4. Proteine at Leibniz Universität Hannover | Flashcards & Summaries

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Lernmaterialien für 4. Proteine an der Leibniz Universität Hannover

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TESTE DEIN WISSEN
Aufbau der Quartärstruktur
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Große Proteinkomplexe aus mehreren Polypeptidketten
PPK haben Bindungsstellen für andere PPK -> nicht kov. WW
Aus mehreren Untereinheiten: Dimer/Tetramer, homo/hetero
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Funktionen von Proteinen
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TESTE DEIN WISSEN
Zellgestalt und Struktur
Zelluläre Funktionen:
▪ Katalyse (Enzyme)
▪ Transport
▪ Bewegung in Zellen und Geweben (Motorproteine)
▪ Speicherung
▪ Signalgebung
▪ Signalerkennung (Rezeptoren)
▪ Genregulation
▪ Erkennung von Krankheitserregern
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Welche Proteinstruktur findet sich häufig in Membranproteinen?
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
alpha Helices; können LDS durchqueren
~ 20 AS zur Durchquerung
In Membranproteinen als Transporter, Rezeptoren
Hydrophiles Rückgrad liegt INNEN; stabilisiert durch HBrücken
Hydrophobe AS-Reste zeigen nach AUßEN; Kontakt zu hydrophoben Ketten der Phospholipide


Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Beispiele von Domänstrukturen
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Cytochrom b562
NAD-bindende Domäne
variable Domäne der leichten Kette eines Immunglobulins
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Proteinfasern der ECM
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Kollagen:
Zusammenhalt von Geweben
Jede 3. Position; unpolares Glycin -> umeinander gewickelt

Elastin-Fasern:
Elastin PPK zu elastischen Fasern quervernetzt
Erlauben Dehnung
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
4. Organisationsstufe der Proteine
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Quartärstruktur
Räumliche Zusammenlagerung mehrerer gefalteter Ketten 
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Aufbau Polypeptidkette
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Aminosäuren sind über Peptidbindungen verknüpft
Peptidbindung: Amid (CONH)
N-Terminus: Aminogruppe (NH3+)
C-Terminus: Carboxylgruppe (COO-)
Seitenketten ragen aus Polypeptidgerüst
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Welche kovalenten WW werden bei der Tertiärstruktur ausgebildet und zwischen welchen Resten welcher AS?
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Disulfidbrücken: Cystein -> SH-Gruppe
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Aufbau/Polarität gefalteter Proteine
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
In wässriger Lösung: HBrücken zu polaren Seitenketten auf Moleküloberseite
Hydrophober Kern aus unpolaren Seitenketten

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TESTE DEIN WISSEN
Aufbau von ß-Faltblättern, welche Anordnungen gibt es?
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
HBrücken zw. Peptidbindungen benachbarter Stränge
Reste zeigen abwechselnd nach oben und unten -> Faltblattstruktur
Antiparalleles: benachbarte Stränge in entgegengesetzter Richtung
Paralleles: benachbarte Stränge in gleiche Richtung, verbunden mit nicht ß-FB Strukturen für Loop
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Zu welchen Strukturen können sich Proteine zusammenlagern?
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Helices; Filament
Schichten
Kugeln; Virenmantel-Typ
Röhren; helikale Röhre
Lösung ausblenden
TESTE DEIN WISSEN
Wovon ist die Aktivität der Proteine abhängig?
Lösung anzeigen
TESTE DEIN WISSEN
Von Fähigkeit Moleküle spezifisch zu binden
Lösung ausblenden
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  • 168 Lernmaterialien

Beispielhafte Karteikarten für deinen 4. Proteine Kurs an der Leibniz Universität Hannover - von Kommilitonen auf StudySmarter erstellt!

Q:
Aufbau der Quartärstruktur
A:
Große Proteinkomplexe aus mehreren Polypeptidketten
PPK haben Bindungsstellen für andere PPK -> nicht kov. WW
Aus mehreren Untereinheiten: Dimer/Tetramer, homo/hetero
Q:
Funktionen von Proteinen
A:
Zellgestalt und Struktur
Zelluläre Funktionen:
▪ Katalyse (Enzyme)
▪ Transport
▪ Bewegung in Zellen und Geweben (Motorproteine)
▪ Speicherung
▪ Signalgebung
▪ Signalerkennung (Rezeptoren)
▪ Genregulation
▪ Erkennung von Krankheitserregern
Q:
Welche Proteinstruktur findet sich häufig in Membranproteinen?
A:
alpha Helices; können LDS durchqueren
~ 20 AS zur Durchquerung
In Membranproteinen als Transporter, Rezeptoren
Hydrophiles Rückgrad liegt INNEN; stabilisiert durch HBrücken
Hydrophobe AS-Reste zeigen nach AUßEN; Kontakt zu hydrophoben Ketten der Phospholipide


Q:
Beispiele von Domänstrukturen
A:
Cytochrom b562
NAD-bindende Domäne
variable Domäne der leichten Kette eines Immunglobulins
Q:
Proteinfasern der ECM
A:
Kollagen:
Zusammenhalt von Geweben
Jede 3. Position; unpolares Glycin -> umeinander gewickelt

Elastin-Fasern:
Elastin PPK zu elastischen Fasern quervernetzt
Erlauben Dehnung
Mehr Karteikarten anzeigen
Q:
4. Organisationsstufe der Proteine
A:
Quartärstruktur
Räumliche Zusammenlagerung mehrerer gefalteter Ketten 
Q:
Aufbau Polypeptidkette
A:
Aminosäuren sind über Peptidbindungen verknüpft
Peptidbindung: Amid (CONH)
N-Terminus: Aminogruppe (NH3+)
C-Terminus: Carboxylgruppe (COO-)
Seitenketten ragen aus Polypeptidgerüst
Q:
Welche kovalenten WW werden bei der Tertiärstruktur ausgebildet und zwischen welchen Resten welcher AS?
A:
Disulfidbrücken: Cystein -> SH-Gruppe
Q:
Aufbau/Polarität gefalteter Proteine
A:
In wässriger Lösung: HBrücken zu polaren Seitenketten auf Moleküloberseite
Hydrophober Kern aus unpolaren Seitenketten

Q:
Aufbau von ß-Faltblättern, welche Anordnungen gibt es?
A:
HBrücken zw. Peptidbindungen benachbarter Stränge
Reste zeigen abwechselnd nach oben und unten -> Faltblattstruktur
Antiparalleles: benachbarte Stränge in entgegengesetzter Richtung
Paralleles: benachbarte Stränge in gleiche Richtung, verbunden mit nicht ß-FB Strukturen für Loop
Q:
Zu welchen Strukturen können sich Proteine zusammenlagern?
A:
Helices; Filament
Schichten
Kugeln; Virenmantel-Typ
Röhren; helikale Röhre
Q:
Wovon ist die Aktivität der Proteine abhängig?
A:
Von Fähigkeit Moleküle spezifisch zu binden
4. Proteine

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