax

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Wechselzahl (kkat) 

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Allgemeine Säure-Basen-Katalyse 

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Exemplary flashcards for Biochemie - Enzyme II at the LMU München on StudySmarter:

Biochemie - Enzyme II

Reaktion 1. Ordnung
Geschwindigkeit abhängig von nur einem Reaktanden

Biochemie - Enzyme II

Reaktion 2. Ordnung 
  • Reaktion abhängig von mehreren Reaktanden
  • Können wie eine Reaktion 1. Ordnung wirken (pseudoerste Ordnung) 

Biochemie - Enzyme II

Reaktion 0. Ordnung 
Reaktion ist unabhängig von der Konzentration der Ausgangssubstanzen 

Biochemie - Enzyme II

Reaktionsgleichgewicht

  • Keine Nettoänderung der Konzentrationen
  • Es wird aber immer noch aktiv Substrat umgesetzt und Produkt abgebaut 

Biochemie - Enzyme II

ES-Zwischenprodukt 

  • Erklärt das Aktivitätsdiagramm (vmax)
  • ES kann entweder wieder zerfallen (k-1) oder zu Produkt umgesetzt werden (k2) 

Biochemie - Enzyme II

Bildungsgeschwindigkeit 
k1 * [E] * [S] 

Biochemie - Enzyme II

Zerfallsgeschwindigkeit 
(k-1 + k2) * [ES] 

Biochemie - Enzyme II

Fließgleichgewicht 

  • Konzentration des ES bleibt konstant
  • Bildungsgeschwindigkeit = Zerfallsgeschwindigkeit 

Biochemie - Enzyme II

Michaelis-Menten Konstante 

  • Entspricht der Substrat Konzentration, bei der eine Reaktion mit halb maximaler Geschwindigkeit abläuft
  • Maß für die Affinität eines Enzyms zum Substrat 
  • Unabhängigkeit von der Enzymkonzentration
  • Maß für die Substrat Konzentration, die für eine nennenswerte Katalyse erforderlich ist 
  • Maß für die Stabilität eines ES-Komplexes 
  • Dissiziationskonstante für ES (bei kleinem k2) 

Biochemie - Enzyme II

Bestimmung vom Km und vmax

  • Experimentell mit kurvenanpassenden Computern
  • Lineweaver-Burk-Diagramm

Biochemie - Enzyme II

Wechselzahl (kkat) 

  • Anzahl an Substrat Molekülen, die bei vollständiger Sättigung in Produkt umgewandelt werden 
  • Kkat = k2 
  • Maximalgescheindigkeit / Enzymgesamtkonzentration 
  • Maß für die katalytische Aktivität 
  • Untersuchung von Präferenzen für ein bestimmtes Substrat

Biochemie - Enzyme II

Allgemeine Säure-Basen-Katalyse 

  • Ein Molekül (nicht Wasser) ist der Protonendonator oder -akzeptor
  • z. B. Cymotrypsin (Histidinrest) 
  • z. B. Carboanhydrase (Histidin rest) 
  • z. B. Myosine (Phosphatgruppe des ATP) 

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