Proteinchemie at Leibniz Universität Hannover

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Linker

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Proteindomän

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Edman-Abbau

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HD-Austausch

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Strukturen und Faltung

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Hydroxylierung von Proteine 

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Carboxylierung von Glutamat

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Phosphorylierung von Proteinen 

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Phosphorylierung von Arginin 

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Lysin Acetylierung

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Glykosilierungen von Proteinen 

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Alanin Scann

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Proteinchemie

Linker

Serin, Threonine, Glycin, Alanin 

  • Trennen Domäne von einander 
  • verhindern unerwüunschte Reaktionen zwischen den Domänen 
  • Durch ihre Flexibilität werden verschiedene Domänen im Protein verbunden, ohne das diese dabei interagieren. 

Proteinchemie

Proteindomän

Proteindomäne sind: 

→ unbeweglich an einander gebunden 

→ durch flexible Linker mit variablen Faltungsstrukturen miteinander verbunden. Diese ermöglichen eine bestimmte Gelenklichkeit im Protein

Proteinchemie

Edman-Abbau

-Methode zur Sequenzierung von AS

-Es wird jeweils eine AS mittels Phenylisothiocynat markiert und abgespalten. Jedes Spaltprodukt wird  Chomatographish detektiert. Es entsteht z.B. PTH-Alanin 

-Posttranslationale Modifikationen können den Edmann-Abbau hindern. 

Proteinchemie

HD-Austausch

  • Analyse der Sekundärstruktur eines Proteins
  • Bestimmte Konzentration an Deuterium wird hinzugegeben. Dabei soll Deuterium gegen Wasserstoff in einem Protein ausgetauscht werden. Dabei werden H-Brücken langsamer als freie H-Atome ausgetauscht. 
  • Ergebnisse mittels Massen-Spektroskopie 
  • Globuläreproteine sehr langsam, da aufgrund von ihrer rundigkeit es schwerer ist im inneren zu gelangen. 

Proteinchemie

Strukturen und Faltung

  • Primärstruktur: Kovalente Bindungen
  • Sekundärstruktur: Faltung in alpha-Helix (3-4 AS pro Windung) und beta-Sheet (parallel C-C N-N und antiparallel C-N und N-C). H-Brücken, sterische Hinderung, polare Anziehungskräfte, VdW-Kräfte
  • Terrtiärstruktur ist von Wechselwirkungen zwischen Aminosäurereste, d.h. Ionenbindungen, Disulfidbrücken, H-Brücken, Van-der-Waals-Kräfte, hydrophobe WW
  • Quartärstruktur: Assoziation verschiedener Polypeptide zu einem Protein mit mehreren Untereinheiten. (Beispiele: Dimere, Polymere) Eine Quartärstruktur ist nicht bei allen Proteinen vorhanden, nur bei denen, die aus mehreren Untereinheiten aufgebaut.


  • richtige Faltung wird durch Faltungshelfer (Chaperone) erreicht

Proteinchemie

Hydroxylierung von Proteine 

An Lysin oder Prolin 

  • Ermöglicht die kovalente Quervernetzung zwischen Kollagenmolekülen zu Fibrillien 
  • Modifizierung durchgeführt durch Lysylhydrocarboxylase/Prolylhydrocarboxylase 
  • mangelführt zu skorbut 

Proteinchemie

Carboxylierung von Glutamat

- Durch Carboxylase + Vitamin K 

- durch die zweite Carboxylgruppe können Ca2+ komplexiert werden

- wichtig für Blutgerinnung/Blutstillung



aber auch an Lysin

Proteinchemie

Phosphorylierung von Proteinen 

  • An Serin, Threonin, Thyrosin 
  • zelluläre Signalübertragung, u.a. Zellvermehrung, Apoptose, Differenzierung,
  • katalysiert durch verschiedene Kinasen, verbraucht ATP
  • durch Phosphorylierung wird die Konformation des Proteins verändert
  • Funktioniert oft wie ein An/Aus-Schalter
  •  kann aktives Zentrum verändern, sodass Substrate besser oder schlechter binden können.  Es kann zwei mögliche Koordinationsstellen für Metallionen ermöglichen


Proteinchemie

Phosphorylierung von Arginin 

-Teil der Stressantwort in Bakterien 

- Es markiert Proteine für Degradation durch clp-Protease in Bacillus subtilis 

- baut beschädigte oder falsch gefaltete Proteine ab

- braucht ATP


Proteinchemie

Lysin Acetylierung

  • Wichitg bei Histonmodifizierung
  • durch Acetylierung wird die positive Ladung der Aminogruppe des Lysins neutralisiert 
  • dadurch bindet Lysin nicht mehr so fest an der DNA. Solenoid-Faser öffnet sich. dies erleichtert die Transkription 

Proteinchemie

Glykosilierungen von Proteinen 

N-Glykosylierung

  • Asparaguin
  • ER
  • Migrationsweg der Proteine, Bestandteile der Zellwand, Intermediäre in der Zellsignalisierung


O-Glykosylierung

  • Threonin
  • Serin
  • Im Golgi-Apparat
  • Wichtig für die extrazelluläre Matrix,  Zelladhäsion, Blutgruppenproteinen 


Proteinchemie

Alanin Scann

Eine AS eines Proteins wird durch Alanin ersetzt und die Auswirkung auf die Funktion des Proteins untersucht, da Alanin ungeladen und und inert ist.
Dadurch kann man feststellen welcher Einfluss die Seitenkette der AS auf das gesamte Protein hat. 

Funktionell : Das Protein funktioniert nicht mehr

 Strukturell : Das Protein verliert seine Form/Struktur und ist dadurch nicht mehr funktionsfähig. 

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